河南大学832生物化学的参考书

414《生物化学》复习大纲

一.考试性质

生物化学研究生入学考试是为我校招收生物化工、制药工程、发酵工程硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试，其指导思想是既要有利于国家对高层次人才的选拔，又要有利于促进生物化学课程教学质量的提高，考试对象为从2002年起参加我校硕士研究生入学生物化学考试的考生。

二.考试的基本要求

要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径及调控方法，理解基因表达调控和基因工程的基本理论，能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。

1.考试方法和考试时间

硕士研究生入学生物化学考试为笔试，总分150，考试时间为3小时。

2.参考书：

《生物化学》第三版 王镜岩主编 高教出版社

《新编生物化学实验讲义》谢宁昌主编 未出版

3.试题类型：

一. 填空题 20分（20题，1分/题） 二. 是非题 20分（20题，1分/题）

三. 简答题 50分（10题，5分/题，含1～2道计算题）

四. 论述题 60分（3题，20分/题）

4.考试内容、考试要求

第一部分 糖类、脂类、激素类、维生素与辅酶类化学

掌握：单糖的鉴定原理；单糖、二糖、寡

414《生物化学》复习大纲

一.考试性质

生物化学研究生入学考试是为我校招收生物化工、制药工程、发酵工程硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试，其指导思想是既要有利于国家对高层次人才的选拔，又要有利于促进生物化学课程教学质量的提高，考试对象为从2002年起参加我校硕士研究生入学生物化学考试的考生。

二.考试的基本要求

要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径及调控方法，理解基因表达调控和基因工程的基本理论，能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。

1.考试方法和考试时间

硕士研究生入学生物化学考试为笔试，总分150，考试时间为3小时。

2.参考书：

《生物化学》第三版 王镜岩主编 高教出版社

《新编生物化学实验讲义》谢宁昌主编 未出版

3.试题类型：

一. 填空题 20分（20题，1分/题） 二. 是非题 20分（20题，1分/题）

三. 简答题 50分（10题，5分/题，含1～2道计算题）

四. 论述题 60分（3题，20分/题）

4.考试内容、考试要求

第一部分 糖类、脂类、激素类、维生素与辅酶类化学

掌握：单糖的鉴定原理；单糖、二糖、寡

一． 是非题

1.所有单糖都具有还原性。

5.疏水蛋白的折叠伴随着多肽的熵增，因此在溶液中蛋白质可自发折叠。 6.蛋白质是两性电解质，核酸不是两性电解质。

9.由于DNA的两条链互补，所以两条链的（G+C）%含量是相同的。 10.酶原激活是酶蛋白构象发生变化的结果。

15.脂肪酸合成与脂肪酸分解都是由多酶体系催化完成的。 17.电子传递抑制剂和解偶联剂，都可阻止电子的传递。

氨基酸分解过程中，主要都是先转换成“一碳单位”再进行分解的。 20.转氨酶的作用机制是典型的依次反应机制

2、 脂的皂化值越大，表明组成油脂的脂酸碳链越长

3、 天然活性球蛋白通常比变性蛋白具有抵抗蛋白水解酶的作用。 4、 CNBr能使Gly?Met?Pro三肽断裂。

13、一种能阻碍RNA合成的抑制剂通常会立即影响DNA的合成。 14、遗传密码的简并性是指一些密码适用于一种以上的氨基酸。

二． 填空题

1. 维系蛋白质二级结构的作用力主要是-----------，维系蛋白质三级结构的作用力主要是---------。 2. 酶被底物饱和时，酶促反应速度与酶的浓度----------，与底物浓度----------。 3. 参与磷脂合成的核苷酸是-----

