生化名词解释

生物化学复习重点

生化名词解释

第一章 蛋 白 质

1．两性离子（dipolarion）

2．必需氨基酸（essential amino acid） 3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid)

5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration)

7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)

8．构象(conformation)

9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)

10．结构域(domain)

11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)

12．氢键(hydrogen bond)

13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)

14．离子键(ionic bond)

15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)

17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in)

20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation)

22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis） 24．层析（chromatography） 第二章 核 酸

1．单核苷酸(mononucleotide)

2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds） 3．不对称比率（dissymmetry ratio） 4．碱基互补规律(complementary base pairing)

5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron）

7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）

8．退火（annealing）

9．增色效应（hyper chromic effect） 10．减色效应（hypo chromic effect）

11．噬菌体（phage）

12．发夹结构（hairpin structure）

13．DNA 的熔解温度（melting temperature Tm）

14．分子杂交（molecular hybridization） 15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章 酶与辅酶 1．米氏常数（Km 值）

2．底物专一性（substrate specificity） 3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen）

13．酶的比活力（enzymatic compare energy） 14．活性中心（active center） 第四章 生物氧化与氧化磷酸化 1． 生物氧化（biological oxidation） 2． 呼吸链（respiratory chain）

3． 氧化磷酸化（oxidative phosphorylation） 4． 磷氧比P/O（P/O）

5． 底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6． 能荷（energy charg 第五章 糖 代 谢 1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation)

5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme）

11．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 第六章 脂类代谢

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生物化学复习重点

1． 必需脂肪酸（essential fatty acid） 2． 脂肪酸的α-氧化(α- oxidation) 3． 脂肪酸的β-氧化(β- oxidation) 4． 脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation) 5． 乙醛酸循环（glyoxylate cycle） 6． 柠檬酸穿梭(citriate shuttle)

7． 乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）

8． 脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）

第八章 含氮化合物代谢 1．蛋白酶（Proteinase） 2．肽酶（Peptidase）

3．氮平衡（Nitrogen balance）

4．生物固氮（Biological nitrogen fixation） 5．硝酸还原作用（Nitrate reduction） 6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）

7．转氨作用（Transamination）

8．尿素循环（Urea cycle）

9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid） 10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid） 11．核酸酶（Nuclease）

12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）

13．氨基蝶呤（Aminopterin） 14．一碳单位（One carbon unit）

第九章 核酸的生物合成 1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription） 3．逆转录（reverse transcription） 4．冈崎片段（Okazaki fragment） 5．复制叉（replication fork） 6．领头链（leading strand） 7．随后链（lagging strand） 8．有意义链（sense strand） 9．光复活（photoreactivation） 10．重组修复（recombination repair） 11．内含子（intron）

12．外显子（exon）

13．基因载体（genonic vector）

14．质粒（plasmid）

第十一章 代谢调节

1．诱导酶（Inducible enzyme） 2．标兵酶（Pacemaker enzyme） 3．操纵子（Operon） 4．衰减子（Attenuator） 5．阻遏物（Repressor）

6．辅阻遏物（Corepressor）

7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）

8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase） 9．共价修饰（Covalent modification） 10．级联系统（Cascade system） 11．反馈抑制（Feedback inhibition） 12．交叉调节（Cross regulation）

13．前馈激活（Feedforward activation） 14．钙调蛋白（Calmodulin） 第十二章 蛋白质的生物合成 1．密码子(codon)

2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon) 4．变偶假说(wobble hypothesis) 5．移码突变(frameshift mutant) 6．氨基酸同功受体(isoacceptor) 7．反义RNA(antisense RNA) 8．信号肽(signal peptide) 9．简并密码(degenerate code) 10．核糖体(ribosome) 11．多核糖体(poly some)

12．氨酰基部位(aminoacyl site) 13．肽酰基部位(peptidy site)

14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)

16．蛋白质折叠(protein folding) 17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)

19．亮氨酸拉链(leucine zipper)

20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)

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生物化学复习重点

第一章 蛋白质

1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。

2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。

3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。

4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。

7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。

8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。

15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。

17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。

18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。

21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。

22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。

23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。

24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

第二章 核酸

1. 单核苷酸(mononucleotide)：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。

2. 磷酸二酯键（phosphodiester bonds）：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。

3. 不对称比率（dissymmetry ratio）：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）示。 4. 碱基互补规律(complementary base pairing)：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。

5. 反密码子（anticodon）：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。

6. 顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。

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生物化学复习重点

7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。

8. 退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生

不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。

9. 增色效应（hyper chromic effect）：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。

10. 减色效应（hypo chromic effect）：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。

11. 噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。

12. 发夹结构（hairpin structure）：RNA 是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA 单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。

13. DNA 的熔解温度（Tm 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。

14. 分子杂交（molecular hybridization）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。

15. 环化核苷酸(cyclic nucleotide)：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH 及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。

第三章 酶与辅酶

1．米氏常数（Km 值）：用Ｋm 值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm 值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M 或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。

