生物化学护理专业

新钢职大中专部

2008—2009学年第一学期08级生物化学期末试卷

班级： 姓名：_________学号：__________成绩：_________

一、单项选择（每题2分，共72分，多选无效）

1.以下哪一项不是蛋白质的功能（ ） A.运输 B.防御 C.凝血 D.遗传物质

2.蛋白质元素组成中哪一种较恒定，约为16% （ ） A.碳 B.氢 C.氮 D.氧 3. .α-螺旋和β-折叠结构是蛋白质的（ ） A.一级结构 B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构

4.以下哪句话正确（ ） A.蛋白质变性必沉淀 B.蛋白质沉淀必变性 C.蛋白质凝固必变性 D.蛋白质变性必凝固 5.蛋白质在等电点所带电荷:（ ）

A.正电荷 B.负电荷 C.不带电荷 D.带等量的正、负电荷 6.酶促反应的特点是：（ ）

A.高效率 B.特异性 C.不稳定性 D.以上全是

个人收集整理 仅供参考学习

《生物化学》课程（090205）教学大纲

一、课程基本信息

课程中文名称:生物化学 课程代码：090205

学分与学时：5.5学分104学时(其中理论80学时，实验24学时) 课程性质：专业必修

授课对象：生物技术与应用专业 二、课程教学目标与任务

生物化学是在分子水平上阐明生命现象化学本质的科学。是生命科学的一门重要专业基础课。

通过本课程的学习，使学生掌握：生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂肪代谢、类脂代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达等理论知识及基本实验技术。生物化学作为现代生物学的理论和技术基础，成为生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的必修课，它的分支几乎扩展到生物学的各个研究领域，是《分子生物学》、《细胞生物学》、《植物生理学》、《基因工程》、《基因组学》等课程的先修课。教学中除了要求学生掌握基本的生物化学知识体系外，着重培养学生的独立思考能力、动手能力和实验技能，为学习后继课程打好基础。个人收集整理 勿做商业用途 三、学时安排

课程内容与学时分配表

章节 一 二 三 四 五 六 七 八 内容 绪论 蛋

第二章蛋白质

1.什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？ 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 不同的氨基酸排列使得氨基酸R基之间以及多肽链间形成不同的相互作用，这些相互作用使肽链产生一定折叠以及特定的空间结构，所以蛋白质的一级结构决定其空间结构。

2.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？ 蛋白质的空间结构：蛋白质的构象，分子中各个原子和基团绕键旋转时可能形成的不同的立体结构。

肽链经α螺旋，β折叠和β转角形成蛋白质二级结构，而在二级结构基础上进一步卷曲折叠又形成蛋白质三级结构，再通过非共价键形成四级结构，这些特定形态即是空间结构。 关系：当蛋白质空间结构发生改变或遭到破坏时，它的生物学功能也随之发生改变甚至丧失。

3.测定蛋白质多肽链N端和C端的常用方法有哪些？基本原理是什么?

测N端——2,4—二硝基氟苯（DNFB）法；异硫氰酸苯酯(PITC)法;丹磺酰氯（DNS）法;氨肽酶法。

测C端——肼解法；还原法；羧肽酶法。

原理：1）多肽或蛋白质的游离末端氨基与DNFB反应，生成DNP-多肽或DNP-蛋白质。DNP-多肽水解，只剩DNP-氨基

生物化学习题集

（护理学专业）

【名词解释】 第一章

1. 蛋白质的一级结构：指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，主要化学键为肽键，还包括二硫键的位置。

2. 蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间排布，即整条肽链所有原子在三维空间排布位置。它的形成和稳定主要

靠次级键，包括氢键、离子键、疏水作用、范德华力、二硫键。 3. 结构域：对于一些蛋白质，三级结构可包含一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得为紧密，具有特定的生物学活性，称为结构域。 4. 分子伴侣：与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。分子伴侣可以防止不正确折叠中间体的

形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。 5. 蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素的作用下空间构象受到破坏，从而改变其理化性质，并失去其生物活性，成为蛋白质的变性。

第二章 1. 核酸的一级结构：指DNA中脱氧核苷酸或RNA中核苷酸的排列顺序。

2. DNA变性：指某些理化因素作用下，双螺旋DNA分子中互补碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构松散，变成单链的过程，包括完全变

性和局部变性。 3. Tm值：通常将DNA分子达到50%解

生物化学习题集

（护理学专业）

【名词解释】 第一章

1. 蛋白质的一级结构：指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，主要化学键为肽键，还包括二硫键的位置。

2. 蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间排布，即整条肽链所有原子在三维空间排布位置。它的形成和稳定主要

靠次级键，包括氢键、离子键、疏水作用、范德华力、二硫键。 3. 结构域：对于一些蛋白质，三级结构可包含一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得为紧密，具有特定的生物学活性，称为结构域。 4. 分子伴侣：与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。分子伴侣可以防止不正确折叠中间体的

形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。 5. 蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素的作用下空间构象受到破坏，从而改变其理化性质，并失去其生物活性，成为蛋白质的变性。

第二章 1. 核酸的一级结构：指DNA中脱氧核苷酸或RNA中核苷酸的排列顺序。

2. DNA变性：指某些理化因素作用下，双螺旋DNA分子中互补碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构松散，变成单链的过程，包括完全变

性和局部变性。 3. Tm值：通常将DNA分子达到50%解

生物化学习题集

（护理学专业）

【名词解释】 第一章

1. 蛋白质的一级结构：指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，主要化学键为肽键，还包括二硫键的位置。

2. 蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间排布，即整条肽链所有原子在三维空间排布位置。它的形成和稳定主要

