第三章蛋白质化学

烹饪化学 第三章 黄刚平教案2005-7-04

第三章 蛋白质

学习重点

1.蛋白质的两性性质在烹饪中应用； 2.蛋白质变性在烹饪中应用； 3.蛋白质胶体性在烹饪中应用；

4.肉蛋白和面粉蛋白在加工中的变化和功能性质。

☆ 重点 ◇ 难点 * 选学 10学时

学习内容

第一节 蛋白质的化学基础知识（2学时）

一、蛋白质的化学组成（氨基酸及其分类） 二、蛋白质的分子结构 三、蛋白质的分类☆

第二节 蛋白质的性质及在烹饪中的应用（4学时）

一、蛋白质性质概述

二、氨基酸和蛋白质的两性性质及应用☆ 三、蛋白质的变性及应用☆ 四、蛋白质的胶体性及应用☆◇ 五、蛋白质的界面性质及应用

第三节 烹饪加工中蛋白质的化学变化*（1学时）

一、蛋白质水解

二、蛋白质分子交联 三、氨基酸裂解和异构化

第四节 常见食品的蛋白质（3学时）

一、动物肉类蛋白☆ 二、乳蛋白质 三、卵类蛋白 四、谷类蛋白质☆ 五、大豆蛋白

第一节 蛋白质的化学基础知识 教材p32-41

第三章蛋白质结构与功能的关系The Relation of Structure and Function of Protein

一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础(一)一级结构是空间构象的基础

二 硫 键

牛核糖核酸酶 的一级结构 20世纪60年代初，美国科学家C.Anfinsen进行牛胰核糖核酸酶 的变性和复性实验，提出了蛋白质一级结构决定空间结构的 命题。 核糖核酸酶由124个氨基酸残基组成，有4对二硫键。用尿素 和β-巯基乙醇处理该酶溶液，分别破坏次级键和二硫键，肽 链完全伸展，变性的酶失去催化活性；当用透析方法去除变 性剂后，酶活性几乎完全恢复，理化性质也与天然的酶一样。

核糖核酸酶RNase的变性与复性

1960年牛胰核糖核酸酶可逆变性实验：核糖核酸酶在尿素和巯基乙醇处理下 成无规卷曲，活性丧失；透析去除尿素或巯基乙醇后核糖核酸酶活力恢复， 8个巯基氧化重新形成4个二硫键准确无误。

去除尿素、 β-巯基乙醇

天然状态， 有催化活 性

尿素、 β-巯基乙醇

非折叠状态，无活性 概率计算表明，8个半胱氨酸残基结合成4对二硫键，可随机组合成105种 配对方式，而事实上只形成了天然酶的构象，这说明一级结构未破坏，保 持了氨基酸的排列顺序就可能回

第三章 蛋白质、脂类、碳水化合物

一、生命的基础物质—— 蛋白质

1、按营养价值，蛋白质可分为三类：1、完全蛋白质： 牛奶、鸡蛋、瘦肉、鱼、豆制品。 2、半完全蛋白质： 小麦、玉米。 3、不完全蛋白质： 牛筋、猪肉皮。

富含蛋白质的食物

2、蛋白质的功能： 构成机体和修复组织蛋白质分布在人体的神经、肌肉、内脏、血液、骨骼、指 甲、头发等。

增强机体免疫力体内的免疫球蛋白可提高人体的抵抗力

供给能量碳水化合物和脂肪供应不足时，由蛋白质向机体供能

维护皮肤弹性等在人的皮肤中，胶原蛋白含量高达71.9%

3、蛋白质的消化率与利用率1、蛋白质消化率愈高，利用的可能性愈大，营养 价值也愈高。

eg:大豆整粒食用时，消化率60%;加工成豆制品后， 消化率提高至90%。

2、营养价值：动物性食物>植物性食物几种日常食物蛋白质的消化率： 奶类97-98%,蛋类98%,肉类92-94%,米 饭82%, 面包79%,玉米窝窝头66%

5、蛋白质的互补作用1、概念：把几种营养价值较低的蛋白质混合 食用，可以取长补短，提高营养价值，这种 作用称为蛋白质的互补作用。 2、生活实例：粗细搭配、荤素搭配、粮菜 搭配等

6、膳食蛋白质的食物来源动物性食物 植物性食物食用菌、藻类

1- 蛋白质化学

名词解释

（一） 两性离子（dipolarion）与两性化合物 （二） 等电点(isoelectric point,pI)与等离子点 （三） 必需氨基酸（essential amino acid） （四） 稀有氨基酸(rare amino acid)

（五） 非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) （六） 构型(configuration)与构象(conformation) （七） 肽键、肽平面、肽单位、多肽 （八） N末端与C末端

（九） 蛋白质的一级结构(protein primary structure) （十） 蛋白质的二级结构(protein secondary structure) （十一） 蛋白质的α－螺旋结构 （十二） 蛋白质的β－折叠结构 （十三） 结构域(domain)

