生物化学与药学学科的关系

生物化学习题

绪论

1．什么是生物化学？它主要研究哪些内容？

2．生物化学经历了哪几个发展阶段？各个时期研究的主要内容是什么？试举各时期一二例重大成就。

第一章糖的化学 第九章糖的代谢

一、单项选择题

（在备选答案中只有一个是正确的）

1．正常人清晨空腹血糖浓度为（以mg/100ml）计：

A．60～100 B．60～120 C．70～110 D．80～120 E．100～120 2．糖代谢中间产物中含有高能磷酸键的是：

A．6-磷酸葡萄糖 B．6-磷酸果糖 C．1，6-二磷酸果糖 D．3-磷酸甘油醛 E．1．3-二磷酸甘油酸

3．丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A与许多维生素有关，但除外： A．B1 B．B2 C．B6 D．PP E．泛酸 4．在糖原合成中作为葡萄糖载体的是：

A．ADP B．GDP C．CDP D．TDP E．UDP 5．下列哪个激素可使血糖浓度下降？

A．肾上腺素 B．胰高血糖素 C．生长素 D．糖皮质激素 E．胰岛素 6．下列哪一个酶与丙酮酸生成糖无关？

A．果糖二磷酸酶 B．丙酮酸激酶 C．丙酮酸羧化酶 D．醛缩酶 E．磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 7．肌糖原分解不能直接补充血糖的原因是：

A．肌肉组织是贮存

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前 言

我们根据全国普通高等教育“十五”国家级规划教材《生物化学》第六版为 蓝本，编写此书。本书可作为医学院校本科生和报考硕士研究生的同志复习生 物化学的参考用书。全书共分为二十二章，本书把正版教材第十八章维生素与 微量元素的内容并入第三章酶。每章分三大部分，即内容提要、测试题和参考 答案，测试题又分选择题、填空题、解释概念和问答题四部分。内容提要完全 按教学大纲要求进行归纳和概述，可帮助学生消化理解和记忆各章重点内容。 选择题主要以 A型题为主，部分为 B 型题和 X型题。A 型题为单选题；B型题 为配伍选择题；X 型题为多项选择题，从 A、B、C、D、E 中选出二个或二个 以上的正确答案。填空题的填空处为一些重要的关键词、术语或基本知识点等。 解释概念为学生必须掌握的一些生化专用名词或术语的英文名称。问答题主要 考核学生对知识的综合运用和概括理解能力。本书的测试题均做参考答案。

本书的复习题无论从题型

糖类代谢

要点解答

1．糖代谢各途径发生的场所、限速酶或关键酶、能量转换和生理意义

2．三羧酸循环的生物学意义有哪些？

三羧酸循环是糖有氧分解的重要途径，有着重要的生物学意义。 (1)三羧酸循环是有机体获得生命活动所需能量的最重要途径。

在糖的有氧分解中，每个葡萄糖分子通过糖酵解途径只产生6个或8个ATP，而通过三羧酸循环就可产生24个ATP，远远超过糖酵解阶段或葡萄糖无氧降解(生成2个ATP)所产生的ATP的数目。此外，脂肪、氨基酸等其他有机物作为呼吸底物彻底氧化时所产生的能量也主要是通过三羧酸循环。因此，三羧酸循环是生物体能量的主要来源。

(2)三羧酸循环是物质代谢的枢纽。三羧酸循环具有双重作用，一方面，三羧酸循环是糖、脂肪和氨基酸等有机物彻底氧化的共同途径；另一方面，许多合成代谢都利用三羧酸循环的中间产物作为生物合成的前体，循环中的草酰乙酸、α－酮戊二酸、柠檬酸、琥珀酰CoA和延胡索酸等又是生物体合成糖(糖异生)、氨基酸、脂肪酸和卟啉等的原料。因此，三羧酸循环可以看成新陈代谢的中心环节，起到物质代谢枢纽的作用。

3．在葡萄糖的有氧氧化过程中，哪些步骤进行脱氢反应?哪些步骤进行脱羧

血液的生物化学

一、选择题 （一） A 型题

1 ．人体的血液总量占体重的

A ． 5% B ． 8% C ． 55% D ． 60% E ． 77% 2 ．血液的 pH 平均 为

A ． 7.30 B ． 7.40 C ． 7.50 D ． 7.60 E ． 7.70

3 ．在 pH8.6 的缓冲液中，进行血清蛋白醋酸纤维素薄膜电泳，泳动最快的是 A ． α 1 - 球蛋白 B ． α 2 - 球蛋白 C ． β- 球蛋白 D ． γ- 球蛋白 E ．清蛋白

