基础生物化学知识点总结

第一部分：名词解释

1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 2.氨基酸: 含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。

3.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 4.肽键：一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩和形成的化学键。 5.蛋白质的别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。 6.蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一个亚基与配体结合的现象。

7.蛋白质的变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 8.凝胶过滤：利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离

9.层析：待分离的蛋白质溶液经过一个固定物质时，根据待分离的蛋白质颗粒的大小，电荷多少及亲和力使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同流速经固定相而达到分离蛋白质的目的。

10.胶原蛋白：胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。P62 11.

第六章糖代谢

糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。

根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白

其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式

糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架

一、糖的生理功能

1. 氧化供能

2. 机体重要的碳源

3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。

二、糖代谢概况——分解、储存、合成

三、糖的消化吸收

食物中糖的存在形式以淀粉为主。

1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。

消化过程：口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘

吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖

吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT）转运。

SGLT 2.吸收吸收途径： 小肠肠腔 肠粘膜上皮细胞 体循环 肝脏 门静脉各种组织细胞

四、糖的无氧分解 过程 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生

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考研专业课：生物化学备考知识点总结

21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。

第一章 糖类化学

学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。

第二章 脂类化学

学习指导：一、重要概念 水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。

第三章 蛋白质化学

学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反

扬州大学2017年攻读硕士学位研究生入学考试试题

重要知识点汇编 （食品生物化学）

第一章

生物化学的的概念

生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，是研究生命的化学本质的科学。它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展

1．静态生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面

1．生物体的物质组成、结构与功能：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

2．物质代谢与调控：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程在细胞内进行的，是最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

生物化学总结

选择题10X2

判断题10X1

名词解释10X3

简答题3X6

计算题2X6

论述题10

选择题第一章

1.纤维素与半纤维素的最终水解产物是（B）

A.杂合多糖B.葡萄糖C.直链淀粉D.支链淀粉

2.纤维素的组成单糖和糖苷键的连接方式是（C）

A.α-1→4-葡萄糖B.β-1→3-葡萄糖

C.β-1→4-葡萄糖D.β-1→4-半乳糖

3.下列关于糖原结构的陈述哪个是不正确的（

A.含α-1,4糖苷键B.含α-1，6糖苷键

C.由葡萄糖组成D.无分支

4.支链淀粉的空间构象是（A）

A.卷曲螺旋形B.锯齿形

C.直线形D.环状

5.单糖与磷酸缩合生成的化合物属于（B）

A.糖苷B.糖脂C.糖醛酸D.酰胺D）

判断题

1.葡萄糖和甘露糖是差向异构体（√）

2.葡萄糖溶液发生变旋现象的本质是葡萄糖分子中既有醛基又有羟基。它们彼此相互作用可以形成半缩醛，使原来羰

基的C1变成了不对称碳原子。（×）

3.醛式葡萄糖变成环状后，无还原性。（×）

4.呋喃式葡萄糖比吡喃式葡萄糖更稳定。（×）

5.在溶液中β-D-吡喃葡萄糖比β-D-呋喃葡萄糖更稳定。（√）

6.变旋现象是由于糖在溶液中起了化学作用。（×）

7.一切有旋光性的糖都有变旋现象。（

一、蛋白质的化学 1、蛋白质的分子组成

（1）元素组成蛋白质分子主要含有碳、氢、氧和氮元素，大部分蛋白质还含硫，有的还含少量的磷、铁、碘、硒等元素。

蛋白质含氮量约为16%, 蛋白质的含量＝蛋白质含氮量×100/16=蛋白质含氮量×6.25 （2）基本单位------氨基酸,除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸。 结构通式，氨基酸的名称，三字母缩写、单字母简写 分类：酸性、碱性、极性、非极性

脂肪族、芳香族、杂环亚氨基酸、杂环氨基酸

2、蛋白质的分子结构（蛋白质各级结构的特点，维系各级结构的键和力）

（1）肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的酰胺键。肽：氨基酸借肽腱连接形成的产物。蛋白质分子就是通过若干肽腱将氨基酸连接而成的链状结构。由二个氨基酸形成的肽称二肽，三个则称三肽，以此类推。

（2）一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，是蛋白质最基本的结构，肽腱是蛋白质一级结构的主要化学键。一级结构是其高级结构及生物学活性的基础。

