908植物生理与生物化学
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植物生理与生物化学复习题
植物生理与生物化学复习题
1.写出下列符号的完整中文名称
ER内质网、PCD细胞程序化死亡、PEP烯醇式磷酸丙酮酸、Mal苹果酸、CTK细胞分裂素、PQ质体醌、R.Q呼吸商、TCAC三羧酸循环(TCA三羧酸循环)、PRS病程相关蛋白、C3二氧化碳同化的循环途径、IAA吲哚乙酸、OAA草酰乙酸、Asp天冬氨酸、ABA脱落酸、Chl叶绿素、SA水杨酸、HSPs热激蛋白、PC质体蓝素、RuBP核酮糖-1,5-二磷酸、PSI光系统I、PSII光系统II、UQ泛醌、Rubisco核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶/加氧酶、GAP甘油醛 -3- 磷酸、PGA3- 磷酸甘油酸、ppp磷酸戊糖途径、EMP糖酵解、FAD黄素腺嘌呤二核苷酸、H+-ATPase质子泵、ATP硫酸化酶、Cytb细胞色素b 、TCA三羧酸循环
2.名词解释
植物激素:指在植物体内合成的,通常从合成部位运往作用部位,对植物生长发育产生显著调节作用的微量生理活性物质。
共质体:是通过胞间连丝把无数原生质体连接起来形成一个连续的整体。 生理酸性盐:对于硫酸铵一类盐,根对NH4吸收多于和快于SO4,故溶液中留存许多 SO42-,导致溶液变酸,这种盐类叫生理酸性盐。
生物化学与检验
第二章 蛋白质与非蛋白含氮化合物的代谢紊乱
一、1.A 2.C 3.E 4.E 5.E 6.D 7.D 8.D 9.A 10.D 11.B 12.D 13.A 14.E 15.C 16.E 17.D 18.A 1.AMP在体内分解时,首先形成的核苷酸是
A IMP B XMP C GMP D CMP E UMP 2.AMP和GMP在细胞内分解时,均首先转化成
A 黄嘌呤 B 次黄嘌呤 C 次黄嘌呤核苷酸 D 黄嘌呤核苷酸 E 黄嘌呤核苷 3.血浆清蛋白所具有的功能一般不包括
A营养修补作用 B维持胶体渗透压 C运输载体作用 D作为血液酸碱缓冲成分 E免疫和防御功能 4.血浆清蛋白水平一般不下降的病理情况是
A手术后 B吸收功能紊乱 C营养不良 D肾病综合征 E急性肝炎早期 5.不属急性时相反应蛋白的是
A ALB B AAG C Hp D C3 E LDL 6.急性时相反
生物化学
个人收集整理 仅供参考学习
《生物化学》课程(090205)教学大纲
一、课程基本信息
课程中文名称:生物化学 课程代码:090205
学分与学时:5.5学分104学时(其中理论80学时,实验24学时) 课程性质:专业必修
授课对象:生物技术与应用专业 二、课程教学目标与任务
生物化学是在分子水平上阐明生命现象化学本质的科学。是生命科学的一门重要专业基础课。
通过本课程的学习,使学生掌握:生物大分子的化学组成、结构及功能;物质代谢及其调控(糖代谢、三羧酸循环、脂肪代谢、类脂代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节);遗传信息的贮存、传递与表达等理论知识及基本实验技术。生物化学作为现代生物学的理论和技术基础,成为生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的必修课,它的分支几乎扩展到生物学的各个研究领域,是《分子生物学》、《细胞生物学》、《植物生理学》、《基因工程》、《基因组学》等课程的先修课。教学中除了要求学生掌握基本的生物化学知识体系外,着重培养学生的独立思考能力、动手能力和实验技能,为学习后继课程打好基础。个人收集整理 勿做商业用途 三、学时安排
课程内容与学时分配表
章节 一 二 三 四 五 六 七 八 内容 绪论 蛋
生物化学
第二章蛋白质
1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构? 蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 不同的氨基酸排列使得氨基酸R基之间以及多肽链间形成不同的相互作用,这些相互作用使肽链产生一定折叠以及特定的空间结构,所以蛋白质的一级结构决定其空间结构。
2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系? 蛋白质的空间结构:蛋白质的构象,分子中各个原子和基团绕键旋转时可能形成的不同的立体结构。
肽链经α螺旋,β折叠和β转角形成蛋白质二级结构,而在二级结构基础上进一步卷曲折叠又形成蛋白质三级结构,再通过非共价键形成四级结构,这些特定形态即是空间结构。 关系:当蛋白质空间结构发生改变或遭到破坏时,它的生物学功能也随之发生改变甚至丧失。
3.测定蛋白质多肽链N端和C端的常用方法有哪些?基本原理是什么?
