生物化学重点必考

名词解释

蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。 结构域：结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，分子量较大的蛋白质常可折叠成多哥结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。 蛋白质变性：在某些物理或化学因素作用下蛋白质的特定空间构象被破坏，从有序变为无序，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失，称为蛋白质的变性。

核酸的一级结构：指构成核酸的核苷酸或脱氧核苷酸的排列顺序，即核苷酸序列。

DNA变性：在某些理化因素（温度，PH，离子强度等）作用下，DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，事双链解离为单链，这种现象称为DNA变性。 核酸的分子杂交：在DNA的复性过程中，不同种类的DNA或RNA单链存在一定的碱基配对关系，从而可以形成杂化双链，两条单链可以分别来自DNA或RNA，这样的现象称为核酸的分子杂交。

hnRNA：即核内不均一RNA，是真核生物基因转录过程中产生的mRNA初级产物，具有不稳定，大小不一，分子量大的特点。 酶的活性中心：指酶

第三章 蛋白质化学

1. 氮是蛋白质的特征元素

2. 蛋白质的结构单位——氨基酸结构式

3. 芳香族R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸、带负电荷R基氨基酸（定义、所

包含的氨基酸的种类、习惯名称和符号）

4. 两性解离与 紫外线吸收特征（定义）等电点定义 5. 谷胱甘肽（巯基 抗氧化剂 定义）

6. 蛋白质的一、二、三级结构（定义 化学键 常见的结构及特点 维持稳定的

因素） 7. 结构域 （定义） 8. 变构效应（定义）

9. 呈色反应包含哪些，有什么作用 10. 蛋白质是胶体溶液其主要的稳定因素 11. 变性 复性（定义 机理）

12. 沉降与沉降系数（定义 机理） 13. 蛋白质复性的定义

14. 蛋白质沉淀的机理、方法、条件、特点（四种方法分别阐述） 15. 电泳（定义） 16. 层析技术定义 17. 透析（定义 作用） 18. 肽键的定义

19. 能辨别寡肽和多肽链 20. 肽链的书写顺序

第四章 核酸化学

1. 2. 3. 4. 5. 6. 7.

DNA 与RNA核苷酸的区别 核酸的种类、功能、分布

核苷酸是核酸的结构单位和水解产物 核苷酸的组成

核苷酸的连接方式 功能、衍生物 核苷酸与核苷酸的连接方式

基因与基因组的概念：基因：是决

蛋白质的二级结构：多肽主链折叠的有规则重复构象，不涉及侧链上原子在空间的排列 等电点： 氨基酸（蛋白质）处于净电荷为零时外界溶液的PH

酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的区域。 同工酶：催化相同化学反应，但酶的结构，性质不同

共价修饰酶：些酶可以在另外一些酶的催化下以共价形式或脱去小的集团从而使酶的活性发生改变

别构效应：当变构酶变构中心与调节物结合后，使酶构象发生变化，引起相邻其他亚基构象及与配体结合的能力也发生改变，从而调节酶的活性。

转氨基： 在转氨酶的催化下，将一种a-氨基酸的氨基转到一个a-酮酸的酮基的位置上，从而生成相应的a-酮酸和另一种氨基酸。

联合脱氨： 转氨基与氧化脱氨基联合作用，使a-氨基酸脱去生成a-酮戊二酸 氧化脱氨基：氨基酸在脱氨时伴有氧化、脱氢过程，生成的产物是氨和a-酮酸 Tm熔解温度：DNA消光值A260达到最大值一半时的温度

DNA变性：核酸分子中的氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则卷曲的过程。

生物养化：生物细胞将糖、脂、蛋白质等燃料分子氧化分解，最终生成二氧化碳、水、并放出能量。

呼吸链：在生物氧化过程中底物上脱下的氢经过一系列递氢体和递电子体的传递下最终传递给分子氧生

生物化学复习重点

第一章 蛋白质化学

名词解释

氨基酸的等电点 肽键 结构域 四级结构 蛋白质等电点 蛋白质变性作用 蛋白质的复性 二．思考题

1. 氨基酸的分类

2. 常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点 3. 蛋白质二级结构种类及特点

4. 维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力 5. 蛋白质的紫外吸收特点

第二章 核酸的化学

一．名词解释

DNA双螺旋结构 减色效应 增色效应 Tm DNA变性 复性 退火 二．思考题

1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别？ 2．核酸的种类及分布，核酸的组成

3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？ 4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？ 5． RNA的种类及作用？