2．底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。 3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。 4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为13,000——35,000。

5．寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。亚基间以非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。寡聚酶的分子量从35 000 到几百万。

6．多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。多酶复合体的分子量都在几百万以上。

7．激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。

8．抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。

9．变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。

10．同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。 11．诱导酶：是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。

12．酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。 13．酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数，可以用下式表示： 活力单位数 比活力= 蛋白质量（mg）

14．活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。

第四章 生物氧化与氧化磷酸化

1． 生物氧化： 生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程

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生物化学复习重点

消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2 和H2O的同时，释放的能量使ADP 转变成ATP。

2． 呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。 3． 氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用，称为氧化磷酸化。氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP 的主要方式。

4、磷氧比：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP 的分子数）称为磷氧比值（P／O）。如NADH 的磷氧比值是3，FADH2 的磷氧比值是2。

5． 底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关，以底物水平磷酸

化方式只产生少量ATP。如在糖酵解（EMP）的过程中，3-磷酸甘油醛脱氢后产生的1,3-二磷酸甘油酸，在磷酸甘油激酶催化下形成ATP 的反应，以及在2-磷酸甘油酸脱水后产生的磷酸烯醇式丙酮酸，在丙酮酸激酶催化形成ATP 的反应均属底物水平的磷酸化反应。另外，

在三羧酸环（TCA）中，也有一步反应属底物水平磷酸化反应，如α-酮戊二酸经氧化脱羧后生成高能化合物琥珀酰～CoA，其高能硫酯键在琥珀酰CoA 合成酶的催化下转移给GDP 生成GTP。然后在核苷二磷酸激酶作用下，GTP 又将末端的高能磷酸根转给ADP 生成ATP。

6．能荷：能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体 中ATP-ADP-AMP 系统的能量状态。 能荷=[ATP]+12 [ADP][ATP]+[ADP]+[AMP]

第五章 糖 代 谢

1．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。

2．Q 酶：Q 酶是参与支链淀粉合成的酶。功能是在直链淀粉分子上催化合成（α-1，6）糖苷键，形成支链淀粉。 3．乳酸循环乳：酸循环是指肌肉缺氧时产生大量乳酸，大部分经血液运到肝脏，通过糖异生作用肝糖原或葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉利用，这样形成的循环称乳酸循环。

4．发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH 中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵。如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵。

5．变构调节：变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节。

6．糖酵解途径：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖 代谢最主要途径。

7．糖的有氧氧化：糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。 8．肝糖原分解：肝糖原分解指肝糖原分解为葡萄糖的过程。

9．磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。

10．D-酶：一种糖苷转移酶，作用于α-1，4 糖苷键，将一个麦芽多糖的片段转移到葡萄糖、麦芽糖或其它多糖上。 11．糖核苷酸：单糖与核苷酸通过磷酸酯键结合的化合物，是双糖和多糖合成中单糖的活化形式与供体。

第六章 脂类代谢

1．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。

2.α-氧化：α-氧化作用是以具有3-18碳原子的游离脂肪酸作为底物，有分子氧间接参与，经脂肪酸过氧化物酶催

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生物化学复习重点

化作用，由α碳原子开始氧化，氧化产物是D-α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸。

3. 脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA 和比原来少2 个碳原子的脂肪酸。

4. 脂肪酸ω-氧化：ω-氧化是C5、C6、C10、C12脂肪酸在远离羧基的烷基末端碳原子被氧化成羟基，再进一步氧化而成为羧基，生成α,ω-二羧酸的过程。

5. 乙醛酸循环：一种被修改的柠檬酸循环，在其异柠檬酸和苹果酸之间反应顺序有改变，以及乙酸是用作能量和中间物的一个来源。某些植物和微生物体内有此循环，他需要二分子乙酰辅酶A的参与；并导致一分子琥珀酸的合成。

6. 柠檬酸穿梭：就是线粒体内的乙酰CoA 与草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后经内膜上的三羧酸载体运至胞液中，在柠檬酸裂解酶催化下，需消耗ATP 将柠檬酸裂解回草酰乙酸和，后者就可用于脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后再氧化脱羧成丙酮酸，丙酮酸经内膜载体运回线粒体，在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸，这样就可又一次参与转运乙酰CoA 的循环。

7．乙酰CoA 羧化酶系：大肠杆菌乙酰CoA 羧化酶含生物素羧化酶、生物素羧基载体蛋白（BCCP）和转羧基酶三种组份，它们共同作用催化乙酰CoA 的羧化反应，生成丙二酸单酰-CoA。

8．脂肪酸合酶系统：脂肪酸合酶系统包括酰基载体蛋白（ACP）和6 种酶，它们分别是：乙酰转酰酶；丙二酸单酰转酰酶；β-酮脂酰ACP 合成酶；β-酮脂酰ACP 还原酶；β-羟；脂酰ACP 脱水酶；烯脂酰ACP 还原酶。 【为什么有的女性乳房那么：白嫩】【喷血组图】

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