生化课本总结图片

第一章 蛋白质的结构和功能

1． 蛋白质的元素组成：C、H、O、N和S。有些蛋白质还含有少量P或金属元素Fe、Cu、

Zn、Mn和钼、钴等，个别蛋白质还含有I。

测定生物样品的含氮量按下式推算蛋白质大致含量：

每克样品含氮克数×6.25×100=100克样品中蛋白质含量（ g%） 2． 蛋白质的基本组成单位---氨基酸：结构、分类和理化性质：

（1）.自然界中组成人体的氨基酸仅右20种，且均属L-α氨基酸（除甘氨酸外）。

（2）.分类：①非极性、疏水性氨基酸；②极性、中性氨基酸；③酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；（侧链都含有羧基）④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；（侧链分别含有氨基、胍基或咪唑基）。

（3）.理化性质：①等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阴、阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。此性质可用于分离氨基酸。

②胶体性质：胶粒稳定的两个因素：胶体颗粒表面电荷和水化膜。

③蛋白质的变性、沉淀的凝固：1）变性：有序的空间结构变为无序的空间结构从而导致其理化性质的改变和生化活性的丧失。（未破坏其一级结构） 2）：沉淀：蛋白质变性后肽链融汇相互缠绕既而聚集，因而从溶

第1章 蛋 白 质 的 结 构 与 功 能

1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 2.谷胱甘肽：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 3.分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。

4.亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基

5.蛋白质一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。

蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

蛋白质三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

6.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。

7肽键的形成方式及构成肽平面的六个原子。

答：肽键是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨

Shaonanlee 黑暗舞者DID

生化实验思考题总结

1. 蛋白质定量测量的方法有哪些？简要说明其原理。

答：a.紫外吸收，在280nm处有最大吸收峰。

b.定氮法，利用蛋白质中氮元素含量为16%固定比例来测定。

c.分光光度计法，利用OD值和蛋白质浓度成正比的原理。显色剂为考蓝。 d.双缩脲法。也是利用显色反应。 e.Folin酚法。

2. 如果凝胶过滤层析分离的蛋白质样品中含有多种蛋白质，在各蛋白质分子量已知的情况下，如何判断哪一种蛋白质时所想要的？

答：现在假设有三种蛋白质a b c，分子质量a>b>c。

那么，a最先流出，在体积V1处有一个洗脱体积，对应的a的溶液浓度在 V1处也最高，就会有一个OD值的峰值。b c同理。由不同的OD峰值， 对应不同的洗脱体积，就可以筛选出想要的蛋白质。如果想要b，那么在第 二个吸收峰的时候，找到相应的洗脱体积，然后在其附近的所接到的溶液 进行选取。就会得到想要的蛋白质。

3. 如果盐析后的样品不经脱盐处理便上样电泳，对其结果有何影响？

答：如果没有去除清蛋白里面的盐分，则会使电泳速度下降。原因在于溶液离子 强度太大，蛋白质表面的电荷减少，所以导致电泳速度下降，甚至无法泳

第二章 氨基酸

1、构型（configuration） 一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。

2、构象（conformation） 指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。

4、等电点（pI，isoelectric point） 使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。

第三章 蛋白质的结构

1、肽（peptides） 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

2、肽键（peptide bond） 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸

《卫生化学》思考题与习题的部分参考答案

第二章

1、样品采集的原则是什么？ 答：代表性、典型性和适时性

2、气体样品的采集方法有哪几种？各适用于什么情况？

答：采集方法可以分为直接采样法和浓缩采样法两大类。直接采样法适合于气体样品中被测组分含量较高或分析方法较灵敏的情况；浓缩采样法适合于气体样品中被测组分含量较低或分析方法的灵敏度较低时的情况。

3、样品处理的目的和要求是什么？

答：样品处理的目的是使被测组分从复杂的样品中分离出来，制成便于测定的溶液；除去对分析测定有干扰的基体物质；当被测组分的浓度较低时，进行浓缩富集；通过化学反应使被测组分转化成易于测定的形式。样品处理的总原则是防止被测组分损失和被污染。 进行样品处理时要求：分解法处理样品时，分解必须完全，不能造成被测组分的损失，待测组分的回收率应足够高；样品不能被污染，不能引入待测组分和被测定的物质；试剂消耗应尽可能小，方法简单易行，速度快，对环境和人员污染小。

