药学生物化学和医学生物化学

医学生物化学教学大纲

（适用于药学本科）

兰州大学基础医学院

医学生物化学与分子生物学教研室

2012年3月

目 录

医学生物化学课程教学大纲……………………………… 医学生物化学实验课程教学大纲…………………………

1 20

医学生物化学课程教学大纲

一、课程说明

（一）课程名称、所属专业、课程性质、学分 课程名称：医学生物化学 所属专业：药学 课程性质：专业基础课 学分：5

（二）课程简介、目标与任务

医学生物化学是运用化学的原理和方法，研究人体生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代谢、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象。

医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。

医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。

（三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和内容衔接

先修课程包括：人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传

1、 简述糖的有氧氧化及三羧酸循环的生理意义。 答：（1）糖的有氧氧化的生理意义：基本意义是为机体的生理活动提供能量，1mol葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2时可净生成38或36molATP，它是机体获得能量的主要方式；代谢过程中许多中间产物是体内合成其它物质的原料，所以与其它物质代谢密切联系；它与糖的其它代谢途径亦有密切联系。

（2）三羧酸循环的生理意义：三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大营养素分解代谢

的共同途径，也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。

2、 什么是酮体？如何产生，又如何被利用？ 答：（1）酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类中间产物，包括乙酰乙酸、β—羟丁酸和丙酮。

（2）酮体的产生： 合成部位：肝细胞线粒体。 合成原料：乙酰CoA。

反应过程及限速酶：关键步骤是2分子乙酰CoA缩合成1分子乙酰乙酰CoA，后者再与1分子乙酰CoA缩合成HMG—CoA；关键酶是HMG—CoA合成酶。

（3）酮体的利用：肝内生酮肝外用。 乙酰乙酸硫激酶

Β—羟丁酸→乙酰乙酸—————————→2×乙酰CoA→进入三羧酸循环氧化供能 琥珀酰C

（适用于临床、预防、口腔、麻醉、检验、护理、妇幼、

应用心理、中西医结合本科教学）

兰州大学基础医学院

医学生物化学与分子生物学研究所

二OO五年九月 修订

前 言

为了提高生物化学的教学质量，结合我院的教学计划，根据全国规划教材周爱儒主编《生物化学》第六版，编写了本教学大纲，作为教师组织教学和学生学习的依据。

本大纲将各章目的要求分项列出，每章要点具体介绍，可供学生参阅。 根据我院的教学计划，医学生物化学的理论课教学时数为54学时。 为了提高学生阅读有关英文专业书刊的能力，每章中还列出了本章出现的生化专业英文词汇，以便学生熟记。

医学生物化学与分子生物学研究所

2005年9月

目 录

绪论 ........................................................................................................................ 1 第一章 蛋白质的结构与功能 ............................................................................ 1 第二章 核酸

03任务

一、单项选择题（共 30 道试题，共 60 分。） 1. 真核基因表达调控的意义是 A. 调节代谢，适应环境 B. 调节代谢，维持生长 C. 调节代谢，维持发育与分化 D. 调节代谢，维持生长发育与分化

E. 调节代谢，适应环境，维持生长、发育与分化 2. 对tRNA的正确叙述是 A. 含有较少稀有碱基 B. 二级结构呈灯草结构

C. 含有反密码环，环上有反密码子

D. 5'-端有-C-C-A-OH E 存在细胞核，携带氨基酸参与蛋白质合成

3. RNA逆转录时碱基的配对原则是 A. A－C B. U－A C. C－U D. G－A E. U－T

4. 真核生物遗传密码AUG代表 A. 启动密码 B. 终止密码 C. 色氨酸密码 D. 羟酪氨酸密码 E. 羟蛋氨酸密码

5. 大多数基因表达调控基本环节是 A. 发生在复制水平 B. 发生在转录水平 C. 发生在转录起始 D. 发生在翻译水平 E. 发生在翻译后水平

6. 蛋白质生物合成后加工的方式有 A. 切除多肽链N端的羟蛋氨酸 B. 甲硫键的形成 C. 氨基残基侧链的修饰 D. 改变空间结构 E. 切掉部分多肽

7.

