武汉理工大学硕士研究生入学考试“生物化学”考试大纲

武汉理工大学硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲

《生物化学》是生命科学的重要基础学科和前沿学科，与制药、材料、环境等学科产生越来越广泛的交叉。

一、评价目标与要求

1.重点考查生物化学的基础知识和基本理论。要求：①正确地理解和系统掌握生物化学的基本概念、基础知识、基本理论以及重要的假说、规律和论断；②比较全面地了解生物化学常用技术的原理和应用范围；

2.注重考查理论联系实际和综合分析应用能力。要求：能够运用掌握的理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。同时应适当了解生物化学及其技术的重大研究进展。

二、考试形式和试卷结构

考试形式：闭卷，笔试，本试卷满分为120分。

试卷结构（题型）：涉及名词解释、单项选择、判断、简答、计算、综合分析（包括一些实验内容）等题型，具体题型和分值分配在以上范围内组织安排。

三、考查内容

1.氨基酸与肽 1）蛋白质的化学组成；

2）氨基酸的结构特征、分类及英文缩写符号； 3）氨基酸的理化性质及重要化学反应； 4）氨基酸的分离和分析鉴定；

5）肽的形成、概念、结构、书写规范、理化性质及生物活性肽。

2.蛋白质

1）蛋白质的分类，蛋白质的分子大小与形状，蛋白质生物功能的多样性；

2）蛋白质一级结构：概念及形式，蛋白质一级结构测定（多肽链N端和C端氨基酸残基测定方法，所用蛋白酶，肽段的氨基酸序列测定方法，二硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定），多肽的人工合成；

3）蛋白质的高级结构：蛋白质空间构象的研究方法，多肽链折叠的空间限制，蛋白质二级结构（二级结构、肽键的二面角、肽平面等概念，二级结构的基本类型及其特征，а-角蛋白、β-角蛋白，胶原蛋白等常见纤维蛋白质等结构）；蛋白质高级结构的概念及形式（超二级结构、结构域、三级结构、四级结构），球状蛋白质三维结构的特征，亚基缔合与四级结构，维持蛋白质高级结构的作用力，次级键在维系蛋白质空间构象中的作用；

4）蛋白质结构与功能的关系： 蛋白质一级结构决定高级结构，蛋白质一级结构与功能的关系和高级结构与功能的关系（肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，蛋白质一级结构的变异与分子病，核糖核酸酶的变性与复性，胰岛素的变性与复性，免疫球蛋白的结构和类别等；

5）蛋白质的理化性质：蛋白质分子的大小与胶体性质，蛋白质的两性解离和等电点，

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蛋白质的紫外吸收，蛋白质的沉淀作用，蛋白质的变性作用，蛋白质的颜色反应等；

6）蛋白质的分离纯化和鉴定： 蛋白质的分离纯化的一般原则，蛋白质的分离纯化的方法（利用分子大小分离-离心、凝胶层析、超滤、透析、SDS聚丙烯酰胺凝胶对电泳等；利用溶解性分离纯化——沉淀、盐析等；利用带电性质分离纯化——电泳、离子交换层析；利用特异性分离纯化——亲和层析等），蛋白质的定性定量检测； 7)蛋白质多肽链折叠的研究进展，分子构象病。

3.核酸

1）核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能；

2）核苷酸的结构与性质——组成，碱基类型与结构特征，稀有碱基，戊糖结构及特征，核苷酸的结构，核苷酸的两性解离等；

3）核酸的结构：核酸的一级结构，Chargaff法则，DNA双螺旋结构模型，左手螺旋（Z-DNA），DNA的超螺旋结构，RNA的结构特点，RNA的类型，RNA的高级结构(tRNA的二、三级结构，真核生物mRNA结构特点，rRNA的结构等)；

4）核酸的理化性质：核酸的溶解性，核酸的水解，核酸的酸碱性质，核酸的紫外吸收特性，核酸的变性、复性和分子杂交，热变性和Tm值，DNA复性动力学，影响变性与复性的因素；

5）核酸的分离纯化与检测：核酸分离的一般原则，核酸的凝胶电泳，核酸分子印迹与杂交、PCR技术等，核酸及其组分含量的测定，核苷酸的分离分析等；

6）核酸研究的常用技术和方法，核酸研究进展，各类RNA的生物学功能，包括各种新发现的小RNA的功能。

4.酶

1）酶和生物催化剂的概念，酶在生命活动中的重要性；

2）酶催化作用特点，酶的化学本质及其分子组成（结合酶中辅因子及其与酶蛋白的关系），酶的命名和分类；

3）酶的活力表示方法，酶活力测定和酶的分离纯化方法；

4）酶催化作用机制：酶的分子结构特点（酶活性中心、必需基团、分子的柔性等），专一性作用机制（锁匙假设，诱导契合学说），高效作用机制，一些典型酶的催化反应机制（如溶菌酶、羧肽酶、核糖核酸酶、丝氨酸蛋白酶等）；

