生物化学王镜岩第四版

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王镜岩生物化学笔记(整理版)

标签:文库时间:2024-10-01
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第一章 蛋白质化学

教学目标:

1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。

2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类

第一节 蛋白质的分子组成

一、蛋白质的元素组成

经元素分析,主要有 C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。

各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。

每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%) 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸

蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨酸(1938年)。 (一)氨基酸的结构通式

组成

王镜岩生物化学笔记(整理版)

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第一章 蛋白质化学 教学目标:

1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。

2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。

3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类

导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性?

1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指 “第一重要的” )。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。

蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键

生物化学复习题 - 王镜岩版

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第七章 糖代谢

1.糖酵解(Glycolysis)概念、过程。 (P80) 2.糖酵解的调节。(P83)

3.计算糖酵解生成ATP的数目。(P80) 4.丙酮酸的去路。(P80)

5.三羧酸循环过程,能量计算。(P107) 6.为什么说TCA是物质代谢的枢纽?(P110) 7.磷酸戊糖途径有何意义?(P153) 8.糖异生概念。(P154)

9.糖异生与糖酵解不同的三个反应(包括催化的酶)。(P156) 1.下列途径中哪个主要发生在线粒体中( )? (A)糖酵解途径 (B)三羧酸循环 (C)戊糖磷酸途径 (D)C3循环 2.丙酮酸激酶是何途径的关键酶( )? (A)磷酸戊糖途径 (B)糖酵解 (C)糖的有氧氧化 (D)糖异生 3.糖酵解的限速酶是( )? (A)磷酸果糖激酶 (B)醛缩酶 (C)3-磷酸甘油醛脱氢酶(D)丙酮酸激酶

第八章 生物能学与生物氧化

1.生物氧化有何特点?以葡萄糖为例,比较体内氧化和体外氧化异同。 2.何谓高能化合物?体内ATP 有哪些生理功能? 3.氰化物和一氧化碳为什么能引起窒息死亡?原理何在?

4. 计算1分子葡萄糖彻底氧化生成ATP的分子数。写

王镜岩版生物化学考研练习题

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第二章 糖类生物化学中国海洋大、选择题 ⒈ 关于糖的叙述错误的是 ( ) 中国海洋大学非官方论坛→叉叉论坛* ~' }, m9 M* P% _- ^- U A、生物的能源物质和结构物质;B、作为各种生物分子合成的碳源;C、糖蛋白、糖脂等具有 细胞识别、免疫活性等多种生理功能;D、纤维素由β-葡聚糖合成,半纤维素由α-及β-葡聚糖 合成; E、糖胺聚糖是一种保护性多糖 ouc,bbs,haida,zhongguohai ⒉ 关于单糖的叙述,错误的是( ) A、一切单糖都具有不对称碳原子,都具有旋光性;B、所有单糖都具有还原性和氧化性;C、 单糖分子具有羟基,具有亲水性,不溶于有机溶剂;D、单糖分子与酸作用生成酯;E、利用糖脎的物理特性,可以鉴定单糖类型⒊ 下列有关葡萄糖的叙述,哪个是错误的?( ) bbs.oucx.com, d. t\ A、显示还原性;B、在强酸中脱水形成 5-羟甲基糠醛;C、莫利希(Molisch)试验呈阴性;D、 与苯肼反应成脎;E、新配置的葡萄糖水溶液其比旋光度随时间而改变。 自由无限 - 中国海洋大学非官方论坛5 M5 x) k\ ⒋ 下列那种糖不能生成糖脎?( ) A、葡萄糖;B、果糖;C、蔗糖;D、乳

王镜岩生物化学课后习题答案

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生物化学(第三版)课后习题详细解答

第三章 氨基酸

提要

α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。

参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。

氨基酸是两性电解质。当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,

+-则全部去质子化。在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3NCHRCOO)

状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。

所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物( Edman反应)。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂

王镜岩生物化学下册课后习题答案

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第19章 代谢总论 ⒈怎样理解新陈代谢?

