生物化学酶的知识点总结

第一部分：名词解释

1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 2.氨基酸: 含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。

3.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 4.肽键：一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩和形成的化学键。 5.蛋白质的别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。 6.蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一个亚基与配体结合的现象。

7.蛋白质的变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 8.凝胶过滤：利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离

9.层析：待分离的蛋白质溶液经过一个固定物质时，根据待分离的蛋白质颗粒的大小，电荷多少及亲和力使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同流速经固定相而达到分离蛋白质的目的。

10.胶原蛋白：胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。P62 11.

生物化学总结酶

1.定义：具有高效性与特异性的生物催化剂。 2.酶作为生物催化剂的特点： a.酶具有很高的催化效率。 b.酶具有高度专一性。 c.酶易失活。

d.酶活性受到调节和控制。

3.酶作用专一性的机制与假说:锁钥学说、诱导契合学说。

4.酶的化学组成：

5.酶的命名：反应物：反应物+反应类型+酶。 6.六大酶类：

1.酶通过降低反应的活化能，从而使反应速率增大。 2.酶与底物复合物的形成：。

3.酶的活性部位：蛋白质的结构决定功能，酶活性部位的结构特点决定酶行使其催化功能的特点。活性部位是酶结合和催化底物反应的场所，是酶分子表面的一小部分区域，其功能基团包含催化基团与结合基团。

特点：a.活性部位在酶分子整个体积中只占很小的一部分。

b.酶的活性部位具有三维立体结构。 c.酶的活性部位是酶分子上的一个裂隙。

d.活性部位具有与底物相对互补的结构，酶活性部位具有柔性，可发生诱导契合。

e.底物通过非共价作用结合到酶分子上。 f.活性部位对酶的整体构象具有依赖性。 4.影响酶催化效率的因素：

非共价作用：邻近效应与定向效应、底物的形变与诱导契合(←过渡态理

第六章糖代谢

糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。

根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白

其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式

糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架

一、糖的生理功能

1. 氧化供能

2. 机体重要的碳源

3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。

二、糖代谢概况——分解、储存、合成

三、糖的消化吸收

食物中糖的存在形式以淀粉为主。

1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。

消化过程：口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘

吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖

吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT）转运。

SGLT 2.吸收吸收途径： 小肠肠腔 肠粘膜上皮细胞 体循环 肝脏 门静脉各种组织细胞

四、糖的无氧分解 过程 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生

第六章 酶

一、选择题 单选题

1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？

A．作用时间 B．底物浓度 C．抑制剂浓度 D．酶与底物亲和力的大小 E．酶与抑制剂亲和力的大小

2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？

A．不可逆抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用 E．反竞争性抑制作用 3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于

A．反馈抑制 B．底物抑制 C．竞争性抑制 D．非竞争性抑制 E．反竞争性抑制 4．酶的活性中心是指

A．整个酶分子的中心部位 B．酶蛋白与辅酶结合的部位 C．酶发挥催化作用的部位 D．酶分子表面上具有解离基团的部位

E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。

5．符合竞争性抑制作用的说法是

A．抑制剂与底物结合 B．抑制剂与酶的活性中心结合 C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间

第六章 酶

一、选择题 单选题

1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？

A．作用时间 B．底物浓度 C．抑制剂浓度 D．酶与底物亲和力的大小 E．酶与抑制剂亲和力的大小

2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？

A．不可逆抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用 E．反竞争性抑制作用 3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于

A．反馈抑制 B．底物抑制 C．竞争性抑制 D．非竞争性抑制 E．反竞争性抑制 4．酶的活性中心是指

A．整个酶分子的中心部位 B．酶蛋白与辅酶结合的部位 C．酶发挥催化作用的部位 D．酶分子表面上具有解离基团的部位

E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。

5．符合竞争性抑制作用的说法是

A．抑制剂与底物结合 B．抑制剂与酶的活性中心结合 C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间

第六章 酶

一、选择题 单选题

1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？

A．作用时间 B．底物浓度 C．抑制剂浓度 D．酶与底物亲和力的大小 E．酶与抑制剂亲和力的大小

2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？

A．不可逆抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用 E．反竞争性抑制作用 3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于

A．反馈抑制 B．底物抑制 C．竞争性抑制 D．非竞争性抑制 E．反竞争性抑制 4．酶的活性中心是指

A．整个酶分子的中心部位 B．酶蛋白与辅酶结合的部位 C．酶发挥催化作用的部位 D．酶分子表面上具有解离基团的部位

E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。

5．符合竞争性抑制作用的说法是

A．抑制剂与底物结合 B．抑制剂与酶的活性中心结合 C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间

第五章 酶化学

一：填空题

1.全酶由________________和________________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。

2.辅助因子包括________________，________________和________________等。其中________________与酶蛋白结合紧密，需要________________除去，________________与酶蛋白结合疏松，可用________________除去。 3.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。

4.酶活力的调节包括酶________________的调节和酶________________的调节。

5.T.R.Cech和S.Altman因各自发现了________________而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。

6.1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的______

酶化学

（一）名词解释

1． 全酶（holoenzyme）与酶蛋白（apoenzyme） 2． 米氏常数（Km值，Michaelis constant） 3． 底物专一性（substrate specificity） 4． 绝对专一性（absolute specificity）、相对专一性与立体异构专一性（stereospecificity） 5． 辅基（prosthetic group）与辅酶（coenzyme） 6． 单体酶（monomeric enzyme） 7． 寡聚酶（oligomeric enzyme） 8． 多酶体系（multienzyme system） 9． 激活剂（activator） 10． 抑制剂（inhibitor inhibiton） 11． 酶的失活与抑制 12． 可逆抑制（reversible inhibition）与不可逆抑制（irreversible inhibition） 13． 竞争性抑制（competitive inhibition）与非竞争性抑制（noncompetitive inhibition） 14． 变构酶（allosteric enzyme） 15． 同工酶（isozyme） 16． 诱导

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考研专业课：生物化学备考知识点总结

21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。

第一章 糖类化学

学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。

第二章 脂类化学

学习指导：一、重要概念 水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。

第三章 蛋白质化学

学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反

习题1: .单选题

1．关于酶的叙述哪一个是正确的？

A．酶催化的高效率是因为分子中含有辅酶或辅基

B．所有的酶都能使化学反应的平衡常数向加速反应的方向进行 C．酶的活性中心中都含有催化基团 D．所有的酶都含有两个以上的多肽链 E．所有的酶都是调节酶

2．酶作为一种生物催化剂，具有下列哪种能量效应 A．降低反应活化能 B．增加反应活化能 C．增加产物的能量水平 D．降低反应物的能量水平 E．降低反应的自由能变化

3．酶蛋白变性后其活性丧失，这是因为 A．酶蛋白被完全降解为氨基酸 B．酶蛋白的一级结构受破坏 C．酶蛋白的空间结构受到破坏 D．酶蛋白不再溶于水 E．失去了激活剂

4.下列哪一项不是酶促反应的特点？

A．酶有敏感性 B．酶的催化效率极高 C．酶能加速热力学上不可能进行的反应 D．酶活性可调节 E．酶具有高度的特异性 5．酶的辅酶是

A．与酶蛋白结合紧密的金属离子

B．分子结构中不含维生素的小分子有机化合物 C．在催化反应中不与酶的活性中心结合

D．在反应中作为底物传递质子、电子或其他基团 E．与酶蛋白共价结合成多酶体系

6．