运动生物化学知识点总结

第一部分：名词解释

1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 2.氨基酸: 含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。

3.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 4.肽键：一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩和形成的化学键。 5.蛋白质的别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。 6.蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一个亚基与配体结合的现象。

7.蛋白质的变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 8.凝胶过滤：利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离

9.层析：待分离的蛋白质溶液经过一个固定物质时，根据待分离的蛋白质颗粒的大小，电荷多少及亲和力使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同流速经固定相而达到分离蛋白质的目的。

10.胶原蛋白：胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。P62 11.

第六章糖代谢

糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。

根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白

其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式

糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架

一、糖的生理功能

1. 氧化供能

2. 机体重要的碳源

3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。

二、糖代谢概况——分解、储存、合成

三、糖的消化吸收

食物中糖的存在形式以淀粉为主。

1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。

消化过程：口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘

吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖

吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT）转运。

SGLT 2.吸收吸收途径： 小肠肠腔 肠粘膜上皮细胞 体循环 肝脏 门静脉各种组织细胞

四、糖的无氧分解 过程 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生

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考研专业课：生物化学备考知识点总结

21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。

第一章 糖类化学

学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。

第二章 脂类化学

学习指导：一、重要概念 水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。

第三章 蛋白质化学

学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反

扬州大学2017年攻读硕士学位研究生入学考试试题

重要知识点汇编 （食品生物化学）

第一章

生物化学的的概念

生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，是研究生命的化学本质的科学。它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展

1．静态生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面

1．生物体的物质组成、结构与功能：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

2．物质代谢与调控：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程在细胞内进行的，是最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

运动生物化学复习

考试题型：判断（10） 单选（30分） 多选（10分） 简答（30分） 论述（10） 案例分析（10分）

绪论

1、简述运动生物化学的研究内容 第一章 判断题

1、酶是具有催化功能的蛋白质，酶具有蛋白质的所有属性，所有的蛋白质都具有催化功能。（×）

2、通常将酶催化活性最大时的环境PH称为该酶的最适PH（√）

3、水是人体主要的组成成分，水和无机盐不能直接供能，与能源物质代谢无关。（×）

4、低氧、寒冷、低压环境下运动时，血清酶活性升高比正常环境小。（×） 5、生物体内化学反应速度随温度的增高而加快，温度越高，催化反应的速度越快。（×）

6、酶促反应的反应物称为产物，生成物称为底物。（×） 7、高度专一性是指酶对底物有严格的选择性。（√） 8、酶可分为单纯酶、结合酶和酶的辅助因子3种。（×）

9、当身体的机能状态急剧改变时，如损伤、运动或疾病等，血清酶活性降低。（×）

10、训练引起的酶催化能力的适应性变化，可因停训而消退。（√） 11、生物体内物质代谢与能量代谢即可同时存在，也可独立存在。（×） 12、凡是提高酶活性的物质为抑制剂，凡能降低酶活性或使酶活性丧失的物质为激活剂（×） 单选题

1、（A）是

生物化学总结

选择题10X2

判断题10X1

名词解释10X3

简答题3X6

计算题2X6

论述题10

选择题第一章

1.纤维素与半纤维素的最终水解产物是（B）

A.杂合多糖B.葡萄糖C.直链淀粉D.支链淀粉

2.纤维素的组成单糖和糖苷键的连接方式是（C）

A.α-1→4-葡萄糖B.β-1→3-葡萄糖

C.β-1→4-葡萄糖D.β-1→4-半乳糖

3.下列关于糖原结构的陈述哪个是不正确的（

A.含α-1,4糖苷键B.含α-1，6糖苷键

C.由葡萄糖组成D.无分支

4.支链淀粉的空间构象是（A）

A.卷曲螺旋形B.锯齿形

C.直线形D.环状

5.单糖与磷酸缩合生成的化合物属于（B）

A.糖苷B.糖脂C.糖醛酸D.酰胺D）

判断题

1.葡萄糖和甘露糖是差向异构体（√）

2.葡萄糖溶液发生变旋现象的本质是葡萄糖分子中既有醛基又有羟基。它们彼此相互作用可以形成半缩醛，使原来羰

基的C1变成了不对称碳原子。（×）

3.醛式葡萄糖变成环状后，无还原性。（×）

4.呋喃式葡萄糖比吡喃式葡萄糖更稳定。（×）

5.在溶液中β-D-吡喃葡萄糖比β-D-呋喃葡萄糖更稳定。（√）

6.变旋现象是由于糖在溶液中起了化学作用。（×）

7.一切有旋光性的糖都有变旋现象。（

一、蛋白质的化学 1、蛋白质的分子组成

（1）元素组成蛋白质分子主要含有碳、氢、氧和氮元素，大部分蛋白质还含硫，有的还含少量的磷、铁、碘、硒等元素。

蛋白质含氮量约为16%, 蛋白质的含量＝蛋白质含氮量×100/16=蛋白质含氮量×6.25 （2）基本单位------氨基酸,除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸。 结构通式，氨基酸的名称，三字母缩写、单字母简写 分类：酸性、碱性、极性、非极性

