基础生物化学心得体会

基础生物化学习题

生物化学习题

生物化学教研室 二〇〇七年四月

第一章 核酸的结构和功能 一、选择题

1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（ ）。

A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐

2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（ A、DNA的Tm值 B、序列的重复程度 C、核酸链的长短 D、碱基序列的互补 3、核酸中核苷酸之间的连接方式是（ ）。 A、2’，5’—磷酸二酯键 B、氢键 C、3’，5’—磷酸二酯键 D、糖苷键 4、tRNA的分子结构特征是（ ）。

A、有反密码环和3’—端有—CCA序列 B、有反密码环和5’—端有—CCA序列C、有密码环 D、5’—端有—CCA序列

5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系（

个人收集整理 仅供参考学习

《生物化学》课程（090205）教学大纲

一、课程基本信息

课程中文名称:生物化学 课程代码：090205

学分与学时：5.5学分104学时(其中理论80学时，实验24学时) 课程性质：专业必修

授课对象：生物技术与应用专业 二、课程教学目标与任务

生物化学是在分子水平上阐明生命现象化学本质的科学。是生命科学的一门重要专业基础课。

通过本课程的学习，使学生掌握：生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂肪代谢、类脂代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达等理论知识及基本实验技术。生物化学作为现代生物学的理论和技术基础，成为生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的必修课，它的分支几乎扩展到生物学的各个研究领域，是《分子生物学》、《细胞生物学》、《植物生理学》、《基因工程》、《基因组学》等课程的先修课。教学中除了要求学生掌握基本的生物化学知识体系外，着重培养学生的独立思考能力、动手能力和实验技能，为学习后继课程打好基础。个人收集整理 勿做商业用途 三、学时安排

课程内容与学时分配表

章节 一 二 三 四 五 六 七 八 内容 绪论 蛋

第二章蛋白质

1.什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？ 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 不同的氨基酸排列使得氨基酸R基之间以及多肽链间形成不同的相互作用，这些相互作用使肽链产生一定折叠以及特定的空间结构，所以蛋白质的一级结构决定其空间结构。

2.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？ 蛋白质的空间结构：蛋白质的构象，分子中各个原子和基团绕键旋转时可能形成的不同的立体结构。

肽链经α螺旋，β折叠和β转角形成蛋白质二级结构，而在二级结构基础上进一步卷曲折叠又形成蛋白质三级结构，再通过非共价键形成四级结构，这些特定形态即是空间结构。 关系：当蛋白质空间结构发生改变或遭到破坏时，它的生物学功能也随之发生改变甚至丧失。

3.测定蛋白质多肽链N端和C端的常用方法有哪些？基本原理是什么?

测N端——2,4—二硝基氟苯（DNFB）法；异硫氰酸苯酯(PITC)法;丹磺酰氯（DNS）法;氨肽酶法。

测C端——肼解法；还原法；羧肽酶法。

原理：1）多肽或蛋白质的游离末端氨基与DNFB反应，生成DNP-多肽或DNP-蛋白质。DNP-多肽水解，只剩DNP-氨基

生物化学C Biochemistry C

课程代码：180004 课程性质：学科基础课 学时：72学分：4

预修要求：《无机化学》、《有机化学》、《分析化学》

内容简介：生物化学是介于生物与化学之间的边缘学科。该课程是生物相关本科专业的学位课程，在学生修完无机化学、有机化学、分析化学、动物学和植物等课程后，供学生必修的一门学科基础课。本课程主要讲授构成生物体的生物大分子的组成、结构、性质和生物功能以及这些生物分子在细胞内新陈代谢的途径及伴随的能量转换，遗传信息的传递和表达等内容。 选用教材或参考书：

教材：《生物化学简明教程》.罗纪盛主编．高等教育出版社2001 参考书：《生物化学》.沈同主编.高等教育出版社1999

《生物化学》.郑集主编.高等教育出版社1998

《生物化学教程》．沈仁权主编.高等教育出版社1993

《基础生物化学实验》．北师大生化教研室编.高等教育出版社1982

《生物化学C》课程教学大纲

课程性质：学科基础课

课程代码：180004

学时：72（讲课学时：56实验学时：16课内实践学时: ） 学分：4.0

适用专业：野生动物与自然保护区管理、动物医学、林学、动物科学等 一、课程教学基本要求

本课程教学要求学生掌

一、名词解释

1. 蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。 2. 蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象

被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。

3. 氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相

同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点 4. 肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。

5. DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双

螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。

6. 增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它

在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。

7. 熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸

的熔解温度(Tm)或熔点。

8. 同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一

组酶。

9.

《基础生物化学》复习题

第一章 蛋白质化学

1、简述蛋白质的1、2、3、4级结构及维持各级结构的作用力。

蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。维持蛋白质一级结构的化学键是肽键。蛋白质的二级结构是指多肽链主链折叠的有规则重复的构象，不涉及侧链上的原子在空间的排列。维持二级结构的作用力是主链形成的氢键。蛋白质的三级结构是指一条多肽链中所有原子和基团的总的三维结构，包括所有主链和侧链的构象。维持三级结构的作用力主要是次级键，即氢键、范德华力、疏水作用力、离子键等，也包括二硫键。蛋白质四级结构是指具有三级结构的亚单位通过非工价键彼此缔合在一起的聚集体，维持蛋白质四级结构的作用力是次级键。

