大学生物化学重点知识归纳

1、三羧酸循环中的六种辅助因子

TPP 焦磷酸硫胺素 由维生素B1在体内（如脑、肝等组织内）转变而成，是重要的酮酸如α-酮戊二酸氧化脱羧酶系的辅酶。

NAD+ 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 曾称为二磷酸吡啶核苷酸（DPN）或

辅脱氢酶Ⅰ或辅酶Ⅰ。是一种转递电子 (更准确来说是：氢离子)的辅酶，它出现在细胞很多新陈代谢反应中

CoA 辅酶A Mg2+、 硫辛酸

FAD 黄素腺嘌呤二核苷酸，又称活性型维生素B2、核黄素-5'-腺苷

二磷酸，是糖代谢三羧酸循环中的一种重要黄素辅酶，一些脱氢酶以它为辅基，维生素B2是它的活性基团。FAD是一种比NAD和NADP更强的氧化剂，能参与两个连续的电子传递或同时发生的两个电子的传递。F指黄素，A指腺嘌呤，D是指二核苷酸

2、丙酮酸脱氢酶系:多酶复合体 该复合体共含12个E1二聚体、24个E2

和6个E3二聚合体，以非共价键维系。

丙酮酸脱氢酶E1 二氢硫辛酸乙酰转移酶E2 二氢硫辛酸脱氢酶E3

3、三羧酸循环中的八种酶“一只黑猫两只虎，两个柠檬一只狐，

一个苹果一桶醋” 按照反应依次是柠檬酸合成酶、顺乌头酸酶、异柠檬酸脱氢酶、α－酮戊二酸脱氢酶、琥珀酸硫激酶、琥珀酸脱氢酶、

填空题

一：填空题

1.蔗糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。

2.麦芽糖是由两分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。

3.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。

4.糖原和支链淀粉结构上很相似,都由许多________________组成,它们之间通过________________和________________两种糖苷键相连。两者在结构上的主要差别在于糖原分子比支链淀粉________________、________________和________________。

5.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。

6.多糖的构象大致可分为________________、________________、________________和_____

名词解释

蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。 结构域：结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，分子量较大的蛋白质常可折叠成多哥结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。 蛋白质变性：在某些物理或化学因素作用下蛋白质的特定空间构象被破坏，从有序变为无序，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失，称为蛋白质的变性。

核酸的一级结构：指构成核酸的核苷酸或脱氧核苷酸的排列顺序，即核苷酸序列。

DNA变性：在某些理化因素（温度，PH，离子强度等）作用下，DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，事双链解离为单链，这种现象称为DNA变性。 核酸的分子杂交：在DNA的复性过程中，不同种类的DNA或RNA单链存在一定的碱基配对关系，从而可以形成杂化双链，两条单链可以分别来自DNA或RNA，这样的现象称为核酸的分子杂交。

hnRNA：即核内不均一RNA，是真核生物基因转录过程中产生的mRNA初级产物，具有不稳定，大小不一，分子量大的特点。 酶的活性中心：指酶

大学 生物化学 习题

计算题

一：计算题

求:<br>(1)出现在1一6 1.有一个10.0g的糖原样品,经过甲基化和水解后能产生6mmo1的2,3-二-O-甲基葡萄糖。

分支点上的葡萄糖残基的百分数。<br>(2)每个支链上葡萄糖残基的平均数。<br>(3)产生了多少毫摩尔的2,3,6-三-O-甲基葡萄糖?<br>(4)如果此糖原的相对分子质量是2×，,它所含葡萄糖残基数是多少?

水解。水解液中和后,再稀释到10ml。最终溶液的葡萄糖含量 2.大肠杆菌糖原的样品25mg,用

2ml 1mol/L

为2.35mg/ml。分离出的糖原纯度是多少?

为 +150.7°,β-D-半乳糖的为+52.8°。现有一个D-半乳糖溶液,

平衡时的 3.已知α-D-半乳糖的

为+80.2°,求此溶液中 α-和β-D-半乳糖的百分含量。

4.将80ml新配制的10％α-D-葡萄糖溶液与20m1新配制的10％β-D－葡萄糖溶液混合,试计算：
(1)此混合液最初的比旋光度(α-D-葡萄糖＝+112.2°,β-D-葡萄糖＝ +18.7°)。
(2)

第三章 蛋白质化学

1. 氮是蛋白质的特征元素

2. 蛋白质的结构单位——氨基酸结构式

3. 芳香族R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸、带负电荷R基氨基酸（定义、所

包含的氨基酸的种类、习惯名称和符号）

4. 两性解离与 紫外线吸收特征（定义）等电点定义 5. 谷胱甘肽（巯基 抗氧化剂 定义）

6. 蛋白质的一、二、三级结构（定义 化学键 常见的结构及特点 维持稳定的

因素） 7. 结构域 （定义） 8. 变构效应（定义）

9. 呈色反应包含哪些，有什么作用 10. 蛋白质是胶体溶液其主要的稳定因素 11. 变性 复性（定义 机理）

12. 沉降与沉降系数（定义 机理） 13. 蛋白质复性的定义

14. 蛋白质沉淀的机理、方法、条件、特点（四种方法分别阐述） 15. 电泳（定义） 16. 层析技术定义 17. 透析（定义 作用） 18. 肽键的定义

19. 能辨别寡肽和多肽链 20. 肽链的书写顺序

第四章 核酸化学

1. 2. 3. 4. 5. 6. 7.

