生物化学专升本资料

2012年山东省临床医学专业专升本模拟试卷

基础综合（一）《生化部分》

题号 得分 一 二 三 四 总分 统分人 复核人

得分 1 11 2 3 4 5 15 6 16 7 17 8 18 9 19 10 20 阅卷人 一、选择题(每题0.5分，共10分，请将答案写入下面的表格内)

12 13 14

1. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克

A. 2.00g B. 2.50g C. 6.40g D. 3.00g

2. 在20种基本氨基酸中，哪种氨基酸没有手性碳原子 A.甘氨酸 B. 半胱氨酸 C. 赖氨酸 D. 组氨酸 3．胆固醇可转变为

A. VitA B. VitD C. VitE D. VitK

4. 临床上常用来辅助治疗婴儿惊厥和妊娠剧吐的维生素是 A. 维生素B1 B. 维生素B2 C. 维生素 B6 D. 维生素B12 5. 酶的竞争性抑制剂可以

生 物 化 学

第一章：糖类的结构与性质

本章主要内容

一、糖类概况 二、糖的旋光性

三、单糖（结构、性质、代表性单糖及衍生物） 四、寡糖

五、复合糖（糖胺聚糖、蛋白聚糖、糖蛋白） 六、糖链结构分析 基本概念

异构：化合物具有相同的分子式，但原子连接次序或原子空间排布不同。 构型：具有相同的分子式和结构式，但原子在空间的排布不同，称之构型。 旋光异构：由于存在手性碳（不对称碳原子）而具有旋光性。

不对称碳原子：与四个不同的原子或基团相连并因此失去对称性的四面体碳。用C*表示 。 对映体：一个不对称碳原子的取代基在空间里的两种取向是物体与镜像的关系，并且两者不

能重叠。这两种旋光异构体称为对映体。两个对映体具有程度相同但方向相反的旋光性（D+与L-;D-与L+）和不同的生物活性，其他物理和化学性质完全相同。含n个C*的化合物，其旋光异构体的数目是2n, 组成2n /2对对映体。

任一旋光化合物都只有一个对映体，它的其他旋光异构体在理、化性质都与之

不同，不是对映体的旋光异构体称非对映体。

仅一个手性碳构型不同的非对映体称差向异构体（有几种情况）。

异头物：单糖由直链结构变成环状结构后，羰基碳成为新的

2012年山东省临床医学专业专升本模拟试卷

基础综合（二）《生化部分》

题号 得分 一 二 三 四 总分 统分人 复核人

得分 1 11 2 3 4 5 15 6 16 7 17 8 18 9 19 10 20 阅卷人 一、选择题(每题0.5分，共10分，请将答案写入下面的表格内)

12 13 14 1. 天然蛋白质不存在的氨基酸是

A.半胱氨酸 B. 脯氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸

2. 在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动

A. 精氨酸 B. 丙氨酸 C. 谷氨酸 D. 天冬氨酸 3．参与体内甲基转移反应的是

A.VitB1 B. VitB2 C. VitB12 D. VitPP 4. 别构酶的V～[S]正协同效应的曲线是

A.Z B. S C. 倒L D. L

5. 在存在下列哪种物质的情况下，酶促反应速度和km值都变小 A. 无抑制剂存在 B.有竞争性抑制剂存在 C. 有反竞争性抑制剂存在 D. 有非竞争性抑制剂存在 6. 需要引物分子参与生

、正误题（在题后的括号中打√或打×，每小题2分，共20分） 1.所有的蛋白质均由20种氨基酸组成。（ ） 2.蛋白质变性后的结果是溶解度降低。（ ）

3.血红蛋白是由两个α亚基和两个β亚基（α2β2）组成的。（ ） 4.蛋白质分子二级结构主要靠氢键维系。（ ）

5.酶和一般化学催化剂相比，仅仅是有更强的催化能力。（ ）

6.不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性称为酶的可逆抑制作用。（ ）

7. 镰刀型红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换。（ ） 8.绝大部分酶的化学本质是蛋白质。（ ） 9. 天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。（ ） 10.酶动力学主要是研究酶的最适作用温度。（ ）

