第三章蛋白质
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第三章蛋白质ja
烹饪化学 第三章 黄刚平教案2005-7-04
第三章 蛋白质
学习重点
1.蛋白质的两性性质在烹饪中应用; 2.蛋白质变性在烹饪中应用; 3.蛋白质胶体性在烹饪中应用;
4.肉蛋白和面粉蛋白在加工中的变化和功能性质。
☆ 重点 ◇ 难点 * 选学 10学时
学习内容
第一节 蛋白质的化学基础知识(2学时)
一、蛋白质的化学组成(氨基酸及其分类) 二、蛋白质的分子结构 三、蛋白质的分类☆
第二节 蛋白质的性质及在烹饪中的应用(4学时)
一、蛋白质性质概述
二、氨基酸和蛋白质的两性性质及应用☆ 三、蛋白质的变性及应用☆ 四、蛋白质的胶体性及应用☆◇ 五、蛋白质的界面性质及应用
第三节 烹饪加工中蛋白质的化学变化*(1学时)
一、蛋白质水解
二、蛋白质分子交联 三、氨基酸裂解和异构化
第四节 常见食品的蛋白质(3学时)
一、动物肉类蛋白☆ 二、乳蛋白质 三、卵类蛋白 四、谷类蛋白质☆ 五、大豆蛋白
第一节 蛋白质的化学基础知识 教材p32-41
第三章课用蛋白质结构与功能的关系
第三章蛋白质结构与功能的关系The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础(一)一级结构是空间构象的基础
二 硫 键
牛核糖核酸酶 的一级结构 20世纪60年代初,美国科学家C.Anfinsen进行牛胰核糖核酸酶 的变性和复性实验,提出了蛋白质一级结构决定空间结构的 命题。 核糖核酸酶由124个氨基酸残基组成,有4对二硫键。用尿素 和β-巯基乙醇处理该酶溶液,分别破坏次级键和二硫键,肽 链完全伸展,变性的酶失去催化活性;当用透析方法去除变 性剂后,酶活性几乎完全恢复,理化性质也与天然的酶一样。
核糖核酸酶RNase的变性与复性
1960年牛胰核糖核酸酶可逆变性实验:核糖核酸酶在尿素和巯基乙醇处理下 成无规卷曲,活性丧失;透析去除尿素或巯基乙醇后核糖核酸酶活力恢复, 8个巯基氧化重新形成4个二硫键准确无误。
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态, 有催化活 性
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态,无活性 概率计算表明,8个半胱氨酸残基结合成4对二硫键,可随机组合成105种 配对方式,而事实上只形成了天然酶的构象,这说明一级结构未破坏,保 持了氨基酸的排列顺序就可能回
第三章 蛋白质、脂类、碳水化合物
第三章 蛋白质、脂类、碳水化合物
一、生命的基础物质—— 蛋白质
1、按营养价值,蛋白质可分为三类:1、完全蛋白质: 牛奶、鸡蛋、瘦肉、鱼、豆制品。 2、半完全蛋白质: 小麦、玉米。 3、不完全蛋白质: 牛筋、猪肉皮。
富含蛋白质的食物
2、蛋白质的功能: 构成机体和修复组织蛋白质分布在人体的神经、肌肉、内脏、血液、骨骼、指 甲、头发等。
增强机体免疫力体内的免疫球蛋白可提高人体的抵抗力
供给能量碳水化合物和脂肪供应不足时,由蛋白质向机体供能
维护皮肤弹性等在人的皮肤中,胶原蛋白含量高达71.9%
3、蛋白质的消化率与利用率1、蛋白质消化率愈高,利用的可能性愈大,营养 价值也愈高。
eg:大豆整粒食用时,消化率60%;加工成豆制品后, 消化率提高至90%。
2、营养价值:动物性食物>植物性食物几种日常食物蛋白质的消化率: 奶类97-98%,蛋类98%,肉类92-94%,米 饭82%, 面包79%,玉米窝窝头66%
5、蛋白质的互补作用1、概念:把几种营养价值较低的蛋白质混合 食用,可以取长补短,提高营养价值,这种 作用称为蛋白质的互补作用。 2、生活实例:粗细搭配、荤素搭配、粮菜 搭配等
6、膳食蛋白质的食物来源动物性食物 植物性食物食用菌、藻类
蛋白质
