动物生物化学知识点总结

第一部分：名词解释

1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 2.氨基酸: 含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。

3.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 4.肽键：一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩和形成的化学键。 5.蛋白质的别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。 6.蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一个亚基与配体结合的现象。

7.蛋白质的变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 8.凝胶过滤：利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离

9.层析：待分离的蛋白质溶液经过一个固定物质时，根据待分离的蛋白质颗粒的大小，电荷多少及亲和力使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同流速经固定相而达到分离蛋白质的目的。

10.胶原蛋白：胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。P62 11.

第六章糖代谢

糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。

根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白

其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式

糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架

一、糖的生理功能

1. 氧化供能

2. 机体重要的碳源

3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。

二、糖代谢概况——分解、储存、合成

三、糖的消化吸收

食物中糖的存在形式以淀粉为主。

1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。

消化过程：口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘

吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖

吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT）转运。

SGLT 2.吸收吸收途径： 小肠肠腔 肠粘膜上皮细胞 体循环 肝脏 门静脉各种组织细胞

四、糖的无氧分解 过程 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生

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考研专业课：生物化学备考知识点总结

21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。

第一章 糖类化学

学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。

第二章 脂类化学

学习指导：一、重要概念 水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。

第三章 蛋白质化学

学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反

扬州大学2017年攻读硕士学位研究生入学考试试题

重要知识点汇编 （食品生物化学）

第一章

生物化学的的概念

生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，是研究生命的化学本质的科学。它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展

1．静态生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面

1．生物体的物质组成、结构与功能：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

2．物质代谢与调控：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程在细胞内进行的，是最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

1.

天然脂肪酸在结构上有那些特点。天然脂肪酸通常具有偶数碳原子，链长一般为12-22碳。脂肪酸可分为饱和、单不饱和与多不饱和脂肪酸。不饱和脂肪酸的双键位置，有一个双键几乎总是处于C9-C10之间(△9)，并且一般是顺式的。指出下列膜脂的亲水部分和疏水部分磷脂酰乙醇胺 胆固醇

半乳

糖基脑苷脂 卵磷脂

2. 什么叫蛋白质的变性？哪些因素能导致蛋白质的变性？ 3. 哪些因素影响蛋白质的溶解度？如何影响？

4.

有一蛋白质分子在pH=7的水溶液中折叠成球状。请回答下列问题：（1）在Val、Pro、His、Asp、Phe、Ile和Lys中，哪些位于分子内部？哪些位于什么叫蛋白质的构象？维持蛋白质构象的作用力有哪些？

5. 蛋白质如何进行分类？

6. 分别说明pH、温度、酶浓度对酶促反应速度的影响。 7. 什么是酶的活性部位？别构部位？ 8. 简述锁钥学说、诱导契合学说的要点。 9.

过氧化氢酶的Km值为2.5 10 2

mol/L，当H2O2的浓度

为100mmol/L时，过氧化氢酶被底物所饱和的百分数是多

少？

10. 什么是酶的专一性？有那些类型？ 11. 与其它催化剂相比，酶有那些催化特征？ 12.