6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异（一级结构）？7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？

第三章 酶学

一．名词解释

酶 全酶 多酶体系（多酶复合体） 活性中心 必需基团 Km 别构酶 酶活力 比活力 二 思考题

1． 酶作用的专一性可分为哪几类？

2． 酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质

生物化学复 习

第一章 蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成 1.氨基酸 L-α氨基酸的结构特征和分类、组 成体内蛋白质的20种氨基酸的中、英文名称 及缩写符号，氨基酸的两性解离、等电点、 紫外吸收(280nm)等理化性质。 2.肽 肽链与肽键，重要的生物活性多肽。 谷胱甘肽的组成、生理功能

二、蛋白质的分子结构 1.一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。 2.二级结构：肽链局部的空间排布、肽单元、 α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模体、锌 指结构、分子伴侣。 3.三级结构：整条肽链的三维空间排布、次级 键、结构域。 4.四级结构：亚基之间的三维空间排布。

三、蛋白质的结构与功能的关系 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 一级 结构对空间结构和蛋白质功能的决定性、 一级结构与物种进化、一级结构变异与分 子病。 2.蛋白质的空间结构与功能的关系 肌红 蛋白与血红蛋白的结构特征，血红蛋白与 氧结合的正协同效应理论，变构效应。

四、蛋白质的理化性质及其分离纯化 两性解离 等电点 溶液中蛋白质胶粒稳定的因素 蛋白质的变性 变性与沉淀的关系 紫外吸收(280nm) 蛋白质含氮量计算

第二章 核酸的结构

第一章 蛋白质的结构与功能

一、名词解释

肽键 ：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。 等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

三、填空题

1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。 3，紫外吸收法（280 nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有 色氨酸， 苯丙氨酸，或 酪氨酸。 5，蛋白质结构中主键称为 肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、 范德华力、二硫键 等，次级键中属于共价键的有 范德华力、二硫键

第二章 核酸的结构与功能

一、名词解释

DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。

DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。

三、填空题

1，核酸可分为 DNA 和 RNA 两大类，前者主要存在于真核细胞的 细胞核

生物化学重点整理

绪论

名词解释：

1、生物化学：研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。主要研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等。 大题：

1、（1）简述生物化学的发展阶段及其成就

答：1．叙述生物化学阶段。主要成就：脂类、糖类及氨基酸的性质的研究；发

现了核酸；从血液中分离了血红蛋白；证实了连接相邻氨基酸的肤键的形成；化学合成了简单的多肤；发现酵母发酵可产生醇并产生CO2，酵母发酵过程中存在“可溶性催化剂”，奠定了酶学的基础等。

2．动态生物化学阶段。主要成就：发现人类必需氨基酸、必需脂肪酸及多种维生素；发现多种激素，并将其分离、合成；认识到酶的化学本质是蛋白质，酶晶体制备获得成功；对生物体内主要物质的代谢途径基本确定，包括糖代谢途径的酶促反应过程、脂肪酸-β氧化、尿素合成途径及柠檬酸循环等。提出ATP循环学说。

3．分子生物学阶段。主要成就：DNA双螺旋结构的发现；DNA克隆技术；基因组学及其他组学的研究。

2、（2）简述生物化学研究的主要方面

1．生物分子的结构与功能

2．物质代谢及其调节：1、物质代谢有序性调节的分子机制。2、细胞信息传递的机制及网络。 3．

§§§蛋白质的化学

1. 用紫外吸收法测定溶液中蛋白质含量时，波长是多少？用此波长的依据是什么？

? 色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸在280nm附近有最大吸收，多数蛋白含有这tyr， trp残基。所以在紫外分光中用280nm对它们进行检测。