11. 在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。（ ） 12. 在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。（ ） 13.蛋白质分子中的亚基是指参与构成蛋白质四级结构的具有独立三级结构的多 肽链。（）

14．属于酸性氨基酸的是Glu和Asp。（ ）

15．竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。（ ） 1

单位：铜仁职业技术学院 课程名称：生物化学 讲师：高俊波

电话：15121677903 QQ:751213716

1、决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是 2、持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是 3、酶催化作用对能量的影响在于 4、阻遏蛋白结合的位点是 5、酶的非竞争性抑制剂对酶促反应影响 6、酶的竞争性抑制剂对酶促反应影响 7、脂肪酸合成需要的NADPH+H+主要来源于 8、 糖酵解是在细胞的 中进行的 9、TC A 循环在细胞的 中进行的 10、分离鉴定氨基酸的纸层析属于

11、蛋白质的生物合成中肽链延伸的方向是 12、DNA复制的方向是 13、RNA病毒的复制由 催化进行

14、呼吸链的各细胞色素在电子传递中的排列顺序是 15、磷酸果糖激酶所催化的反应产物是 16、能与密码子UCA相识别的反密码子是 17、β－氧化的酶促反应顺序为 18、脂肪酸合成的反应顺序是 19、 可以通过转氨作用生成

20、 绝大多数真核生物mRNA5’端有 结构，3’端有 结构 21、核酸完全水解后可得到

第一章、糖类化学

一、名词解释：

1.糖类：多羟基醛或多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。 2.单糖：是不能被水解的最简单的糖类，是多羟基醛或酮的衍生物。 3.寡糖：也称低聚糖，由2～10分子的单糖脱水缩合而成，水解后产生单糖。 4.多糖：由多分子单糖或单糖衍生物聚合而成，水解后产生单糖或其衍生物。

5.同多糖：由一种分子单糖或单糖衍生物聚合而成的多糖，水解后产生单一单糖或单糖衍生物。

6.杂多糖：由二种及二种以上分子单糖或单糖衍生物聚合而成的多糖。 7.纤维素：由β-D-葡萄糖通过β(1→4)糖苷键链接而成的线性大分子物质。

8.直链淀粉：由α-D-葡萄糖通过α(1→4)糖苷键链接而成的线性大分子物质，直链淀粉分子的空间构象是卷曲成螺旋的，每个螺旋有6个葡萄糖残基。能溶于热水而不成糊状。遇碘显蓝色。

9.支链淀粉：由α-D-葡萄糖所构成的大分子聚合物，葡萄糖残基间除以α-1,4-糖苷键相连外，还有以α-1,6-糖苷键相连的。所以带有分支，支链淀粉中每一单位直链长度约20～30个葡萄糖单位，每隔8～9个葡萄糖单位就有一个分支。在冷水中不溶，与热水作用则膨胀而成糊状。遇碘呈紫或红紫色。

10.淀粉：是葡萄糖的高分子聚合物，广泛分布于植物种子和

第二章 蛋白质化学

二、蛋白质的分子组成

蛋白质的元素组成：碳 氢 氧 氮

多数蛋白质含氮量相当接近，平均在16%左右 生物样品中的蛋白质含量=样品中含氮量*6.25

酸性氨基酸：包括天门冬氨酸和谷氨酸，其侧链含非α-羧基

碱性氨基酸：包括赖氨酸、精氨酸和组氨酸，侧链含有非α-氨基、胍基和咪唑基 氨基酸的理化性质：

1氨基酸的两性电离——氨基酸的氨基和羧基均可电离，因此氨基酸为两性电解质。 2茚三酮反应——α-氨基酸可与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 谷胱甘肽：不典型三肽，胞内重要的还原剂 多肽链书写和命名时从N端到C端 三、蛋白质的分子结构