测N端——2,4—二硝基氟苯(DNFB)法;异硫氰酸苯酯(PITC)法;丹磺酰氯(DNS)法;氨肽酶法。
测C端——肼解法;还原法;羧肽酶法。
原理:1)多肽或蛋白质的游离末端氨基与DNFB反应,生成DNP-多肽或DNP-蛋白质。DNP-多肽水解,只剩DNP-氨基
《生物化学》C教学大纲 - 生物化学
生物化学C Biochemistry C
课程代码:180004 课程性质:学科基础课 学时:72学分:4
预修要求:《无机化学》、《有机化学》、《分析化学》
内容简介:生物化学是介于生物与化学之间的边缘学科。该课程是生物相关本科专业的学位课程,在学生修完无机化学、有机化学、分析化学、动物学和植物等课程后,供学生必修的一门学科基础课。本课程主要讲授构成生物体的生物大分子的组成、结构、性质和生物功能以及这些生物分子在细胞内新陈代谢的途径及伴随的能量转换,遗传信息的传递和表达等内容。 选用教材或参考书:
教材:《生物化学简明教程》.罗纪盛主编.高等教育出版社2001 参考书:《生物化学》.沈同主编.高等教育出版社1999
《生物化学》.郑集主编.高等教育出版社1998
《生物化学教程》.沈仁权主编.高等教育出版社1993
《基础生物化学实验》.北师大生化教研室编.高等教育出版社1982
《生物化学C》课程教学大纲
课程性质:学科基础课
课程代码:180004
学时:72(讲课学时:56实验学时:16课内实践学时: ) 学分:4.0
适用专业:野生动物与自然保护区管理、动物医学、林学、动物科学等 一、课程教学基本要求
本课程教学要求学生掌
16 生物化学习题与解析--血液的生物化学
血液的生物化学
一、选择题 (一) A 型题
1 .人体的血液总量占体重的
A . 5% B . 8% C . 55% D . 60% E . 77% 2 .血液的 pH 平均 为
A . 7.30 B . 7.40 C . 7.50 D . 7.60 E . 7.70
3 .在 pH8.6 的缓冲液中,进行血清蛋白醋酸纤维素薄膜电泳,泳动最快的是 A . α 1 - 球蛋白 B . α 2 - 球蛋白 C . β- 球蛋白 D . γ- 球蛋白 E .清蛋白
4 .浆细胞合成的蛋白质是
A .清蛋白 B .纤维蛋白原 C .纤维粘连蛋白 D . γ 球蛋白 E .凝血酶原 5 .血浆清蛋白的功能不包括
A .营养作用 B .缓冲作用 C .运输作用 D .免疫功能 E .维持血浆胶体渗透压
6 .在血浆内含有的下列物质中,肝脏不能合成的是 A .清蛋白 B . γ- 球蛋白 C .凝血酶原 D .纤维粘连蛋白 E .纤维蛋白原 7 .绝大多数血浆蛋白质的合成场所是
A .肾脏 B .骨髓 C .肝脏 D .肌肉 E .脾脏 8 .唯一不存在于正常人血浆中的凝血因子是
A .因子 Ⅲ B .纤维蛋白原 C
《生物化学》重点与习题
《生物化学》重点与习题
绪论
教学目的与要求:
1、掌握生物化学的概念,生物化学研究的内容。 2、理解生物化学与化学及有关生物学科间的关系。
3、了解生物化学的应用,生物化学的发展状况及生物化学课程的学习方法。
重点:
生物化学的概念及内容
第一章 蛋白质化学
教学目的与要求:
1、掌握蛋白质和氨基酸的主要理化性质,蛋白质的一、二级结构,掌握蛋白质分子结构与功能的关系。 2、理解肽键的概念,肽键的形成,蛋白质和氨基酸的组成成分和分类及重要的化学键。 3、了解蛋白质的三、四级结构,蛋白质和氨基酸的分离和提纯,蛋白质的生物学意义。
重点:
1、氨基酸与蛋白质的理化性质 2、蛋白质的一、二级结构 3、蛋白质结构与功能的关系
难点:
1、蛋白质的一级结构与空间结构 2、蛋白质结构与功能的关系
总结:
蛋白质的重要性、元素组成及基本结构单位,明确:蛋白质的特征性元素是氮,基本结构单位是氨基酸。氨基酸的结构通式和结构特征,熟练地掌握20种标准氨基酸、氨基酸重要的理化性质。
