生物化学核酸ppt

生物化学习题（核酸）

一、名词解释： 单核苷酸 磷酸二酯键 碱基互补规律 核酸的变性与复性 退火

增色效应、减色效应 DNA的熔解温度 分子杂交 环化核苷酸 核小体 cAMP

二、填空题：

1、核酸变性后，其摩尔磷吸光系数ε（P） 。

2、维持DNA双螺旋结构稳定性主要是靠 。 3、核酸的基本结构单位是 。 4、脱氧核糖核酸在糖环 位置不带羟基。

5、核酸在细胞中的分布不同，DNA主要位于 中，RNA主要位于 中。 6、核酸分子中的糖苷键均为 型糖苷键；糖环与碱基间的连接键为 键；核苷与核苷之间通过 键连接成多聚体。 7、核酸的特征元素是 。 8、碱基与戊糖间C-C连接的是 核苷。

9、最不稳定的RNA是 、具有三叶草结构的RNA是 。 10、DNA中的 嘧啶碱与RNA中的 嘧啶碱的氢键结合性质相似。 11、DNA双螺旋的两股链的顺序是 关系。

12、B型DNA双螺旋的螺距为

第五章 核酸

A1．DNA合成仪合成DNA片段时用的原料是_____D___。

A．4种dNTP B.4种NTP C.4种dNDP D.4种脱氧核苷的衍生物 A2．假尿嘧啶核苷是指_____D______。

A.碱基并非尿嘧啶 B.作为DNA的稀有碱基存在 C.核苷中糖被甲基化 D.糖与碱基之间的连接与正常不同 3．稀有碱基主要存在于______C____中。

A.软色体DNA B.rRNA C.tRNA D.mRNA 4．以下结构式的正确命名是________。

A.尿苷 B.尿嘧啶 C.尿苷酸 D.胞苷酸 A5．稀有核苷酸碱基主要是在哪类核酸中发现？___C_____

A.rRNA B.mRNA C.tRNA D.核仁DNA A6.绝大多数mRNA的5’端有__B_____。

A.polyA B.帽子结构 C.起始密码子 D.终止密码子 7．真核生物mR

1高效特异催化功能、Ribozyme：具有的2RNA。物、:Kcat自

杀型不可逆性底抑制剂不但具有与天然底物相似的结构，而且本身也是酶的底物，可被酶催化而发生类似底物的变化。

因此称之为“自杀性底物”3、酶的

活性部位（活性中心）物接触并且发生反：与底应的部位就称为酶的活性中心，也称为酶的活性部位。4、变构酶又称别构 酶化部位与某些化合，酶分子的非催物可逆地非共价结合后，引起酶的构象的改变，进而改变酶的活性状态 5分布在染色体着丝、卫星DNA：主要粒部位，由非常短的DNA串它的低复杂性又称序列组成，联多次重因为复简单序列其不同寻常的核苷DNA，又因酸组成，常在浮力密度离心中从整个基因组成一个或多个“卫DNA中分离星”条带，故称卫星6、DNASouthern。

印迹：将DNA凝胶上分离的酸纤维素膜上，再片段转移到硝通过同位素标记的单链针的杂交作用检测DNA或RNA探这些被转移的片段的方法。DNA限制性酶切DNA步骤：分子、琼脂糖凝胶电泳分离、碱变性、转膜、探针杂交、洗膜除去未杂交的探针、放射性自显影。

