医学生物化学知识点总结

《医学生物化学》各章节知识点习题及参考答案

（单项选择题）

第一章 蛋白质化学

1.盐析沉淀蛋白质的原理是( )

A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点

E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点

提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2.关于肽键与肽，正确的是( )

A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽

D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链

提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3.蛋白质的一级结构和空间结构决定于( )

A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量

提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连

第一部分：名词解释

1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 2.氨基酸: 含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。

3.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 4.肽键：一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩和形成的化学键。 5.蛋白质的别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。 6.蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一个亚基与配体结合的现象。

7.蛋白质的变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 8.凝胶过滤：利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离

9.层析：待分离的蛋白质溶液经过一个固定物质时，根据待分离的蛋白质颗粒的大小，电荷多少及亲和力使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同流速经固定相而达到分离蛋白质的目的。

10.胶原蛋白：胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。P62 11.

1、 简述糖的有氧氧化及三羧酸循环的生理意义。 答：（1）糖的有氧氧化的生理意义：基本意义是为机体的生理活动提供能量，1mol葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2时可净生成38或36molATP，它是机体获得能量的主要方式；代谢过程中许多中间产物是体内合成其它物质的原料，所以与其它物质代谢密切联系；它与糖的其它代谢途径亦有密切联系。

（2）三羧酸循环的生理意义：三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大营养素分解代谢

的共同途径，也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。

2、 什么是酮体？如何产生，又如何被利用？ 答：（1）酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类中间产物，包括乙酰乙酸、β—羟丁酸和丙酮。

（2）酮体的产生： 合成部位：肝细胞线粒体。 合成原料：乙酰CoA。

反应过程及限速酶：关键步骤是2分子乙酰CoA缩合成1分子乙酰乙酰CoA，后者再与1分子乙酰CoA缩合成HMG—CoA；关键酶是HMG—CoA合成酶。

（3）酮体的利用：肝内生酮肝外用。 乙酰乙酸硫激酶

Β—羟丁酸→乙酰乙酸—————————→2×乙酰CoA→进入三羧酸循环氧化供能 琥珀酰C

（适用于临床、预防、口腔、麻醉、检验、护理、妇幼、

应用心理、中西医结合本科教学）

兰州大学基础医学院

医学生物化学与分子生物学研究所

二OO五年九月 修订

前 言

为了提高生物化学的教学质量，结合我院的教学计划，根据全国规划教材周爱儒主编《生物化学》第六版，编写了本教学大纲，作为教师组织教学和学生学习的依据。

本大纲将各章目的要求分项列出，每章要点具体介绍，可供学生参阅。 根据我院的教学计划，医学生物化学的理论课教学时数为54学时。 为了提高学生阅读有关英文专业书刊的能力，每章中还列出了本章出现的生化专业英文词汇，以便学生熟记。

医学生物化学与分子生物学研究所

2005年9月

目 录

绪论 ........................................................................................................................ 1 第一章 蛋白质的结构与功能 ............................................................................ 1 第二章 核酸

03任务

一、单项选择题（共 30 道试题，共 60 分。） 1. 真核基因表达调控的意义是 A. 调节代谢，适应环境 B. 调节代谢，维持生长 C. 调节代谢，维持发育与分化 D. 调节代谢，维持生长发育与分化

E. 调节代谢，适应环境，维持生长、发育与分化 2. 对tRNA的正确叙述是 A. 含有较少稀有碱基 B. 二级结构呈灯草结构

C. 含有反密码环，环上有反密码子

D. 5'-端有-C-C-A-OH E 存在细胞核，携带氨基酸参与蛋白质合成

3. RNA逆转录时碱基的配对原则是 A. A－C B. U－A C. C－U D. G－A E. U－T

4. 真核生物遗传密码AUG代表 A. 启动密码 B. 终止密码 C. 色氨酸密码 D. 羟酪氨酸密码 E. 羟蛋氨酸密码

5. 大多数基因表达调控基本环节是 A. 发生在复制水平 B. 发生在转录水平 C. 发生在转录起始 D. 发生在翻译水平 E. 发生在翻译后水平

6. 蛋白质生物合成后加工的方式有 A. 切除多肽链N端的羟蛋氨酸 B. 甲硫键的形成 C. 氨基残基侧链的修饰 D. 改变空间结构 E. 切掉部分多肽

7.

1.氨基酸有两种不同的构形，即L型和D型，组成人体蛋白质的氨基酸都是2.（ 多肽链）是蛋白质分子的最基本结构形式。

3.DNA复制时辨认复制起点主要靠（特殊DNA序列）来辨认。

4.蛋白质生物合成中每生成一个肽键，需消耗高能磷酸键数为（4个分子）。

5.（肽键）是联合氨基酸之间的共价键。

6.蛋白质分子的一级结构首先研究清楚的是（人胰岛素）。

7.阅读mRNA密码子的方向是5′--3′.

8“转录”是指DNA指导合成（RNA）的过程：翻译是指由RNA指导合成（蛋白质）。

9.蛋白质分子的构象又称为（空间结构），立体结构，或高级结构，它是蛋白质分子中原子核集团在三维空间上的排列和分布。

10.CM在（小肠黏膜上皮细胞）合成，极低密度脂蛋白在（肝脏）合成。

11.在mRNA分子中，可作为蛋白合成时的起始密码子的是（AUG）,终止密码子是（UAA.UGA.UAG）.

