udg酶和ung酶为什么不会去除内标

UDG酶，即Uracil - DNA Glycocasylase，尿嘧啶-DNA糖基化酶。 UDG酶简介

碱基对，是形成DNA、RNA单体以及编码遗传信息的化学结构。如果有某一对碱基对的排列错误而导致基因编码异常，就很有可能引发癌症等疾病。可是，很多动物的DNA分子链中有数以亿计的碱基对，想从中找到错误的一条就无异于大海捞针。但美国的研究人员发现，有一种细胞酶可自动检验碱基对排列的对错。这就是UDG酶。美国约翰斯·霍普金斯大学医学院的研究人员报告说，他们通过实验发现，动物细胞中的一种UDG酶可以抓取DNA分子链中的基对并用特定形状的“口袋”来进行检查，如果碱基对排列形状正确则将其放回原处，如果形状有误则将其清除，DNA分子链中留下的空白会由其他修复机制来修补。 uracil-N-glycosylase

尿嘧啶-N- 糖基化酶(UNG)酶

原理：UNG酶的作用原理是选择性水解断裂含有dU的双链或单链DNA中的尿嘧啶糖苷键，形成的有缺失碱基的DNA链，在碱性介质以及高温下会进一步水解断裂，从而被消除.UNG酶的最佳活性温度为50℃，95℃灭活。

作用：为保证PCR结果的准确性，要预防非特异性PCR扩增和污染。常用的措施是使用UNG

UDG酶，即Uracil - DNA Glycocasylase，尿嘧啶-DNA糖基化酶。 UDG酶简介

碱基对，是形成DNA、RNA单体以及编码遗传信息的化学结构。如果有某一对碱基对的排列错误而导致基因编码异常，就很有可能引发癌症等疾病。可是，很多动物的DNA分子链中有数以亿计的碱基对，想从中找到错误的一条就无异于大海捞针。但美国的研究人员发现，有一种细胞酶可自动检验碱基对排列的对错。这就是UDG酶。美国约翰斯·霍普金斯大学医学院的研究人员报告说，他们通过实验发现，动物细胞中的一种UDG酶可以抓取DNA分子链中的基对并用特定形状的“口袋”来进行检查，如果碱基对排列形状正确则将其放回原处，如果形状有误则将其清除，DNA分子链中留下的空白会由其他修复机制来修补。 uracil-N-glycosylase

尿嘧啶-N- 糖基化酶(UNG)酶

原理：UNG酶的作用原理是选择性水解断裂含有dU的双链或单链DNA中的尿嘧啶糖苷键，形成的有缺失碱基的DNA链，在碱性介质以及高温下会进一步水解断裂，从而被消除.UNG酶的最佳活性温度为50℃，95℃灭活。

作用：为保证PCR结果的准确性，要预防非特异性PCR扩增和污染。常用的措施是使用UNG

UDG酶，即Uracil - DNA Glycocasylase，尿嘧啶-DNA糖基化酶。 UDG酶简介

碱基对，是形成DNA、RNA单体以及编码遗传信息的化学结构。如果有某一对碱基对的排列错误而导致基因编码异常，就很有可能引发癌症等疾病。可是，很多动物的DNA分子链中有数以亿计的碱基对，想从中找到错误的一条就无异于大海捞针。但美国的研究人员发现，有一种细胞酶可自动检验碱基对排列的对错。这就是UDG酶。美国约翰斯·霍普金斯大学医学院的研究人员报告说，他们通过实验发现，动物细胞中的一种UDG酶可以抓取DNA分子链中的基对并用特定形状的“口袋”来进行检查，如果碱基对排列形状正确则将其放回原处，如果形状有误则将其清除，DNA分子链中留下的空白会由其他修复机制来修补。 uracil-N-glycosylase

尿嘧啶-N- 糖基化酶(UNG)酶

原理：UNG酶的作用原理是选择性水解断裂含有dU的双链或单链DNA中的尿嘧啶糖苷键，形成的有缺失碱基的DNA链，在碱性介质以及高温下会进一步水解断裂，从而被消除.UNG酶的最佳活性温度为50℃，95℃灭活。

作用：为保证PCR结果的准确性，要预防非特异性PCR扩增和污染。常用的措施是使用UNG

第六章 主要工业酶制剂的生产

第一节 淀粉制糖相关酶制剂的生产

一 α-淀粉酶的生产

α-淀粉酶作用于淀粉时，可以随机的方式从分子内部切开。α-1，4葡萄糖苷键而生成糊精和还原糖。其水解位于中间的。α-l,4键的概率比水解位于分子末端的概率大；不能水解支链淀粉的。α- 1,6键，也不能水解紧靠1，6分支点的α-1，4键；不能水解麦芽糖，但可以水解含有3个或3个以上α- l，4糖苷键的低聚糖。由于水解产物的还原性末端葡萄糖残基C1碳原子为α构型．故称α-淀粉酶。至今已有不少微生物的“α-淀粉酶被高度纯化。

