生物化学第2版书籍

(二) 填空题

1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。 3．在20种氨基酸中，酸性氨基酸有_________和________2种，具有羟基的氨基酸是________和_________，能形成二硫键的氨基酸是__________.

4．蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

5．精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的_______方向移动。

6．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是________，含硫的氨基酸有_________和___________。

7．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_____________和______________。 8．α-螺旋结构是由同一肽链的_______和 ________间的___键维持的，螺距为______,每圈螺旋含_______个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿

(二) 填空题

1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。 3．在20种氨基酸中，酸性氨基酸有_________和________2种，具有羟基的氨基酸是________和_________，能形成二硫键的氨基酸是__________.

4．蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

5．精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的_______方向移动。

6．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是________，含硫的氨基酸有_________和___________。

7．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_____________和______________。 8．α-螺旋结构是由同一肽链的_______和 ________间的___键维持的，螺距为______,每圈螺旋含_______个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿

一． 是非题

1.所有单糖都具有还原性。

5.疏水蛋白的折叠伴随着多肽的熵增，因此在溶液中蛋白质可自发折叠。 6.蛋白质是两性电解质，核酸不是两性电解质。

9.由于DNA的两条链互补，所以两条链的（G+C）%含量是相同的。 10.酶原激活是酶蛋白构象发生变化的结果。

15.脂肪酸合成与脂肪酸分解都是由多酶体系催化完成的。 17.电子传递抑制剂和解偶联剂，都可阻止电子的传递。

氨基酸分解过程中，主要都是先转换成“一碳单位”再进行分解的。 20.转氨酶的作用机制是典型的依次反应机制

2、 脂的皂化值越大，表明组成油脂的脂酸碳链越长

3、 天然活性球蛋白通常比变性蛋白具有抵抗蛋白水解酶的作用。 4、 CNBr能使Gly?Met?Pro三肽断裂。

13、一种能阻碍RNA合成的抑制剂通常会立即影响DNA的合成。 14、遗传密码的简并性是指一些密码适用于一种以上的氨基酸。

二． 填空题

1. 维系蛋白质二级结构的作用力主要是-----------，维系蛋白质三级结构的作用力主要是---------。 2. 酶被底物饱和时，酶促反应速度与酶的浓度----------，与底物浓度----------。 3. 参与磷脂合成的核苷酸是-----

个人收集整理 仅供参考学习

《生物化学》课程（090205）教学大纲

一、课程基本信息

课程中文名称:生物化学 课程代码：090205

学分与学时：5.5学分104学时(其中理论80学时，实验24学时) 课程性质：专业必修

授课对象：生物技术与应用专业 二、课程教学目标与任务

生物化学是在分子水平上阐明生命现象化学本质的科学。是生命科学的一门重要专业基础课。

通过本课程的学习，使学生掌握：生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂肪代谢、类脂代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达等理论知识及基本实验技术。生物化学作为现代生物学的理论和技术基础，成为生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的必修课，它的分支几乎扩展到生物学的各个研究领域，是《分子生物学》、《细胞生物学》、《植物生理学》、《基因工程》、《基因组学》等课程的先修课。教学中除了要求学生掌握基本的生物化学知识体系外，着重培养学生的独立思考能力、动手能力和实验技能，为学习后继课程打好基础。个人收集整理 勿做商业用途 三、学时安排

课程内容与学时分配表

章节 一 二 三 四 五 六 七 八 内容 绪论 蛋

第1部分 蛋白质

一、填空题

1.除半胱氨酸和胱氨酸外，含硫的氨基酸还有________，除苏氨酸和酪氨酸外，含羟基的氨基酸还有_________，在蛋白质中常见的20种氨基酸中，_________是一种亚氨基酸，_________不含手性碳原子。

2.氨基酸在等电点时，主要以__________离子形式存在，在pH＞pI的溶液中，大部分以________离子形式存在，在pH＜pI的溶液中，大部分以________离子形式存在。

3.组氨酸的pK1(α-COOH)值是1.82，pK2 (咪唑基)值是6.00， pK3(α-NH3)值是9.17，其等电点是________。 4.Asp的pK1=2.09，pK2= 3.86，pK3=9.82，其pI等于________。

5.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有_______、_______和_______。其中______的摩尔吸光系数最大。 6 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______，故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______。 7.蛋白质的氨基酸残基是由_______键连接成链状结构的，其氨基酸残基的______称蛋白质的一级结构。

8.在?螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键与

第二章蛋白质

1.什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？ 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 不同的氨基酸排列使得氨基酸R基之间以及多肽链间形成不同的相互作用，这些相互作用使肽链产生一定折叠以及特定的空间结构，所以蛋白质的一级结构决定其空间结构。

2.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？ 蛋白质的空间结构：蛋白质的构象，分子中各个原子和基团绕键旋转时可能形成的不同的立体结构。

肽链经α螺旋，β折叠和β转角形成蛋白质二级结构，而在二级结构基础上进一步卷曲折叠又形成蛋白质三级结构，再通过非共价键形成四级结构，这些特定形态即是空间结构。 关系：当蛋白质空间结构发生改变或遭到破坏时，它的生物学功能也随之发生改变甚至丧失。

3.测定蛋白质多肽链N端和C端的常用方法有哪些？基本原理是什么?