（十四） 超二级结构(super-secondary structure) （十五） 蛋白质的三级结构(protein tertiary

第一部份 蛋白质化学

一、选择题（从给出的几个答案中选择一个正确答案）

1、含四个氮原子的氨基酸是

A、赖氨酸 B、精氨酸 C、酪氨酸 D、色氨酸 E、组氨酸 2、为获得不变性的蛋白质，常用的方法有

A、用三氯醋酸沉淀 B、用苦味酸沉淀 C、用重金属盐沉淀 D、低温盐析 E、常温醇沉淀 3、向血清中加入等容积的饱和硫酸铵液，可使

A、白蛋白沉淀 B、白蛋白和球蛋白都沉淀 C、球蛋白原沉淀 D、纤维蛋白原沉淀 E、只有球蛋白沉淀

4、由L-谷氨酸，L-半胱氨酸和甘氨酸构成的三肽可能有几种异构体 A、3 B、6 C、9 D、10 E、12 5、人体非必需氨基酸包括

A、蛋氨酸 B、酪氨酸 C、亮氨酸 D、苯丙氨酸 E、异亮氨酸 6、对于蛋白质的溶解度，下列叙述中哪一条是错误的？ A、可因加入中性盐而增高 B、在等电点时最大

C、可因加入中性盐降低 D、可因向水溶液中加入酒精而降低 E、可因向水溶液中加入丙酮降

蛋白质化学

第3章 蛋白质化学 章

蛋白质化学

教学目的要求介绍蛋白质组成、 介绍蛋白质组成、结构及性质

教学重点、 教学重点、难点蛋白质的结构

教学方法课件讲授+多媒体 课件讲授 多媒体

教学安排3学时 学时2

蛋白质化学

第一节 蛋白质的组成蛋白质——是由许多不同的α-氨基酸 蛋白质——是由许多不同的 氨基酸按一定 是由许多不同的 氨基酸按一定 的序列通过酰胺键(肽键)缩合而成的， 的序列通过酰胺键(肽键)缩合而成的， 酰胺键 具有较稳定的构象并具有一定生物学功能 具有较稳定的构象并具有一定生物学功能 构象并具有一定 的大分子。 的大分子。

蛋白质化学

一、蛋白质的生物学意义

蛋白质化学

一、蛋白质的生物学意义2、蛋白质的重要生物学功能

其他生物学功能：营养蛋白，结构， 其他生物学功能：营养蛋白，结构，毒蛋白

3、氧化供能5

蛋白质化学

二、元素组成1、主要元素： 、主要元素：C(50~55%)、H(6~8%)、O(20~23%)、 N(15~18%)、S(0~4%)、…

微量元素：P、Fe、Zn、Cu、Mo、I等 微量元素： 、 、 、 、 、 等 2、特点： 、特点： 各种蛋白质的含氮量很接近(15~18%),平均含 ， 各种蛋白质的含氮量很接近 氮量为 16%。 3

蛋白质化学习题（1-5章）

一：填空题

1.氨基酸的结构通式为________________。

2.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有________________、________________和________________。酸性氨基酸有________________和________________。

3.在下列空格中填入合适的氨基酸名称。(1)________________是带芳香族侧链的极性氨基酸。(2)________________和________________是带芳香族侧链的非极性氨基酸。(3)________________是含硫的极性氨基酸。(5)在一些酶的活性中心中起作用并含羟基的极性较小的氨基酸是________________。 5.氨基酸的等电点(pI)是指________________。

6.氨基酸在等电点时，主要以________________离子形式存在，在pH>pI的溶液 中，大部分以________________离子形式存在，在pH

8.脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生________________色的物质，而其它氨基酸与茚三酮反应产生___

班级：________________ 姓名：________________ 学号：________________ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _装_ _ _ _ _订_ _ _ _ _线_ _ _（装订线内禁止填写答案）_ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____ _ _____

一、单项选择题,（在备选答案中只有一个是正确的）(本大题共100小题,100分)

1. 维系蛋白质α-螺旋和β-折叠结构稳定的化学键是

A.氢键 B.离子键 C.二硫键 D.疏水作用 E.肽键

(4)氨基酸的疏水侧链很少埋在蛋白质分子的内部 A.1,2,3 B.1,3 C.2,4 D.4 E.1,2,3,4

11. 在电场中，蛋白质泳动速度取决于

A.蛋白质颗粒的大小 B.蛋白质颗粒的形状 C.带净电荷的多少

D.A+C

E.蛋白质所带电荷的多少，分子量的大小

蛋白质化学

一、填空题

1. 紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时,其主要依据是因为大多数可溶性蛋

白质分子中含有 色 氨基酸、 苯丙 氨基酸或 酪 氨基酸。 2. 氨基酸与水合印三酮反应的基团是 氨基 ，除脯氨酸以外反应产物的颜色是

紫红 ；因为脯氨酸是?—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示 亮黄 色。

3. 镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子?亚基的第六

位 谷 氨酸被 缬 氨酸所替代，前一种氨基酸为 极 性侧链氨基酸，后者为非 极 性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。

4. 细胞色素C和血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中,它们

所带电荷的电性是 正电荷 、 负电荷 。

5. 在生理pH条件下，蛋白质分子中 谷 氨酸和 天冬 氨酸残基的侧链几

乎完全带负电荷，而 赖 氨酸、 精 氨酸或 细 氨酸残基侧链完全正电荷（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 二、选择题

1．侧链含有咪唑基的氨基酸是（ ）

A、甲硫氨酸 B、半胱氨酸 C、精氨

生物化学习题

蛋白质化学

一、选择题

1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )

A、三级结构 B、缔合现象 C、四级结构 D、变构现象

2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( )

A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转

C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态 3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60 ，它的等电点（pI）是( )

A、7.26 B、5.97 C 、7.14 D、10.77 4、肽链中的肽键大都是：( )

A、顺式结构 B、顺式和反式共存 C、反式结构 5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：( )

A、静电作用力 B、氢键 C、疏水键 D、范德华作用力 6、蛋白质变性是由于（ ）

A、一级结构改变 B、空间构象破坏 C、辅基脱落 D、蛋白