生物化学计算题总结

大学 生物化学 习题

计算题

一：计算题

求:<br>(1)出现在1一6 1.有一个10.0g的糖原样品,经过甲基化和水解后能产生6mmo1的2,3-二-O-甲基葡萄糖。

分支点上的葡萄糖残基的百分数。<br>(2)每个支链上葡萄糖残基的平均数。<br>(3)产生了多少毫摩尔的2,3,6-三-O-甲基葡萄糖?<br>(4)如果此糖原的相对分子质量是2×，,它所含葡萄糖残基数是多少?

水解。水解液中和后,再稀释到10ml。最终溶液的葡萄糖含量 2.大肠杆菌糖原的样品25mg,用

2ml 1mol/L

为2.35mg/ml。分离出的糖原纯度是多少?

为 +150.7°,β-D-半乳糖的为+52.8°。现有一个D-半乳糖溶液,

平衡时的 3.已知α-D-半乳糖的

为+80.2°,求此溶液中 α-和β-D-半乳糖的百分含量。

4.将80ml新配制的10％α-D-葡萄糖溶液与20m1新配制的10％β-D－葡萄糖溶液混合,试计算：
(1)此混合液最初的比旋光度(α-D-葡萄糖＝+112.2°,β-D-葡萄糖＝ +18.7°)。
(2)

生物化学总结

选择题10X2

判断题10X1

名词解释10X3

简答题3X6

计算题2X6

论述题10

选择题第一章

1.纤维素与半纤维素的最终水解产物是（B）

A.杂合多糖B.葡萄糖C.直链淀粉D.支链淀粉

2.纤维素的组成单糖和糖苷键的连接方式是（C）

A.α-1→4-葡萄糖B.β-1→3-葡萄糖

C.β-1→4-葡萄糖D.β-1→4-半乳糖

3.下列关于糖原结构的陈述哪个是不正确的（

A.含α-1,4糖苷键B.含α-1，6糖苷键

C.由葡萄糖组成D.无分支

4.支链淀粉的空间构象是（A）

A.卷曲螺旋形B.锯齿形

C.直线形D.环状

5.单糖与磷酸缩合生成的化合物属于（B）

A.糖苷B.糖脂C.糖醛酸D.酰胺D）

判断题

1.葡萄糖和甘露糖是差向异构体（√）

2.葡萄糖溶液发生变旋现象的本质是葡萄糖分子中既有醛基又有羟基。它们彼此相互作用可以形成半缩醛，使原来羰

基的C1变成了不对称碳原子。（×）

3.醛式葡萄糖变成环状后，无还原性。（×）

4.呋喃式葡萄糖比吡喃式葡萄糖更稳定。（×）

5.在溶液中β-D-吡喃葡萄糖比β-D-呋喃葡萄糖更稳定。（√）

6.变旋现象是由于糖在溶液中起了化学作用。（×）

7.一切有旋光性的糖都有变旋现象。（

一、蛋白质的化学 1、蛋白质的分子组成

（1）元素组成蛋白质分子主要含有碳、氢、氧和氮元素，大部分蛋白质还含硫，有的还含少量的磷、铁、碘、硒等元素。

蛋白质含氮量约为16%, 蛋白质的含量＝蛋白质含氮量×100/16=蛋白质含氮量×6.25 （2）基本单位------氨基酸,除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸。 结构通式，氨基酸的名称，三字母缩写、单字母简写 分类：酸性、碱性、极性、非极性

脂肪族、芳香族、杂环亚氨基酸、杂环氨基酸

2、蛋白质的分子结构（蛋白质各级结构的特点，维系各级结构的键和力）

（1）肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的酰胺键。肽：氨基酸借肽腱连接形成的产物。蛋白质分子就是通过若干肽腱将氨基酸连接而成的链状结构。由二个氨基酸形成的肽称二肽，三个则称三肽，以此类推。

（2）一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，是蛋白质最基本的结构，肽腱是蛋白质一级结构的主要化学键。一级结构是其高级结构及生物学活性的基础。