2. 氨基酸有哪些成色反应？哪些是肽，蛋白质共有的？各有什么用途？ ? 氨基酸的成色反应有茚三酮反应，丹磺酰氯，FDNB成色反应。 蛋白质的成色反应有：双缩脲反应，。其中，FDNB又叫sanger试剂， 可以与氨基酸的α-NH2形成又颜色的衍生物，并可在蛋白质水溶液中保持稳定。这几种试剂币茚三酮更具有优点。AA的R基团可保留于产物中，各种AA的R基团的不同可以用来检测蛋白质中各种氨基酸(蛋白质定性，定量分析)。

此外，含有酪氨酸，色氨酸，精氨酸，组氨酸 这四种AA的肽也有相同的反应。 酪氨酸： millon反应， 酚试剂反应， 黄色蛋白反应； 色氨酸： 乙醛酸反应， ehrlich蛋白反应； 精氨酸： 坂口反应； 组氨酸： poly反应。

3. 什么是蛋白质的一级，二级，三级，四级结构？他们分别依靠什么样的键合力建立起这样的结构？

? 一级结构(肽键)：各种氨基酸在多肽链上按一定顺序的排列成为~

高中物理教学艺术

生物化学重点 串讲.txt
（生物化学是大家比较头疼的科目。基础里面却经常考，我们请了生化专业的一位研究生帮我们把通编五版上的一些重点内容串讲一下。----编者）
生物化学经常考，但是题目类型及考察重点差别很大。建议大家找到所报考院校的历年真题参考一下，看它考察的重点是什么。一般说来，大致有两种出题方向：一种以问答题为主。一种填空选择教多。同济医大，复旦大学医学院，山东大学医学院主要考察问答题，而北大医学部，协和医大，首都医科大学，上海第二医科大学，第二军医大学，中科院生化所考察填空选择较多。填空选择要求知识面较广，同时这也是生化考察的趋势。
我们来讲讲具体的内容：
第一部分 生物大分子的结构及功能
1 20种氨基酸的三自符号如果记不下来就不要记了（当然记下来更好），我当时就对这件事耿耿与怀--总是记不住---但是后来也没考到。
2 谷光甘肽的概念及作用要总结一下，最好写下来。蛋白质的变性是重点，名词解释跟辨析里经常考。
3 蛋白质的四级结构的概念跟各级种维持镜象的化学键相必大家很熟了。这里要提醒大家的是结构域的概念，亚基与蛋白质三级结构这两个概念的辨析。
4 血红蛋白的结构不要求，但里面的概念一定要掌握：别构效应，Bohr效应

第十章血浆蛋白质与含氮化合物的代谢紊乱

教学目标与要求

掌握：血浆中几种重要蛋白质的性质及其临床应用；血清蛋白质电泳组分的临床分析；高尿酸血症和痛风的发生机制；血清总蛋白、清蛋白、蛋白电泳的检测方法。

熟悉：血浆蛋白质的种类及生理功能；原发性和继发性氨基酸代谢紊乱的概念；含硫氨基酸检测的临床意义。

了解：苯丙酮酸尿症、酪氨酸血症、嘌呤核苷酸代谢紊乱。

第一节 血浆蛋白质及其代谢紊乱

蛋白质是人体中含量和种类最多的物质，蛋白质占人体干重的45％，种类约有10万之多。几乎在所有的生理过程中蛋白质都起着关键作用。 血浆蛋白质是血浆固体成分中含量最多的一类化合物，目前已有所了解的血浆蛋白质约有500种。

血浆蛋白的IEF/SDS-PAGE电泳图谱

取一滴血浆在电泳板的左下角点样。

先在水平方向进行等电聚焦电泳（IEF），接着在垂直方向进行SDS-PAGE。

一、血浆蛋白质的种类

盐析法:将血浆蛋白质分为清蛋白和球蛋白两大类。

通过醋酸纤维膜电泳或琼脂糖凝胶电泳将血浆蛋白质分成清蛋白和α1、α2、β、γ-球蛋白等五个主要区带 。

二、血清蛋白质电泳组分的临床分析

（一）血清蛋白电泳的正常图谱 血清蛋白电泳（serum protein electrophoresis，SP