5）酶活性的调节控制和调节酶：别构调节，共价修饰调节，酶原激活，同工酶调节以及酶量调节等，包括有关概念，假设和实例）；

6）酶促反应动力学：酶促反应速率，米氏方程及其推导、动力学参数（米氏常数、最大速率）及其含义、动力学参数的双倒数作图法测定，影响酶反应速率的其他因素；

7）抑制剂对酶反应的影响，酶的抑制作用和抑制剂类型及特点，酶抑制作用在理论研究和生产中的应用等；

8）酶学研究进展：包括核酶、抗体酶的研究及应用，酶的生产和固定化等研究和应用。

5.维生素与辅酶

1）维生素的分类及性质：维生素的概念与分类，脂溶性维生素和水溶性维生素（维生

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素B2与FMN、FAD、泛酸、叶酸、生物素、维生素B6、维生素B族与辅酶等）

2）各种维生素的活性形式、生理功能：水溶性维和脂溶性生素的结构特点、生理功能和缺乏病（维生素A在视觉中的作用、维生素D与固醇、维生素C与坏血病等）

6.代谢总论与生物能学

1）新陈代谢的基本概念（物质代谢、能量代谢、分解代谢、合成代谢），新陈代谢的普遍原理与特点；

2）代谢过程中的重要物质：高能磷酸化合物（定义、类型），ATP的结构特征及其自由能释放，ATP重要生物学功能及系统的动态平衡，ATP、NADH、NADP、FAD及CoA等的特征和功能；

3）代谢途径的调节控制：热力学因素和限速步骤的酶活性和酶量调节。 4）新陈代谢的一般研究方法。

7.糖代谢

1）糖酵解：糖酵解概念，糖酵解途径、结果，NADH和丙酮酸的代谢去路，糖酵解的调节（调节的部位、关键酶及其调节方式）；

2）磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径的概念、基本过程、特点、与糖酵解途径的联系、限速部位及生物学意义。

3）三羧酸循环：丙酮酸脱氢酶系及其调控；三羧酸循环途径及ATP的生成、中间物回补、关键酶及其调节，三羧酸循环在代谢中的地位；

4）糖原代谢与糖的异生：糖原合成与分解的途径、关键酶及其调控，糖异生作用概念、场所、原料、关键步骤及生理意义；

8. 氧化磷酸化

1）电子传递过程和氧化呼吸链：线粒体的结构和跨膜转运系统，电子传递链（概念、组成、传递顺序），电子传递的抑制；

2）氧化磷酸化：概念，化学渗透学说，ATP合酶，P/O比，氧化与磷酸化的偶联，氧化磷酸化的抑制与解偶联作用，氧化磷酸化的速率调节（呼吸控制）；

9.脂类代谢

1）脂类的消化、吸收与转运，脂肪动员与限速酶；

2）甘油三酯代谢：甘油代谢，脂肪酸的β-氧化（β-氧化学说，脂肪酸的活化、跨膜转运、β-氧化过程及能量结算），脂肪酸的其他氧化方式；

3）酮体的代谢：酮体的概念、生成与利用，酮体生成的意义；

4）脂肪酸的生物合成：合成原料及其转运，软脂酸的合成过程，脂肪酸合酶，脂肪酸代谢调控；

5）胆固醇的代谢：合成部位、原料及胆固醇的转化及排泄； 6）磷脂的合成与分解；

7）乙醛酸循环：过程和特点、生物学意义、与TCA的联系。

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10.蛋白质和氨基酸代谢

1）蛋白质的体内降解：消化吸收，溶酶体的降解和泛素介导的降解； 2）氨基酸的脱氨基作用：氧化脱氨基作用，转氨基作用，联合脱氨基作用； 3）尿素循环：氨的转运，尿素循环过程及其与三羧酸循环的联系，尿素循环的调节； 4）重要的氨基酸衍生物：生物胺类，一碳单位；

5）氨基酸的生物合成：氮源和碳源，氨的同化，氨基酸合成的几条途径，谷氨酸、天冬氨酸和丙氨酸的分解与合成代谢。

11.核酸降解和核苷酸代谢 1）核酸的酶促降解；

2）嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的分解与碱基的分解代谢；

3）核苷酸的生物合成：嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的从头合成途径及与氨基酸代谢的联系，脱氧核苷酸的合成及dTMP的合成，核苷酸合成的交叉调节；

4）核苷酸代谢异常及抗代谢物。

12．物质代谢调节

1）物质代谢的联系：共同中间代谢物，糖、脂、氨基酸及核苷酸的代谢联系； 2）主要组织、器官代谢的特点及联系；

3）细胞水平的调节：细胞结构的分隔控制，酶活性的调节，酶量调节； 4）激素水平调节：改变膜的通透性，影响酶的活性，影响酶蛋白的合成；

13.DNA复制

1）DNA的复制：概念，DNA复制有关的酶、DNA半保留复制的基本过程； 2）DNA的损伤与修复的几种类型和方式；

14.RNA的生物合成

1）转录的基本概念，参与转录的酶及有关因子；

2）转录的基本过程；原核、真核生物的转录过程及异同点；

3）原核与真核生物RNA转录后加工：如内含子的剪接、编辑及化学修饰等；

15.蛋白质的生物合成

1）蛋白质合成体系：信使RNA，遗传密码，核糖体；

2）蛋白质生物合成过程，包括氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止； 3）多肽在合成后的定向输运与转译后加工。

四、参考书

1、《生物化学原理》，张楚富，高等教育出版社，2010年，第2版； 2、《生物化学》，王镜岩主编，高等教育出版社，2002年，第3版；

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本文来源：https://www.bwwdw.com/article/yylv.html