靠次级键，包括氢键、离子键、疏水作用、范德华力、二硫键。 3. 结构域：对于一些蛋白质，三级结构可包含一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得为紧密，具有特定的生物学活性，称为结构域。 4. 分子伴侣：与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。分子伴侣可以防止不正确折叠中间体的

形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。 5. 蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素的作用下空间构象受到破坏，从而改变其理化性质，并失去其生物活性，成为蛋白质的变性。

第二章 1. 核酸的一级结构：指DNA中脱氧核苷酸或RNA中核苷酸的排列顺序。

2. DNA变性：指某些理化因素作用下，双螺旋DNA分子中互补碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构松散，变成单链的过程，包括完全变

性和局部变性。 3. Tm值：通常将DNA分子达到50%解

生物化学C Biochemistry C

课程代码：180004 课程性质：学科基础课 学时：72学分：4

预修要求：《无机化学》、《有机化学》、《分析化学》

内容简介：生物化学是介于生物与化学之间的边缘学科。该课程是生物相关本科专业的学位课程，在学生修完无机化学、有机化学、分析化学、动物学和植物等课程后，供学生必修的一门学科基础课。本课程主要讲授构成生物体的生物大分子的组成、结构、性质和生物功能以及这些生物分子在细胞内新陈代谢的途径及伴随的能量转换，遗传信息的传递和表达等内容。 选用教材或参考书：

教材：《生物化学简明教程》.罗纪盛主编．高等教育出版社2001 参考书：《生物化学》.沈同主编.高等教育出版社1999

《生物化学》.郑集主编.高等教育出版社1998

《生物化学教程》．沈仁权主编.高等教育出版社1993

《基础生物化学实验》．北师大生化教研室编.高等教育出版社1982

《生物化学C》课程教学大纲

课程性质：学科基础课

课程代码：180004

学时：72（讲课学时：56实验学时：16课内实践学时: ） 学分：4.0

适用专业：野生动物与自然保护区管理、动物医学、林学、动物科学等 一、课程教学基本要求

本课程教学要求学生掌

北京大学生命科学院硕士学位研究生入学试题生物化学（1991） 一、名词解释 1、拼接体 2、复制子 3、反馈调节 4、别构效应 5、抗体酶 二、英译汉 1、THF 2、ddTPP 3、ACTH 4、Hbs 5、tRNA 6、micRNA 7、ACP 8、NADPH 10、t1/2

三、填空

1、NAD+和NADP+还原时在______增加一个吸收峰。

2、 常用的DNA超螺旋结构的嵌合剂是______。 3、 在癌变过程中同工酶谱发生______。 4、哺乳动物的必须脂肪酸为______和______。

5、 某些蛋白质前体都具有它的______肽,它们大都相当于______左右氨基酸的长度，残基侧链一般是______，位于肽链的______末端。 6、 糖蛋白中糖基与蛋白质肽链之间可通过酰糖苷键相结合，即______和______。 7、DNA序列的末端终止法所用的工具酶是______。

8、 E.ColiRNA聚合酶的亚基组成为______，没有______亚基的酶称为核心酶,该亚基的功能为______。

9、线粒体DNA的复制为______方式，大肠杆菌染色体的复制为______方

第六章 酶

一、选择题 单选题

1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？

A．作用时间 B．底物浓度 C．抑制剂浓度 D．酶与底物亲和力的大小 E．酶与抑制剂亲和力的大小

2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？

A．不可逆抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用 E．反竞争性抑制作用 3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于

A．反馈抑制 B．底物抑制 C．竞争性抑制 D．非竞争性抑制 E．反竞争性抑制 4．酶的活性中心是指

A．整个酶分子的中心部位 B．酶蛋白与辅酶结合的部位 C．酶发挥催化作用的部位 D．酶分子表面上具有解离基团的部位

E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。

5．符合竞争性抑制作用的说法是

A．抑制剂与底物结合 B．抑制剂与酶的活性中心结合 C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间

生物化学实验指导 实验一 蛋白质性质实验

【实验目的】

加深对蛋白质胶体分子稳定因素的认识，了解蛋白质的沉淀反应、变性作用的原理及其相互关系。 【实验原理】

1.蛋白质的沉淀反应

蛋白质分子由于形成水化层和双电层而成为稳定的胶体颗粒。但是，蛋白质胶体颗粒的稳定性是有条件的、相对的。在一定的物理化学因素影响下，蛋白质颗粒失去电荷、脱水，甚至变性而丧失稳定因素，即以固态形式从溶液中析出，这种作用称为蛋白质的沉淀反应。该反应可分为以下两种类型：

（1）可逆沉淀反应

在发生沉淀反应时，蛋白质虽已沉淀析出，但其分子内部结构并未发生显著变化，基本

上保持原有的性质。沉淀因素除去后，蛋白质沉淀可再溶于原来的溶剂中。这种沉淀

反应

为可逆沉淀反应。属于此类反应的有盐析作用；在低温下，乙醇或丙酮对蛋白质的短时间作

用以及等电点沉淀等。

用大量中性盐使蛋白质从溶液中析出的过程称为蛋白质的盐析作用。蛋白质是亲水胶体，在高浓度的中性盐影响下，蛋白质分子被盐脱去水化层，同时，蛋白质分子所带的电荷被中和，蛋白质的胶体稳定性遭到破坏而沉淀析出。沉淀出的蛋白质仍保持其天然蛋白质的性质，若减低盐的浓度时，还能溶解。

（2）不可逆的沉淀反应

在发生沉淀反应时，蛋白质的分子内部结