4、样品溶液的制备方法有哪几种？各适用于什么情况？

答：样品溶液的制备方法有溶解法和分解法两种。溶解法是采用适当的溶剂将样品中的待测组分全部溶解，适用于被测组分为游离态的样品。分解法是采用适当的方法将被测

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结构特点：

1.含苯环: phe 2.含酚羟基: Tyr 3.含吲哚环: Trp

4.含羟基:Ser Thr 5.含硫: Cys Met 6.含胍基:Arg 7.含咪唑基: His

一、氨基酸的理化性质：

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二、蛋白质的空间结构

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主链右手螺旋（单链）,3.6螺旋

13

氢键方向与螺旋纵轴平行，链内氢键是α螺旋稳定的主要因素 侧链基团位于螺旋外，不参与的组成，但对螺旋的形成与稳定有影响 α螺旋稳定蛋白质空间构象

β折叠:

伸展的肽链结构

肽键平面之间折叠成锯齿状，相邻两平面呈110度

结构的维系依靠肽链间的氢键，氢键的方向与肽链长轴垂直 肽链的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。

β转角：

肽链出现180°转回折的“U”结构

由第1个氨基酸残基的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键，中间包括10～12个原子， 较α螺旋紧密

常位于球蛋白分子表面，为蛋白质活性的重要空间结构部分

π螺旋：

左手螺旋4.4

18，

氢键维系螺旋稳定

多见于胶原蛋白，3股左手螺

旋盘绕形成右手超螺旋后转变为胶原纤维

一 汽车钢板弹簧金相组织分级图（×500）

图1 回火屈氏体 (1级) 图 2 回火屈氏体+少量贝氏体（2级）

图3 回火屈氏体+少量铁素体 (3级) 图4 回火屈氏体+少量贝氏体+少量铁素体（4级）

图5 回火屈氏体+铁素体+屈氏体 （5级）

二 马氏体组织

a板条状马氏体 B针状马氏体 c片状马氏体加残余奥氏体

三 莱氏体

四 粒状贝氏体

五 索氏体

汽车钢板弹簧金相组织及缺陷组织——黎方英

1、原材料金相组织及缺陷组织分析

材料:60Si2Mn 钢.处理情况:热轧状原材料.

组织分析:图1 a) ,金相组织为铁素体和片层珠光体.正常原材料组织. 图1 b) ,弹簧扁钢表面的脱碳. 图1 c) ,d) ,金相组织为带状铁素体和珠光体. 严重带状组织一般热处理工艺难以消除. 图1 e) ,弹簧扁钢表面的划痕,原材料表面缺陷. 图1 f) ,弹簧扁钢表面的碎裂,原材料表面缺陷的废品.

a)500×

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结构特点：

1.含苯环: phe 2.含酚羟基: Tyr 3.含吲哚环: Trp

4.含羟基:Ser Thr 5.含硫: Cys Met 6.含胍基:Arg 7.含咪唑基: His

一、氨基酸的理化性质：

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二、蛋白质的空间结构

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主链右手螺旋（单链）,3.6螺旋

13

氢键方向与螺旋纵轴平行，链内氢键是α螺旋稳定的主要因素 侧链基团位于螺旋外，不参与的组成，但对螺旋的形成与稳定有影响 α螺旋稳定蛋白质空间构象

β折叠:

伸展的肽链结构

肽键平面之间折叠成锯齿状，相邻两平面呈110度

结构的维系依靠肽链间的氢键，氢键的方向与肽链长轴垂直 肽链的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。

β转角：

肽链出现180°转回折的“U”结构

由第1个氨基酸残基的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键，中间包括10～12个原子， 较α螺旋紧密

常位于球蛋白分子表面，为蛋白质活性的重要空间结构部分

π螺旋：

左手螺旋4.4

18，

氢键维系螺旋稳定

多见于胶原蛋白，3股左手螺

旋盘绕形成右手超螺旋后转变为胶原纤维

化学实验（必修1）

一、化学实验基本方法 1.粗盐提纯（实验1-1、1-2）

食盐主要来源于__________、___________、___________。

粗盐中含杂质主要分为两类，第一是不溶性杂质，如_________；第二是_________，如___________________。

除去不溶性杂质，主要步骤是：

（1）_____________，方法是______________________________________________。 （2）_____________，方法是______________________________________________。 （3）_____________，方法是______________________________________________。

除去有Ca2+、Mg2+、SO42-等可溶性杂质的操作中，除确定药品外，还要考虑所加试剂的________________、试剂用量，以及__________如何处理。所涉及的方案不能引入_______________。根据这些原则，你所确定的提纯食盐所用试剂依次是______、_________、______

第一章 蛋白质的结构与功能 一、名词解释

1、肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6 个原子构成了所谓的肽单元。 2、分子伴侣：一类保守的蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。

3、蛋白质的四级结构与亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，成为蛋白质的亚基。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

4、协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同作用。如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同作用。

5、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

6、Motif（模体）:在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。

7、Domain（结构域）:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，