生物化学第五章生物氧化

第五章 生物氧化学习题

(一)名词解释

1．生物氧化(biologicaloxidation)

2．呼吸链(respiratorychain)

3．氧化磷酸化(oxidativephospho叮1ation)

4．磷氧比(P／O)

5．底物水平磷酸化(substratelevelphosphorylation)

6．高能化合物(highenergycompound)

7．呼吸电子传递链(respiratoryelectron–transportchain)

(二)填空题

1．生物氧化有3种方式： 、 和 。

2．生物氧化是氧化还原过程，在此过程中有 、 和 参与。 3．原核生物的呼吸链位于 。

4，生物体内高能化合物有 等类。 5．细胞色素a的辅基是 与蛋白质以 键结合。 6．在无氧条件下，呼吸链各传递体都处于 状态。

7．NADH呼

第五章 生物氧化学习题

(一)名词解释

1．生物氧化(biologicaloxidation)

2．呼吸链(respiratorychain)

3．氧化磷酸化(oxidativephospho叮1ation)

4．磷氧比(P／O)

5．底物水平磷酸化(substratelevelphosphorylation)

6．高能化合物(highenergycompound)

7．呼吸电子传递链(respiratoryelectron–transportchain)

(二)填空题

1．生物氧化有3种方式： 、 和 。

2．生物氧化是氧化还原过程，在此过程中有 、 和 参与。 3．原核生物的呼吸链位于 。

4，生物体内高能化合物有 等类。 5．细胞色素a的辅基是 与蛋白质以 键结合。 6．在无氧条件下，呼吸链各传递体都处于 状态。

7．NADH呼

第五章 糖代谢

? 【目的和要求】

1、掌握糖分解代谢，糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶，特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。

2、掌握肝糖原合成、分解及糖异生的途径及关键酶。掌握磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义。掌握乳酸循环的过程及生理意义。

3．熟悉糖的主要生理功能，糖是生物体主要的供能物质, 血糖的概念，正常值以及血糖的来源、去路。

4．了解糖的吸收方式是通过主动转运过程，糖代谢异常。

【本章重难点】

⒈糖酵解及有氧氧化的基本途径及关键酶 ⒉TAC、糖异生的生理意义 ⒊糖原合成分解的调节 ⒋血糖的调节

⒌TAC循环、生理意义、调控 ⒍糖异生

学习内容 第一节 概述 第二节 糖的无氧分解 第三节 糖的有氧氧化 第四节 磷酸戊糖途径 第五节 糖原的合成与分解 第六节 糖异生 第七节 血糖及其调节

第一节 概述

糖的主要生理功能 ⑴是提供生命活动所需要的能量，据估计人体所需能量

1

50%～70%左右是由糖氧化分解提供的。⑵糖也是组成人体的重要成分，如核糖构成核苷酸及核酸成分；蛋白多糖构成软骨、结缔组织等的基质；糖脂是生物膜的构成成分等

幻灯片1 第五章 酶 (Enzyme) 一、什么是酶

(一) 酶是由活细胞产生的，对特异底物具有高效催化作用的蛋白质。又称生物催化剂。 酶

核酶(脱氧核酶)

(二) 生物催化剂分为两类

(三) 被酶催化的物质称底物(substrate,S)， 催化所生成的物质称产物(product,P)。 幻灯片2

二、酶的不同形式

(一) 单体酶：仅具有三级结构的酶。

(二) 寡聚酶：由多个相同或不同亚基组成的酶。

(三) 多酶体系：由不同功能的酶聚合形成的多酶复合体。

(四) 多功能酶或串联酶：具有多种不同催化功能的多酶体系称为多功能酶。 幻灯片3

第一节 概 述

(outline)

一、 酶的化学组成

(一)单纯酶 (simple enzyme)

只有蛋白质部分，无辅助因子的酶即单纯酶。 (二)结合酶 (conjugated enzyme)，即全酶

蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)

全酶

(holoenzyme)

小分子有机化合物

辅助因子

(cofactor) 金属离子

幻灯片4

1.辅助因子类型

(1) 辅酶 (coenzyme)：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。

适用于高中生物竞赛

第七章 生物氧化

一、生物氧化的概念和特点：

物质在生物体内氧化分解并释放出能量的过程称为生物氧化。与体外燃烧一样，生物氧化也是一个消耗O2，生成CO2和H2O，并释放出大量能量的过程。但与体外燃烧不同的是，生物氧化过程是在37℃，近于中性的含水环境中，由酶催化进行的；反应逐步释放出能量，相当一部分能量以高能磷酸酯键的形式储存起来。

二、线粒体氧化呼吸链：

在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链。这些递氢体或递电子体往往以复合体的形式存在于线粒体内膜上。主要的复合体有：

1． 复合体Ⅰ（NADH-泛醌还原酶）：由一分子NADH还原酶（FMN），两分子铁硫蛋白（Fe-S）和一分子CoQ组成，其作用是将（NADH+H+）传递给CoQ。

铁硫蛋白分子中含有非血红素铁和对酸不稳定的硫。其分子中的铁离子与硫原子构成一种特殊的正四面体

结构，称为铁硫中心或铁硫簇，铁硫蛋白是单电子传递体。泛醌（CoQ）是存在于线粒体内膜上的一种脂溶性醌类化合物。分子中含对苯醌结构，可接受二个氢原子而转变成对苯二酚结构，是一种双递氢体。