1、 简述糖的有氧氧化及三羧酸循环的生理意义。 答：（1）糖的有氧氧化的生理意义：基本意义是为机体的生理活动提供能量，1mol葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2时可净生成38或36molATP，它是机体获得能量的主要方式；代谢过程中许多中间产物是体内合成其它物质的原料，所以与其它物质代谢密切联系；它与糖的其它代谢途径亦有密切联系。

（2）三羧酸循环的生理意义：三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大营养素分解代谢

的共同途径，也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。

2、 什么是酮体？如何产生，又如何被利用？ 答：（1）酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类中间产物，包括乙酰乙酸、β—羟丁酸和丙酮。

（2）酮体的产生： 合成部位：肝细胞线粒体。 合成原料：乙酰CoA。

反应过程及限速酶：关键步骤是2分子乙酰CoA缩合成1分子乙酰乙酰CoA，后者再与1分子乙酰CoA缩合成HMG—CoA；关键酶是HMG—CoA合成酶。

（3）酮体的利用：肝内生酮肝外用。 乙酰乙酸硫激酶

Β—羟丁酸→乙酰乙酸—————————→2×乙酰CoA→进入三羧酸循环氧化供能 琥珀酰C

1.氨基酸有两种不同的构形，即L型和D型，组成人体蛋白质的氨基酸都是2.（ 多肽链）是蛋白质分子的最基本结构形式。

3.DNA复制时辨认复制起点主要靠（特殊DNA序列）来辨认。

4.蛋白质生物合成中每生成一个肽键，需消耗高能磷酸键数为（4个分子）。

5.（肽键）是联合氨基酸之间的共价键。

6.蛋白质分子的一级结构首先研究清楚的是（人胰岛素）。

7.阅读mRNA密码子的方向是5′--3′.

8“转录”是指DNA指导合成（RNA）的过程：翻译是指由RNA指导合成（蛋白质）。

9.蛋白质分子的构象又称为（空间结构），立体结构，或高级结构，它是蛋白质分子中原子核集团在三维空间上的排列和分布。

10.CM在（小肠黏膜上皮细胞）合成，极低密度脂蛋白在（肝脏）合成。

11.在mRNA分子中，可作为蛋白合成时的起始密码子的是（AUG）,终止密码子是（UAA.UGA.UAG）.

12.转运线粒体外的NADH至线粒体的方式是(苹果酸-天冬氨酸)和(磷酸甘油)穿梭作用。

13.（赖氨酸）氨基酸脱羧基作用生成尸氨，（鸟氨酸）氨基酸脱羧基作用生成腐氨，它们均有降压作用。

14.醛固酮的主要作用是（保钠）和（排钾）。

15.苯丙酮尿症患者体内缺乏（苯丙氨酸羟化）酶，而白化病患者体内缺乏（酪氨酸

《医学生物化学》期末复习指导

重庆电大巴南分校 叶大有

2010年12月

第一部分 复习考试须知

《医学生物化学》是由中央电大开设的药学专业专科层次的一门必修课，本课程教学计划、考试要求等有关事项由中央电大决定。所以，考试的有关内容及要求以中央电大的有关资料、重庆电大网上所挂内容为依据。

（一）考试内容及要求

本课程的考试命题依据是中央广播电视大学高等专科药学专业医学生物化学教学大纲、文字教材和考核说明。文字教材以周爱儒、黄如彬主编、北京大学医学出版社2004年8月出版的《医学生物化学》为主。

（二） 考试形式

闭卷考试。 （形成性考核占20%）。 考试时间：90分钟 （三）试题类型

考题类型主要为：名词解释、填空题、选择题；问答题。 （四）考试要注意的问题

1、一定要全部解答，不能留空白。

2、计算题占有较大分数比例，一定要认真完成。 3、考试时资料带齐，对教材、复习资料一定要熟悉。

第二部分、复习应考资料的准备和使用

参加考试时，以下资料应该熟悉。 （一）平时作业

平时作业与考试题型和要求基本是一致的，根据过去考试的情况看也有重复，有些考题其实就是作业题。

（二）期末复习指导

期未考试前中央电大下发有期末复习指导（本期以本次

《生物化学》教学大纲

课程名称：生物化学 计划学时：54学时 计划学分：3学分 课程类别：必修课 课程性质：专业基础课 适用专业：临床医学专业 开设学期：第二学期

制订单位：基础医学部生化教研室 执笔人：周宗煊

一、课程的性质、任务

生物化学基础是研究生物体的物质组成和结构以及生物体内发生的各种化学变化的科学，是临床医学专业的一门重要专业基础课程，它的任务是研究生物体内的物质组成、分子结构及与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递；从而为后续课程及疾病的诊断、治疗和预防提供理论依据。

