生物化学笔记整理版

第一章 蛋白质化学

教学目标：

1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。

2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类

第一节 蛋白质的分子组成

一、蛋白质的元素组成

经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。

各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。

每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸

蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式

组成

第一章 蛋白质化学 教学目标：

1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。

2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。

3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类

导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？

1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指 “第一重要的” ）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。

蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键

生物化学笔记

针对王镜岩等《生物化学》第三版

适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导

教材的各高校的生物类考生备考

目 录

第 一 章 概 述------------------------------01 第 二 章 糖 类------------------------------06 第 三 章 脂 类------------------------------14 第 四 章 蛋 白 质（注1）-------------------------21 第 五 章 酶 类（注2）-------------------------38 第 六 章 核 酸（注3）--------------------------------------48 第 七 章 维 生 素（注4）-------------------------56 第 八 章 抗 生 素------------------------------60 第 九 章 激 素----------------------------

生 物 化 学

第一章：糖类的结构与性质

本章主要内容

一、糖类概况 二、糖的旋光性

三、单糖（结构、性质、代表性单糖及衍生物） 四、寡糖

五、复合糖（糖胺聚糖、蛋白聚糖、糖蛋白） 六、糖链结构分析 基本概念

异构：化合物具有相同的分子式，但原子连接次序或原子空间排布不同。 构型：具有相同的分子式和结构式，但原子在空间的排布不同，称之构型。 旋光异构：由于存在手性碳（不对称碳原子）而具有旋光性。

不对称碳原子：与四个不同的原子或基团相连并因此失去对称性的四面体碳。用C*表示 。 对映体：一个不对称碳原子的取代基在空间里的两种取向是物体与镜像的关系，并且两者不

能重叠。这两种旋光异构体称为对映体。两个对映体具有程度相同但方向相反的旋光性（D+与L-;D-与L+）和不同的生物活性，其他物理和化学性质完全相同。含n个C*的化合物，其旋光异构体的数目是2n, 组成2n /2对对映体。