工业上大规模生产和应用的α-淀粉酶主要来自细菌和曲霉。芽孢杆菌所产α-淀粉酶分为液化型与糖化型两种。目前只有液化型酶有用，由于活性高，发酵周期短，酶的耐热性高，尤其是枯草杆菌为大多数工厂所采用。我国淀粉糖工业使用的液化酶BF-7658。地衣芽抱杆菌的酶耐热性比枯草杆菌为高，但产量较低。芽孢杆菌易于退化和遭受噬菌体感染而降低产酶能力。由微生物制备酶制剂，产酶量高，易于分离和精制，适于大量生产。当然亦能从植 物和动物中提取α-淀粉酶，满足特殊的需要，但由于成本高，产量低，目前还不能实现工业化生产。具有实用价值的α-淀粉酶生产菌列于表5—6。

实验六 乳酸脱氢酶酶活力测定 及紫外吸收法测定蛋白质含量

目的要求

(1) 掌握LDH活性测定原理；

(2) 学习用比色法测定酶活性的方法。

实验原理

乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase简称LDH，EC.1.1.1.27, L－乳酸：NAD+氧化还原酶）广泛存在于生物细胞内，是糖代谢酵解途径的关键酶之一，可催化下列可逆反应。

LDH可溶于水或稀盐溶液。组织中LDH含量测定方法很多，其中紫外分光光度法更为

简单、快速。鉴于NADH, NAD+ 在340nm及260nm 处有各自的最大吸收峰，因此以NAD+为辅酶的各种脱氢酶类都可通过340nm光吸收值得改变，定量测定酶的含量。本实验测定LDH活力，基质液中含丙酮酸及NADH，在一定条件下，加入一定量酶液，观察NADH在反应过程中340 nm 处光吸收减少值，减少越多，则LDH活力越高。其活力单位定义是：在25℃，pH7.5条件下A340nm/min下降为1.0的酶量为1个单位。可定量测定每克湿重组织中LDH单位。定量测定蛋白质含量即可计算比活力（U/mg）。

利用上述原理，改变不同第五则可测定相应脱氢酶反应过程中A340nm的改变，定量测定酶活力，如苹果酸脱氢

第一章 酶

一、名词解释 #1、Kcat： #2、限制酶：

3、活性中心和必需基团 4、酶原： 5、同工酶： #6、巯基酶： 7、酶原激活： 8、酶工程： 9、固定化酶：

#10、中间产物学说： 11、金属酶：

12、别构效应剂： 13、诱导酶： 14、比活性： 15、协同效应： #16、KNF模型： 17、别构酶：

18、全酶与蛋白酶： 19、共价修饰调节： 20、多酶体系： 21、辅基：

22、诱导契合学说： 23、核糖酶： 24、酶原：

25、酶的反馈抑制： #26、MWC模型：

二、选择

1、核酶的化学本质是

Ａ、核糖核酸 Ｂ、粘多糖

Ｃ、蛋白质 Ｄ、核糖核酸和蛋白质的复合物

2、乳酸脱氢酶经过透析后，其活性大大降低或消失，这是因为：

A 亚基解聚 B 酶蛋白变性 C 失去辅酶

D 缺乏底物与酶结合所需要的能量 E 以上都不对

3、下列对酶的叙述，哪一项是正确的？

A 所有的蛋白质都是酶

B 所有的酶均以有机化合物作为底物 C 所有的酶均需特异的辅助因子 D 所有的酶对其底物都具绝对特异性

E 上述都不对

自己整理酶学名词解释大全:

1. Mol催化活性：表示在单位时间内，酶分子中每个活性中心转换的分子数目。

2. pH记忆：将酶分子从水溶液转移到有机溶剂中，酶能保持原有的离子化状态，此时的环境因素也不能改变酶

分子的这种状态，或者说酶在缓冲液中所处的pH状态仍被保持在有机溶剂中的这种现象。

3. 靶酶：在生物体内新陈代谢过程中进行的多种化学反应几乎都是在酶的催化下，以一定的速度、按确定的方向

进行的。其中的每一种酶都有一些特定的抑制剂，通常将这种酶称为该抑制剂的靶酶。

4. 半合成酶：是以天然蛋白或酶为母体，用化学或生物学方法引进适当的活性部位或催化基团，或改变其结构从

而形成一种新的“人工酶”。

5. 必需水：在有机介质中，酶分子需要一层水化层以维持其完整的空间构象，一般将维持酶分子完整空间构象所

必须的最低水含量称为必需水。

6. 标志酶：通常可以将只分布于细胞内某个特定组分的酶称为标志酶，可以将它作为细胞组分鉴别的依据，甚至

可以判别组织或器官是否发生病变。

7. 别构酶；调节物与酶分子的调节中心结合后，引起酶分子的构象发生变化，从而改变催化中心对底物的亲和力，

这种影响被称为别构效应，具有别构效应的酶叫别构酶

8. 产酶动力学：主要研究细胞产酶速率及各种因素对产

相间短路为什么不会产生零序电流

正序、负序、零序的出现是为了分析在系统电压、电流出现不对称现象时，把三相的不对称分量分解成对称分量（正、负序）及同向的零序分量。只要是三相系统，就能分解出上述三个分量（有点象力的合成与分解，但很多情况下某个分量的数值为零）。对于理想的电力系统，由于三相对称，因此负序和零序分量的数值都为零（这就是 们常说正常状态下只有正序分量的原因）。当系统出现故障时，三相变得不对称了，这时就能分解出有幅值的负序和零序分量度了（有时只有其中的一种），因此通过检测这两个不应正常出现的分量，就可以知到系统出了毛病（特别是单相接地时的零序分量）。下面再介绍用作图法简单得出各分量幅值与相角的方法，先决条件是已知三相的电压或电流（矢量值），当然实际工程上是直接测各分量的。由于上不了图，请大家按文字说明在纸上画图。

从已知条件画出系统三相电流（用电流为例，电压亦是一样）的向量图（为看很清楚，不要画成太极端）。

1）求零序分量：把三个向量相加求和。即a相不动，b相的原点平移到a相的顶端（箭头处），注意b相只是平移，不能转动。同方法把c相的平移到b相的顶端。此时作a相原点到c相顶端的向量（些时是箭头对箭头），这个向量就是三相向量之和。最

相间短路为什么不会产生零序电流

正序、负序、零序的出现是为了分析在系统电压、电流出现不对称现象时，把三相的不对称分量分解成对称分量（正、负序）及同向的零序分量。只要是三相系统，就能分解出上述三个分量（有点象力的合成与分解，但很多情况下某个分量的数值为零）。对于理想的电力系统，由于三相对称，因此负序和零序分量的数值都为零（这就是 们常说正常状态下只有正序分量的原因）。当系统出现故障时，三相变得不对称了，这时就能分解出有幅值的负序和零序分量度了（有时只有其中的一种），因此通过检测这两个不应正常出现的分量，就可以知到系统出了毛病（特别是单相接地时的零序分量）。下面再介绍用作图法简单得出各分量幅值与相角的方法，先决条件是已知三相的电压或电流（矢量值），当然实际工程上是直接测各分量的。由于上不了图，请大家按文字说明在纸上画图。

从已知条件画出系统三相电流（用电流为例，电压亦是一样）的向量图（为看很清楚，不要画成太极端）。

1）求零序分量：把三个向量相加求和。即a相不动，b相的原点平移到a相的顶端（箭头处），注意b相只是平移，不能转动。同方法把c相的平移到b相的顶端。此时作a相原点到c相顶端的向量（些时是箭头对箭头），这个向量就是三相向量之和。最

酶和细胞的固定化

Chapter 5 Immobilized Enzyme and Cell

固定化酶和细胞

酶和细胞的固定化

Contents of chapter 51、什么是固定化技术和固定化酶 2、固定化酶的研究历史 3、酶的固定化技术(重点) 4、固定化酶的特点(重点) 5、固定化酶的应用 6、细胞、原生质体的固定化

酶和细胞的固定化

什么是固定化酶？ 5.1 什么是固定化酶？水溶性酶 水不溶性载体

水不溶性酶 水不溶性酶 (固定化酶) 固定化酶)

酶和细胞的固定化

什么是固定化酶？ 5.1 什么是固定化酶？酶的固定化技术和固定化酶 酶 可溶 间歇 吸附 包埋 间歇 交联 化学偶联 连续 固定化

酶和细胞的固定化

什么是固定化酶？ 5.1 什么是固定化酶？来源固定化酶： 固定化酶：经提取和分离纯化后的酶 固定化菌体(死细胞 死细胞): 固定化菌体(死细胞):含酶菌体或菌体 碎片

酶和细胞的固定化

什么是固定化酶？ 5.1 什么是固定化酶？特点优点——不溶于水，易于与产物分离； 不溶于水，易于与产物分离； 优点 不溶于水 可反复使用； 可反复使用； 可连续化生产； 可连续化生产； 稳定性好。 稳定性好。 缺点——固定化过程中往往会引起酶的失活。 固定化过程中往