什么叫酶活力？如何测定酶活力？

呼吸链中存在如下反应：

（1）NADH

第五章 生物氧化

一、名词解释

1.氧化磷酸化 2.呼吸链 3.化学渗透学说 4.偶联部位 二、单项选择题

（在备选答案中只有一个是正确的）

1．下述有关氧化磷酸化的描述哪一项是错误的（ ）

A.在线粒体内膜上进行

B.是指呼吸链上的电子传递与ADP磷酸化遇联进行的过程 C.氧化磷酸化的效率可用P/O比值表示

D.在无氧的情况下，糖酵解过程生成的NADH靠穿梭进入线粒体呼吸链彻底氧化 2．下列不是高能磷酸化合物的是（ ）

A.ATP B.6-P-G C.磷酸烯醇式丙酮酸 D.氨其甲酰磷酸 3．下列物质对氧化磷酸化无明显影响的是（ ）

A.寡霉素 B.甘氨酸 C.2，4-二硝基苯酚 D.氰化物 4．下列关于FAD等的描述那一条是错误的（ ）

A.FAD只传递电子，不传递氢 B.FAD是一种辅基

C.FAD传递氢机制与FMN相同

D.FAD分子中含一分子核黄素，一分子腺嘌呤，二分子核糖，二分子磷酸 5．琥珀酸氧化呼吸链成分中没有（ ）

A.FMN B.铁硫蛋白 C.FAD

生物化学总结

选择题10X2

判断题10X1

名词解释10X3

简答题3X6

计算题2X6

论述题10

选择题第一章

1.纤维素与半纤维素的最终水解产物是（B）

A.杂合多糖B.葡萄糖C.直链淀粉D.支链淀粉

2.纤维素的组成单糖和糖苷键的连接方式是（C）

A.α-1→4-葡萄糖B.β-1→3-葡萄糖

C.β-1→4-葡萄糖D.β-1→4-半乳糖

3.下列关于糖原结构的陈述哪个是不正确的（

A.含α-1,4糖苷键B.含α-1，6糖苷键

C.由葡萄糖组成D.无分支

4.支链淀粉的空间构象是（A）

A.卷曲螺旋形B.锯齿形

C.直线形D.环状

5.单糖与磷酸缩合生成的化合物属于（B）

A.糖苷B.糖脂C.糖醛酸D.酰胺D）

判断题

1.葡萄糖和甘露糖是差向异构体（√）

2.葡萄糖溶液发生变旋现象的本质是葡萄糖分子中既有醛基又有羟基。它们彼此相互作用可以形成半缩醛，使原来羰

基的C1变成了不对称碳原子。（×）

3.醛式葡萄糖变成环状后，无还原性。（×）

4.呋喃式葡萄糖比吡喃式葡萄糖更稳定。（×）

5.在溶液中β-D-吡喃葡萄糖比β-D-呋喃葡萄糖更稳定。（√）

6.变旋现象是由于糖在溶液中起了化学作用。（×）

7.一切有旋光性的糖都有变旋现象。（

一、蛋白质的化学 1、蛋白质的分子组成

（1）元素组成蛋白质分子主要含有碳、氢、氧和氮元素，大部分蛋白质还含硫，有的还含少量的磷、铁、碘、硒等元素。

蛋白质含氮量约为16%, 蛋白质的含量＝蛋白质含氮量×100/16=蛋白质含氮量×6.25 （2）基本单位------氨基酸,除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸。 结构通式，氨基酸的名称，三字母缩写、单字母简写 分类：酸性、碱性、极性、非极性

脂肪族、芳香族、杂环亚氨基酸、杂环氨基酸

2、蛋白质的分子结构（蛋白质各级结构的特点，维系各级结构的键和力）

（1）肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的酰胺键。肽：氨基酸借肽腱连接形成的产物。蛋白质分子就是通过若干肽腱将氨基酸连接而成的链状结构。由二个氨基酸形成的肽称二肽，三个则称三肽，以此类推。

（2）一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，是蛋白质最基本的结构，肽腱是蛋白质一级结构的主要化学键。一级结构是其高级结构及生物学活性的基础。

（3）二级结构--α螺旋和β折叠（β转角、无规卷曲）：指多肽链主链骨架在各个局部由于折叠、盘曲而形成的高级结构。α螺旋：通常为右手螺旋顺得针方向，每圈含3.6个氨基酸残基氨基酸侧链伸向螺

第一章 绪 论

一、名词解释 1、生物化学

第二章 核酸的化学

一、名词解释 7、增色效应 10、减色效应 二、填空题

5、DNA的中文全称是 ，RNA的中文全称是 ；DNA中的戊糖是 ，RNA中的戊糖是 。

6、细胞质中的RNA主要包括三种类型，即 、 及 ，其中文全称分别是 、 及 。

7、组成核酸的基本结构单位是 ，其由 、 和 3种分子组成。 8、核苷分子中，嘧啶碱基与戊糖形成 键；而嘌呤碱基与戊糖形成 键。 13、稳定DNA结构的因素主要有 、 和 。

14、一般说，核酸及其降解物核苷酸对紫外光产生光吸收的最大吸光波长为 。 三、单项选择题

3． tRNA3′端的序列为：

A. -ACC B.-CAC C.-ACA D.-CCA 5．下列关于RNA结构的叙述，错误的是：

A．RNA的结构象DNA一样

实验一 血清蛋白质含量测定

牛血清蛋白：BSA。

血浆：指血液的液体成分，淡黄色（因含胆红素）。含白蛋白、球蛋白、纤维蛋白原。血液经抗凝处理、离心沉淀后，获得的液体部分。

血清：血液凝固后，释出的液体。不含纤维蛋白原及游离钙离子。

蛋白质定量分析是动物生物化学和其他生命科学研究中经常用到的实验项目。蛋白质是生物体内最为重要的生物大分子之一，其种类繁多、结构多样、功能各异，而且分子量相差很大，所以很难建立一个理想而通用的蛋白质定量分析方法。目前测定蛋白质含量的方法很多，常用的测定方法有Folin—酚法（Lowry法）、紫外吸收法、凯氏定氮法、考马斯亮蓝染料结合法等，每种方法在实践中都有其优点和局限性。本实验采用考马斯亮蓝染料结合法（Bradford法）。(灵敏度最高)

一、实验目的

1．掌握分光光度法测定的原理，分光光度计的结构和基本操作要点

（光源-单色器-样品室-检测器-显示器）

2．掌握考马斯亮蓝染料结合法测定蛋白质含量的原理和操作方法 3．掌握微量移液器的使用方法

4．了解蛋白质含量测定中标准曲线的制作方法

二、实验原理

染料考马斯亮蓝G-250（R250，结合后可以解离）在游离状态下呈红色，最大吸收峰为465 nm。它能与蛋白质的疏水