氨基酸之间的连接键——肽键。了解有关肽的概念:肽,肽键,氨基酸残基等。掌握肽的方向性问题:从左到右,为N端→C端。
蛋白质结构的层次:一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构
临床生物化学与检验
第九章 肾脏疾病的生物化学诊断
一 单项选择题
1.肾病时血浆蛋白质的改变应除外
A白蛋白降低 B前白蛋白降低 CIgG降低 DIgM降低 E总蛋白降低 2.不能影响血清尿素浓度的是
A肝功能状态 B饮食中蛋白质摄入量 C肾功能状态 D全身肌肉重量 E胃肠道出血 3.下列物质中何种不属于非蛋白含氮物
A尿素 B尿酸 C胆红素 D胆酸 E 肌酐
4.原尿中的[HCO3-],葡萄糖等被重吸收的主要部位是
A远曲小管 B近曲小管 C集合管 D髓袢降支 E髓袢升支 5.下列各项中几乎不被肾小管重吸收的物质是
A尿素 B氨基酸 C肌酸 D谷胱甘肽 E肌酐 6.肾小管重吸收最重要的部位是
A近曲小管 B远曲小管 C髓袢细段 D髓袢粗段 E集合管 7.肾小球可以滤过血浆主要依靠
A有效渗透压作用
生物化学 酶
第六章 酶
一、选择题 单选题
1.竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关?
A.作用时间 B.底物浓度 C.抑制剂浓度 D.酶与底物亲和力的大小 E.酶与抑制剂亲和力的大小
2.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度?
A.不可逆抑制作用 B.竞争性抑制作用 C.非竞争性抑制作用 D.非竞争性抑制作用 E.反竞争性抑制作用 3.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于
A.反馈抑制 B.底物抑制 C.竞争性抑制 D.非竞争性抑制 E.反竞争性抑制 4.酶的活性中心是指
A.整个酶分子的中心部位 B.酶蛋白与辅酶结合的部位 C.酶发挥催化作用的部位 D.酶分子表面上具有解离基团的部位
E.酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域,能与特异的底物结合并使之转化成产物。
5.符合竞争性抑制作用的说法是
A.抑制剂与底物结合 B.抑制剂与酶的活性中心结合 C.抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D.抑制剂使二硫键还原,引起酶的空间
生物化学实验
生物化学实验指导 实验一 蛋白质性质实验
【实验目的】
加深对蛋白质胶体分子稳定因素的认识,了解蛋白质的沉淀反应、变性作用的原理及其相互关系。 【实验原理】
1.蛋白质的沉淀反应
蛋白质分子由于形成水化层和双电层而成为稳定的胶体颗粒。但是,蛋白质胶体颗粒的稳定性是有条件的、相对的。在一定的物理化学因素影响下,蛋白质颗粒失去电荷、脱水,甚至变性而丧失稳定因素,即以固态形式从溶液中析出,这种作用称为蛋白质的沉淀反应。该反应可分为以下两种类型:
(1)可逆沉淀反应
在发生沉淀反应时,蛋白质虽已沉淀析出,但其分子内部结构并未发生显著变化,基本
上保持原有的性质。沉淀因素除去后,蛋白质沉淀可再溶于原来的溶剂中。这种沉淀
反应
为可逆沉淀反应。属于此类反应的有盐析作用;在低温下,乙醇或丙酮对蛋白质的短时间作
用以及等电点沉淀等。
用大量中性盐使蛋白质从溶液中析出的过程称为蛋白质的盐析作用。蛋白质是亲水胶体,在高浓度的中性盐影响下,蛋白质分子被盐脱去水化层,同时,蛋白质分子所带的电荷被中和,蛋白质的胶体稳定性遭到破坏而沉淀析出。沉淀出的蛋白质仍保持其天然蛋白质的性质,若减低盐的浓度时,还能溶解。
(2)不可逆的沉淀反应
在发生沉淀反应时,蛋白质的分子内部结