（3）二级结构--α螺旋和β折叠（β转角、无规卷曲）：指多肽链主链骨架在各个局部由于折叠、盘曲而形成的高级结构。α螺旋：通常为右手螺旋顺得针方向，每圈含3.6个氨基酸残基氨基酸侧链伸向螺

第一章 蛋白质的结构与功能

一、名词解释

肽键 ：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。 等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

三、填空题

1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。 3，紫外吸收法（280 nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有 色氨酸， 苯丙氨酸，或 酪氨酸。 5，蛋白质结构中主键称为 肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、 范德华力、二硫键 等，次级键中属于共价键的有 范德华力、二硫键

第二章 核酸的结构与功能

一、名词解释

DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。

DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。

三、填空题

1，核酸可分为 DNA 和 RNA 两大类，前者主要存在于真核细胞的 细胞核

生物化学总结酶

1.定义：具有高效性与特异性的生物催化剂。 2.酶作为生物催化剂的特点： a.酶具有很高的催化效率。 b.酶具有高度专一性。 c.酶易失活。

d.酶活性受到调节和控制。

3.酶作用专一性的机制与假说:锁钥学说、诱导契合学说。

4.酶的化学组成：

5.酶的命名：反应物：反应物+反应类型+酶。 6.六大酶类：

1.酶通过降低反应的活化能，从而使反应速率增大。 2.酶与底物复合物的形成：。

3.酶的活性部位：蛋白质的结构决定功能，酶活性部位的结构特点决定酶行使其催化功能的特点。活性部位是酶结合和催化底物反应的场所，是酶分子表面的一小部分区域，其功能基团包含催化基团与结合基团。

特点：a.活性部位在酶分子整个体积中只占很小的一部分。

b.酶的活性部位具有三维立体结构。 c.酶的活性部位是酶分子上的一个裂隙。

d.活性部位具有与底物相对互补的结构，酶活性部位具有柔性，可发生诱导契合。

e.底物通过非共价作用结合到酶分子上。 f.活性部位对酶的整体构象具有依赖性。 4.影响酶催化效率的因素：

非共价作用：邻近效应与定向效应、底物的形变与诱导契合(←过渡态理

个人收集整理 仅供参考学习

《生物化学》课程（090205）教学大纲

一、课程基本信息

课程中文名称:生物化学 课程代码：090205

学分与学时：5.5学分104学时(其中理论80学时，实验24学时) 课程性质：专业必修

授课对象：生物技术与应用专业 二、课程教学目标与任务

生物化学是在分子水平上阐明生命现象化学本质的科学。是生命科学的一门重要专业基础课。

通过本课程的学习，使学生掌握：生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂肪代谢、类脂代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达等理论知识及基本实验技术。生物化学作为现代生物学的理论和技术基础，成为生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的必修课，它的分支几乎扩展到生物学的各个研究领域，是《分子生物学》、《细胞生物学》、《植物生理学》、《基因工程》、《基因组学》等课程的先修课。教学中除了要求学生掌握基本的生物化学知识体系外，着重培养学生的独立思考能力、动手能力和实验技能，为学习后继课程打好基础。个人收集整理 勿做商业用途 三、学时安排

课程内容与学时分配表

章节 一 二 三 四 五 六 七 八 内容 绪论 蛋

第二章蛋白质

1.什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？ 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 不同的氨基酸排列使得氨基酸R基之间以及多肽链间形成不同的相互作用，这些相互作用使肽链产生一定折叠以及特定的空间结构，所以蛋白质的一级结构决定其空间结构。

2.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？ 蛋白质的空间结构：蛋白质的构象，分子中各个原子和基团绕键旋转时可能形成的不同的立体结构。

肽链经α螺旋，β折叠和β转角形成蛋白质二级结构，而在二级结构基础上进一步卷曲折叠又形成蛋白质三级结构，再通过非共价键形成四级结构，这些特定形态即是空间结构。 关系：当蛋白质空间结构发生改变或遭到破坏时，它的生物学功能也随之发生改变甚至丧失。

3.测定蛋白质多肽链N端和C端的常用方法有哪些？基本原理是什么?