12.转运线粒体外的NADH至线粒体的方式是(苹果酸-天冬氨酸)和(磷酸甘油)穿梭作用。

13.（赖氨酸）氨基酸脱羧基作用生成尸氨，（鸟氨酸）氨基酸脱羧基作用生成腐氨，它们均有降压作用。

14.醛固酮的主要作用是（保钠）和（排钾）。

15.苯丙酮尿症患者体内缺乏（苯丙氨酸羟化）酶，而白化病患者体内缺乏（酪氨酸

1、 简述糖的有氧氧化及三羧酸循环的生理意义。 答：（1）糖的有氧氧化的生理意义：基本意义是为机体的生理活动提供能量，1mol葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2时可净生成38或36molATP，它是机体获得能量的主要方式；代谢过程中许多中间产物是体内合成其它物质的原料，所以与其它物质代谢密切联系；它与糖的其它代谢途径亦有密切联系。

（2）三羧酸循环的生理意义：三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大营养素分解代谢

的共同途径，也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。

2、 什么是酮体？如何产生，又如何被利用？ 答：（1）酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类中间产物，包括乙酰乙酸、β—羟丁酸和丙酮。

（2）酮体的产生： 合成部位：肝细胞线粒体。 合成原料：乙酰CoA。

反应过程及限速酶：关键步骤是2分子乙酰CoA缩合成1分子乙酰乙酰CoA，后者再与1分子乙酰CoA缩合成HMG—CoA；关键酶是HMG—CoA合成酶。

（3）酮体的利用：肝内生酮肝外用。 乙酰乙酸硫激酶

Β—羟丁酸→乙酰乙酸—————————→2×乙酰CoA→进入三羧酸循环氧化供能 琥珀酰C

第六章糖代谢

糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。

根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白

其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式

糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架

一、糖的生理功能

1. 氧化供能

2. 机体重要的碳源

3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。

二、糖代谢概况——分解、储存、合成

三、糖的消化吸收

食物中糖的存在形式以淀粉为主。

1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。

消化过程：口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘

吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖

吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT）转运。

SGLT 2.吸收吸收途径： 小肠肠腔 肠粘膜上皮细胞 体循环 肝脏 门静脉各种组织细胞

四、糖的无氧分解 过程 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生

《医学生物化学》期末复习指导

重庆电大巴南分校 叶大有

2010年12月

第一部分 复习考试须知

《医学生物化学》是由中央电大开设的药学专业专科层次的一门必修课，本课程教学计划、考试要求等有关事项由中央电大决定。所以，考试的有关内容及要求以中央电大的有关资料、重庆电大网上所挂内容为依据。

（一）考试内容及要求

本课程的考试命题依据是中央广播电视大学高等专科药学专业医学生物化学教学大纲、文字教材和考核说明。文字教材以周爱儒、黄如彬主编、北京大学医学出版社2004年8月出版的《医学生物化学》为主。

（二） 考试形式

闭卷考试。 （形成性考核占20%）。 考试时间：90分钟 （三）试题类型

考题类型主要为：名词解释、填空题、选择题；问答题。 （四）考试要注意的问题

1、一定要全部解答，不能留空白。

2、计算题占有较大分数比例，一定要认真完成。 3、考试时资料带齐，对教材、复习资料一定要熟悉。

第二部分、复习应考资料的准备和使用

参加考试时，以下资料应该熟悉。 （一）平时作业

平时作业与考试题型和要求基本是一致的，根据过去考试的情况看也有重复，有些考题其实就是作业题。

（二）期末复习指导

期未考试前中央电大下发有期末复习指导（本期以本次

《生物化学》教学大纲

课程名称：生物化学 计划学时：54学时 计划学分：3学分 课程类别：必修课 课程性质：专业基础课 适用专业：临床医学专业 开设学期：第二学期

制订单位：基础医学部生化教研室 执笔人：周宗煊

一、课程的性质、任务

生物化学基础是研究生物体的物质组成和结构以及生物体内发生的各种化学变化的科学，是临床医学专业的一门重要专业基础课程，它的任务是研究生物体内的物质组成、分子结构及与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递；从而为后续课程及疾病的诊断、治疗和预防提供理论依据。

二、课程教学目标 （一）知识教学目标

1、认识生物分子的结构组成、特性与功能及其代谢规律等基础知识。 2、熟悉生物遗传信息的基本过程。

3、理解机体内物质代谢与机能活动的关系。

（二）能力培养目标

1、具有基本实验操作机能。

2、运用生物化学基本理论观察、思考、分析和解决问题的能力。

四、课程内容及要求： 第一部分 理论教学

第一章 蛋白质化学（5学时）

教学目的与要求：

1. 掌握蛋白质的元素组成及特点，氨基酸的结构特点及连接方式。 2. 掌握蛋白质各级结构及维持各级结构稳定的作用力。 3. 掌握蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质变性。

4. 熟悉蛋白质的胶体