蛋白质翻译后修饰数据库

Publishedonline27November2012

NucleicAcidsResearch,2013,Vol.41,DatabaseissueD295–D305

doi:10.1093/nar/gks1229

dbPTM3.0:aninformativeresourceforinvestigatingsubstratesitespecificityandfunctionalassociationofproteinpost-translationalmodifications

Cheng-TsungLu1,Kai-YaoHuang1,Min-GangSu1,Tzong-YiLee1,2,*,

NeilArvinBretan

a1,Wen-ChiChang3,Yi-JuChen4,Yu-JuChen4andHsien-DaHuang5,6,*

1

DepartmentofComputerScienceandEngineering,YuanZeUniversity,2GradulatePrograminBiomedicalInformatics,YuanZeUniversity,Chung-Li320,3InstituteofTropicalPlant

蛋白质棕榈酰化修饰及其研究方法 XX

化工与制药专业化药XX班学号XXX 指导老师 XX老师 摘要

蛋白质棕榈酰化是蛋白质翻译后脂质共价修饰的一种重要形式，对象主要是胞质蛋白质，对蛋白质功能产生多重影响。近年来由于相关新技术引入，对蛋白质棕榈酰化主要修饰酶及其对靶蛋白功能调节方面的研究已渐成为新热点。本文主要对近几年来蛋白质棕榈酰化修饰及其研究方法作了综述。

关键词：棕榈酰化修饰蛋白质酰基转移酶 DHHC 蛋白 前言

人类基因组计划揭示了基因组的结构,但对多数基因功能仍知之甚少。基因功能通常通过蛋白质实现，因此蛋白质组研究成为近年来生命科学研究的重点领域。蛋白质具有生物活性之前要经过基因转录、转录后加工、翻译、翻译后加工及转运等多个复杂过程。其中脂质化修饰是一种重要的翻译后修饰形式，目前已知约有5种脂质共价修饰形式，其中100多种蛋白质发生棕榈酰化修饰，赋予蛋白质极其复杂的生理功能[1]。 1．蛋白质棕榈酰化修饰及其相关蛋白质 1．1蛋白质棕榈酰化修饰

30年前蛋白质棕榈酰化修饰形式被发现，然而对其修饰酶的研究最近十年才有所进展。在酿酒酵母中首次发现蛋白质酰基转移(PAT)，由5O个氨基酸残基组成，其序列特征为锌指样DHHC-CRD(半胱

蛋白质棕榈酰化修饰及其研究方法 XX

化工与制药专业化药XX班学号XXX 指导老师 XX老师 摘要

蛋白质棕榈酰化是蛋白质翻译后脂质共价修饰的一种重要形式，对象主要是胞质蛋白质，对蛋白质功能产生多重影响。近年来由于相关新技术引入，对蛋白质棕榈酰化主要修饰酶及其对靶蛋白功能调节方面的研究已渐成为新热点。本文主要对近几年来蛋白质棕榈酰化修饰及其研究方法作了综述。

关键词：棕榈酰化修饰蛋白质酰基转移酶 DHHC 蛋白 前言

人类基因组计划揭示了基因组的结构,但对多数基因功能仍知之甚少。基因功能通常通过蛋白质实现，因此蛋白质组研究成为近年来生命科学研究的重点领域。蛋白质具有生物活性之前要经过基因转录、转录后加工、翻译、翻译后加工及转运等多个复杂过程。其中脂质化修饰是一种重要的翻译后修饰形式，目前已知约有5种脂质共价修饰形式，其中100多种蛋白质发生棕榈酰化修饰，赋予蛋白质极其复杂的生理功能[1]。 1．蛋白质棕榈酰化修饰及其相关蛋白质 1．1蛋白质棕榈酰化修饰

30年前蛋白质棕榈酰化修饰形式被发现，然而对其修饰酶的研究最近十年才有所进展。在酿酒酵母中首次发现蛋白质酰基转移(PAT)，由5O个氨基酸残基组成，其序列特征为锌指样DHHC-CRD(半胱