班级:________________ 姓名:________________ 学号:________________ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _装_ _ _ _ _订_ _ _ _ _线_ _ _(装订线内禁止填写答案)_ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____
一、单项选择题,(在备选答案中只有一个是正确的)(本大题共100小题,100分)
1. 维系蛋白质α-螺旋和β-折叠结构稳定的化学键是
A.氢键 B.离子键 C.二硫键 D.疏水作用 E.肽键
(4)氨基酸的疏水侧链很少埋在蛋白质分子的内部 A.1,2,3 B.1,3 C.2,4 D.4 E.1,2,3,4
11. 在电场中,蛋白质泳动速度取决于
A.蛋白质颗粒的大小 B.蛋白质颗粒的形状 C.带净电荷的多少
D.A+C
E.蛋白质所带电荷的多少,分子量的大小
蛋白质
第五章 蛋白质(Protein) 本章主要内容(Content)
蛋白质的一般性质(General aspects)
■ 结构 ■ 蛋白质-水相互作用,影响蛋白质水溶性的因素 ■ 蛋白质-脂的相互作用 蛋白质的变性(Denaturation)
■ 蛋白质变性产生的效应 ■ 导致蛋白质变性的物理因素 ■ 导致蛋白质变性的化学因素
蛋白质的功能性质(Functional Properties) 定义与分类
水化性质 溶解度与粘度、凝胶作用
组织化 热凝结和形成、纤维的形成热塑挤压、面团 乳化性质 乳化能力与乳化稳定性 起泡作用 起泡性与泡沫稳定性 ?蛋白质的营养特性(Nutritional properties) ?蛋白质的开发利用(Utilization)
植物蛋白质和动物蛋白质:浓缩蛋白质与分离蛋白质利用微生物生产蛋白质——单细胞蛋白 第一节 引言(Introducti
■ 蛋白质是构成生物体的基本物质。
病毒,细菌,激素,植物和动物细胞原生 质都是以蛋白质为基
1
础的。
■ 酶是蛋白质 已经发现数以千计的酶。 ■ 蛋白质是由20种氨基酸构成的聚合物 一、蛋白质的分类: (一)根据组成分类
? 简单蛋白质(
蛋白质
蛋白质 (Protein)
组成(Composition)
?生物大分子(Macromolecule) ?构件分子—氨基酸 (Amino acid)
氨基酸 (Amino acids) R—基团
对氨基酸性质影响强烈
?非极性、疏水性。 ?极性、电中性。
?极性、负电荷、碱性。 ?极性、正电荷、酸性。
水溶液中的氨基酸 两性电解质
水溶液中的氨基酸 酸性氨基酸
水溶液中的氨基酸 碱性氨基酸
分类(Classification)
?非极性、疏水性的 ?极性、电中性的
?极性、带负电荷、碱性的 ?极性、带正电荷、酸性的
?植物蛋白与动物蛋白在氨基酸组成上
的差异——
?人体必须氨基酸——
8种氨基酸
?蛋白质的生物学效价(PER) ?转基因植物蛋白
?各种氨基酸配比的蛋白食品
一级结构(Primary structure)
?氨基酸——氨基+羧酸基 ?肽键(Peptide bond)
一级结构(Primary structure)
?线性结构(Linear polymer of amino
acids) ?氨基酸序列(Sequence)——蛋白质分子
?氨基末端(N-terminal) ?羧酸基末端(C-terminal)
?氨基酸残基(Amin
蛋白质化学
1- 蛋白质化学
名词解释
(一) 两性离子(dipolarion)与两性化合物 (二) 等电点(isoelectric point,pI)与等离子点 (三) 必需氨基酸(essential amino acid) (四) 稀有氨基酸(rare amino acid)
(五) 非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) (六) 构型(configuration)与构象(conformation) (七) 肽键、肽平面、肽单位、多肽 (八) N末端与C末端
