G蛋白在生物化学哪一章

第一章蛋白质

选择题

1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％

2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸 B．赖氨酸 C．甘氨酸 D．天冬氨酸 E．色氨酸

3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸 B．焦谷氨酸 C．亮氨酸 D．丝氨酸 E．酪氨酸

4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键 B．疏水键 C．肽键 D．氢键 E．二硫键

5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上

E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象

6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构

B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基

7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性

B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进

实验五 酪蛋白的制备及含量测定

一、实验目的

1.学习和掌握紫外吸收法测定蛋白质含量的原理和方法 2.学习分光光度计的原理和操作方法。 二、实验原理

牛乳中主要的蛋白质是酪蛋白，含量约为35g/L。酪蛋白是一些含磷蛋白质的混合物，等电点为4.7。利用等电点时溶解度最低的原理，将牛乳的pH调成4.7时，酪蛋白就沉淀出来。用乙醇洗涤沉淀物，除去脂类杂质后便可得到纯的酪蛋白。

蛋白质分子中含有酪氨酸、色氨酸及苯丙氨酸残基，它们的结构中具有共轭双链，对紫外光有吸收作用，其最大值在280nm波长处。在此波长附近，蛋白质溶液的光吸收值与其含量（范围是0.1~1.0mg/ml）成正比，因此，280nm的吸光度可用作蛋白质的定量测定。但不同种的蛋白质对280nm波长的光吸收强度因芳香性氨基酸残基含量的不同而有差异，因此需用同种蛋白质作对照，结果才可靠。在半定量测定和纯蛋白的定量测定时，可用280nm的光吸收法。

在分光光度计中，将不同波长的光连续地照射到一定浓度的样品溶液时，便可得到与众不同波长相对应的吸收强度。如以波长（λ）为横坐标，吸收强度（A）为纵坐标，就可绘出该物质的吸收光谱曲线。利用该曲线进行物质定性、定量的分析方法，称为分光光度法。

紫外吸收法操

第一章 蛋白质化学

三、典型试题分析 (一)A型题

1，多肽链中主链骨架的组成是(1995年生化试题)

A．—-NCCNNCCNNCCN— B．---CHNOCHNOCHNO— C，--CONHCONHCONH-- D．---CNOHCNOHCNOH— E，--CNHOCNHOCNHO—— [答案] C

2，有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI为4．6、5．0、5，3、6．7、7．3， 电泳时欲使其中四种泳向正极，缓冲液的pH应该是多少? A．4，0 B．5．0 C．6．0 D．7．0 E。8．0 [答案] D

3．蛋白质变性是由于(1996年生化试题)

A．蛋白质的一级结构的改变 B．蛋白质亚基的解聚 C．蛋白质空间构象的破坏 D．辅基的脱落 E．蛋白质水解 · [答案] C

4．下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(1999年生化试题) A．碱性氨基酸 B，芳香族氨基酸 C. 支链氨基酸 D．含硫氨基酸 E. 酸性氨基酸 (答案) E ‘

（一）

一.单项选择题

1. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.16g，此样品约含蛋白质多少克？ A. 0.50 B. 0.75 C. 1.00 D. 2.00

2. 下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？

A. 丙氨酸 B. 亮氨酸 C. 赖氨酸 D. 色氨酸 3. 下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？

A. 异亮氨酸 B. 谷氨酸 C. 甲硫氨酸 D. 组氨酸 4. 组成蛋白质的基本单位是：

A. L-β-氨基酸 B. L-α-氨基酸 C. D-α-氨基酸 D. D-β-氨基酸 5. 维持蛋白质分子一级结构的化学键主要是：

A. 二硫键 B. 盐键 C. 氢键 D. 肽键 6. 关于肽键特点的描述，错误的是：

A.肽键的长度比相邻的N-C单键短 B.肽键具有部分双键性质 C.与肽键中C-N相连的四个原子处在同一平面上 D.肽键可以自由旋转

7. 维持蛋白质二级结构的主要化学 键是： A. 疏水键 B. 盐键 C. 氢键 D

第十四章 蛋白质生物合成..

（一）A型题

1 遗传密码的简并性指的是（1995年生化试题） A 一些三联体密码可以缺少一个嘌呤碱或嘧啶碱 B 密码中有许多稀有碱基

C 大多数的氨基酸有一组以上的密码 D 一些密码适用于一种以上的氨基酸 E 以上都不是 [答案] C

2 原核事物蛋白质合成中肽链延长所需的能量来源于（1996年生化试题） A. ATP B. GTP C. GDP D. UTP E. CTP [答案] B

3．下列关于氨基酸密码的叙述哪一项是正确的(1996年生化试题) 、 A．由DNA链中相邻的三个核苷酸组成 ， B．由tRNA链中相邻的三个核苷酸组成 C．由mRNA链中相邻的三个核苷酸组成 D．由rRNA链中相邻的三个核苷酸组成 E．由多肽链中相邻的三个氨基酸组成 (答案) C