二、课程教学目标 （一）知识教学目标

1、认识生物分子的结构组成、特性与功能及其代谢规律等基础知识。 2、熟悉生物遗传信息的基本过程。

3、理解机体内物质代谢与机能活动的关系。

（二）能力培养目标

1、具有基本实验操作机能。

2、运用生物化学基本理论观察、思考、分析和解决问题的能力。

四、课程内容及要求： 第一部分 理论教学

第一章 蛋白质化学（5学时）

教学目的与要求：

1. 掌握蛋白质的元素组成及特点，氨基酸的结构特点及连接方式。 2. 掌握蛋白质各级结构及维持各级结构稳定的作用力。 3. 掌握蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质变性。

4. 熟悉蛋白质的胶体

1、三羧酸循环中的六种辅助因子

TPP 焦磷酸硫胺素 由维生素B1在体内（如脑、肝等组织内）转变而成，是重要的酮酸如α-酮戊二酸氧化脱羧酶系的辅酶。

NAD+ 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 曾称为二磷酸吡啶核苷酸（DPN）或

辅脱氢酶Ⅰ或辅酶Ⅰ。是一种转递电子 (更准确来说是：氢离子)的辅酶，它出现在细胞很多新陈代谢反应中

CoA 辅酶A Mg2+、 硫辛酸

FAD 黄素腺嘌呤二核苷酸，又称活性型维生素B2、核黄素-5'-腺苷

二磷酸，是糖代谢三羧酸循环中的一种重要黄素辅酶，一些脱氢酶以它为辅基，维生素B2是它的活性基团。FAD是一种比NAD和NADP更强的氧化剂，能参与两个连续的电子传递或同时发生的两个电子的传递。F指黄素，A指腺嘌呤，D是指二核苷酸

2、丙酮酸脱氢酶系:多酶复合体 该复合体共含12个E1二聚体、24个E2

和6个E3二聚合体，以非共价键维系。

丙酮酸脱氢酶E1 二氢硫辛酸乙酰转移酶E2 二氢硫辛酸脱氢酶E3

3、三羧酸循环中的八种酶“一只黑猫两只虎，两个柠檬一只狐，

一个苹果一桶醋” 按照反应依次是柠檬酸合成酶、顺乌头酸酶、异柠檬酸脱氢酶、α－酮戊二酸脱氢酶、琥珀酸硫激酶、琥珀酸脱氢酶、

生物化学习题

绪论

1．什么是生物化学？它主要研究哪些内容？

2．生物化学经历了哪几个发展阶段？各个时期研究的主要内容是什么？试举各时期一二例重大成就。

第一章糖的化学 第九章糖的代谢

一、单项选择题

（在备选答案中只有一个是正确的）

1．正常人清晨空腹血糖浓度为（以mg/100ml）计：

A．60～100 B．60～120 C．70～110 D．80～120 E．100～120 2．糖代谢中间产物中含有高能磷酸键的是：

A．6-磷酸葡萄糖 B．6-磷酸果糖 C．1，6-二磷酸果糖 D．3-磷酸甘油醛 E．1．3-二磷酸甘油酸

3．丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A与许多维生素有关，但除外： A．B1 B．B2 C．B6 D．PP E．泛酸 4．在糖原合成中作为葡萄糖载体的是：

A．ADP B．GDP C．CDP D．TDP E．UDP 5．下列哪个激素可使血糖浓度下降？

A．肾上腺素 B．胰高血糖素 C．生长素 D．糖皮质激素 E．胰岛素 6．下列哪一个酶与丙酮酸生成糖无关？

A．果糖二磷酸酶 B．丙酮酸激酶 C．丙酮酸羧化酶 D．醛缩酶 E．磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 7．肌糖原分解不能直接补充血糖的原因是：

A．肌肉组织是贮存