（3）二级结构--α螺旋和β折叠（β转角、无规卷曲）：指多肽链主链骨架在各个局部由于折叠、盘曲而形成的高级结构。α螺旋：通常为右手螺旋顺得针方向，每圈含3.6个氨基酸残基氨基酸侧链伸向螺

第一章 蛋白质的结构与功能

一、名词解释

肽键 ：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。 等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

三、填空题

1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。 3，紫外吸收法（280 nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有 色氨酸， 苯丙氨酸，或 酪氨酸。 5，蛋白质结构中主键称为 肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、 范德华力、二硫键 等，次级键中属于共价键的有 范德华力、二硫键

第二章 核酸的结构与功能

一、名词解释

DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。

DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。

三、填空题

1，核酸可分为 DNA 和 RNA 两大类，前者主要存在于真核细胞的 细胞核

生物化学总结酶

1.定义：具有高效性与特异性的生物催化剂。 2.酶作为生物催化剂的特点： a.酶具有很高的催化效率。 b.酶具有高度专一性。 c.酶易失活。

d.酶活性受到调节和控制。

3.酶作用专一性的机制与假说:锁钥学说、诱导契合学说。

4.酶的化学组成：

5.酶的命名：反应物：反应物+反应类型+酶。 6.六大酶类：

1.酶通过降低反应的活化能，从而使反应速率增大。 2.酶与底物复合物的形成：。

3.酶的活性部位：蛋白质的结构决定功能，酶活性部位的结构特点决定酶行使其催化功能的特点。活性部位是酶结合和催化底物反应的场所，是酶分子表面的一小部分区域，其功能基团包含催化基团与结合基团。

特点：a.活性部位在酶分子整个体积中只占很小的一部分。

b.酶的活性部位具有三维立体结构。 c.酶的活性部位是酶分子上的一个裂隙。

d.活性部位具有与底物相对互补的结构，酶活性部位具有柔性，可发生诱导契合。

e.底物通过非共价作用结合到酶分子上。 f.活性部位对酶的整体构象具有依赖性。 4.影响酶催化效率的因素：

非共价作用：邻近效应与定向效应、底物的形变与诱导契合(←过渡态理

基础生物化学习题

生物化学习题

生物化学教研室 二〇〇七年四月

第一章 核酸的结构和功能 一、选择题

1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（ ）。

A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐

2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（ A、DNA的Tm值 B、序列的重复程度 C、核酸链的长短 D、碱基序列的互补 3、核酸中核苷酸之间的连接方式是（ ）。 A、2’，5’—磷酸二酯键 B、氢键 C、3’，5’—磷酸二酯键 D、糖苷键 4、tRNA的分子结构特征是（ ）。

A、有反密码环和3’—端有—CCA序列 B、有反密码环和5’—端有—CCA序列C、有密码环 D、5’—端有—CCA序列

5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系（

食品专业考试大纲

掌握：在理解准确、透彻的基础上，能熟练自如的运用并分析解决实际问题； 熟悉：能说明其要点，解决实际问题； 了解：概略知道其原理及应用范畴。 第一部分 专业基础知识

一、 食品化学和食品生物化学 （一） 水

1、 熟悉水的结构特征；水在食品中的存在形式。 食品中含的水有二种存在形式，一种是与普通水一样能自由流动的水，称为自由水或游离水。另一种是与食品中蛋白质、碳水化合物等以氢键结合而不能自由运动的结合水。 结合水（束缚水、固定水）：1）化合水；2）邻近水；3）多层水 自由水（体相水）：1）滞化水；2）毛细管水 结合水与自由水的性质差异

结合水与自由水的不同：不易蒸发；不易冻结(-40?C)；不能作为溶剂；不能为微生物所利用 自由水则具有上述的各种能力。

食品的含水量，是指其中自由水与结合水的总和。 2、 掌握水分活度；水分活度对食品加工的影响。

水分活度(water activity，Aw)：即某含水体系中的水蒸汽压p和相同温度下纯水蒸汽压p0的比值。Aw = p/p0

Aw反映了水与各种非水成分缔合的强度，能够更可靠地预测食品的稳定性、安全和其他性质。它是微生物生长、酶活性和化学反应与水分之间相关性的最佳表达方式。

水分活