生物化学重点名词解释

1高效特异催化功能、Ribozyme：具有的2RNA。物、:Kcat自

杀型不可逆性底抑制剂不但具有与天然底物相似的结构，而且本身也是酶的底物，可被酶催化而发生类似底物的变化。

因此称之为“自杀性底物”3、酶的

活性部位（活性中心）物接触并且发生反：与底应的部位就称为酶的活性中心，也称为酶的活性部位。4、变构酶又称别构 酶化部位与某些化合，酶分子的非催物可逆地非共价结合后，引起酶的构象的改变，进而改变酶的活性状态 5分布在染色体着丝、卫星DNA：主要粒部位，由非常短的DNA串它的低复杂性又称序列组成，联多次重因为复简单序列其不同寻常的核苷DNA，又因酸组成，常在浮力密度离心中从整个基因组成一个或多个“卫DNA中分离星”条带，故称卫星6、DNASouthern。

印迹：将DNA凝胶上分离的酸纤维素膜上，再片段转移到硝通过同位素标记的单链针的杂交作用检测DNA或RNA探这些被转移的片段的方法。DNA限制性酶切DNA步骤：分子、琼脂糖凝胶电泳分离、碱变性、转膜、探针杂交、洗膜除去未杂交的探针、放射性自显影。

NouthernRNA印迹：将胶转移到硝酸纤维分子从电泳凝素膜上，然后进行核酸杂交的一种那个实验方法。 Wouthren质从电泳凝胶中注：将蛋

蛋白质

1.等电点（pI）:当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电

荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI)。

2.肽键和肽链:肽是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化

合物，氨基酸之间脱水缩合后形成的共价键成为肽键。

3.肽平面及二面角：两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N

键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。

4.一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构

(primary structure)。这是蛋白质最基本的结构，它内寓着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。

5.二级结构：蛋白质的二级结构（secondary structure）指肽链主链不同区段通过自身的

相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元．主要有以下类型：(１) α－螺旋（α－helix）(２) β－折叠（β-pleated sheet）(３) β－转角（β-turn）(４) 无规则卷曲（nonregular

生物化学名词解释（第一篇）

1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9.

两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷。（又称兼性离子或偶极离子） 必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。

稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，是正常氨基酸的衍生物。

非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。

构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。（长称共价结构） 蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

10. 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 11. 蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维

生物化学名词解释

冈崎片段：DNA复制过程中先合成的较短的DNA，由冈崎发现的缘故得名，此片在DNA连接酶催化下再连接成完整的DNA链。

变构酶：通过改变分子构象，从而影响酶活性的一类酶。

蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象破坏（一级结构不变）理化性质改变，生物学活性丧失。

酶的活性中心：发挥酶活性所必须的特定空间结构区域。

酶的竞争抑制作用：与酶的底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物的结合，抑制酶活性。增加底物浓度可以减少抑制程度。

密码子：MRNA分子中相邻三个核苷酸组成一个密码子，翻译时代表某一种氨基酸或起始（终止）密码。

酶原的激活：酶原向酶的转变。

逆转录：以RNA为模版，合成DNA的过程。由于与转录过程相反，称为反（逆）转录，催化此反应的酶是逆转录酶。

葡萄糖耐量：由于人体通过多种途径代谢葡萄糖，若一次摄入大量葡萄糖，任何维持血糖浓度不至太高，且快速回到正常范围。

氧化磷酸化：生物氧化中脱氢与氧结合生成水，以ADP磷酸化生成ADP的过程相偶联，称为氧化磷酸化。是体内生成ATP的主要方式。

同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质等不同的一种酶。 糖酵解：缺氧条件下，葡萄糖分解产生乳酸的过程。

载脂蛋白：脂蛋白中的蛋白质组

华南理工大学 食品生物化学 名词解释集锦

一、试题一名词解释

1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化： 生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。

4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。

5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。

二、试题二名词解释

1. 分子杂交（molecular hybridization）：不同的DNA片段之间，DNA片段与RN

生物化学名词解释大全

第一章蛋白质

1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。

2.必需氨基酸:指人体(与其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。

3、氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。

4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们就是正常氨基酸的衍生物。

5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态与结合状态存在于生

物体的各种组织与细胞的氨基酸。

6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排

布。构型的转变伴随着共价键的断裂与重新形成。

7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。

8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式。

10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独

立的近似球形的组装体。

11.蛋白质的三级

生物化学名词解释集锦

第一章 蛋白质

1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。

2

3. pH 值，用符号pI表示。

420 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。

5

6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。

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8另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

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13

14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。

15组合体。

16形成的作用力。

17范德华半径之和时，范德华力最强。

18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

19

20机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。

21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。

22蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。

23

24技术。

第二章 核酸

1.

2.

3. 不对称比率：不同生

生物化学名词解释集锦

第一章 蛋白质

1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。

2

3. pH 值，用符号pI表示。

420 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。

5

6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。

7

8另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

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14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。

15组合体。

16形成的作用力。

17范德华半径之和时，范德华力最强。

18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

19

20机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。

21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。

22蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。

23

24技术。

第二章 核酸

1.

2.

3. 不对称比率：不同生

生物化学

1、 生物化学的主要内容是什么？

答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能

（二）物质代谢及其调控

（三）遗传信息的贮存、传递与表达

2、 氨基酸的两性电离、等电点是什么？

答：氨基酸两性电离和等电点， 氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。因此氨基酸具有两性解离的性质。在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。

3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？

答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键（---CO—NH--- ）称为肽键。蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。

4、 维持蛋白质空间结构的化学键是什么？

答 ：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。 5、 蛋白质的功能有哪些？

答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面：

1.构成和修补人体组织 蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材

生物化学复习重点

1

生物化学名词解释集锦

第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure)16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力(van der Waals force)18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的