生物化学作业题答案

《生物化学》作业答案

第一章 绪论

练习题

一、名词解释 生物化学 二、问答题

为什么护理学专业学生要学习生物化学？

参考答案：

一、名词解释

生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联系的一门学科。 二、问答题

答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等，都离不开生物化学的知识基础。生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观察和护理诊断提供依据，对维持人类健康，预防疾病的发生和发展都起着重要作用。

第二章 蛋白质化学

练习题

一、名词解释

1、蛋白质的一级结构 2、肽键

3、蛋白质的等电点（pI） 9、蛋白质的呈色反应 二、问答题

1、什么是蛋白质的变性？简述蛋白质的变性后的临床使用价值。 2、简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。 3、蛋白质有哪些主要生理功能？

参考答案：

一、名词解释

1、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。

2、肽键： 一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形

第一章蛋白质化学习题(参题答案)

1. 根据蛋白质等电点,指出下列蛋白质在所指定的PI条件下,电泳时的泳动方向. (1)胃蛋白酶(PI=1.0), 在PH=5.0; (2)血清蛋白质(PI=4.9), 在PH=6.0;

(3)α-脂蛋白(PI5.8), PH=5.0和 PH=9.0;

答: (1)胃蛋白酶(PI1.0)，在PH=5.0时是处于阴离子状态，故在电场中是向阳极泳动的。 (2)血清蛋白质(PI=4.9)，在PH=6.0时是处于阴离子状态，故在电场中是向阳极泳动的。 (3)α-脂蛋白(PI5.8)，在PH=5.0时是处于阳离子状态，故在电场中是向阴极泳动的，而在 PH=9.0时是处于阴离子状态，故在电场中是向阳极泳动的。 2、解释下列名词

构象、键肽的N-端、C-端、一级结构、二级结构、三级结构、四级结构、肽与肽键、氨基酸殘基、等电点。

答。构象：即高级结构, 是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。 肽键的N-端：把肽链末端有α-氨基的写在左边，称N-端或氨基末端。用“H”表示。 肽链的C端：把肽链末端有α-羧基末端的写在右边，称C-端或羧基末端，用“OH“表示 蛋白质二级结构：蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链本身

第1部分 蛋白质

一、填空题

1.除半胱氨酸和胱氨酸外，含硫的氨基酸还有________，除苏氨酸和酪氨酸外，含羟基的氨基酸还有_________，在蛋白质中常见的20种氨基酸中，_________是一种亚氨基酸，_________不含手性碳原子。

2.氨基酸在等电点时，主要以__________离子形式存在，在pH＞pI的溶液中，大部分以________离子形式存在，在pH＜pI的溶液中，大部分以________离子形式存在。

3.组氨酸的pK1(α-COOH)值是1.82，pK2 (咪唑基)值是6.00， pK3(α-NH3+)值是9.17，其等电点是________。

4.Asp的pK1=2.09，pK2= 3.86，pK3=9.82，其pI等于________。 5.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有_______、_______和_______。其中______的摩尔吸光系数最大。

6 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______，故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______。

7.蛋白质的氨基酸残基是由_______键连接成链状结构的，其氨基酸残基的______称蛋白质的一级结构。

8.在?螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键

1:结合反应属于生物氧化的 1. 第一相反应 2. 第二相反应

2:丙二酰辅酶 A 出现于下列何种物质的合成过程 1. 胆固醇 2. 胆汁酸 3. 甘油磷脂 4. 脂酸 5. 鞘磷脂

3:脂酸在肝脏进行 β氧化时不生成下列何种物质 1. NADH + H+ 2. 脂酰辅酶 A 3. 乙酰辅酶 A 4. H2O 5. FADH2

4:胆汁酸合成的限速酶是 1. 胆固醇 7α-羟化酶 2. 胆酰 CoA 合成酶 3. 甲基转移酶

4. 胆汁酸合成酶 5. 3α-羟化酶

5:临床上对肝硬化伴有高血氨患者禁用肥皂液灌肠,这是因为 1. 肥皂液致肠道 pH 值升高,促进氨的吸收 2. 可能导致碱中毒 3. 可能严重损害肾脏功能 4. 肥皂液促进肠道细菌的腐败作用 5. 可能严重损害肝脏功能

