生化名词解释简答题

名词解释：

1.蛋白质的一级、二级结构 P87、89

蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。

2.蛋白质的变（别）构效应

别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。 别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。

(底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性的效应。)

3.等电点 P102

对某一蛋白质来说，在某一PH溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好相等，即净电荷为0时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的PH就称为蛋白质的等电点（pI）

4.酶的活性中心 P153

通过肽链的折叠、螺旋或缠绕形成了多种活性空间——酶的活性部位（或称活性中心）

5.酶的比活力P163

比活力是指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数，即 比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白

6.核酸

名词解释：

1.蛋白质的一级、二级结构 P87、89

蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。

2.蛋白质的变（别）构效应

别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。 别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。

(底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性的效应。)

3.等电点 P102

对某一蛋白质来说，在某一PH溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好相等，即净电荷为0时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的PH就称为蛋白质的等电点（pI）

4.酶的活性中心 P153

通过肽链的折叠、螺旋或缠绕形成了多种活性空间——酶的活性部位（或称活性中心）

5.酶的比活力P163

比活力是指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数，即 比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白

6.核酸

名词解释

呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放出能量被机体用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。 Km 米氏常数，最大反应速度一半时的底物浓度

DNA半保留复制.Semi-conservative replication

DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。由于子代DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。 全酶 :全酶=酶蛋白+辅因子

酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心或活性部位。酶的活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，由一些参与底物结合的有一定特性的基团组成；第二个是催化部位，由一些参与催化反应的基团组成，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化 激活剂：能提高（酶）活性的物质 糖异生作用：非糖物质转化成糖代谢的中间产物后

（A）氨基端：蛋白质的基本组成单位，广义上指分子中既有氨基又有羧基的化合物。

氨基酸脱羧作用：在微生物中很普遍，在高等动、植物组织内也有此作用，但不是氨基酸代谢的主要方式

α-氧化：长链脂肪酸的α-碳在加单氧酶的催化下氧化成羟基生成α-羟脂酸的过程成为α-氧化

（B）Β折叠：重复性结构，靠相邻肽链间的氢键维持结构稳定性，反平行结构更为稳定

Β转角：（β弯曲）发夹结构

Β凸起：小的非重复性结构，能单独存在，大多数为反平行β折叠中的一种不规则情况 变性：天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但一级结构不被破坏的现象 吡喃糖：C1与C3上的羟基形成六元环 不可逆抑制剂：与酶的必需基因以共价键结合，引起酶永久性失活，其抑制作用不能用透析、别构效应：蛋白质在表现其生物功能时，构象发生改变从而改变整个分子性质的现象 超滤等温和物理手段解除

别构调节：具有别构作用的酶大多是寡聚酶，一般由两个或连个以上的亚基所组成

别构酶：具有别构调节作用的酶，通常是由多个亚基组成的寡聚酶，可具有多个活性部位与调节部位

比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数，是酶样品纯度的指标 丙酮酸脱氢酶

第一章 糖的化学

单糖 凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。单糖是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。单糖可根据其分子中含碳原子多少分类，最简单的单糖是三碳糖，在自然界分布广、意义大的五碳糖和六碳糖，也分别称为戊糖和己糖.

寡糖 寡糖是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。其中二糖是寡糖中存在最为广泛的一类。

多糖 多糖是由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的根本不溶于水，均无甜味，也无还原性。多糖有旋光性，但无变旋现象。最重要的多糖有淀粉、糖原和纤维素等。多糖中有一些是与非糖物质结合的糖称为复合糖，如糖蛋白和糖脂。

同聚多糖 同聚多糖也称为均一多糖，是由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。

杂聚多糖 杂聚多糖也称为不均一多糖，是由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶

粘多糖 粘多糖也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。

结合糖

2015-1-20苏州大学临床医学

生化问答题

1．简述酶的“诱导契合假说”。 酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称为没底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合，从而降低反应的活化能。

2．受试大鼠注射DNP（二硝基苯酚）可能引起什么现象？其机理何在？

解偶联剂大部分是脂溶性物质，最早被发现的是2，4-二硝基苯酚（DNP）。给受试动物注射DNP后，产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、ATP的合成减少。其机理在于，DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用，但可使线粒体内膜对H+的通透性升高，影响了ADP+Pi→ATP的进行，使产能过程与储能过程脱离，线粒体对氧的需求增加，呼吸链的氧化作用加强，但不能偶联ATP的生成，能量以热能形式释放。