2002年中国海洋大学生物化学A考研真题 一、名词解释（每题2分，共10题，20分） 1.酶绝对专一性与相对专一性： 2.Edman 降解： 3.结构域：

4.凯氏（Kjeldahl）定氮法： 5.离子交换层析： 6.限制酶图谱： 7.糖异生作用： 8.盐析与盐溶： 9.酶工程： 10.同工酶：

二、单项选择题（从四个选项中选出1个正确答案，并将其编号填入括号内，每小题1分，共10分）

1.下列脂质中，在生物膜中含量最多的是（ ）。 A.磷脂 B.胆固醇 C.糖脂 D.三酰甘油

2.有两分子丙酮酸转变成一分子葡萄糖所消耗的高能键数是（ ） A. 3 B. 4 C. 6 D. 8

3.下列基因除何者外，都属于多拷贝基因？（ ）

A. tRNA基因 B. rRNA C.胰岛素基因 D.组蛋白基因 4.某一符合米氏常数的酶，当[S]＝2Km时，其反应速率V等于：（ ）

A. Vmax B. 2/3Vmax C. 3/2Vmax D. 2Vmax E. 1/2Vmax 5. Km值是指（ ）

2002年中国海洋大学生物化学A考研真题 一、名词解释（每题2分，共10题，20分） 1.酶绝对专一性与相对专一性： 2.Edman 降解： 3.结构域：

4.凯氏（Kjeldahl）定氮法： 5.离子交换层析： 6.限制酶图谱： 7.糖异生作用： 8.盐析与盐溶： 9.酶工程： 10.同工酶：

二、单项选择题（从四个选项中选出1个正确答案，并将其编号填入括号内，每小题1分，共10分）

1.下列脂质中，在生物膜中含量最多的是（ ）。 A.磷脂 B.胆固醇 C.糖脂 D.三酰甘油

2.有两分子丙酮酸转变成一分子葡萄糖所消耗的高能键数是（ ） A. 3 B. 4 C. 6 D. 8

3.下列基因除何者外，都属于多拷贝基因？（ ）

A. tRNA基因 B. rRNA C.胰岛素基因 D.组蛋白基因 4.某一符合米氏常数的酶，当[S]＝2Km时，其反应速率V等于：（ ）

A. Vmax B. 2/3Vmax C. 3/2Vmax D. 2Vmax E. 1/2Vmax 5. Km值是指（ ）

个人收集整理 仅供参考学习

《生物化学》课程（090205）教学大纲

一、课程基本信息

课程中文名称:生物化学 课程代码：090205

学分与学时：5.5学分104学时(其中理论80学时，实验24学时) 课程性质：专业必修

授课对象：生物技术与应用专业 二、课程教学目标与任务

生物化学是在分子水平上阐明生命现象化学本质的科学。是生命科学的一门重要专业基础课。

通过本课程的学习，使学生掌握：生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂肪代谢、类脂代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达等理论知识及基本实验技术。生物化学作为现代生物学的理论和技术基础，成为生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的必修课，它的分支几乎扩展到生物学的各个研究领域，是《分子生物学》、《细胞生物学》、《植物生理学》、《基因工程》、《基因组学》等课程的先修课。教学中除了要求学生掌握基本的生物化学知识体系外，着重培养学生的独立思考能力、动手能力和实验技能，为学习后继课程打好基础。个人收集整理 勿做商业用途 三、学时安排

课程内容与学时分配表

章节 一 二 三 四 五 六 七 八 内容 绪论 蛋

《生物化学》期末考试题 A

一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷

2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )

重庆大学2007年硕士研究生入学考试试卷

生物化学

一、 1． A． B．

概念题（每题3分，共24分） 有关限速酶的论述错误的是：

催化代谢途径第一步反应的酶多为限速酶 代谢途径中相对活性最高的酶是限速酶，对整个代谢途径的流量起关键作用

C． 分支代谢途径各分支的第一个酶经常是该分支的限速酶 D． 限速酶是受代谢物调节的别构酶

2． 有关蛋白质变性作用的论述错误的是：

A． 变性作用指的是蛋白质在某些环境因素作用下，高级结构破坏，丧失其生

物学活性

B． 某些变性蛋白在去掉变性因素之后，可以完全或部分恢复原有构象和活性 C． 许多变性蛋白水溶性降低，易被蛋白酶降解

D． 蛋白质变性之后，多处肽链断裂，相对分子质量变小 3． 有关酶的概念的叙述，正确的一项是： A． 所有的蛋白质都有酶活性 B． 其底物都是有机化合物

C． 其催化活性都需要特异的辅助因子 D． 酶不一定都是蛋白质

4． 下列不是操纵子的组成部分的是： A． 结构基因 B． 启动子 C． 操纵基因 D． 阻遏物 5．（G+C）含量愈高，Tm愈高的原因是： A．G-C之间形成了1个共价键 B．G-C之间形成了2个氢键 C．G-C之间形成了离子键 D．G-C之间形成了3个氢键

第二章蛋白质

1.什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？ 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 不同的氨基酸排列使得氨基酸R基之间以及多肽链间形成不同的相互作用，这些相互作用使肽链产生一定折叠以及特定的空间结构，所以蛋白质的一级结构决定其空间结构。

2.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？ 蛋白质的空间结构：蛋白质的构象，分子中各个原子和基团绕键旋转时可能形成的不同的立体结构。

肽链经α螺旋，β折叠和β转角形成蛋白质二级结构，而在二级结构基础上进一步卷曲折叠又形成蛋白质三级结构，再通过非共价键形成四级结构，这些特定形态即是空间结构。 关系：当蛋白质空间结构发生改变或遭到破坏时，它的生物学功能也随之发生改变甚至丧失。

3.测定蛋白质多肽链N端和C端的常用方法有哪些？基本原理是什么?

测N端——2,4—二硝基氟苯（DNFB）法；异硫氰酸苯酯(PITC)法;丹磺酰氯（DNS）法;氨肽酶法。

测C端——肼解法；还原法；羧肽酶法。

原理：1）多肽或蛋白质的游离末端氨基与DNFB反应，生成DNP-多肽或DNP-蛋白质。DNP-多肽水解，只剩DNP-氨基

生物化学C Biochemistry C

课程代码：180004 课程性质：学科基础课 学时：72学分：4

预修要求：《无机化学》、《有机化学》、《分析化学》

内容简介：生物化学是介于生物与化学之间的边缘学科。该课程是生物相关本科专业的学位课程，在学生修完无机化学、有机化学、分析化学、动物学和植物等课程后，供学生必修的一门学科基础课。本课程主要讲授构成生物体的生物大分子的组成、结构、性质和生物功能以及这些生物分子在细胞内新陈代谢的途径及伴随的能量转换，遗传信息的传递和表达等内容。 选用教材或参考书：

教材：《生物化学简明教程》.罗纪盛主编．高等教育出版社2001 参考书：《生物化学》.沈同主编.高等教育出版社1999

《生物化学》.郑集主编.高等教育出版社1998

《生物化学教程》．沈仁权主编.高等教育出版社1993

《基础生物化学实验》．北师大生化教研室编.高等教育出版社1982

《生物化学C》课程教学大纲

课程性质：学科基础课

课程代码：180004

学时：72（讲课学时：56实验学时：16课内实践学时: ） 学分：4.0

适用专业：野生动物与自然保护区管理、动物医学、林学、动物科学等 一、课程教学基本要求

本课程教学要求学生掌