2、用实例说明蛋白质的高级结构与功能的关系

（1）核糖核酸酶的变性与复性：当天然的核糖核酸酶用变性剂处理后，分子内部的二硫键断裂，肽链失去空间构象呈线形状态时，核糖核酸酶失去催化功能，当除去变性剂后，核糖核酸酶可逐渐恢复原有空间构象，则其催化RNA水解的功能可随之恢复。（2）血红蛋白的别构效应：血红蛋白是一个含有4个亚基的寡聚蛋白质，具有别构效应，当它未与氧结合时，血红蛋白分子处于紧密型构象状态，不易与氧结合；当氧与血红蛋白分子中1

第二部分 自测试题

自测试题一

一、写出下列缩写符号的中文名称：（每个1分，共10分）

（1）Gln （2）THFA （3）PRPP （4）cAMP （5）hnRNA（6）GSH （7）SAM （8）NADPH （9）cDNA （10）Lys 二、解释下列生化名词：（每个2分，共10分） 1. 蛋白质的二级结构 2. 酶的活性中心 3. 糖酵解

4. 脂肪酸的β氧化 5. 生物氧化

三、选择答案（从所给出的四个答案中选择一个合适的，写出其编号）（每题1分，共20

分）：

1. 已知一种核酸中含有A 18%、C 32%、G 32%、T 18%，判断它是哪种核酸？

A 双链DNA B 单链DNA C 双链RNA D 单链RNA 2. 下列核酸中稀有碱基或修饰核苷相对含量最高的是：

A DNA B rRNA C tRNA D mRNA

3．谷氨酸有三个可解离基团，其pK1=2.6，pKR=4.6，pK2=9.6，它的等电点（pI）应当

是多少？

A 3.6 B 7.1

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第二章 核酸

1. 何为核酸？根据所含戊糖不同，核酸可分为哪二类？核糖核酸按其功能不同主要分为哪三类？

答：核酸是由多个核苷酸聚合而成的重要生物大分子。一类所含戊糖为脱氧核糖，称为脱氧核糖核酸DNA，另一类所含戊糖为核糖，称为核糖核酸RNA。 转移RNA（tRNA)，约占RNA总量的15%；信使RNA(mRNA)，约占总量的5%; 核糖体RNA(rRNA)，约占总量的80%。

2. 两大类核酸在细胞中的分布如何？

答：原核细胞内，DNA集中在核质区，RNA分散在细胞质。

3. 遗传信息的载体及储存形式各是什么？ 答：DNA是遗传信息的载体。

染色体DNA分子中的脱氧核苷酸顺序（即碱基顺序）是遗传信息的贮存形式

4. 核酸的基本组成成分是什么？基本单位呢？

答：碱基（嘌呤碱和嘧啶碱）、戊糖（核糖和脱氧核糖）和磷酸是核酸的基本组成成分。碱基与戊糖组成核苷，核苷再与磷酸组成核苷酸，核苷酸是核酸的基本结构单位。

核酸是一种多聚核苷酸

5. DNA和RNA的基本化学组成有何异同？ 答：RNA： D-核糖， A、G、C、U碱基 DNA： D-2-脱氧核糖， A、G、C、T碱基 均含有磷酸

6. 核苷酸的水解产物是什么（核苷

第六章 酶

一、选择题 单选题

1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？

A．作用时间 B．底物浓度 C．抑制剂浓度 D．酶与底物亲和力的大小 E．酶与抑制剂亲和力的大小

2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？

A．不可逆抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用 E．反竞争性抑制作用 3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于

A．反馈抑制 B．底物抑制 C．竞争性抑制 D．非竞争性抑制 E．反竞争性抑制 4．酶的活性中心是指

A．整个酶分子的中心部位 B．酶蛋白与辅酶结合的部位 C．酶发挥催化作用的部位 D．酶分子表面上具有解离基团的部位

E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。

5．符合竞争性抑制作用的说法是

A．抑制剂与底物结合 B．抑制剂与酶的活性中心结合 C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间

生物化学实验指导 实验一 蛋白质性质实验

【实验目的】

加深对蛋白质胶体分子稳定因素的认识，了解蛋白质的沉淀反应、变性作用的原理及其相互关系。 【实验原理】

1.蛋白质的沉淀反应

蛋白质分子由于形成水化层和双电层而成为稳定的胶体颗粒。但是，蛋白质胶体颗粒的稳定性是有条件的、相对的。在一定的物理化学因素影响下，蛋白质颗粒失去电荷、脱水，甚至变性而丧失稳定因素，即以固态形式从溶液中析出，这种作用称为蛋白质的沉淀反应。该反应可分为以下两种类型：

（1）可逆沉淀反应

在发生沉淀反应时，蛋白质虽已沉淀析出，但其分子内部结构并未发生显著变化，基本

上保持原有的性质。沉淀因素除去后，蛋白质沉淀可再溶于原来的溶剂中。这种沉淀

反应

为可逆沉淀反应。属于此类反应的有盐析作用；在低温下，乙醇或丙酮对蛋白质的短时间作

用以及等电点沉淀等。

用大量中性盐使蛋白质从溶液中析出的过程称为蛋白质的盐析作用。蛋白质是亲水胶体，在高浓度的中性盐影响下，蛋白质分子被盐脱去水化层，同时，蛋白质分子所带的电荷被中和，蛋白质的胶体稳定性遭到破坏而沉淀析出。沉淀出的蛋白质仍保持其天然蛋白质的性质，若减低盐的浓度时，还能溶解。

（2）不可逆的沉淀反应

在发生沉淀反应时，蛋白质的分子内部结