4．氯霉素的抗菌作用是由于抑制了细菌的(1997年生化试题) A．细胞色素氧化酶 B．核蛋白体上的转肽酶

C．嘌呤核苷酸代谢 D．基因表达 E，二氢叶酸还原酶 答案 B

5 一个mRNA的部分顺序和密码编号如下(1998年生化试题) ．．CAG CUC UAU

个人收集整理 仅供参考学习

《生物化学》课程（090205）教学大纲

一、课程基本信息

课程中文名称:生物化学 课程代码：090205

学分与学时：5.5学分104学时(其中理论80学时，实验24学时) 课程性质：专业必修

授课对象：生物技术与应用专业 二、课程教学目标与任务

生物化学是在分子水平上阐明生命现象化学本质的科学。是生命科学的一门重要专业基础课。

通过本课程的学习，使学生掌握：生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂肪代谢、类脂代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达等理论知识及基本实验技术。生物化学作为现代生物学的理论和技术基础，成为生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的必修课，它的分支几乎扩展到生物学的各个研究领域，是《分子生物学》、《细胞生物学》、《植物生理学》、《基因工程》、《基因组学》等课程的先修课。教学中除了要求学生掌握基本的生物化学知识体系外，着重培养学生的独立思考能力、动手能力和实验技能，为学习后继课程打好基础。个人收集整理 勿做商业用途 三、学时安排

课程内容与学时分配表

章节 一 二 三 四 五 六 七 八 内容 绪论 蛋

第二章蛋白质

1.什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？ 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 不同的氨基酸排列使得氨基酸R基之间以及多肽链间形成不同的相互作用，这些相互作用使肽链产生一定折叠以及特定的空间结构，所以蛋白质的一级结构决定其空间结构。

2.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？ 蛋白质的空间结构：蛋白质的构象，分子中各个原子和基团绕键旋转时可能形成的不同的立体结构。

肽链经α螺旋，β折叠和β转角形成蛋白质二级结构，而在二级结构基础上进一步卷曲折叠又形成蛋白质三级结构，再通过非共价键形成四级结构，这些特定形态即是空间结构。 关系：当蛋白质空间结构发生改变或遭到破坏时，它的生物学功能也随之发生改变甚至丧失。

3.测定蛋白质多肽链N端和C端的常用方法有哪些？基本原理是什么?

测N端——2,4—二硝基氟苯（DNFB）法；异硫氰酸苯酯(PITC)法;丹磺酰氯（DNS）法;氨肽酶法。

测C端——肼解法；还原法；羧肽酶法。

原理：1）多肽或蛋白质的游离末端氨基与DNFB反应，生成DNP-多肽或DNP-蛋白质。DNP-多肽水解，只剩DNP-氨基

第1章 蛋白质的结构与功能

学习要求

1.掌握蛋白质的概念及其生物学意义、分子组成、结构与功能及其相互关系。 2.熟悉蛋白质的理化性质及其应用。 3.了解蛋白质的分离、纯化与结构分析。

基本知识点

蛋白质是重要的生物大分子，在体内分布广泛，含量丰富，种类繁多。每一种蛋白质都有其特定的空间结构和生物学功能。

组成蛋白质的基本单位是L-α-氨基酸，共20种，根据其侧链的结构和理化性质可以分为：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。氨基酸属于两性电解质，在溶液pH等于pI时，氨基酸呈兼性离子。氨基酸可通过肽键相连成肽。小于10个氨基酸组成的肽称为寡肽，大于10个氨基酸的肽称为多肽。

蛋白质的结构可以分为一级、二级、三级和四级结构四个层次。蛋白质的一级结构即氨基酸的排列顺序，其连接键为肽键，还包括二硫键的位置；形成肽键的6个原子处于同一平面，构成肽单元。二级、三级和四级结构统称为蛋白质的空间构象，二级结构是指蛋白质主链局部的空间构象，不涉及氨基酸残基侧链构象。主要为α-螺旋、β-折叠、β转角和无规则卷曲，以氢键维持其稳定性；在蛋白质分子中，空间上相邻的两个或三个具有二级结构的肽段，完成特定的生物学功能，称为模

生物化学C Biochemistry C

课程代码：180004 课程性质：学科基础课 学时：72学分：4

预修要求：《无机化学》、《有机化学》、《分析化学》

内容简介：生物化学是介于生物与化学之间的边缘学科。该课程是生物相关本科专业的学位课程，在学生修完无机化学、有机化学、分析化学、动物学和植物等课程后，供学生必修的一门学科基础课。本课程主要讲授构成生物体的生物大分子的组成、结构、性质和生物功能以及这些生物分子在细胞内新陈代谢的途径及伴随的能量转换，遗传信息的传递和表达等内容。 选用教材或参考书：

教材：《生物化学简明教程》.罗纪盛主编．高等教育出版社2001 参考书：《生物化学》.沈同主编.高等教育出版社1999

《生物化学》.郑集主编.高等教育出版社1998

《生物化学教程》．沈仁权主编.高等教育出版社1993

《基础生物化学实验》．北师大生化教研室编.高等教育出版社1982

《生物化学C》课程教学大纲

课程性质：学科基础课

课程代码：180004

学时：72（讲课学时：56实验学时：16课内实践学时: ） 学分：4.0

适用专业：野生动物与自然保护区管理、动物医学、林学、动物科学等 一、课程教学基本要求

本课程教学要求学生掌

第3章 酶

学习要求

1. 掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。

2. 熟悉酶的分子组成与酶的调节。

3. 了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。

基本知识点

酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白

质，结合酶除含有蛋白质部分外，还含有非蛋白质辅助因子。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物，后者称为辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。

酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。

同工酶是指催化相同化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。

酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。酶通过多元催化发挥高效催化作用。酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等。底物浓