生物化学与生物物理进展

第一章 糖类生物化学进展

糖类生物化学是研究糖缀合物中糖链的种类、结构、生物合成和生物学功能的一门科学。其研究领域包括糖化学、糖链生物合成、糖链在复杂生物系统中的功能和糖链操作技术。对糖缀合物糖链的认识和研究始于19 世纪,从20世纪70 年代开始,糖化学(Carbohydrate Chemistry) 和生物化学的结合使糖链的细胞和分子生物学研究成为可能,糖的研究也得到了复兴，便诞生了一个新的研究领域。Rademacher、Parekh和Dwek于1988 年首先提出糖生物学Glycobiology的概念。

1. 糖链种类与结构的多样性

糖类是含多羟基的醛或酮类化合物，由碳Ｃ、H、O三种元素组成，其分子式通常以Cn(H2O)n 表示，故俗称为\碳水化合物\。实际上，这 一名称并不确切，如脱氧核糖、鼠李糖等糖类不符合通式，而甲醛、乙酸等虽符合这个通式但并不是糖。 根据分子的构成，糖可分为单糖、寡糖、多糖、衍生糖和结合糖。寡糖由2-6个单糖分子构成，其中以双糖最普遍。寡糖和单糖都可溶于水，多数有甜味。多糖由多个单糖聚合而成，又可分为同聚多糖和杂聚多糖。同聚多糖由同一种单糖构成，杂聚多糖由两种以上单糖构成。糖链与蛋白质或脂类物质构成的复合分子称

个人收集整理 仅供参考学习

《生物化学》课程（090205）教学大纲

一、课程基本信息

课程中文名称:生物化学 课程代码：090205

学分与学时：5.5学分104学时(其中理论80学时，实验24学时) 课程性质：专业必修

授课对象：生物技术与应用专业 二、课程教学目标与任务

生物化学是在分子水平上阐明生命现象化学本质的科学。是生命科学的一门重要专业基础课。

通过本课程的学习，使学生掌握：生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂肪代谢、类脂代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达等理论知识及基本实验技术。生物化学作为现代生物学的理论和技术基础，成为生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的必修课，它的分支几乎扩展到生物学的各个研究领域，是《分子生物学》、《细胞生物学》、《植物生理学》、《基因工程》、《基因组学》等课程的先修课。教学中除了要求学生掌握基本的生物化学知识体系外，着重培养学生的独立思考能力、动手能力和实验技能，为学习后继课程打好基础。个人收集整理 勿做商业用途 三、学时安排

课程内容与学时分配表

章节 一 二 三 四 五 六 七 八 内容 绪论 蛋

第二章 蛋白质与非蛋白含氮化合物的代谢紊乱

一、1.A 2.C 3.E 4.E 5.E 6.D 7.D 8.D 9.A 10.D 11.B 12.D 13.A 14.E 15.C 16.E 17.D 18.A 1．AMP在体内分解时，首先形成的核苷酸是

A IMP B XMP C GMP D CMP E UMP 2．AMP和GMP在细胞内分解时，均首先转化成

A 黄嘌呤 B 次黄嘌呤 C 次黄嘌呤核苷酸 D 黄嘌呤核苷酸 E 黄嘌呤核苷 3．血浆清蛋白所具有的功能一般不包括

A营养修补作用 B维持胶体渗透压 C运输载体作用 D作为血液酸碱缓冲成分 E免疫和防御功能 4．血浆清蛋白水平一般不下降的病理情况是

A手术后 B吸收功能紊乱 C营养不良 D肾病综合征 E急性肝炎早期 5．不属急性时相反应蛋白的是

A ALB B AAG C Hp D C3 E LDL 6．急性时相反

第二章蛋白质

1.什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？ 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 不同的氨基酸排列使得氨基酸R基之间以及多肽链间形成不同的相互作用，这些相互作用使肽链产生一定折叠以及特定的空间结构，所以蛋白质的一级结构决定其空间结构。

2.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？ 蛋白质的空间结构：蛋白质的构象，分子中各个原子和基团绕键旋转时可能形成的不同的立体结构。

肽链经α螺旋，β折叠和β转角形成蛋白质二级结构，而在二级结构基础上进一步卷曲折叠又形成蛋白质三级结构，再通过非共价键形成四级结构，这些特定形态即是空间结构。 关系：当蛋白质空间结构发生改变或遭到破坏时，它的生物学功能也随之发生改变甚至丧失。

3.测定蛋白质多肽链N端和C端的常用方法有哪些？基本原理是什么?

