武汉理工大学硕士研究生入学考试“生物化学”考试大纲

更新时间:2023-11-12 10:58:01 阅读量: 教育文库 文档下载

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武汉理工大学硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲

《生物化学》是生命科学的重要基础学科和前沿学科,与制药、材料、环境等学科产生越来越广泛的交叉。

一、评价目标与要求

1.重点考查生物化学的基础知识和基本理论。要求:①正确地理解和系统掌握生物化学的基本概念、基础知识、基本理论以及重要的假说、规律和论断;②比较全面地了解生物化学常用技术的原理和应用范围;

2.注重考查理论联系实际和综合分析应用能力。要求:能够运用掌握的理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。同时应适当了解生物化学及其技术的重大研究进展。

二、考试形式和试卷结构

考试形式:闭卷,笔试,本试卷满分为120分。

试卷结构(题型):涉及名词解释、单项选择、判断、简答、计算、综合分析(包括一些实验内容)等题型,具体题型和分值分配在以上范围内组织安排。

三、考查内容

1.氨基酸与肽 1)蛋白质的化学组成;

2)氨基酸的结构特征、分类及英文缩写符号; 3)氨基酸的理化性质及重要化学反应; 4)氨基酸的分离和分析鉴定;

5)肽的形成、概念、结构、书写规范、理化性质及生物活性肽。

2.蛋白质

1)蛋白质的分类,蛋白质的分子大小与形状,蛋白质生物功能的多样性;

2)蛋白质一级结构:概念及形式,蛋白质一级结构测定(多肽链N端和C端氨基酸残基测定方法,所用蛋白酶,肽段的氨基酸序列测定方法,二硫键的断裂和多肽的分离,二硫键位置的确定),多肽的人工合成;

3)蛋白质的高级结构:蛋白质空间构象的研究方法,多肽链折叠的空间限制,蛋白质二级结构(二级结构、肽键的二面角、肽平面等概念,二级结构的基本类型及其特征,а-角蛋白、β-角蛋白,胶原蛋白等常见纤维蛋白质等结构);蛋白质高级结构的概念及形式(超二级结构、结构域、三级结构、四级结构),球状蛋白质三维结构的特征,亚基缔合与四级结构,维持蛋白质高级结构的作用力,次级键在维系蛋白质空间构象中的作用;

4)蛋白质结构与功能的关系: 蛋白质一级结构决定高级结构,蛋白质一级结构与功能的关系和高级结构与功能的关系(肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能,蛋白质一级结构的变异与分子病,核糖核酸酶的变性与复性,胰岛素的变性与复性,免疫球蛋白的结构和类别等;

5)蛋白质的理化性质:蛋白质分子的大小与胶体性质,蛋白质的两性解离和等电点,

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蛋白质的紫外吸收,蛋白质的沉淀作用,蛋白质的变性作用,蛋白质的颜色反应等;

6)蛋白质的分离纯化和鉴定: 蛋白质的分离纯化的一般原则,蛋白质的分离纯化的方法(利用分子大小分离-离心、凝胶层析、超滤、透析、SDS聚丙烯酰胺凝胶对电泳等;利用溶解性分离纯化——沉淀、盐析等;利用带电性质分离纯化——电泳、离子交换层析;利用特异性分离纯化——亲和层析等),蛋白质的定性定量检测; 7)蛋白质多肽链折叠的研究进展,分子构象病。

3.核酸

1)核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能;

2)核苷酸的结构与性质——组成,碱基类型与结构特征,稀有碱基,戊糖结构及特征,核苷酸的结构,核苷酸的两性解离等;

3)核酸的结构:核酸的一级结构,Chargaff法则,DNA双螺旋结构模型,左手螺旋(Z-DNA),DNA的超螺旋结构,RNA的结构特点,RNA的类型,RNA的高级结构(tRNA的二、三级结构,真核生物mRNA结构特点,rRNA的结构等);

4)核酸的理化性质:核酸的溶解性,核酸的水解,核酸的酸碱性质,核酸的紫外吸收特性,核酸的变性、复性和分子杂交,热变性和Tm值,DNA复性动力学,影响变性与复性的因素;

5)核酸的分离纯化与检测:核酸分离的一般原则,核酸的凝胶电泳,核酸分子印迹与杂交、PCR技术等,核酸及其组分含量的测定,核苷酸的分离分析等;

6)核酸研究的常用技术和方法,核酸研究进展,各类RNA的生物学功能,包括各种新发现的小RNA的功能。

4.酶

1)酶和生物催化剂的概念,酶在生命活动中的重要性;

2)酶催化作用特点,酶的化学本质及其分子组成(结合酶中辅因子及其与酶蛋白的关系),酶的命名和分类;

3)酶的活力表示方法,酶活力测定和酶的分离纯化方法;

4)酶催化作用机制:酶的分子结构特点(酶活性中心、必需基团、分子的柔性等),专一性作用机制(锁匙假设,诱导契合学说),高效作用机制,一些典型酶的催化反应机制(如溶菌酶、羧肽酶、核糖核酸酶、丝氨酸蛋白酶等);

5)酶活性的调节控制和调节酶:别构调节,共价修饰调节,酶原激活,同工酶调节以及酶量调节等,包括有关概念,假设和实例);

6)酶促反应动力学:酶促反应速率,米氏方程及其推导、动力学参数(米氏常数、最大速率)及其含义、动力学参数的双倒数作图法测定,影响酶反应速率的其他因素;