蛋白质棕榈酰化修饰及其研究方法 XX

化工与制药专业化药XX班学号XXX 指导老师 XX老师 摘要

蛋白质棕榈酰化是蛋白质翻译后脂质共价修饰的一种重要形式，对象主要是胞质蛋白质，对蛋白质功能产生多重影响。近年来由于相关新技术引入，对蛋白质棕榈酰化主要修饰酶及其对靶蛋白功能调节方面的研究已渐成为新热点。本文主要对近几年来蛋白质棕榈酰化修饰及其研究方法作了综述。

关键词：棕榈酰化修饰蛋白质酰基转移酶 DHHC 蛋白 前言

人类基因组计划揭示了基因组的结构,但对多数基因功能仍知之甚少。基因功能通常通过蛋白质实现，因此蛋白质组研究成为近年来生命科学研究的重点领域。蛋白质具有生物活性之前要经过基因转录、转录后加工、翻译、翻译后加工及转运等多个复杂过程。其中脂质化修饰是一种重要的翻译后修饰形式，目前已知约有5种脂质共价修饰形式，其中100多种蛋白质发生棕榈酰化修饰，赋予蛋白质极其复杂的生理功能[1]。 1．蛋白质棕榈酰化修饰及其相关蛋白质 1．1蛋白质棕榈酰化修饰

30年前蛋白质棕榈酰化修饰形式被发现，然而对其修饰酶的研究最近十年才有所进展。在酿酒酵母中首次发现蛋白质酰基转移(PAT)，由5O个氨基酸残基组成，其序列特征为锌指样DHHC-CRD(半胱

蛋白质棕榈酰化修饰及其研究方法 XX

化工与制药专业化药XX班学号XXX 指导老师 XX老师 摘要

蛋白质棕榈酰化是蛋白质翻译后脂质共价修饰的一种重要形式，对象主要是胞质蛋白质，对蛋白质功能产生多重影响。近年来由于相关新技术引入，对蛋白质棕榈酰化主要修饰酶及其对靶蛋白功能调节方面的研究已渐成为新热点。本文主要对近几年来蛋白质棕榈酰化修饰及其研究方法作了综述。

关键词：棕榈酰化修饰蛋白质酰基转移酶 DHHC 蛋白 前言

人类基因组计划揭示了基因组的结构,但对多数基因功能仍知之甚少。基因功能通常通过蛋白质实现，因此蛋白质组研究成为近年来生命科学研究的重点领域。蛋白质具有生物活性之前要经过基因转录、转录后加工、翻译、翻译后加工及转运等多个复杂过程。其中脂质化修饰是一种重要的翻译后修饰形式，目前已知约有5种脂质共价修饰形式，其中100多种蛋白质发生棕榈酰化修饰，赋予蛋白质极其复杂的生理功能[1]。 1．蛋白质棕榈酰化修饰及其相关蛋白质 1．1蛋白质棕榈酰化修饰

30年前蛋白质棕榈酰化修饰形式被发现，然而对其修饰酶的研究最近十年才有所进展。在酿酒酵母中首次发现蛋白质酰基转移(PAT)，由5O个氨基酸残基组成，其序列特征为锌指样DHHC-CRD(半胱

班级：________________ 姓名：________________ 学号：________________ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _装_ _ _ _ _订_ _ _ _ _线_ _ _（装订线内禁止填写答案）_ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____

一、单项选择题,（在备选答案中只有一个是正确的）(本大题共100小题,100分)

1. 维系蛋白质α-螺旋和β-折叠结构稳定的化学键是

A.氢键 B.离子键 C.二硫键 D.疏水作用 E.肽键

(4)氨基酸的疏水侧链很少埋在蛋白质分子的内部 A.1,2,3 B.1,3 C.2,4 D.4 E.1,2,3,4

11. 在电场中，蛋白质泳动速度取决于

A.蛋白质颗粒的大小 B.蛋白质颗粒的形状 C.带净电荷的多少

D.A+C

E.蛋白质所带电荷的多少，分子量的大小

蛋白质泛素化研究进展——探索蛋白修饰的秘密

泛素是一种含76个氨基酸的多肽，存在于除细菌外的许多不同组织和器官中，具有标记待降解蛋白质的功能。被泛素标记的蛋白质在蛋白酶体中被降解。由泛素控制的蛋白质降解具有重要的生理意义，它不仅能够清除错误的蛋白质，还对细胞周期调控、DNA修复、细胞生长、免疫功能等都有重要的调控作用。