测N端——2,4—二硝基氟苯（DNFB）法；异硫氰酸苯酯(PITC)法;丹磺酰氯（DNS）法;氨肽酶法。

测C端——肼解法；还原法；羧肽酶法。

原理：1）多肽或蛋白质的游离末端氨基与DNFB反应，生成DNP-多肽或DNP-蛋白质。DNP-多肽水解，只剩DNP-氨基

生物化学C Biochemistry C

课程代码：180004 课程性质：学科基础课 学时：72学分：4

预修要求：《无机化学》、《有机化学》、《分析化学》

内容简介：生物化学是介于生物与化学之间的边缘学科。该课程是生物相关本科专业的学位课程，在学生修完无机化学、有机化学、分析化学、动物学和植物等课程后，供学生必修的一门学科基础课。本课程主要讲授构成生物体的生物大分子的组成、结构、性质和生物功能以及这些生物分子在细胞内新陈代谢的途径及伴随的能量转换，遗传信息的传递和表达等内容。 选用教材或参考书：

教材：《生物化学简明教程》.罗纪盛主编．高等教育出版社2001 参考书：《生物化学》.沈同主编.高等教育出版社1999

《生物化学》.郑集主编.高等教育出版社1998

《生物化学教程》．沈仁权主编.高等教育出版社1993

《基础生物化学实验》．北师大生化教研室编.高等教育出版社1982

《生物化学C》课程教学大纲

课程性质：学科基础课

课程代码：180004

学时：72（讲课学时：56实验学时：16课内实践学时: ） 学分：4.0

适用专业：野生动物与自然保护区管理、动物医学、林学、动物科学等 一、课程教学基本要求

本课程教学要求学生掌

血液的生物化学

一、选择题 （一） A 型题

1 ．人体的血液总量占体重的

A ． 5% B ． 8% C ． 55% D ． 60% E ． 77% 2 ．血液的 pH 平均 为

A ． 7.30 B ． 7.40 C ． 7.50 D ． 7.60 E ． 7.70

3 ．在 pH8.6 的缓冲液中，进行血清蛋白醋酸纤维素薄膜电泳，泳动最快的是 A ． α 1 - 球蛋白 B ． α 2 - 球蛋白 C ． β- 球蛋白 D ． γ- 球蛋白 E ．清蛋白

4 ．浆细胞合成的蛋白质是

A ．清蛋白 B ．纤维蛋白原 C ．纤维粘连蛋白 D ． γ 球蛋白 E ．凝血酶原 5 ．血浆清蛋白的功能不包括

A ．营养作用 B ．缓冲作用 C ．运输作用 D ．免疫功能 E ．维持血浆胶体渗透压

6 ．在血浆内含有的下列物质中，肝脏不能合成的是 A ．清蛋白 B ． γ- 球蛋白 C ．凝血酶原 D ．纤维粘连蛋白 E ．纤维蛋白原 7 ．绝大多数血浆蛋白质的合成场所是

A ．肾脏 B ．骨髓 C ．肝脏 D ．肌肉 E ．脾脏 8 ．唯一不存在于正常人血浆中的凝血因子是

A ．因子 Ⅲ B ．纤维蛋白原 C

第六章 酶

一、选择题 单选题

1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？

A．作用时间 B．底物浓度 C．抑制剂浓度 D．酶与底物亲和力的大小 E．酶与抑制剂亲和力的大小

2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？

A．不可逆抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用 E．反竞争性抑制作用 3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于

A．反馈抑制 B．底物抑制 C．竞争性抑制 D．非竞争性抑制 E．反竞争性抑制 4．酶的活性中心是指

A．整个酶分子的中心部位 B．酶蛋白与辅酶结合的部位 C．酶发挥催化作用的部位 D．酶分子表面上具有解离基团的部位

E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。

5．符合竞争性抑制作用的说法是

A．抑制剂与底物结合 B．抑制剂与酶的活性中心结合 C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间