7)抑制剂对酶反应的影响,酶的抑制作用和抑制剂类型及特点,酶抑制作用在理论研究和生产中的应用等;

8)酶学研究进展:包括核酶、抗体酶的研究及应用,酶的生产和固定化等研究和应用。

5.维生素与辅酶

1)维生素的分类及性质:维生素的概念与分类,脂溶性维生素和水溶性维生素(维生

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素B2与FMN、FAD、泛酸、叶酸、生物素、维生素B6、维生素B族与辅酶等)

2)各种维生素的活性形式、生理功能:水溶性维和脂溶性生素的结构特点、生理功能和缺乏病(维生素A在视觉中的作用、维生素D与固醇、维生素C与坏血病等)

6.代谢总论与生物能学

1)新陈代谢的基本概念(物质代谢、能量代谢、分解代谢、合成代谢),新陈代谢的普遍原理与特点;

2)代谢过程中的重要物质:高能磷酸化合物(定义、类型),ATP的结构特征及其自由能释放,ATP重要生物学功能及系统的动态平衡,ATP、NADH、NADP、FAD及CoA等的特征和功能;

3)代谢途径的调节控制:热力学因素和限速步骤的酶活性和酶量调节。 4)新陈代谢的一般研究方法。

7.糖代谢

1)糖酵解:糖酵解概念,糖酵解途径、结果,NADH和丙酮酸的代谢去路,糖酵解的调节(调节的部位、关键酶及其调节方式);

2)磷酸戊糖途径:磷酸戊糖途径的概念、基本过程、特点、与糖酵解途径的联系、限速部位及生物学意义。

3)三羧酸循环:丙酮酸脱氢酶系及其调控;三羧酸循环途径及ATP的生成、中间物回补、关键酶及其调节,三羧酸循环在代谢中的地位;

4)糖原代谢与糖的异生:糖原合成与分解的途径、关键酶及其调控,糖异生作用概念、场所、原料、关键步骤及生理意义;

8. 氧化磷酸化

1)电子传递过程和氧化呼吸链:线粒体的结构和跨膜转运系统,电子传递链(概念、组成、传递顺序),电子传递的抑制;

2)氧化磷酸化:概念,化学渗透学说,ATP合酶,P/O比,氧化与磷酸化的偶联,氧化磷酸化的抑制与解偶联作用,氧化磷酸化的速率调节(呼吸控制);

9.脂类代谢

1)脂类的消化、吸收与转运,脂肪动员与限速酶;

2)甘油三酯代谢:甘油代谢,脂肪酸的β-氧化(β-氧化学说,脂肪酸的活化、跨膜转运、β-氧化过程及能量结算),脂肪酸的其他氧化方式;

3)酮体的代谢:酮体的概念、生成与利用,酮体生成的意义;

4)脂肪酸的生物合成:合成原料及其转运,软脂酸的合成过程,脂肪酸合酶,脂肪酸代谢调控;

5)胆固醇的代谢:合成部位、原料及胆固醇的转化及排泄; 6)磷脂的合成与分解;

7)乙醛酸循环:过程和特点、生物学意义、与TCA的联系。

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10.蛋白质和氨基酸代谢

1)蛋白质的体内降解:消化吸收,溶酶体的降解和泛素介导的降解; 2)氨基酸的脱氨基作用:氧化脱氨基作用,转氨基作用,联合脱氨基作用; 3)尿素循环:氨的转运,尿素循环过程及其与三羧酸循环的联系,尿素循环的调节; 4)重要的氨基酸衍生物:生物胺类,一碳单位;

5)氨基酸的生物合成:氮源和碳源,氨的同化,氨基酸合成的几条途径,谷氨酸、天冬氨酸和丙氨酸的分解与合成代谢。

11.核酸降解和核苷酸代谢 1)核酸的酶促降解;

2)嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的分解与碱基的分解代谢;

3)核苷酸的生物合成:嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的从头合成途径及与氨基酸代谢的联系,脱氧核苷酸的合成及dTMP的合成,核苷酸合成的交叉调节;

4)核苷酸代谢异常及抗代谢物。

12.物质代谢调节

1)物质代谢的联系:共同中间代谢物,糖、脂、氨基酸及核苷酸的代谢联系; 2)主要组织、器官代谢的特点及联系;

3)细胞水平的调节:细胞结构的分隔控制,酶活性的调节,酶量调节; 4)激素水平调节:改变膜的通透性,影响酶的活性,影响酶蛋白的合成;

13.DNA复制

1)DNA的复制:概念,DNA复制有关的酶、DNA半保留复制的基本过程; 2)DNA的损伤与修复的几种类型和方式;

14.RNA的生物合成

1)转录的基本概念,参与转录的酶及有关因子;

2)转录的基本过程;原核、真核生物的转录过程及异同点;

3)原核与真核生物RNA转录后加工:如内含子的剪接、编辑及化学修饰等;

15.蛋白质的生物合成

1)蛋白质合成体系:信使RNA,遗传密码,核糖体;

2)蛋白质生物合成过程,包括氨基酸的活化,肽链的起始、延伸和终止; 3)多肽在合成后的定向输运与转译后加工。

四、参考书

1、《生物化学原理》,张楚富,高等教育出版社,2010年,第2版; 2、《生物化学》,王镜岩主编,高等教育出版社,2002年,第3版;

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本文来源:https://www.bwwdw.com/article/yylv.html

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