6:嘌呤核苷酸从头合成时先合成的前体是 1. AMP 2. ADP 3. GMP 4. IMP 5. XMP

7:翻译过程的终止是因为 1. 已经达到 mRNA 的尽头

2. 终止密码子出现并被特异的 tRNA 识别而结合 3. 终止密码子出现并被释放因子识别而结合

4. 终止密码子有可以水解肽酰基与 tRNA 之间的连接键

5. 终止密码子阻止核糖体沿模板的移动

第八和九章．DNA和RNA的生物合成练习题

一、名词解释

1. DNA半保留半连续复制 2. 前导链、滞后链、岗崎片断 3. 中心法则 4. 复制叉与复制子

5. 限制性核酸内切酶 6.模板链(或反义链即负链)与编码链(或有义链即正链)

7. 转录、逆转录、不对称转录 8. 外显子与内含子

9. 单顺反子与多顺反子 10. 基因、结构基因、调节基因 11. 操纵子 11. 启动子、终止子、转录因子 13. 顺式作用元件与反式作用元件 14. 衰减子与增强子 15. RNA加工与RNA剪切 16. 光复活 二、问答题

1.试述DNA的半保留半连续的复制过程。(以原核生物为例) 2.试述逆转录病毒的逆转录过程。 3.试述原核生物DNA的转录过程。 4.试述四类RNA病毒的复制过程。 5.简述复制叉上进行的基本活动及参与的酶（以原核生物为例说明）。 6.由RNA聚合酶Ⅱ合成的初始转录物(mRNA前体)需经过哪些加工过程才能成为成熟的mRNA.

第十章．蛋白质的生物合成练习题

一、名词解释

1.

第八和九章．DNA和RNA的生物合成练习题

一、名词解释

1. DNA半保留半连续复制 2. 前导链、滞后链、岗崎片断 3. 中心法则 4. 复制叉与复制子

5. 限制性核酸内切酶 6.模板链(或反义链即负链)与编码链(或有义链即正链)

7. 转录、逆转录、不对称转录 8. 外显子与内含子

9. 单顺反子与多顺反子 10. 基因、结构基因、调节基因 11. 操纵子 11. 启动子、终止子、转录因子 13. 顺式作用元件与反式作用元件 14. 衰减子与增强子 15. RNA加工与RNA剪切 16. 光复活 二、问答题

1.试述DNA的半保留半连续的复制过程。(以原核生物为例) 2.试述逆转录病毒的逆转录过程。 3.试述原核生物DNA的转录过程。 4.试述四类RNA病毒的复制过程。 5.简述复制叉上进行的基本活动及参与的酶（以原核生物为例说明）。 6.由RNA聚合酶Ⅱ合成的初始转录物(mRNA前体)需经过哪些加工过程才能成为成熟的mRNA.

第十章．蛋白质的生物合成练习题

一、名词解释

1.

第一章 三、简答题

1、写出a-氨基酸的结构通式，并根据其结构通式说明其结构上的共同特点。

组成蛋白质的氨基酸共有20种，除甘氨酸（无手性C原子）外都是L型氨基酸，就是都有一个不对称C原子，具有旋光性。羧基和氨基连在同一个C原子上，另外两个键分别连一个H和R基团。脯氨酸是亚氨基酸。??

2、在PH6.0时，对Gly,Ala,Glu,Lys,Leu和His混合电泳，哪些氨基酸移向正极？哪些移向负极？哪些不移动或接近原点？

3、什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？

答：RNASE是 一种水解RNA的酶，由124个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，其中含有4个链内二硫键。整个分子折叠成球形的天然构象。高浓度脲会破坏肽链中的次级键。巯基乙醇可还原二硫键。因此用脲和巯基乙醇处理RNaSe；蛋白质三维构象破坏，肽链去折叠成松散肽链，活性丧失。淡一级结构并未变化。除去脲和巯基乙醇，并经氧化形成二硫键。RNaSe重新折叠，活性逐渐恢复。由此看来，在一级结构未改变的状况下，其生物功能仍旧发生变化，说明是蛋白质的高级结构决定了蛋白质的功能。

