泛素蛋白酶体途径
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蛋白酶酶切位点 - 图文
蛋白酶酶切位点
蛋白酶的分类及作用位点 蛋白酶 氨基肽酶 菠萝蛋白酶 羧肽酶A 羧肽酶B 羧肽酶Y 分类 金属蛋白酶 巯基蛋白酶 锌金属蛋白酶 锌金属蛋白酶 丝氨酸羧肽酶 作用位点 已知抑制物 带有自由氨基的L-氨基酸氨基末端;2,2,双吡啶,1.1()-菲咯啉 不分解由X-Pro、D或Q组成的肽键 无特异性 α2巨球蛋白,TPCK,TLCK,烷化 带有自由氨基酸的L-氨基酸羧基端;EDTA,EGTA 不能分解R、P或羟脯氨酸 K- Lys,R- Arg羧基端 氨基酸羧基端 EDTA,EGTA,碱性氨基酸 PMSF 组织蛋白酶C 琉基蛋白酶 胰凝乳蛋白酶 丝氨酸蛋白酶 胶原酶 dispase 金属蛋白酶 金属蛋白酶 氨基端双肽,可通过K,R或P氨基醋酸碘, 甲醛 端作为第二或第三个氨基酸封闭 在F- Phe,T- Thr或Y- Tyr之后 在P-X-G-P肽链中X之后 无特异性 在R- Arg之后 在E- Glu/Gln或D- Asp之后 在K- Lys之后 在D-D-D-D-K-肽链中K之后 在R- Arg之后 无特异性 在一些R- Arg之后 抑肽酶,PMSF,TPCK,α-巨球蛋白 EDTA,EGTA,还原剂,但无血清
蛋白酶酶切位点 - 图文
蛋白酶酶切位点
蛋白酶的分类及作用位点 蛋白酶 氨基肽酶 菠萝蛋白酶 羧肽酶A 羧肽酶B 羧肽酶Y 分类 金属蛋白酶 巯基蛋白酶 锌金属蛋白酶 锌金属蛋白酶 丝氨酸羧肽酶 作用位点 已知抑制物 带有自由氨基的L-氨基酸氨基末端;2,2,双吡啶,1.1()-菲咯啉 不分解由X-Pro、D或Q组成的肽键 无特异性 α2巨球蛋白,TPCK,TLCK,烷化 带有自由氨基酸的L-氨基酸羧基端;EDTA,EGTA 不能分解R、P或羟脯氨酸 K- Lys,R- Arg羧基端 氨基酸羧基端 EDTA,EGTA,碱性氨基酸 PMSF 组织蛋白酶C 琉基蛋白酶 胰凝乳蛋白酶 丝氨酸蛋白酶 胶原酶 dispase 金属蛋白酶 金属蛋白酶 氨基端双肽,可通过K,R或P氨基醋酸碘, 甲醛 端作为第二或第三个氨基酸封闭 在F- Phe,T- Thr或Y- Tyr之后 在P-X-G-P肽链中X之后 无特异性 在R- Arg之后 在E- Glu/Gln或D- Asp之后 在K- Lys之后 在D-D-D-D-K-肽链中K之后 在R- Arg之后 无特异性 在一些R- Arg之后 抑肽酶,PMSF,TPCK,α-巨球蛋白 EDTA,EGTA,还原剂,但无血清
木瓜蛋白酶
温度对木瓜蛋白酶活性的影响
实验目的
1.1 掌握蛋白酶活性的测定方法
1.2 理解酶促反应的最佳温度、酶的热稳定性 1.3 了解蛋白酶的催化反应机理
2 实验原理
酶既具备一般非生物催化剂的加快反应速度的功能,又具有一般催化剂所不具备的生物大分子的特征。
酶与一般非生物催化剂相比,具有以下几个特点:
a.酶的主要成分是蛋白质。b.酶促反应所需的活化能较低。c.酶的催化效率非常高。d.酶具有高度的专一性。
影响酶作用的因素有酶的浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂及抑制剂等。
木瓜蛋白酶属于中性蛋白酶,它的催化作用受温度的影响较大。在最适温度下,酶的反应速度最高。大多数动物酶的最适温度为37-40℃,植物酶的最适温度为50-60℃。另外,酶的热稳定性也是酶性质研究的重要内容。酶对温度的稳定性与其存在形式有关。有些酶的干燥制剂,虽加热到100℃,其活性并无明显的改变,但在100℃的溶液中却很快地完全失去活性,但不能使酶失活。
木瓜蛋白酶是一种具有广泛底物专一性的巯基类蛋白酶。有很强的分解蛋白质的能力,此外还具有水解酰胺键和酯键的特性。由于它具有适用pH范围广,热稳定性好等优点,广泛应用于食品,工业,医药生产中。
位于木瓜蛋白酶
菠萝蛋白酶提取
菠萝蛋白酶提取
一. 实验目的:
1.了解菠萝蛋白酶的基本性质,设计提取方法并测性其蛋白总量及酶活性; 2.计算从菠萝中提取菠萝蛋白酶时每步的回收率,判断提取方法的优劣。
二.实验原理:
菠萝蛋白酶外观为白色至浅棕黄色无定形粉末;可溶于水,水溶液无色至淡黄色,有时有乳白光,不溶于乙醇、氯仿和乙醚;属糖蛋白。主要作用原理是使多肽类水解为低分子量的肽类,尚有水解酰胺基键和酯类的作用。其作为一种食品添加剂可用于肉质嫩化,啤酒澄清,还用于干酪、明胶及水解蛋白的生产。 在医药上它可以治疗水肿及多种炎症;它能迅速溶痂,对正常组织无害,不影响植皮,适用于中小面积深度烧伤的治疗。
提取菠萝蛋白酶的传统工艺是高岭土吸附法和单宁沉淀法。 高岭土吸附法生产工艺和操作都比较复杂,原材料消耗多,所需设备也多,酶活总回收率低,但产品质量较好,纯度较高,单宁沉淀法工艺和操作比高岭土法简单,原材料消耗少,所需设备少,但酶活回收率低。 有些研究用超滤法对传统工艺进行了改革,不仅使菠萝蛋白酶产品更纯,而且酶粉得率比传统工艺高,但超滤法生产工艺和和操作比上述两种方法复杂,工人素质要求高,且设备一次性投资大。 本实验采用新型吸附法提取菠萝蛋白酶,步骤简单,产率比传统方法有所提高,是
蛋白酶活性测定方法
水产动物酶活性测定方法
一、分析样品的采取与处理
每箱随机各取3尾异育银鲫,称重,于冰盘上解剖,取出肠道和肝胰脏,测定肠道长度,剔除脂肪组织,用4℃冷却的去离子水冲洗;然后用滤纸轻轻吸去水分,放入—26℃冰箱中迅速冷却保存,供测酶活性用。 二、酶液的制备
将肝胰脏及肠组织缓慢解冻后,肠道匀分三等份,从前、中、后肠分别取有代表性食靡0.5g,放入离心塑料管中,加4ml,4℃冷却去离子水稀释,4℃下离心20min(13,000g),上清液标号分装,并与4℃冰箱中冷却保存,24Hr待测。
将肝胰脏及肠道组织用4℃去离子水清除肠道内容物后,用滤纸吸去表面水,取样各1.0g。按样品重量加10倍的4℃冷却去离子水在冰浴下匀浆(稀释匀浆液匀浆4min,800rpm匀浆玻璃管外设冰浴)。匀浆液在4℃下离心20分钟(13,000g),上清液标号分装,并于4℃冰箱冷却保存,24Hr内测定完毕。
酶粉及饲料:
取2.0克酶粉,先用10倍PH7.0缓冲液溶解,并放在40℃水浴中恒温30分钟,过滤留置滤液待测。测定前再稀释10倍,20倍,100倍即可。
取2.0克饲料,加PH7.0缓冲液20ml溶解, 并放在40℃水浴中恒温30分钟,过滤留置滤液待测。
三、酶活
蛋白酶产生菌的筛选
杆菌类产生蛋白酶分解蛋白质。
蛋白酶产生菌的筛选
组别:第*组 班级:生工**班 组员:*** 指导老师:***
一、实验目的
杆菌类产生蛋白酶分解蛋白质。
学习从自然界中分离蛋白酶产生菌
二、实验内容
蛋白酶产生菌的分离
三、实验原理
许多细菌和霉菌产生蛋白酶,细菌中的芽孢杆菌是最常见的蛋白酶产生菌。本实验将土壤样品悬液加热处理,杀死非芽孢细菌及其他微生物后进行划线分离得到芽孢杆菌,将其接种到奶粉培养平板并进行培养,根据奶粉平板的水解圈做初筛。将初筛的蛋白酶产生菌接入产酶培养基振荡培养,测定蛋白酶的活力,最终得到产蛋白酶的芽孢杆菌。也可直接将细菌接种到奶粉培养平板进行培养,分离筛选其他蛋白酶产生菌。
四、实验材料和用具
1.材料:土壤样品
2.试剂:牛肉膏蛋白胨培养及平板、奶粉培养基平板、45mL
无菌水(带玻璃珠)、芽孢染色液、
3.仪器及用具:紫外分光光度计、显微镜、恒温水浴锅、摇
床、酒精灯、接种针、游标卡尺、无菌移液管、无菌试管、量筒、容量瓶、漏斗、试剂瓶、漏斗、载玻片、滤纸、擦镜纸。
杆菌类产生蛋白酶分解蛋白质。
五、操作步骤
(一) 配制所需培养基 按照以下配方配制所需的培养基
牛肉膏蛋白胨培养基:牛肉膏 0.5g,蛋白胨 1g,NaCl 0.5g,
琼脂 1.5~
蛋白酶酶活测定方法及原理简介
蛋白酶酶活测定方法及原理 Protease activity assay method and principle
方法
原理
福林-酚试剂在碱性条件下可被酚类化合物还原呈蓝色钼蓝和钨蓝
福林酚法
混合物,而蛋白质分子中有含酚基的氨基酸如酪氨酸、色氨酸等,可使蛋白质及其水解产物呈上述反应,利用此原理测定蛋白酶酶活。 考马斯亮蓝染料与蛋白质在酸性条件下结合,主要是染料与蛋白质中的碱性氨基酸(特别是精氨酸)和芳香族氨基酸残基相结合,使
考马斯亮蓝法
染料的最大吸收峰的位置由465nm变为595nm,溶液的颜色也由棕黑色变为兰色,在595nm下测定的吸光度值A595,与蛋白质浓度成正比。
甲醛滴定法
蛋白酶催化蛋白质水解成氨基酸,再用甲醛固定氨基酸的氨基,用0.1mol/LNaOH溶液滴定生成的氨基酸,从而测定其酶活。 用5-氨基四唑重氮盐将氨基酸中部分组氨酸和酪氨酸重氮化,得到黄色的重氮5-氨基四唑酪蛋白(DHT-酪蛋白)。以DHT-酪蛋白为