2004年，以色列科学家Aaron Ciechanover、Avram Hershko和美国科学家Irwin Rose就因发现泛素调节的蛋白质降解而被授予2004年诺贝尔化学奖。正是因为泛素调节的蛋白质降解在生物体中如此重要，因而对它的开创性研究也就具有了特殊意义。目前，在世界各地的很多实验室中，科学家不断发现和研究与这一降解过程相关的细胞新功能。现在，研究人员已发现泛素具有多种非蛋白水解功能，包括参与囊泡转运通路、调控组蛋白修饰以及参与病毒的出芽过程等。

鉴于蛋白质降解异常与许多疾病，例如癌症、神经退行性病变以及免疫功能紊乱的发生密切相关，而基因的功能是通过蛋白质的表达实现的，因此，泛素在蛋白质降解中的作用机制如能被阐明将对解释多种疾病的发生机制和遗传信息的调控表达有重要意义。 《生命奥秘》本月专题将介绍泛素系统的来源、研究

第五章 蛋白质（Protein) 本章主要内容（Content）

蛋白质的一般性质（General aspects)

■ 结构 ■ 蛋白质-水相互作用，影响蛋白质水溶性的因素 ■ 蛋白质-脂的相互作用 蛋白质的变性（Denaturation）

■ 蛋白质变性产生的效应 ■ 导致蛋白质变性的物理因素 ■ 导致蛋白质变性的化学因素

蛋白质的功能性质（Functional Properties） 定义与分类

水化性质 溶解度与粘度、凝胶作用

组织化 热凝结和形成、纤维的形成热塑挤压、面团 乳化性质 乳化能力与乳化稳定性 起泡作用 起泡性与泡沫稳定性 ?蛋白质的营养特性（Nutritional properties） ?蛋白质的开发利用（Utilization）

植物蛋白质和动物蛋白质：浓缩蛋白质与分离蛋白质利用微生物生产蛋白质——单细胞蛋白 第一节 引言（Introducti

■ 蛋白质是构成生物体的基本物质。

病毒，细菌，激素，植物和动物细胞原生 质都是以蛋白质为基

1

础的。

■ 酶是蛋白质 已经发现数以千计的酶。 ■ 蛋白质是由20种氨基酸构成的聚合物 一、蛋白质的分类： （一）根据组成分类

? 简单蛋白质（

蛋白质 (Protein)

组成（Composition）

?生物大分子（Macromolecule） ?构件分子—氨基酸 (Amino acid)

氨基酸 (Amino acids) R—基团

对氨基酸性质影响强烈

?非极性、疏水性。 ?极性、电中性。

?极性、负电荷、碱性。 ?极性、正电荷、酸性。

水溶液中的氨基酸 两性电解质

水溶液中的氨基酸 酸性氨基酸

水溶液中的氨基酸 碱性氨基酸

分类（Classification）

?非极性、疏水性的 ?极性、电中性的

?极性、带负电荷、碱性的 ?极性、带正电荷、酸性的

?植物蛋白与动物蛋白在氨基酸组成上

的差异——

?人体必须氨基酸——

8种氨基酸

?蛋白质的生物学效价（PER） ?转基因植物蛋白

?各种氨基酸配比的蛋白食品

一级结构（Primary structure）

?氨基酸——氨基+羧酸基 ?肽键(Peptide bond)

一级结构（Primary structure）

?线性结构(Linear polymer of amino

acids) ?氨基酸序列（Sequence）——蛋白质分子

?氨基末端（N-terminal） ?羧酸基末端（C-terminal）

?氨基酸残基(Amin

1- 蛋白质化学

名词解释

（一） 两性离子（dipolarion）与两性化合物 （二） 等电点(isoelectric point,pI)与等离子点 （三） 必需氨基酸（essential amino acid） （四） 稀有氨基酸(rare amino acid)

（五） 非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) （六） 构型(configuration)与构象(conformation) （七） 肽键、肽平面、肽单位、多肽 （八） N末端与C末端

（九） 蛋白质的一级结构(protein primary structure) （十） 蛋白质的二级结构(protein secondary structure) （十一） 蛋白质的α－螺旋结构 （十二） 蛋白质的β－折叠结构 （十三） 结构域(domain)

（十四） 超二级结构(super-secondary structure) （十五） 蛋白质的三级结构(protein tertiary