4 ．浆细胞合成的蛋白质是

A ．清蛋白 B ．纤维蛋白原 C ．纤维粘连蛋白 D ． γ 球蛋白 E ．凝血酶原 5 ．血浆清蛋白的功能不包括

A ．营养作用 B ．缓冲作用 C ．运输作用 D ．免疫功能 E ．维持血浆胶体渗透压

6 ．在血浆内含有的下列物质中，肝脏不能合成的是 A ．清蛋白 B ． γ- 球蛋白 C ．凝血酶原 D ．纤维粘连蛋白 E ．纤维蛋白原 7 ．绝大多数血浆蛋白质的合成场所是

A ．肾脏 B ．骨髓 C ．肝脏 D ．肌肉 E ．脾脏 8 ．唯一不存在于正常人血浆中的凝血因子是

A ．因子 Ⅲ B ．纤维蛋白原 C

第二章 蛋白质与非蛋白含氮化合物的代谢紊乱

一、1.A 2.C 3.E 4.E 5.E 6.D 7.D 8.D 9.A 10.D 11.B 12.D 13.A 14.E 15.C 16.E 17.D 18.A 1．AMP在体内分解时，首先形成的核苷酸是

A IMP B XMP C GMP D CMP E UMP 2．AMP和GMP在细胞内分解时，均首先转化成

A 黄嘌呤 B 次黄嘌呤 C 次黄嘌呤核苷酸 D 黄嘌呤核苷酸 E 黄嘌呤核苷 3．血浆清蛋白所具有的功能一般不包括

A营养修补作用 B维持胶体渗透压 C运输载体作用 D作为血液酸碱缓冲成分 E免疫和防御功能 4．血浆清蛋白水平一般不下降的病理情况是

A手术后 B吸收功能紊乱 C营养不良 D肾病综合征 E急性肝炎早期 5．不属急性时相反应蛋白的是

A ALB B AAG C Hp D C3 E LDL 6．急性时相反

第一章

一、学习重点

蛋白质的结构与功能

C．10万种 D．100万种 E．1000万种

2．已知某血清标本的含氮量为10g/L,则蛋白质的浓度大约是 A．52.5g/L B．62.5g/L C．57.5g/L D．72.5g/L E．67.5g/L

3．组成人体蛋白质的氨基酸均为 A．L-α氨基酸 B．L-α氨基酸 C．L-β氨基酸 D．D-β氨基酸 E．D或L-α氨基酸

4．不含不对称碳原子的氨基酸是 A．酪氨酸 B．丝氨酸 C．甘氨酸 D．谷氨酸 E．亮氨酸

5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸 B．赖氨酸 C．酪氨酸 D．苏氨酸 E．谷氨酸 6．属于亚氨基酸的是 A．脯氨酸 B．组氨酸 C．甘氨酸 D．色氨酸 E．赖氨酸

7．属于碱性氨基酸的是 A．丙氨酸 B．亮氨酸 C．赖氨酸 D．苯丙氨酸 E．丝氨酸

1

蛋白质分子组成、分子结构及功能的关系，蛋白质的理化性质。蛋白质的变性、沉淀。蛋白质

个人收集整理 仅供参考学习

《生物化学》课程（090205）教学大纲

一、课程基本信息

课程中文名称:生物化学 课程代码：090205

学分与学时：5.5学分104学时(其中理论80学时，实验24学时) 课程性质：专业必修

授课对象：生物技术与应用专业 二、课程教学目标与任务

生物化学是在分子水平上阐明生命现象化学本质的科学。是生命科学的一门重要专业基础课。

通过本课程的学习，使学生掌握：生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂肪代谢、类脂代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达等理论知识及基本实验技术。生物化学作为现代生物学的理论和技术基础，成为生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的必修课，它的分支几乎扩展到生物学的各个研究领域，是《分子生物学》、《细胞生物学》、《植物生理学》、《基因工程》、《基因组学》等课程的先修课。教学中除了要求学生掌握基本的生物化学知识体系外，着重培养学生的独立思考能力、动手能力和实验技能，为学习后继课程打好基础。个人收集整理 勿做商业用途 三、学时安排