（1）一级结构的变异与分子病 蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的

西南大学

2002年攻读硕士学位研究生入学考试试题____生物化学

一、名词解释（共10个，每个3分，共30分）

1.变构现象（allosteric effect） 2.离子交换层析（ion-exchange cheromatography）

3.增色效应（hypercheromic effect） 4.Tm 5.Km 6.同工酶（isoenzyme） 7.氧化磷酸化（oxidative phosphorylation） 8.转氨作用（transamination） 9.拓扑异构酶（topoisomerase） 10.操纵子（operon）

二、是非题。是打（√），否打（×）。（共15题，每题1分，共15分）

1.蛋白质磷酸化和去磷酸化是可逆反应，该可逆反应是由同一种酶催化完成的。（ ） 2.所有mRNA上的起始密码子都是AUG。（ ）

3.真核细胞和原核细胞核糖体中的RNA的数目和种类是相同的。（ ） 4.一个氨基酸残基就是一个肽单元。（ ）

5.DNA复制需要RNA引物，RNA复制则不需要引物。（ ）

6.由于遗传密码简并性，一

一、问答题

1. 食用油长时间放置后,为什么会有异味?

2. 为什么有的抑制剂虽不与底物结合部位结合,但仍表现出竞争性抑制? 3. 肌红蛋白与血红蛋白的疏水侧链的比例有何不同?

4. DNA在纯水中为何易变性?

5. 蛋白质的酸水解通常只能检测到17种氨基酸,为什么?

6. 磷脂可作为细胞膜成分的分子特征是什么?

7. 简述Louis Pasteur, Eduard Buchner, James Sumner, J.B.S. Haldane 四位科学家在酶学（或者生物化学）研究发展所起到的重要贡献。

8. 利用SDS电泳和分子筛层析测得的血红蛋白的分子量是不同的,为什么? 9. 当酶溶液加热时，由于酶变性的失活，酶的催化活力随时间增加迅速降低。己糖激酶在45℃时，保温12分钟酶活丧失50%，但是当有酶底物存在的

时候，同样条件下，保温12分钟只有3%的酶活丧失。请解释为啥己糖激酶在底物存在情况下如此稳定。

10. 一位生物化学家在对某酶分离纯化过程中得到以下实验结果. 分离总蛋白含活力单位数 步骤 量(mg) 1. 粗分20,000 4,000,000 2. 离 5,000 3,000,000 3. 盐析 4,000 1,000,000

第一章 糖

一.填空

1.糖类是具有多羟基醛或多羟基醇结构的一大类化合物。根据其分子大小可分

为单糖、寡糖和多糖三大类。

2.判断一个糖的D-型和L-型是以离羰基碳最远的手性碳原子上羟基的位臵作依据。

3.蔗糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D-果糖组成，他们之间通过α，β-1，2糖苷键相连。

4.麦芽糖是由两分子D-葡萄糖组成，他们之间通过α-1，4糖苷键相连。

5.乳糖是由一分子D-半乳糖和一分子D-葡萄糖组成，他们之间通过β-1，4糖苷键相连。

6.肽聚糖的基本结构是以N-乙酰D-葡糖胺与N-乙酰胞壁酸组成的多糖链为骨干，并与四肽连接而成的杂多糖。

7.糖肽的主要连接键有N-糖肽键和O-糖肽键。

8.由于糖和苯肼生成糖脎，其晶体形状不同，熔点也不同，可以定性鉴定唐。

二.简答

1.纤维素和糖原的什么结构特性使得他们的物理特性有那么大的差别？纤维素和糖原的结构特性确定了他们什么生物学作用？

答：天然纤维素是由通过β（1→4）糖苷键连接的葡萄糖单位组成的，这种糖苷键迫使聚合物链成伸展的结构。这种一系列的平行的聚合物链形成分子间的氢键，他们聚集成长的、坚韧的不溶于水的纤维。糖原主要是由通过α（1→4）糖苷键连接的葡萄糖单位组成的，这种糖苷键能引起链