任一旋光化合物都只有一个对映体，它的其他旋光异构体在理、化性质都与之

不同，不是对映体的旋光异构体称非对映体。

仅一个手性碳构型不同的非对映体称差向异构体（有几种情况）。

异头物：单糖由直链结构变成环状结构后，羰基碳成为新的

生物化学笔记

1

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三

第八节核苷酸代谢

1、体内从头合成嘌呤核苷酸的原料包括：天冬氨酸、甘氨酸、磷酸核糖、CO2和一碳单位。（记住前两个）

2、体内嘌呤分解的终产物——尿酸；氨基酸脱氢的产物——尿素。

3、合成DNA的原料：dATP、dTTP、dGTP、dCTP

第九节遗传信息的传递

一、DNA的生物合成

1、DNA生物合成包括：DNA复制、逆转录；

DNA复制是以母链DNA为模板，逆转录由RNA为模板，都由DNA聚合酶参与完成。

2、原核生物的DNA聚合酶有三种：DNA-polⅠ、DNA-polⅡ、DNA-polⅢ；作用为5’—3’延长脱氧核苷酸链的聚合活性和3’—5’核酸的外切酶活性。

3、逆转录催化以mRNA为模板，合成cDNA，cDNA与RNA是互补的。

4、紫外线（UV）可引起DNA链上相邻的两个嘧啶碱基发生共价结合，生成嘧啶二聚体。

5、涉及核苷酸的数目变化的DNA损失形式是插入突变。

6、镰刀形红细胞贫血患者，其血红蛋白β链N端第六个氨基酸残基谷氨酸被缬氨酸代替。

二、RNA的生物合成

生物化学笔记

2

1、转录是以DNA为模板合成RNA的过程。

2、真核生物有3种不同的RNA聚合酶：RNA-polⅠ、RNA-polⅡ、RNA-polⅢ，RNA-pol

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三

第八节核苷酸代谢

1、体内从头合成嘌呤核苷酸的原料包括：天冬氨酸、甘氨酸、磷酸核糖、CO2和一碳单位。（记住前两个）

2、体内嘌呤分解的终产物——尿酸；氨基酸脱氢的产物——尿素。

3、合成DNA的原料：dATP、dTTP、dGTP、dCTP

第九节遗传信息的传递

一、DNA的生物合成

1、DNA生物合成包括：DNA复制、逆转录；

DNA复制是以母链DNA为模板，逆转录由RNA为模板，都由DNA聚合酶参与完成。

2、原核生物的DNA聚合酶有三种：DNA-polⅠ、DNA-polⅡ、DNA-polⅢ；作用为5’—3’延长脱氧核苷酸链的聚合活性和3’—5’核酸的外切酶活性。

3、逆转录催化以mRNA为模板，合成cDNA，cDNA与RNA是互补的。

4、紫外线（UV）可引起DNA链上相邻的两个嘧啶碱基发生共价结合，生成嘧啶二聚体。

5、涉及核苷酸的数目变化的DNA损失形式是插入突变。

6、镰刀形红细胞贫血患者，其血红蛋白β链N端第六个氨基酸残基谷氨酸被缬氨酸代替。

二、RNA的生物合成

生物化学笔记

2

1、转录是以DNA为模板合成RNA的过程。

2、真核生物有3种不同的RNA聚合酶：RNA-polⅠ、RNA-polⅡ、RNA-polⅢ，RNA-pol

个人收集整理 仅供参考学习

《生物化学》课程（090205）教学大纲

一、课程基本信息

课程中文名称:生物化学 课程代码：090205

学分与学时：5.5学分104学时(其中理论80学时，实验24学时) 课程性质：专业必修

授课对象：生物技术与应用专业 二、课程教学目标与任务

生物化学是在分子水平上阐明生命现象化学本质的科学。是生命科学的一门重要专业基础课。

通过本课程的学习，使学生掌握：生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂肪代谢、类脂代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达等理论知识及基本实验技术。生物化学作为现代生物学的理论和技术基础，成为生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的必修课，它的分支几乎扩展到生物学的各个研究领域，是《分子生物学》、《细胞生物学》、《植物生理学》、《基因工程》、《基因组学》等课程的先修课。教学中除了要求学生掌握基本的生物化学知识体系外，着重培养学生的独立思考能力、动手能力和实验技能，为学习后继课程打好基础。个人收集整理 勿做商业用途 三、学时安排

课程内容与学时分配表

章节 一 二 三 四 五 六 七 八 内容 绪论 蛋

第二章蛋白质

1.什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？ 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 不同的氨基酸排列使得氨基酸R基之间以及多肽链间形成不同的相互作用，这些相互作用使肽链产生一定折叠以及特定的空间结构，所以蛋白质的一级结构决定其空间结构。

2.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？ 蛋白质的空间结构：蛋白质的构象，分子中各个原子和基团绕键旋转时可能形成的不同的立体结构。

肽链经α螺旋，β折叠和β转角形成蛋白质二级结构，而在二级结构基础上进一步卷曲折叠又形成蛋白质三级结构，再通过非共价键形成四级结构，这些特定形态即是空间结构。 关系：当蛋白质空间结构发生改变或遭到破坏时，它的生物学功能也随之发生改变甚至丧失。

3.测定蛋白质多肽链N端和C端的常用方法有哪些？基本原理是什么?

测N端——2,4—二硝基氟苯（DNFB）法；异硫氰酸苯酯(PITC)法;丹磺酰氯（DNS）法;氨肽酶法。

测C端——肼解法；还原法；羧肽酶法。

原理：1）多肽或蛋白质的游离末端氨基与DNFB反应，生成DNP-多肽或DNP-蛋白质。DNP-多肽水解，只剩DNP-氨基

生物化学C Biochemistry C

课程代码：180004 课程性质：学科基础课 学时：72学分：4

预修要求：《无机化学》、《有机化学》、《分析化学》

内容简介：生物化学是介于生物与化学之间的边缘学科。该课程是生物相关本科专业的学位课程，在学生修完无机化学、有机化学、分析化学、动物学和植物等课程后，供学生必修的一门学科基础课。本课程主要讲授构成生物体的生物大分子的组成、结构、性质和生物功能以及这些生物分子在细胞内新陈代谢的途径及伴随的能量转换，遗传信息的传递和表达等内容。 选用教材或参考书：

教材：《生物化学简明教程》.罗纪盛主编．高等教育出版社2001 参考书：《生物化学》.沈同主编.高等教育出版社1999

《生物化学》.郑集主编.高等教育出版社1998

《生物化学教程》．沈仁权主编.高等教育出版社1993

《基础生物化学实验》．北师大生化教研室编.高等教育出版社1982

《生物化学C》课程教学大纲

课程性质：学科基础课

课程代码：180004

学时：72（讲课学时：56实验学时：16课内实践学时: ） 学分：4.0

适用专业：野生动物与自然保护区管理、动物医学、林学、动物科学等 一、课程教学基本要求

本课程教学要求学生掌

第六章 酶

一、选择题 单选题

1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？

A．作用时间 B．底物浓度 C．抑制剂浓度 D．酶与底物亲和力的大小 E．酶与抑制剂亲和力的大小

2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？

A．不可逆抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用 E．反竞争性抑制作用 3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于

A．反馈抑制 B．底物抑制 C．竞争性抑制 D．非竞争性抑制 E．反竞争性抑制 4．酶的活性中心是指

A．整个酶分子的中心部位 B．酶蛋白与辅酶结合的部位 C．酶发挥催化作用的部位 D．酶分子表面上具有解离基团的部位

E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。

5．符合竞争性抑制作用的说法是

A．抑制剂与底物结合 B．抑制剂与酶的活性中心结合 C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间