课程内容与学时分配表

章节 一 二 三 四 五 六 七 八 内容 绪论 蛋

第二章蛋白质

1.什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？ 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 不同的氨基酸排列使得氨基酸R基之间以及多肽链间形成不同的相互作用，这些相互作用使肽链产生一定折叠以及特定的空间结构，所以蛋白质的一级结构决定其空间结构。

2.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？ 蛋白质的空间结构：蛋白质的构象，分子中各个原子和基团绕键旋转时可能形成的不同的立体结构。

肽链经α螺旋，β折叠和β转角形成蛋白质二级结构，而在二级结构基础上进一步卷曲折叠又形成蛋白质三级结构，再通过非共价键形成四级结构，这些特定形态即是空间结构。 关系：当蛋白质空间结构发生改变或遭到破坏时，它的生物学功能也随之发生改变甚至丧失。

3.测定蛋白质多肽链N端和C端的常用方法有哪些？基本原理是什么?

测N端——2,4—二硝基氟苯（DNFB）法；异硫氰酸苯酯(PITC)法;丹磺酰氯（DNS）法;氨肽酶法。

测C端——肼解法；还原法；羧肽酶法。

原理：1）多肽或蛋白质的游离末端氨基与DNFB反应，生成DNP-多肽或DNP-蛋白质。DNP-多肽水解，只剩DNP-氨基

生物化学C Biochemistry C

课程代码：180004 课程性质：学科基础课 学时：72学分：4

预修要求：《无机化学》、《有机化学》、《分析化学》

内容简介：生物化学是介于生物与化学之间的边缘学科。该课程是生物相关本科专业的学位课程，在学生修完无机化学、有机化学、分析化学、动物学和植物等课程后，供学生必修的一门学科基础课。本课程主要讲授构成生物体的生物大分子的组成、结构、性质和生物功能以及这些生物分子在细胞内新陈代谢的途径及伴随的能量转换，遗传信息的传递和表达等内容。 选用教材或参考书：

教材：《生物化学简明教程》.罗纪盛主编．高等教育出版社2001 参考书：《生物化学》.沈同主编.高等教育出版社1999

《生物化学》.郑集主编.高等教育出版社1998

《生物化学教程》．沈仁权主编.高等教育出版社1993

《基础生物化学实验》．北师大生化教研室编.高等教育出版社1982

《生物化学C》课程教学大纲

课程性质：学科基础课

课程代码：180004

学时：72（讲课学时：56实验学时：16课内实践学时: ） 学分：4.0

适用专业：野生动物与自然保护区管理、动物医学、林学、动物科学等 一、课程教学基本要求

本课程教学要求学生掌

《生物化学》重点与习题

绪论

教学目的与要求：

1、掌握生物化学的概念，生物化学研究的内容。 2、理解生物化学与化学及有关生物学科间的关系。

3、了解生物化学的应用，生物化学的发展状况及生物化学课程的学习方法。

重点：

生物化学的概念及内容

第一章 蛋白质化学

教学目的与要求：

1、掌握蛋白质和氨基酸的主要理化性质，蛋白质的一、二级结构，掌握蛋白质分子结构与功能的关系。 2、理解肽键的概念，肽键的形成，蛋白质和氨基酸的组成成分和分类及重要的化学键。 3、了解蛋白质的三、四级结构，蛋白质和氨基酸的分离和提纯，蛋白质的生物学意义。

重点：

1、氨基酸与蛋白质的理化性质 2、蛋白质的一、二级结构 3、蛋白质结构与功能的关系

难点：

1、蛋白质的一级结构与空间结构 2、蛋白质结构与功能的关系

总结：

蛋白质的重要性、元素组成及基本结构单位，明确：蛋白质的特征性元素是氮，基本结构单位是氨基酸。氨基酸的结构通式和结构特征，熟练地掌握20种标准氨基酸、氨基酸重要的理化性质。

氨基酸之间的连接键——肽键。了解有关肽的概念：肽，肽键，氨基酸残基等。掌握肽的方向性问题：从左到右，为Ｎ端→Ｃ端。

蛋白质结构的层次：一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构