生物化学酶总结导图

生物化学总结酶

1.定义：具有高效性与特异性的生物催化剂。 2.酶作为生物催化剂的特点： a.酶具有很高的催化效率。 b.酶具有高度专一性。 c.酶易失活。

d.酶活性受到调节和控制。

3.酶作用专一性的机制与假说:锁钥学说、诱导契合学说。

4.酶的化学组成：

5.酶的命名：反应物：反应物+反应类型+酶。 6.六大酶类：

1.酶通过降低反应的活化能，从而使反应速率增大。 2.酶与底物复合物的形成：。

3.酶的活性部位：蛋白质的结构决定功能，酶活性部位的结构特点决定酶行使其催化功能的特点。活性部位是酶结合和催化底物反应的场所，是酶分子表面的一小部分区域，其功能基团包含催化基团与结合基团。

特点：a.活性部位在酶分子整个体积中只占很小的一部分。

b.酶的活性部位具有三维立体结构。 c.酶的活性部位是酶分子上的一个裂隙。

d.活性部位具有与底物相对互补的结构，酶活性部位具有柔性，可发生诱导契合。

e.底物通过非共价作用结合到酶分子上。 f.活性部位对酶的整体构象具有依赖性。 4.影响酶催化效率的因素：

非共价作用：邻近效应与定向效应、底物的形变与诱导契合(←过渡态理

体会：生物大分子是生物信息的载体（携带、体现、传 递、表达）；有序性是信息载体的基础；链的长短、数目、缠绕方式等是信息携带量的基础。 组成：元素组成特点、构件分子组成特点（可修饰性） 结构：一级结构、空间结构、作用力（共价与非共价）、静态生物化学 （生物大分子结构与功能） 糖类、脂类、蛋白质、核酸 （酶、维生素、激素） 主干链的单调重复性、支链的多变性、异构与构象、结构的主次性。 性质：物理、化学、生物学 功能：生物学功能的主次性 体会：各代谢途径的意义、生理功能。 物质代谢：细胞定位、关键酶、代谢物、反应特点、调节。 合成代谢：从头合成、半合成（补救合成） 分解代谢：水解、磷酸解、硫解、焦磷酸解 生物化学动态生物化学 （物质代谢与调节） 糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢 能量代谢（能量变化） 放能反应、吸能反应（偶联） 体会：基因表达的内容、调控及意义。 核酸、蛋白质生物合成的定义、体系（模板、酶、原料、辅助因子）、方向、方式、特点、过程（起始、延长。终止）、加工修饰。 基础分子生物学 （基因的表达与调控） 复制、转录、翻译 （DNA合成、RNA合成、蛋白质合成） 基因表达的调控、操纵子模式（概念、结构、调控方式）。 思维导

第六章 酶

一、选择题 单选题

1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？

A．作用时间 B．底物浓度 C．抑制剂浓度 D．酶与底物亲和力的大小 E．酶与抑制剂亲和力的大小

2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？

A．不可逆抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用 E．反竞争性抑制作用 3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于

A．反馈抑制 B．底物抑制 C．竞争性抑制 D．非竞争性抑制 E．反竞争性抑制 4．酶的活性中心是指

A．整个酶分子的中心部位 B．酶蛋白与辅酶结合的部位 C．酶发挥催化作用的部位 D．酶分子表面上具有解离基团的部位

E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。

5．符合竞争性抑制作用的说法是

A．抑制剂与底物结合 B．抑制剂与酶的活性中心结合 C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间

体会：生物大分子是生物信息的载体（携带、体现、传 递、表达）；有序性是信息载体的基础；链的长短、数目、缠绕方式等是信息携带量的基础。 组成：元素组成特点、构件分子组成特点（可修饰性） 结构：一级结构、空间结构、作用力（共价与非共价）、静态生物化学 （生物大分子结构与功能） 糖类、脂类、蛋白质、核酸 （酶、维生素、激素） 主干链的单调重复性、支链的多变性、异构与构象、结构的主次性。 性质：物理、化学、生物学 功能：生物学功能的主次性 体会：各代谢途径的意义、生理功能。 物质代谢：细胞定位、关键酶、代谢物、反应特点、调节。 合成代谢：从头合成、半合成（补救合成） 分解代谢：水解、磷酸解、硫解、焦磷酸解 生物化学动态生物化学 （物质代谢与调节） 糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢 能量代谢（能量变化） 放能反应、吸能反应（偶联） 体会：基因表达的内容、调控及意义。 核酸、蛋白质生物合成的定义、体系（模板、酶、原料、辅助因子）、方向、方式、特点、过程（起始、延长。终止）、加工修饰。 基础分子生物学 （基因的表达与调控） 复制、转录、翻译 （DNA合成、RNA合成、蛋白质合成） 基因表达的调控、操纵子模式（概念、结构、调控方式）。 思维导

