化学生物学小论文(6) - 图文
更新时间:2023-10-05 10:10:01 阅读量: 综合文库 文档下载
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化学生物学论文
班级:2009级化学生物学班
姓名:贺金峰 学号:2009111145
胰蛋白酶的研究及应用
贺金峰 2009111145 化学生物学班
摘要:以胰蛋白酶为例研究酶的结构与功能。酶学知识来源于生产与生活实践。我们祖先很早就会制酱和酿酒。西方国家于1810年发现酵母可将糖转化为酒精;1833年,Payen及Persoz从麦芽的水抽提物中用酒精沉淀得到一种热不稳定物,可使淀粉水解成可溶性糖;1878年德国科学家屈内(Kuhne)首先把这类物质称为酶(enzyme,其意“在酵母中” )。1860年法国科学家巴斯德(Pasteur)认为发酵是酵母细胞生命活动的结果,细胞破裂则失去发酵作用。1897年,Buchner兄弟首次用不含细胞的酵母提取液实现了发酵,证明发酵是酶作用的化学本质,获得1911年诺贝尔化学奖。1926年,美国生化学家Sumner第一次从刀豆得到脲酶结晶,并证明是蛋白质。1930年,Northrop得到胃蛋白酶的结晶(1946年二人共获诺贝尔化学奖)。1963年测定第一个牛胰RNaseA序列(124aa);1965年揭示卵清溶菌酶的三维结构(129aa)。
酶是由活细胞合成的,对其特异底物起高效催化作用的生物催化剂
(biocatalyst)。已发现的有两类:主要的一类是蛋白质酶(enzyme),生物体内已发现4000多种,数百种酶得到结晶。美国科学家Cech于1981年在研究原生动物四膜虫的RNA前体加工成熟时发现核酶“ribozyme”,为数不多,主要做用于核酸(1989年的诺贝尔化学奖)。酶所催化的反应称为酶促反应。在酶促反应中被催化的物质称为底物,反应的生成物称为产物。酶所具有的催化能力称为酶活性。酶作为生物催化剂,具有一般催化剂的共性,如在反应前后酶的质和量不变;只催化热力学允许的化学反应,即自由能由高向低转变的化学反应;不改变反应的平衡点。但是,酶是生物大分子,又具有与一般催化剂不同的特点。
一、单纯酶和结合酶
单纯酶是仅由肽链构成的酶。如脲酶、一些消化蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶等。
结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成,前者称为酶蛋白(apoenzyme),决定酶的特异性和高效率;后者称为辅助因子(cofactor),决定反应的种类和性
质。两者结合形成的复合物称为全酶(holoenzyme),这两部分对于催化活性都是必需的。
酶蛋白有单条肽链和多个亚基组成的。前者称为单体酶,为数不多,均为水解酶,如胰蛋白酶、核糖核酸酶、溶菌酶等;多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶称为寡聚酶,如磷酸化酶a,3-磷酸甘油醛脱氢酶等。
细胞内存在着许多由几种不同功能的酶彼此嵌合形成的多酶复合体,即多酶体系,它利于一系列反应的连续进行,如丙酮酸脱氢酶体系、脂肪酸合成酶复合体。在多酶体系中,能影响整条代谢途径方向和速度的酶称为关键酶,关键酶通常催化单向不平衡反应,或者是该多酶体系中催化活性最低的限速酶。
二、酶的辅因子
酶的辅助因子指金属离子或小分子有机化合物(又称辅酶与辅基)。 1.金属离子
约2/3的酶含有金属离子,常见的是K+、Na+、Mg2+、Cu2+(Cu+)、Zn2+、Fe2+(Fe3+)等。金属离子的作用是多方面的:参与酶的活性中心;在酶蛋白与底物之间起桥梁作用;维持酶分子发挥催化作用所必需的构象;中和阴离子,降低反应中的静电斥力。 2.辅酶与辅基
辅酶与辅基是一些化学稳定的小分子有机物,是维生素样的物质,参与酶的催化过程,在反应中传递电子、质子或一些基团。
辅酶与酶蛋白的结合疏松,可以用透析或超滤方法除去;辅基则与酶蛋白结合紧密,不能用上述方法除去。一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特异的酶,但一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合构成多种特异性酶,以催化各种化学反应。
三、酶的活性部位
酶的活性部位(active site)是它结合底物和将底物转化为产物的区域,又称活性中心。它是由在线性多肽链中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维小区(为裂缝或为凹陷)。酶活性部位的基团属必需基团,有二种:一是结合基团,
其作用是与底物结合,生成酶-底物复合物;二是催化基团,其作用是影响底物分子中某些化学键的稳定性,催化底物发生化学反应并促进底物转变成产物,也有的必需基团同时有这两种功能。还有一些化学基团位于酶的活性中心以外的部位,为维持酶活性中心的构象所必需,称为酶活性中心以外的必需基团。 构成酶活性中心的常见基团有组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基等。如丝氨酸蛋白酶家族的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶,都催化蛋白质的肽键使之水解,但底物的专一性由它们的底物-结合部位中氨基酸基团的性质所决定,与其作用的底物互补。像胰蛋白酶,在它的底物-结合部位有带负电荷的Asp残基,可与底物侧链上带正电荷的Lys和Arg相互作用,切断其羧基侧;胰凝乳蛋白酶在它的底物-结合部位有带小侧链的氨基酸残基,如Gly和Ser,使底物庞大的芳香的和疏水氨基酸残基得以进入,切断其羧基側;弹性蛋白酶有相对大的Val和Thr不带电荷的氨基酸側链,凸出在它的底物-结合部位,阻止了除Ala和Gly小側链以外的所有其他氨基酸。
胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 为蛋白酶的一种,EC3.4.21.4。在脊椎动物中,作为消化酶而起作用。胰蛋白酶由胰腺的腺泡细胞分泌的一种蛋白水解酶。初分泌出时为无活性的胰蛋白酶原,经肠激酶激活成为有活性的胰蛋白酶,后者又可激活胰蛋白酶原和胰糜蛋白酶原,使它们成为有活性的酶,作用于蛋白质和多肽,生成小分子的多肽和氨基酸。最适pH为8~9。作为胰液的成分而分泌,受肠激酶,或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶,是肽链内切酶,它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用,而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体,起活化作用。是特异性最强的蛋白酶,在决定蛋白质的氨基酸排列中,它成为不可缺少的工具。
胰蛋白酶的晶体结构
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