2． 复合体Ⅱ（琥珀酸-泛醌还原酶）：由一分子琥珀酸脱氢酶（FAD），两分子

个人收集整理 仅供参考学习

《生物化学》课程（090205）教学大纲

一、课程基本信息

课程中文名称:生物化学 课程代码：090205

学分与学时：5.5学分104学时(其中理论80学时，实验24学时) 课程性质：专业必修

授课对象：生物技术与应用专业 二、课程教学目标与任务

生物化学是在分子水平上阐明生命现象化学本质的科学。是生命科学的一门重要专业基础课。

通过本课程的学习，使学生掌握：生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂肪代谢、类脂代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达等理论知识及基本实验技术。生物化学作为现代生物学的理论和技术基础，成为生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的必修课，它的分支几乎扩展到生物学的各个研究领域，是《分子生物学》、《细胞生物学》、《植物生理学》、《基因工程》、《基因组学》等课程的先修课。教学中除了要求学生掌握基本的生物化学知识体系外，着重培养学生的独立思考能力、动手能力和实验技能，为学习后继课程打好基础。个人收集整理 勿做商业用途 三、学时安排

课程内容与学时分配表

章节 一 二 三 四 五 六 七 八 内容 绪论 蛋

第二章蛋白质

1.什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？ 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 不同的氨基酸排列使得氨基酸R基之间以及多肽链间形成不同的相互作用，这些相互作用使肽链产生一定折叠以及特定的空间结构，所以蛋白质的一级结构决定其空间结构。

2.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？ 蛋白质的空间结构：蛋白质的构象，分子中各个原子和基团绕键旋转时可能形成的不同的立体结构。

肽链经α螺旋，β折叠和β转角形成蛋白质二级结构，而在二级结构基础上进一步卷曲折叠又形成蛋白质三级结构，再通过非共价键形成四级结构，这些特定形态即是空间结构。 关系：当蛋白质空间结构发生改变或遭到破坏时，它的生物学功能也随之发生改变甚至丧失。

3.测定蛋白质多肽链N端和C端的常用方法有哪些？基本原理是什么?

测N端——2,4—二硝基氟苯（DNFB）法；异硫氰酸苯酯(PITC)法;丹磺酰氯（DNS）法;氨肽酶法。

测C端——肼解法；还原法；羧肽酶法。

原理：1）多肽或蛋白质的游离末端氨基与DNFB反应，生成DNP-多肽或DNP-蛋白质。DNP-多肽水解，只剩DNP-氨基

生物化学C Biochemistry C

课程代码：180004 课程性质：学科基础课 学时：72学分：4

预修要求：《无机化学》、《有机化学》、《分析化学》

内容简介：生物化学是介于生物与化学之间的边缘学科。该课程是生物相关本科专业的学位课程，在学生修完无机化学、有机化学、分析化学、动物学和植物等课程后，供学生必修的一门学科基础课。本课程主要讲授构成生物体的生物大分子的组成、结构、性质和生物功能以及这些生物分子在细胞内新陈代谢的途径及伴随的能量转换，遗传信息的传递和表达等内容。 选用教材或参考书：

教材：《生物化学简明教程》.罗纪盛主编．高等教育出版社2001 参考书：《生物化学》.沈同主编.高等教育出版社1999

《生物化学》.郑集主编.高等教育出版社1998

《生物化学教程》．沈仁权主编.高等教育出版社1993

《基础生物化学实验》．北师大生化教研室编.高等教育出版社1982

《生物化学C》课程教学大纲

课程性质：学科基础课

课程代码：180004

学时：72（讲课学时：56实验学时：16课内实践学时: ） 学分：4.0

适用专业：野生动物与自然保护区管理、动物医学、林学、动物科学等 一、课程教学基本要求

本课程教学要求学生掌

第六章 酶

一、选择题 单选题

1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？

A．作用时间 B．底物浓度 C．抑制剂浓度 D．酶与底物亲和力的大小 E．酶与抑制剂亲和力的大小

2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？

A．不可逆抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用 E．反竞争性抑制作用 3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于

A．反馈抑制 B．底物抑制 C．竞争性抑制 D．非竞争性抑制 E．反竞争性抑制 4．酶的活性中心是指

A．整个酶分子的中心部位 B．酶蛋白与辅酶结合的部位 C．酶发挥催化作用的部位 D．酶分子表面上具有解离基团的部位

E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。

5．符合竞争性抑制作用的说法是

A．抑制剂与底物结合 B．抑制剂与酶的活性中心结合 C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间

生物化学实验指导 实验一 蛋白质性质实验

【实验目的】

加深对蛋白质胶体分子稳定因素的认识，了解蛋白质的沉淀反应、变性作用的原理及其相互关系。 【实验原理】

1.蛋白质的沉淀反应

蛋白质分子由于形成水化层和双电层而成为稳定的胶体颗粒。但是，蛋白质胶体颗粒的稳定性是有条件的、相对的。在一定的物理化学因素影响下，蛋白质颗粒失去电荷、脱水，甚至变性而丧失稳定因素，即以固态形式从溶液中析出，这种作用称为蛋白质的沉淀反应。该反应可分为以下两种类型：

（1）可逆沉淀反应

在发生沉淀反应时，蛋白质虽已沉淀析出，但其分子内部结构并未发生显著变化，基本

上保持原有的性质。沉淀因素除去后，蛋白质沉淀可再溶于原来的溶剂中。这种沉淀

反应

为可逆沉淀反应。属于此类反应的有盐析作用；在低温下，乙醇或丙酮对蛋白质的短时间作

用以及等电点沉淀等。

用大量中性盐使蛋白质从溶液中析出的过程称为蛋白质的盐析作用。蛋白质是亲水胶体，在高浓度的中性盐影响下，蛋白质分子被盐脱去水化层，同时，蛋白质分子所带的电荷被中和，蛋白质的胶体稳定性遭到破坏而沉淀析出。沉淀出的蛋白质仍保持其天然蛋白质的性质，若减低盐的浓度时，还能溶解。

（2）不可逆的沉淀反应

在发生沉淀反应时，蛋白质的分子内部结