体会：生物大分子是生物信息的载体（携带、体现、传 递、表达）；有序性是信息载体的基础；链的长短、数目、缠绕方式等是信息携带量的基础。 组成：元素组成特点、构件分子组成特点（可修饰性） 结构：一级结构、空间结构、作用力（共价与非共价）、静态生物化学 （生物大分子结构与功能） 糖类、脂类、蛋白质、核酸 （酶、维生素、激素） 主干链的单调重复性、支链的多变性、异构与构象、结构的主次性。 性质：物理、化学、生物学 功能：生物学功能的主次性 体会：各代谢途径的意义、生理功能。 物质代谢：细胞定位、关键酶、代谢物、反应特点、调节。 合成代谢：从头合成、半合成（补救合成） 分解代谢：水解、磷酸解、硫解、焦磷酸解 生物化学动态生物化学 （物质代谢与调节） 糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢 能量代谢（能量变化） 放能反应、吸能反应（偶联） 体会：基因表达的内容、调控及意义。 核酸、蛋白质生物合成的定义、体系（模板、酶、原料、辅助因子）、方向、方式、特点、过程（起始、延长。终止）、加工修饰。 基础分子生物学 （基因的表达与调控） 复制、转录、翻译 （DNA合成、RNA合成、蛋白质合成） 基因表达的调控、操纵子模式（概念、结构、调控方式）。 思维导

体会：生物大分子是生物信息的载体（携带、体现、传 递、表达）；有序性是信息载体的基础；链的长短、数目、缠绕方式等是信息携带量的基础。 组成：元素组成特点、构件分子组成特点（可修饰性） 结构：一级结构、空间结构、作用力（共价与非共价）、静态生物化学 （生物大分子结构与功能） 糖类、脂类、蛋白质、核酸 （酶、维生素、激素） 主干链的单调重复性、支链的多变性、异构与构象、结构的主次性。 性质：物理、化学、生物学 功能：生物学功能的主次性 体会：各代谢途径的意义、生理功能。 物质代谢：细胞定位、关键酶、代谢物、反应特点、调节。 合成代谢：从头合成、半合成（补救合成） 分解代谢：水解、磷酸解、硫解、焦磷酸解 生物化学动态生物化学 （物质代谢与调节） 糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢 能量代谢（能量变化） 放能反应、吸能反应（偶联） 体会：基因表达的内容、调控及意义。 核酸、蛋白质生物合成的定义、体系（模板、酶、原料、辅助因子）、方向、方式、特点、过程（起始、延长。终止）、加工修饰。 基础分子生物学 （基因的表达与调控） 复制、转录、翻译 （DNA合成、RNA合成、蛋白质合成） 基因表达的调控、操纵子模式（概念、结构、调控方式）。 思维导

第六章 酶

一、选择题 单选题

1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？

A．作用时间 B．底物浓度 C．抑制剂浓度 D．酶与底物亲和力的大小 E．酶与抑制剂亲和力的大小

2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？

A．不可逆抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用 E．反竞争性抑制作用 3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于

A．反馈抑制 B．底物抑制 C．竞争性抑制 D．非竞争性抑制 E．反竞争性抑制 4．酶的活性中心是指

A．整个酶分子的中心部位 B．酶蛋白与辅酶结合的部位 C．酶发挥催化作用的部位 D．酶分子表面上具有解离基团的部位

E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。

5．符合竞争性抑制作用的说法是

A．抑制剂与底物结合 B．抑制剂与酶的活性中心结合 C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间

第六章 酶

一、选择题 单选题

1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？

A．作用时间 B．底物浓度 C．抑制剂浓度 D．酶与底物亲和力的大小 E．酶与抑制剂亲和力的大小

2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？

A．不可逆抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用 E．反竞争性抑制作用 3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于

A．反馈抑制 B．底物抑制 C．竞争性抑制 D．非竞争性抑制 E．反竞争性抑制 4．酶的活性中心是指

A．整个酶分子的中心部位 B．酶蛋白与辅酶结合的部位 C．酶发挥催化作用的部位 D．酶分子表面上具有解离基团的部位

E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。

5．符合竞争性抑制作用的说法是

A．抑制剂与底物结合 B．抑制剂与酶的活性中心结合 C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间

第五章 酶化学

一：填空题

1.全酶由________________和________________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。

2.辅助因子包括________________，________________和________________等。其中________________与酶蛋白结合紧密，需要________________除去，________________与酶蛋白结合疏松，可用________________除去。 3.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。

4.酶活力的调节包括酶________________的调节和酶________________的调节。

5.T.R.Cech和S.Altman因各自发现了________________而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。

6.1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的______

酶化学

（一）名词解释

1． 全酶（holoenzyme）与酶蛋白（apoenzyme） 2． 米氏常数（Km值，Michaelis constant） 3． 底物专一性（substrate specificity） 4． 绝对专一性（absolute specificity）、相对专一性与立体异构专一性（stereospecificity） 5． 辅基（prosthetic group）与辅酶（coenzyme） 6． 单体酶（monomeric enzyme） 7． 寡聚酶（oligomeric enzyme） 8． 多酶体系（multienzyme system） 9． 激活剂（activator） 10． 抑制剂（inhibitor inhibiton） 11． 酶的失活与抑制 12． 可逆抑制（reversible inhibition）与不可逆抑制（irreversible inhibition） 13． 竞争性抑制（competitive inhibition）与非竞争性抑制（noncompetitive inhibition） 14． 变构酶（allosteric enzyme） 15． 同工酶（isozyme） 16． 诱导