DHT-酪蛋白法
底物,在蛋白酶作用下,水解生成DHT-肽,二价离子可与DHT-蛋白与DHT-肽形成稳定的可溶性红色螯合物,而锌离子可迅速沉淀DHT-酪蛋白,但不沉淀DHT-肽。选用合适浓度的锌离子和镍离子作为沉
丝氨酸蛋白酶的相关研究
丝氨酸蛋白酶的相关研究
摘要:本文概述了丝氨酸蛋白酶的酶学基础,反应机制,该酶抑制剂的设计及其应用。丝氨酸蛋白酶是一个蛋白酶家族,它们的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键,使之成为小分子蛋白质。其激活是通过活性中心一组氨基酸残基变化实现的,它们之中一定有一个是丝氨酸(其名字的由来)。在哺乳类动物里面,丝氨酸蛋白酶扮演着很重要的角色,特别是在消化,凝血和补体系统方面。正是由于该酶的特殊性质,使其在众多领域都有所应用。
关键字:丝氨酸蛋白酶;酶学基础;反应机制;应用
Abstract:This article provides an overview of the serine protease enzyme, reaction mechanism, the design and application of enzyme inhibitors. Serine protease is a protease family, their roles are to break large protein molecules in the peptide bond, to become small molecular protein. Its activat
丝氨酸蛋白酶的相关研究
丝氨酸蛋白酶的相关研究
摘要:本文概述了丝氨酸蛋白酶的酶学基础,反应机制,该酶抑制剂的设计及其应用。丝氨酸蛋白酶是一个蛋白酶家族,它们的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键,使之成为小分子蛋白质。其激活是通过活性中心一组氨基酸残基变化实现的,它们之中一定有一个是丝氨酸(其名字的由来)。在哺乳类动物里面,丝氨酸蛋白酶扮演着很重要的角色,特别是在消化,凝血和补体系统方面。正是由于该酶的特殊性质,使其在众多领域都有所应用。
关键字:丝氨酸蛋白酶;酶学基础;反应机制;应用
Abstract:This article provides an overview of the serine protease enzyme, reaction mechanism, the design and application of enzyme inhibitors. Serine protease is a protease family, their roles are to break large protein molecules in the peptide bond, to become small molecular protein. Its activat
丝氨酸蛋白酶的相关研究
丝氨酸蛋白酶的相关研究
摘要:本文概述了丝氨酸蛋白酶的酶学基础,反应机制,该酶抑制剂的设计及其应用。丝氨酸蛋白酶是一个蛋白酶家族,它们的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键,使之成为小分子蛋白质。其激活是通过活性中心一组氨基酸残基变化实现的,它们之中一定有一个是丝氨酸(其名字的由来)。在哺乳类动物里面,丝氨酸蛋白酶扮演着很重要的角色,特别是在消化,凝血和补体系统方面。正是由于该酶的特殊性质,使其在众多领域都有所应用。
关键字:丝氨酸蛋白酶;酶学基础;反应机制;应用
Abstract:This article provides an overview of the serine protease enzyme, reaction mechanism, the design and application of enzyme inhibitors. Serine protease is a protease family, their roles are to break large protein molecules in the peptide bond, to become small molecular protein. Its activat