维系蛋白质各级结构的化学键：一级（肽键）二级（氢键）三级（氢键、盐键、疏水键、范德华力、二硫键）四级（不包括-S-S-的非共价键）

蛋白质二级结构的基本类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲

肽键平面：由于主链肽键C-N具有双键性质，不能旋转，结果形成肽键的四个原子（C、H、O、N）和与之相连的两个α-碳原子都处在同一平面内。 四、蛋白质的理化性质

蛋白质的分子中含有酸性和碱性基团，属两性电解质。

带点颗粒在电场中移动的现象称为电泳，是分离、鉴定蛋白质的常用方法

蛋白质的变性：1、实质：某些理化因素

、正误题（在题后的括号中打√或打×，每小题2分，共20分） 1.所有的蛋白质均由20种氨基酸组成。（ ） 2.蛋白质变性后的结果是溶解度降低。（ ）

3.血红蛋白是由两个α亚基和两个β亚基（α2β2）组成的。（ ） 4.蛋白质分子二级结构主要靠氢键维系。（ ）

5.酶和一般化学催化剂相比，仅仅是有更强的催化能力。（ ）

6.不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性称为酶的可逆抑制作用。（ ）

7. 镰刀型红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换。（ ） 8.绝大部分酶的化学本质是蛋白质。（ ） 9. 天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。（ ） 10.酶动力学主要是研究酶的最适作用温度。（ ）

11. 在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。（ ） 12. 在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。（ ） 13.蛋白质分子中的亚基是指参与构成蛋白质四级结构的具有独立三级结构的多 肽链。（）

14．属于酸性氨基酸的是Glu和Asp。（ ）

15．竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。（ ） 1

生化重点

生化重点

1．蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S

蛋白质的平均含氮量为16% 2．组成蛋白质的基本单位：氨基酸 20种基本氨基酸：缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸(Met)、

色氨酸(Try)、苏氨酸（Thr）、赖氨酸（Lys）（借一两本淡色书来） 谷氨酸（Glu）、谷氨酰胺（Gln）、组氨酸（His）、半胱氨酸(Cys)、天冬酰胺(Asn)、 天冬氨酸（Asp）（估租半天） 精氨酸（Arg）、丝氨酸(Ser)、脯氨酸(Pro)、甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）、酪氨酸(Tyr)（精细铺干冰咯）

除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸 3．蛋白质中氨基酸的连接方式：肽键、肽 谷胱甘肽有游离的SH基，才有保护作用 4．蛋白质的分子结构：

一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键

二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基

酸残基侧链的构象。主要化学键：氢键

（1）二级结构形成的结构基础：肽单元（肽平面、酰胺平面）定义：肽键与周围原子相连处于一个平面上 （2）二级结构的种类：?-螺

、正误题（在题后的括号中打√或打×，每小题2分，共20分） 1.所有的蛋白质均由20种氨基酸组成。（ ） 2.蛋白质变性后的结果是溶解度降低。（ ）

3.血红蛋白是由两个α亚基和两个β亚基（α2β2）组成的。（ ） 4.蛋白质分子二级结构主要靠氢键维系。（ ）

5.酶和一般化学催化剂相比，仅仅是有更强的催化能力。（ ）

6.不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性称为酶的可逆抑制作用。（ ）

7. 镰刀型红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换。（ ） 8.绝大部分酶的化学本质是蛋白质。（ ） 9. 天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。（ ） 10.酶动力学主要是研究酶的最适作用温度。（ ）

11. 在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。（ ） 12. 在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。（ ） 13.蛋白质分子中的亚基是指参与构成蛋白质四级结构的具有独立三级结构的多 肽链。（）

14．属于酸性氨基酸的是Glu和Asp。（ ）

15．竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。（ ） 1