生物化学实验指导 实验一 蛋白质性质实验

【实验目的】

加深对蛋白质胶体分子稳定因素的认识，了解蛋白质的沉淀反应、变性作用的原理及其相互关系。 【实验原理】

1.蛋白质的沉淀反应

蛋白质分子由于形成水化层和双电层而成为稳定的胶体颗粒。但是，蛋白质胶体颗粒的稳定性是有条件的、相对的。在一定的物理化学因素影响下，蛋白质颗粒失去电荷、脱水，甚至变性而丧失稳定因素，即以固态形式从溶液中析出，这种作用称为蛋白质的沉淀反应。该反应可分为以下两种类型：

（1）可逆沉淀反应

在发生沉淀反应时，蛋白质虽已沉淀析出，但其分子内部结构并未发生显著变化，基本

上保持原有的性质。沉淀因素除去后，蛋白质沉淀可再溶于原来的溶剂中。这种沉淀

反应

为可逆沉淀反应。属于此类反应的有盐析作用；在低温下，乙醇或丙酮对蛋白质的短时间作

用以及等电点沉淀等。

用大量中性盐使蛋白质从溶液中析出的过程称为蛋白质的盐析作用。蛋白质是亲水胶体，在高浓度的中性盐影响下，蛋白质分子被盐脱去水化层，同时，蛋白质分子所带的电荷被中和，蛋白质的胶体稳定性遭到破坏而沉淀析出。沉淀出的蛋白质仍保持其天然蛋白质的性质，若减低盐的浓度时，还能溶解。

（2）不可逆的沉淀反应

在发生沉淀反应时，蛋白质的分子内部结

名词解释

蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。 结构域：结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，分子量较大的蛋白质常可折叠成多哥结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。 蛋白质变性：在某些物理或化学因素作用下蛋白质的特定空间构象被破坏，从有序变为无序，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失，称为蛋白质的变性。

核酸的一级结构：指构成核酸的核苷酸或脱氧核苷酸的排列顺序，即核苷酸序列。

DNA变性：在某些理化因素（温度，PH，离子强度等）作用下，DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，事双链解离为单链，这种现象称为DNA变性。 核酸的分子杂交：在DNA的复性过程中，不同种类的DNA或RNA单链存在一定的碱基配对关系，从而可以形成杂化双链，两条单链可以分别来自DNA或RNA，这样的现象称为核酸的分子杂交。

hnRNA：即核内不均一RNA，是真核生物基因转录过程中产生的mRNA初级产物，具有不稳定，大小不一，分子量大的特点。 酶的活性中心：指酶

《生物化学》重点与习题

绪论

教学目的与要求：

1、掌握生物化学的概念，生物化学研究的内容。 2、理解生物化学与化学及有关生物学科间的关系。

3、了解生物化学的应用，生物化学的发展状况及生物化学课程的学习方法。

重点：

生物化学的概念及内容

第一章 蛋白质化学

教学目的与要求：

1、掌握蛋白质和氨基酸的主要理化性质，蛋白质的一、二级结构，掌握蛋白质分子结构与功能的关系。 2、理解肽键的概念，肽键的形成，蛋白质和氨基酸的组成成分和分类及重要的化学键。 3、了解蛋白质的三、四级结构，蛋白质和氨基酸的分离和提纯，蛋白质的生物学意义。

重点：

1、氨基酸与蛋白质的理化性质 2、蛋白质的一、二级结构 3、蛋白质结构与功能的关系

难点：

1、蛋白质的一级结构与空间结构 2、蛋白质结构与功能的关系

总结：

蛋白质的重要性、元素组成及基本结构单位，明确：蛋白质的特征性元素是氮，基本结构单位是氨基酸。氨基酸的结构通式和结构特征，熟练地掌握20种标准氨基酸、氨基酸重要的理化性质。

氨基酸之间的连接键——肽键。了解有关肽的概念：肽，肽键，氨基酸残基等。掌握肽的方向性问题：从左到右，为Ｎ端→Ｃ端。

蛋白质结构的层次：一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构