脂肪族、芳香族、杂环亚氨基酸、杂环氨基酸

2、蛋白质的分子结构（蛋白质各级结构的特点，维系各级结构的键和力）

（1）肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的酰胺键。肽：氨基酸借肽腱连接形成的产物。蛋白质分子就是通过若干肽腱将氨基酸连接而成的链状结构。由二个氨基酸形成的肽称二肽，三个则称三肽，以此类推。

（2）一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，是蛋白质最基本的结构，肽腱是蛋白质一级结构的主要化学键。一级结构是其高级结构及生物学活性的基础。

（3）二级结构--α螺旋和β折叠（β转角、无规卷曲）：指多肽链主链骨架在各个局部由于折叠、盘曲而形成的高级结构。α螺旋：通常为右手螺旋顺得针方向，每圈含3.6个氨基酸残基氨基酸侧链伸向螺

第一章 物质代谢与运动概述

1、运动人体的物质组成：糖、脂质、蛋白质、核酸、维生素、水和无机盐七大类物质组成。

2、人体能源物质：糖、脂肪、蛋白质。 3、ATP是生命活动的直接能量供应者。 4、运动强度大，血清酶活性增加明显。 5、蛋白质的基本单位（氨基酸）。 6、名词解释：

（1）新陈代谢：生物体内物质不断地进行着的化学变化称为新陈代谢，包括：合成代谢和分解代谢。

（2）生物氧化：指物质在体内氧化生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。 （3）高能磷酸化合物：含有高能磷酸键的化合物称为高能磷酸化合物。 8、试述ATP的生物学功能及其再合成途径。

答：ATP的生物学功能：（1）生命活动的直接能源；（2）合成磷酸肌酸和

其他高能磷酸化合物。

再合成途径：（1）高能磷酸化合物快速合成ATP；（2）糖无氧酵解再合

成ATP；（3）有氧代谢再合成ATP。

9、试述生物氧化在生命活动中的意义。

答：（1）能量逐渐释放，持续利用； （2）合成人体的直接能源ATP； （3）产生热量，维持体温。

10、运动引起血清酶活性增高的影响因素有哪些？

答：（1）运动强度：运动强度大，血清酶活性增加明显。（2）运动时间：相同的运动

XX学院 课 程 教 案

2013 — 2014 学年 第一 学期

课程名称：运动生物化学 授课专业：体育教育

授课班级：2012级一班、二班 主讲教师：XXX 所属系别：体育系 教 研 室：理论教研室 教材名称：运动生物化学

出版社、版次：高等教育出版社 第一版

2013年1月6日

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XX学院教案(首页)

系别：体育系 教研室：人体科学教研室 课程名称 总学时 授课专业 授课教师 36 运动生物化学 学分 体育教育 XXX 课程目标： 运动生物化学是研究机体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律，研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。运动生物化学主要采用化学的原理与方法，同时融入多学科的技术，从分子水平探讨运动与身体化学组成之间的相互适应，运动过程中机体内物质和能量代谢及调节规律，为增强教学目的体质、提高竞技运动能力提供理论和方法。运动生物化学是体育教育专业一门重要2 课程类别 讲授 学时 36 必修课（√）限选课（ ）公共任选课（ ） 实践 学时 0 实验 学时 0 授课班级 职 称 12级本科、13专接本 助教 和要求 的专业理论课程。

第一章 蛋白质的结构与功能

一、名词解释

肽键 ：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。 等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

三、填空题

1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。 3，紫外吸收法（280 nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有 色氨酸， 苯丙氨酸，或 酪氨酸。 5，蛋白质结构中主键称为 肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、 范德华力、二硫键 等，次级键中属于共价键的有 范德华力、二硫键

第二章 核酸的结构与功能

一、名词解释

DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。

DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。

三、填空题

1，核酸可分为 DNA 和 RNA 两大类，前者主要存在于真核细胞的 细胞核