NouthernRNA印迹：将胶转移到硝酸纤维分子从电泳凝素膜上，然后进行核酸杂交的一种那个实验方法。 Wouthren质从电泳凝胶中注：将蛋

3楼

第二章核酸化学测试题

一、单项选择题

1．自然界游离核苷酸中，磷酸最常见是位于：

A．戊糖的C-5′上

B．戊糖的C-2′上

C．戊糖的C-3′上

D．戊糖的C-2′和C-5′上

E．戊糖的C-2′和C-3′上

2．可用于测量生物样品中核酸含量的元素是：

A．碳

B．氢

C．氧

D．磷

E．氮

3．下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA： A．尿嘧啶

B．腺嘌呤

C．胞嘧啶

D．鸟嘌呤

E．胸腺嘧啶

4．核酸中核苷酸之间的连接方式是：

A．2′，3′磷酸二酯键

B．糖苷键

C．2′，5′磷酸二酯键

D．肽键

E．3′，5′磷酸二酯键

5．核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近？ A．280nm

B．260nm

C．200nm

D．340nm

E．220nm

6．有关RNA的描写哪项是错误的：

A．mRNA分子中含有遗传密码

B．tRNA是分子量最小的一种RNA

C．胞浆中只有mRNA

D．RNA可mRNA、tRNA、rRNA

E．组成核糖体的主要是rRNA

7．大部分真核细胞mRNA的3′-末端都具有：

A．多聚A

B．多聚U

C．多聚T

D．多聚C

E．多聚G

8．DNA变性是指：

A．分子中磷酸二酯键断裂

B．多核苷酸链解聚

C．DNA分子由超螺旋→双链双螺旋

D．互补碱基之间氢键断裂

E．DNA分子中碱基丢失

9．DNA

个人收集整理 仅供参考学习

《生物化学》课程（090205）教学大纲

一、课程基本信息

课程中文名称:生物化学 课程代码：090205

学分与学时：5.5学分104学时(其中理论80学时，实验24学时) 课程性质：专业必修

授课对象：生物技术与应用专业 二、课程教学目标与任务

生物化学是在分子水平上阐明生命现象化学本质的科学。是生命科学的一门重要专业基础课。

通过本课程的学习，使学生掌握：生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂肪代谢、类脂代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达等理论知识及基本实验技术。生物化学作为现代生物学的理论和技术基础，成为生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的必修课，它的分支几乎扩展到生物学的各个研究领域，是《分子生物学》、《细胞生物学》、《植物生理学》、《基因工程》、《基因组学》等课程的先修课。教学中除了要求学生掌握基本的生物化学知识体系外，着重培养学生的独立思考能力、动手能力和实验技能，为学习后继课程打好基础。个人收集整理 勿做商业用途 三、学时安排

课程内容与学时分配表

章节 一 二 三 四 五 六 七 八 内容 绪论 蛋

第二章蛋白质

1.什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？ 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 不同的氨基酸排列使得氨基酸R基之间以及多肽链间形成不同的相互作用，这些相互作用使肽链产生一定折叠以及特定的空间结构，所以蛋白质的一级结构决定其空间结构。

2.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？ 蛋白质的空间结构：蛋白质的构象，分子中各个原子和基团绕键旋转时可能形成的不同的立体结构。

肽链经α螺旋，β折叠和β转角形成蛋白质二级结构，而在二级结构基础上进一步卷曲折叠又形成蛋白质三级结构，再通过非共价键形成四级结构，这些特定形态即是空间结构。 关系：当蛋白质空间结构发生改变或遭到破坏时，它的生物学功能也随之发生改变甚至丧失。

3.测定蛋白质多肽链N端和C端的常用方法有哪些？基本原理是什么?

测N端——2,4—二硝基氟苯（DNFB）法；异硫氰酸苯酯(PITC)法;丹磺酰氯（DNS）法;氨肽酶法。

测C端——肼解法；还原法；羧肽酶法。

原理：1）多肽或蛋白质的游离末端氨基与DNFB反应，生成DNP-多肽或DNP-蛋白质。DNP-多肽水解，只剩DNP-氨基

第二章核酸的结构与功能

学习要求

1．掌握核酸的概念及其生物学意义、分子组成、结构与功能及其相互关系。RNA的种类及各自的功能，核酸酶的概念及作用，DNA变性、复性、增色效应、Tm、退火及分子杂交的概念。

2．熟悉核酸的理化性质及其应用、基因及基因组的概念。

3．了解DNA结构的多样性及snRNA、snoRNA、scRNA及siRNA的生物学作用；核酸的一般理化性质。

基本知识点

核酸是由核苷酸组成的，而核苷酸又是由碱基、戊糖和磷酸组成的。碱基、戊糖和磷酸决定了核苷酸的种类，也影响着核苷酸的性质。核苷酸因碱基含有共轭双键而具有紫外吸收性质，最大紫外吸收峰在260nm。DNA和RNA都是由核苷酸经3',5'-磷酸二酯键连接而成的线性大分子。DNA由含有A、G、C、T的脱氧核糖核苷酸组成；而RNA由含有A、G、C、U的核糖核苷酸组成。