3．简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。

乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因，编码降解乳糖的酶，此外还有一个操纵序列O、一

名词解释

1、糖酵解：在机体缺氧的情况下，葡萄糖经过一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解

2、底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程称为底物水平磷酸化

3、糖异生：由非糖物质（乳酸，甘油，生糖氨基酸）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生

4、必需脂肪酸：某些多不饱和脂肪酸（如亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸）机体自身不能合成，必须从食物中摄取，是动物不可缺少的营养物质，称为必需脂肪酸。

5、脂肪动员：储存在支付脂肪细胞中脂肪在脂肪酶的作用下逐步水解，释放出游离脂肪酸和甘油，供其他组织细胞氧化利用的过程 6、酮体：脂肪酸在肝细胞中经有氧氧化分解而产生的中间产物，包括了乙酰乙酸， 羟丁酸，丙酮，三者统称酮体

7、生物氧化：营养物质在生物体内氧化生成水和二氧化碳并释放能量的过程称为生物

8、电子传递链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原反应将代谢物脱下来的电子传递给氧生成水。这一系列的酶和辅酶称为呼吸链或者电子传递链。

9、氧化磷酸化：代谢物脱下的2H，经电子传递链氧化为水时释放的能量用于ADP的磷酸化，生成ATP的过程，称为氧化磷酸化。

第二章 蛋白质

1.何谓蛋白质变性？蛋白质变性的本质是什么？引起蛋白质变性的因素有哪些？

答：在某些理化因素的作用下，使蛋白质的空间结构受到破坏，导致理化性质改变和生物活性丧失称为蛋白质变性。引起变性的常见因素有加热、有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。

2.什么是蛋白质二级结构？蛋白质二级结构的主要构象有哪几种？维系蛋白质二级结构的主要化学键是什么？

答：蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中各段多肽链主链原子的空间分布状态，即多肽链主链的空间构象。蛋白质的二级结构的主要构象有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键

3.蛋白质有哪些理化性质？

答：①两性电离的性质；②胶体性质；③变性和复性的性质；④紫外吸收性质；⑤有独特的呈色反应

4.组成人体蛋白质的氨基酸有何结构特点？根据氨基酸侧链结构和性质不同可分为哪几类？

答：组成人体蛋白质的20种氨基酸，均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。根据其侧链结构和性质不同可分为非极性侧链氨基酸、急性中性侧链

氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸

5.蛋白质与氨基酸有哪些共同理化性质？试分析其机制

答：蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子，二者共有的理化性质有：两

一． 名词解释

1. Tm（解链温度）:当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增

加，当紫外吸收达到最大变化的半数值时，此时对应的温度称为溶解温度，用Tm表示。热变性的DNA解链到50%时的温度。 2. 增色效应：DNA变性时，其溶液A260增高的现象。

3. 退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为~。

4. 核酸分子杂交：这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成，也可以在不

同的RNA单链形成，甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成，这一现象叫做核酸分杂交。

5. DNA复性：当变性条件缓慢去除后，两条解链的互补链可以重新配对，恢复

到原来的双螺旋结构。这一现象称为DNA复性。

6. Chargaff规则:包括 [A] = [T]，[G] = [C]；不同生物种属的DNA的碱基组

成不同；同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。

7. DNA的变性: 在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。 8. 核酸酶：所有可以水解核酸的酶。

9. 糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原

生成乳酸的过程称为糖酵解(glycol sis)，亦称糖的无氧氧化 10. 糖异生：是指从非

第一章 糖的化学

单糖 凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。单糖是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。单糖可根据其分子中含碳原子多少分类，最简单的单糖是三碳糖，在自然界分布广、意义大的五碳糖和六碳糖，也分别称为戊糖和己糖.

寡糖 寡糖是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。其中二糖是寡糖中存在最为广泛的一类。

多糖 多糖是由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的根本不溶于水，均无甜味，也无还原性。多糖有旋光性，但无变旋现象。最重要的多糖有淀粉、糖原和纤维素等。多糖中有一些是与非糖物质结合的糖称为复合糖，如糖蛋白和糖脂。

同聚多糖 同聚多糖也称为均一多糖，是由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。

杂聚多糖 杂聚多糖也称为不均一多糖，是由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶

粘多糖 粘多糖也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。

结合糖