答:新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称,是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。 新陈代谢的功能可概括为五个方而:①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。

⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位?

答:生物体的一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育,包括核酸、蛋白质的生物合成,机体运动,包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等,都需要消耗能量。如果没有能量来源生命活动也就无法进行.生命也就停止。

⒊在能量储存和传递中,哪些物质起着重要作用? 答:在能量储存和传递中, ATP(腺苷三磷酸)、GTP(鸟苷三磷酸)、UTP(尿苷三磷酸)以及CTP(胞苷三磷酸)等起着重要作用。

⒋新陈代谢有哪些调节机制?代谢调节有何生物意义? 答:新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平:分子水平、细胞水平和整体水平。 分子水平的调节包括反应物和产物的调节(主要是

王镜岩生物化学下册复习总结 - 图文

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第十九章 代谢总论

新陈代谢(metabolism)是生命最基本的特征之一,泛指生物与周围环境进行物质交换、能量交换和信息交换的过程。 同化作用(assimilation):生物一方面不断地从周围环境中摄取能量和物质,通过一系列生物反应转变成自身组织成分。 异化作用(dissimilation ):将原有的组成成份经过一系列的生化反应,分解为简单成分重新利用或排出体外。

特点:特异、有序、高度适应和灵敏调节、代谢途径逐步进行。 新陈代谢是生物体内所有化学变化的总称;是生物体表现其生命活动的重要特征之一;它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。

新陈代谢的功能:①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转为

自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。 代谢过程是通过一系列酶促反应完成的。完成某一代谢过程的一组相互衔接的酶

促反应称为代谢途径(metabolic pathways)。

代谢途径特点:1.没有完全可逆的代谢途径。物质的合成与分解,有的要完全不

同的两条代谢途径(如脂肪酸的代谢);有的要部分地通过单向不可逆反应(如糖代谢)。

2.代谢途径的形式是多样

王镜岩生物化学名词解释

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生物化学名词解释

1 .氨基酸(am i no acid): 是含有一个碱性氨基(-N H 2) 和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物, 氨基一般连在α -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子

2.必需氨基酸(essential am i no acid): 指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸, 苏氨酸等)自己不能合成, 需要从食物中获得的氨基酸。

3.非必需氨基酸(n onessential am i no aci d):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。

4.等电点(pI,isoel ectric poi nt): 使氨基酸处于兼性离子状态, 在电场中不迁移(分子的静电荷为零) 的 pH 值。

5.茚三酮反应(ninhydrin reacti on ): 在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色) 化合物的反应。

6.层析(ch rom at og raphy) :按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体) 之间的分配比例将混合成分分开的技术。

7.离子交换层析(ion-exc hange colum n): 一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析(

王镜岩生物化学名词解释

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生物化学名词解释

1 .氨基酸(am i no acid): 是含有一个碱性氨基(-N H 2) 和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物, 氨基一般连在α -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子

2.必需氨基酸(essential am i no acid): 指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸, 苏氨酸等)自己不能合成, 需要从食物中获得的氨基酸。

3.非必需氨基酸(n onessential am i no aci d):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。

4.等电点(pI,isoel ectric poi nt): 使氨基酸处于兼性离子状态, 在电场中不迁移(分子的静电荷为零) 的 pH 值。

5.茚三酮反应(ninhydrin reacti on ): 在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色) 化合物的反应。

6.层析(ch rom at og raphy) :按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体) 之间的分配比例将混合成分分开的技术。

7.离子交换层析(ion-exc hange colum n): 一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析(

生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案

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1 绪论

1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究:

(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递和表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。

2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。

提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。

解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架

O可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、

硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH2)、羟基(—OH)、羰基(

C)、羧基(—COOH)、巯基(—SH)、

磷酸基(—PO4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许