测N端——2,4—二硝基氟苯（DNFB）法；异硫氰酸苯酯(PITC)法;丹磺酰氯（DNS）法;氨肽酶法。

测C端——肼解法；还原法；羧肽酶法。

原理：1）多肽或蛋白质的游离末端氨基与DNFB反应，生成DNP-多肽或DNP-蛋白质。DNP-多肽水解，只剩DNP-氨基

生物化学C Biochemistry C

课程代码：180004 课程性质：学科基础课 学时：72学分：4

预修要求：《无机化学》、《有机化学》、《分析化学》

内容简介：生物化学是介于生物与化学之间的边缘学科。该课程是生物相关本科专业的学位课程，在学生修完无机化学、有机化学、分析化学、动物学和植物等课程后，供学生必修的一门学科基础课。本课程主要讲授构成生物体的生物大分子的组成、结构、性质和生物功能以及这些生物分子在细胞内新陈代谢的途径及伴随的能量转换，遗传信息的传递和表达等内容。 选用教材或参考书：

教材：《生物化学简明教程》.罗纪盛主编．高等教育出版社2001 参考书：《生物化学》.沈同主编.高等教育出版社1999

《生物化学》.郑集主编.高等教育出版社1998

《生物化学教程》．沈仁权主编.高等教育出版社1993

《基础生物化学实验》．北师大生化教研室编.高等教育出版社1982

《生物化学C》课程教学大纲

课程性质：学科基础课

课程代码：180004

学时：72（讲课学时：56实验学时：16课内实践学时: ） 学分：4.0

适用专业：野生动物与自然保护区管理、动物医学、林学、动物科学等 一、课程教学基本要求

本课程教学要求学生掌

蛋白质的二级结构：多肽主链折叠的有规则重复构象，不涉及侧链上原子在空间的排列 等电点： 氨基酸（蛋白质）处于净电荷为零时外界溶液的PH

酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的区域。 同工酶：催化相同化学反应，但酶的结构，性质不同

共价修饰酶：些酶可以在另外一些酶的催化下以共价形式或脱去小的集团从而使酶的活性发生改变

别构效应：当变构酶变构中心与调节物结合后，使酶构象发生变化，引起相邻其他亚基构象及与配体结合的能力也发生改变，从而调节酶的活性。

转氨基： 在转氨酶的催化下，将一种a-氨基酸的氨基转到一个a-酮酸的酮基的位置上，从而生成相应的a-酮酸和另一种氨基酸。

联合脱氨： 转氨基与氧化脱氨基联合作用，使a-氨基酸脱去生成a-酮戊二酸 氧化脱氨基：氨基酸在脱氨时伴有氧化、脱氢过程，生成的产物是氨和a-酮酸 Tm熔解温度：DNA消光值A260达到最大值一半时的温度

DNA变性：核酸分子中的氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则卷曲的过程。

生物养化：生物细胞将糖、脂、蛋白质等燃料分子氧化分解，最终生成二氧化碳、水、并放出能量。

呼吸链：在生物氧化过程中底物上脱下的氢经过一系列递氢体和递电子体的传递下最终传递给分子氧生

生物化学考试复习要点总结

一 蛋白质的结构与功能

1.蛋白质的含氮量平均为16%.

2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。

3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。

4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。

5.一级结构的主要化学键是肽键。

6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键

7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。

8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。

9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。

二 核酸的结构和功能

1. RNA和DNA水解后的产物。

2.核苷酸是核酸的基本单位。

3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。

4. DNA的二级结构的特点。主要化学键为氢键。碱基互补配对原则。A与T，C与G.

5. Tm为熔点，与碱基组成有关医 学教育网原创

6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。

7.ATP是体内能量的直接供应者。cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。

三 酶

1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。

2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念。

3.B族维生素与辅酶对应关系。

4. Km