(九) 蛋白质的一级结构(protein primary structure) (十) 蛋白质的二级结构(protein secondary structure) (十一) 蛋白质的α-螺旋结构 (十二) 蛋白质的β-折叠结构 (十三) 结构域(domain)
(十四) 超二级结构(super-secondary structure) (十五) 蛋白质的三级结构(protein tertiary
第3章 蛋白质化学
蛋白质化学
第3章 蛋白质化学 章
蛋白质化学
教学目的要求介绍蛋白质组成、 介绍蛋白质组成、结构及性质
教学重点、 教学重点、难点蛋白质的结构
教学方法课件讲授+多媒体 课件讲授 多媒体
教学安排3学时 学时2
蛋白质化学
第一节 蛋白质的组成蛋白质——是由许多不同的α-氨基酸 蛋白质——是由许多不同的 氨基酸按一定 是由许多不同的 氨基酸按一定 的序列通过酰胺键(肽键)缩合而成的, 的序列通过酰胺键(肽键)缩合而成的, 酰胺键 具有较稳定的构象并具有一定生物学功能 具有较稳定的构象并具有一定生物学功能 构象并具有一定 的大分子。 的大分子。
蛋白质化学
一、蛋白质的生物学意义
蛋白质化学
一、蛋白质的生物学意义2、蛋白质的重要生物学功能
其他生物学功能:营养蛋白,结构, 其他生物学功能:营养蛋白,结构,毒蛋白
3、氧化供能5
蛋白质化学
二、元素组成1、主要元素: 、主要元素:C(50~55%)、H(6~8%)、O(20~23%)、 N(15~18%)、S(0~4%)、…
微量元素:P、Fe、Zn、Cu、Mo、I等 微量元素: 、 、 、 、 、 等 2、特点: 、特点: 各种蛋白质的含氮量很接近(15~18%),平均含 , 各种蛋白质的含氮量很接近 氮量为 16%。 3
蛋白质代谢
第十二章 蛋白质代谢
一:填空题
1.蛋白质的生物合成是以________________作为模板,________________作为运输氨基酸的工具,________________作为合成的场所。 2.细胞内多肽链合成的方向是从________________端到________________端,而阅读mRNA的方向是从________________端到________________端。
3.核糖体上能够结合tRNA的部位有________________部位、________________部位和________________部位。 4.ORF是指________________,已发现最小的ORF只编码________________个氨基酸。
5.蛋白质的生物合成通常以________________作为起始密码子,有时也以________________作为起始密码子,以________________、________________和________________作为终止密码子。
6.SD序列是指原核细胞mRNA的5′-端富含________________碱基的序列
蛋白质纯化
蛋白质纯化
一.可溶性蛋白的纯化
方法 AC IEX GF 粗分离 + + - 中度纯化 + + - 精细纯化 - + + 1. 盐析
硫酸铵沉淀法可用于从大量粗制剂中浓缩和部分纯化蛋白质。用此方法可以将主要的免疫球从样品中分离,是免疫球蛋白分离的常用方法。高浓度的盐离子在蛋白质溶液中可与蛋白质竞争水分子,从而破坏蛋白质表面的水化膜,降低其溶解度,使之从溶液中沉淀出来。各种蛋白质的溶解度不同,因而可利用不同浓度的盐溶液来沉淀不同的蛋白质。这种方法称之为盐析。盐浓度通常用饱和度来表示。硫酸铵因其溶解度大,温度系数小和不易使蛋白质变性而应用最广。 硫酸铵分级沉淀的方法其实很简单,一般就是用浓度从低到高的硫酸铵去沉淀蛋白,可以直接在液体里加固体的硫酸铵就可以,到一定的浓度离心沉淀,上清继续加硫酸铵,再离心,上清再加硫酸铵,然后用电泳检测或者活性检测沉淀的效果。
2. 亲和纯化
Tag His GST MBP Strep(II) Flag
Size (aa) 6 218 396 8 8 Capacity (mg/ml) 40 10 10 6 0.6 MW (kDa) 1 26 42.5 1 1 Cleavage TEV/ Thrombin Thr