测N端——2,4—二硝基氟苯（DNFB）法；异硫氰酸苯酯(PITC)法;丹磺酰氯（DNS）法;氨肽酶法。

测C端——肼解法；还原法；羧肽酶法。

原理：1）多肽或蛋白质的游离末端氨基与DNFB反应，生成DNP-多肽或DNP-蛋白质。DNP-多肽水解，只剩DNP-氨基

生物化学C Biochemistry C

课程代码：180004 课程性质：学科基础课 学时：72学分：4

预修要求：《无机化学》、《有机化学》、《分析化学》

内容简介：生物化学是介于生物与化学之间的边缘学科。该课程是生物相关本科专业的学位课程，在学生修完无机化学、有机化学、分析化学、动物学和植物等课程后，供学生必修的一门学科基础课。本课程主要讲授构成生物体的生物大分子的组成、结构、性质和生物功能以及这些生物分子在细胞内新陈代谢的途径及伴随的能量转换，遗传信息的传递和表达等内容。 选用教材或参考书：

教材：《生物化学简明教程》.罗纪盛主编．高等教育出版社2001 参考书：《生物化学》.沈同主编.高等教育出版社1999

《生物化学》.郑集主编.高等教育出版社1998

《生物化学教程》．沈仁权主编.高等教育出版社1993

《基础生物化学实验》．北师大生化教研室编.高等教育出版社1982

《生物化学C》课程教学大纲

课程性质：学科基础课

课程代码：180004

学时：72（讲课学时：56实验学时：16课内实践学时: ） 学分：4.0

适用专业：野生动物与自然保护区管理、动物医学、林学、动物科学等 一、课程教学基本要求

本课程教学要求学生掌

A型题：

1. 肝脏在糖代谢中的突出作用是( )

A.使血糖浓度升高

2. 在肝内形成的胆红素是( )

A.尿胆素

3. 在糖、脂肪和蛋白质分解代谢产生CO2.、水和ATP的过程中都会产生的中间物为( )

A.丙酮酸

4. 可抑制钙吸收的物质是( )

A.ATP

5. 生物转化作用最活跃的器官是( )

A.肾

6. 溶血性黄疸时不出现( )

A.粪便中胆素原增加

7. 有关化学修饰调节的错误叙述是( )

A.被修饰的酶发生了共价键的变化

B.磷酸化修饰时，磷酸的供体是ATP

C.酶经磷酸化修饰后均被激活

D.酶蛋白的脱磷酸由磷酸酶催化

E.化学修饰调节有放大效应

B.血中未结合胆红素增加

C.尿中胆素原增加

D.粪便颜色加深

E.尿中出现胆红素

B.胃肠道

C.肺

D.肝

E.皮肤

B.钙结合蛋白

C.维生素D

D.碱性磷酸酶

E.草酸

B.氨基酸

C.胆固醇

D.乙酰CoA

E.甘油

B.未结合胆红素

C.粪胆素

D.结合胆红素

E.胆素原

B.使血糖浓度降低

C.使血糖浓度维持相对恒定

D.使血糖来源增多

E.使血糖来源减少

8. 血氨升高的主要原因是( )

A.组织蛋白质分解过多

9. 催化cAMP生成的酶是( )

A.蛋白激酶A

10. 正常人

第3章 酶

学习要求

1. 掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。

2. 熟悉酶的分子组成与酶的调节。

3. 了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。

基本知识点

酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白

质，结合酶除含有蛋白质部分外，还含有非蛋白质辅助因子。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物，后者称为辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。

酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。

同工酶是指催化相同化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。

酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。酶通过多元催化发挥高效催化作用。酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等。底物浓

生物化学复习题

第二章 蛋白质的结构与功能

一、 名词解释：

二、 1．等电点：当溶液处于某一PH值蛋白质分子不解离或解离成阳离子趋势相等，即净电荷为零，呈兼容离

子状态。

三、 2．电泳：是指带电粒子在电场中向相反电极移动的现象。

四、 3．变性：在某些物理或化学因素的作用下蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物

学活性的丧失称蛋白质的变性

五、 4．沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕续而聚集，从溶液中析出，这一现象称为

沉淀

六、 5．亚基：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕续而聚集，从溶液中析出，这一现象称为

沉淀：蛋白质的二三级结构，一般只涉及由一条多肽链卷曲而成的蛋白质，体内许多蛋白质分子含有两条或两条以上的多肽链，每条多肽链都有完整的三级结构称为亚基 七、

八、 6．蛋白质二级结构：多肽链的主链沿长轴方向折叠，盘绕形成重复的有规则的结构。 九、 填空：

1．蛋白质元素组成的特点是含 氮 元素恒定，平均为 16 ％。样品中每克该元素相当于 6.25 克蛋白质。

2．蛋白质基本组成单位是 氨基酸 ，共有 20 种，它们在结构上均属于 L 型的α－氨基酸。 3．蛋白质