DNA的一级结构是脱氧多核苷酸链脱氧核苷酸的排列顺序，即碱基序列。DNA对遗传信息的储存正是利用碱基排列方式变化而实现的。DNA的二级结构是反向平行、右手螺旋互补双链。通过互补关系，DNA双链中的腺嘌呤与胸腺嘧啶形成两个氢键的碱基对；鸟嘌呤与胞嘧啶形成三个氢键的碱基对。具有双螺旋结构的DNA在细胞内还将进一步折叠成

生物化学C Biochemistry C

课程代码：180004 课程性质：学科基础课 学时：72学分：4

预修要求：《无机化学》、《有机化学》、《分析化学》

内容简介：生物化学是介于生物与化学之间的边缘学科。该课程是生物相关本科专业的学位课程，在学生修完无机化学、有机化学、分析化学、动物学和植物等课程后，供学生必修的一门学科基础课。本课程主要讲授构成生物体的生物大分子的组成、结构、性质和生物功能以及这些生物分子在细胞内新陈代谢的途径及伴随的能量转换，遗传信息的传递和表达等内容。 选用教材或参考书：

教材：《生物化学简明教程》.罗纪盛主编．高等教育出版社2001 参考书：《生物化学》.沈同主编.高等教育出版社1999

《生物化学》.郑集主编.高等教育出版社1998

《生物化学教程》．沈仁权主编.高等教育出版社1993

《基础生物化学实验》．北师大生化教研室编.高等教育出版社1982

《生物化学C》课程教学大纲

课程性质：学科基础课

课程代码：180004

学时：72（讲课学时：56实验学时：16课内实践学时: ） 学分：4.0

适用专业：野生动物与自然保护区管理、动物医学、林学、动物科学等 一、课程教学基本要求

本课程教学要求学生掌

第六章 酶

一、选择题 单选题

1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？

A．作用时间 B．底物浓度 C．抑制剂浓度 D．酶与底物亲和力的大小 E．酶与抑制剂亲和力的大小

2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？

A．不可逆抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用 E．反竞争性抑制作用 3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于

A．反馈抑制 B．底物抑制 C．竞争性抑制 D．非竞争性抑制 E．反竞争性抑制 4．酶的活性中心是指

A．整个酶分子的中心部位 B．酶蛋白与辅酶结合的部位 C．酶发挥催化作用的部位 D．酶分子表面上具有解离基团的部位

E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。

5．符合竞争性抑制作用的说法是

A．抑制剂与底物结合 B．抑制剂与酶的活性中心结合 C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间

生物化学实验指导 实验一 蛋白质性质实验

【实验目的】

加深对蛋白质胶体分子稳定因素的认识，了解蛋白质的沉淀反应、变性作用的原理及其相互关系。 【实验原理】

1.蛋白质的沉淀反应

蛋白质分子由于形成水化层和双电层而成为稳定的胶体颗粒。但是，蛋白质胶体颗粒的稳定性是有条件的、相对的。在一定的物理化学因素影响下，蛋白质颗粒失去电荷、脱水，甚至变性而丧失稳定因素，即以固态形式从溶液中析出，这种作用称为蛋白质的沉淀反应。该反应可分为以下两种类型：

（1）可逆沉淀反应

在发生沉淀反应时，蛋白质虽已沉淀析出，但其分子内部结构并未发生显著变化，基本

上保持原有的性质。沉淀因素除去后，蛋白质沉淀可再溶于原来的溶剂中。这种沉淀

反应

为可逆沉淀反应。属于此类反应的有盐析作用；在低温下，乙醇或丙酮对蛋白质的短时间作

用以及等电点沉淀等。

用大量中性盐使蛋白质从溶液中析出的过程称为蛋白质的盐析作用。蛋白质是亲水胶体，在高浓度的中性盐影响下，蛋白质分子被盐脱去水化层，同时，蛋白质分子所带的电荷被中和，蛋白质的胶体稳定性遭到破坏而沉淀析出。沉淀出的蛋白质仍保持其天然蛋白质的性质，若减低盐的浓度时，还能溶解。

（2）不可逆的沉淀反应

在发生沉淀反应时，蛋白质的分子内部结