DNA 与RNA核苷酸的区别 核酸的种类、功能、分布

核苷酸是核酸的结构单位和水解产物 核苷酸的组成

核苷酸的连接方式 功能、衍生物 核苷酸与核苷酸的连接方式

基因与基因组的概念：基因：是决

生物化学教案 第一章 绪论

一、生物化学的含义

生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。 二、生物化学的内容

有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学，也不同于研究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的食品化学，而是将二者的基本原理有机的结合起来，应由与食品、营养的一门交叉学科。 三、学习和研究生物化学是应注意以下几个问题：

xxxx生物化学习题

蛋白质

一、填空题

1.氨基酸的等电点(pI)是指__水溶液中，氨基酸分子净电荷为0时的溶液PH值。 2.氨基酸在等电点时，主要以____兼性__离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____负/阴__离子形式存在，在pH

5．组成蛋白质的主要元素有_____C____，____N____，____H_____，____O_____。 6．不同蛋白质的含____N____量颇为相近，平均含量为___16_____%。 7．蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带___正_____电荷，在碱性溶液中带__负_____电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相待，此时的蛋白质成为 ___两性离子______，该溶液的pH值称为蛋白质的_等电点____。

8．蛋白质的一级结构是指____氨基酸残基_____在蛋白质多肽链中的__排列顺序_______。

9．在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的___α-羧基_____与另一个氨基酸α碳原子上的____α-氨基____脱去一分子水形成的键叫__肽键______，它是蛋白质分子中的基本结构键。

10．蛋白质颗粒表面的___电荷______和___水化膜

xxxx生物化学习题

蛋白质

一、填空题

1.氨基酸的等电点(pI)是指__水溶液中，氨基酸分子净电荷为0时的溶液PH值。 2.氨基酸在等电点时，主要以____兼性__离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____负/阴__离子形式存在，在pH

5．组成蛋白质的主要元素有_____C____，____N____，____H_____，____O_____。 6．不同蛋白质的含____N____量颇为相近，平均含量为___16_____%。 7．蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带___正_____电荷，在碱性溶液中带__负_____电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相待，此时的蛋白质成为 ___两性离子______，该溶液的pH值称为蛋白质的_等电点____。

8．蛋白质的一级结构是指____氨基酸残基_____在蛋白质多肽链中的__排列顺序_______。

9．在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的___α-羧基_____与另一个氨基酸α碳原子上的____α-氨基____脱去一分子水形成的键叫__肽键______，它是蛋白质分子中的基本结构键。

10．蛋白质颗粒表面的___电荷______和___水化膜

生物化学复习重点

第一章 蛋白质化学

名词解释

氨基酸的等电点 肽键 结构域 四级结构 蛋白质等电点 蛋白质变性作用 蛋白质的复性 二．思考题

1. 氨基酸的分类

2. 常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点 3. 蛋白质二级结构种类及特点

4. 维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力 5. 蛋白质的紫外吸收特点

第二章 核酸的化学

一．名词解释

DNA双螺旋结构 减色效应 增色效应 Tm DNA变性 复性 退火 二．思考题

1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别？ 2．核酸的种类及分布，核酸的组成

3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？ 4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？ 5． RNA的种类及作用？

6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异（一级结构）？7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？

第三章 酶学

一．名词解释

酶 全酶 多酶体系（多酶复合体） 活性中心 必需基团 Km 别构酶 酶活力 比活力 二 思考题

1． 酶作用的专一性可分为哪几类？

2． 酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质

生物化学复 习

第一章 蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成 1.氨基酸 L-α氨基酸的结构特征和分类、组 成体内蛋白质的20种氨基酸的中、英文名称 及缩写符号，氨基酸的两性解离、等电点、 紫外吸收(280nm)等理化性质。 2.肽 肽链与肽键，重要的生物活性多肽。 谷胱甘肽的组成、生理功能

二、蛋白质的分子结构 1.一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。 2.二级结构：肽链局部的空间排布、肽单元、 α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模体、锌 指结构、分子伴侣。 3.三级结构：整条肽链的三维空间排布、次级 键、结构域。 4.四级结构：亚基之间的三维空间排布。

三、蛋白质的结构与功能的关系 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 一级 结构对空间结构和蛋白质功能的决定性、 一级结构与物种进化、一级结构变异与分 子病。 2.蛋白质的空间结构与功能的关系 肌红 蛋白与血红蛋白的结构特征，血红蛋白与 氧结合的正协同效应理论，变构效应。

四、蛋白质的理化性质及其分离纯化 两性解离 等电点 溶液中蛋白质胶粒稳定的因素 蛋白质的变性 变性与沉淀的关系 紫外吸收(280nm) 蛋白质含氮量计算

第二章 核酸的结构