生物化学考研名词解释 (华师大)part1

根据华师大指定的普通生物化学第四版和王镜岩生物化学整理

生物化学名词解

蛋白质化学

两性离子 指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 氨基酸 是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。 等电点 pI使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值 必需氨基酸 指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。

凯氏定氮法 蛋白质与亚硝酸反应，产生氮气，通过产生的氮气的量，来计算蛋白质的含量 茚三酮反应 在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

纸层析 是用滤纸作为支持物的一种分配层析，他是利用极性和非极性氨基酸在水和有机溶剂中溶解度不同的特点，在滤纸上进行分离的一种方法

分配层析 利用固定相与流动相之间对待分离组分溶解度的差异来实现分离的一种方法

Rf值 样品中某成分在纸层析或薄层层析特定溶剂系统中移动的距离与流动相前沿的距离之比。

肽 两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物

肽键 一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。

双缩脲反应 白质在碱性溶液中与硫酸铜作用形成紫蓝色络合物的呈色反应。在540nm 波长处有最大吸收。可用于蛋白质的定性和定量检测。

一级结构 指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置

二级结构 指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

三级结构 指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的

构象。

四级结构 指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维

结构。

超二级结构 指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

结构域 指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

构型 指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。

构象 指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

离子键 带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。

氢键指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力

Edman降解 从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

肽平面 肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。

α螺旋 蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.

疏水键 非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。

范德华力中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。

波尔效应 CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。 DPG 2,3-二磷酸甘油酸是红细胞中大量存在的糖代谢的中间产物。它能降低血红蛋白与氧

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气的亲和力，使血红蛋白的氧合曲线右移，但对氧和血红蛋白没有影响。

盐析质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

盐溶在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

蛋白质的复性指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的

现象。

层析按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

分级盐析 不同蛋白分子发生盐析所要求的离子浓度不同，因此可以通过在蛋白质溶液中加入不同量的中性盐，使不同蛋白质分别沉淀

蛋白质的沉淀作用在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。

蛋白质的变性蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

超滤 利用压力或离心力，使水和其它小分子物质通过半透膜，而大分子蛋白质被截留在膜上，从而起到浓缩和脱盐的作用。

疏水作用层析是利用蛋白质表面的非极性基团和介质上的非极性基团间的疏水作用来分离蛋白质的方法

凝胶过滤层析 也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

亲和层析 利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。

SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的 凝胶电泳以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。

透析（dialysis）通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了

高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。

双向电泳 等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图 镰刀型细胞贫血病 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（val），而不是下正常的谷氨酸残基(Gln)。

分子病：蛋白质分子一级结构的改变引起其生物功能的显著变化，甚至引起疾病。这种现象称为分子病

米伦反应 米伦试剂是硝酸汞、亚硝酸汞硝酸和亚硝酸的混合物，蛋白质加入米伦试剂后即产生白色沉淀，加热后变成红色。酚类化合物有此反应，酪氨酸及含酪氨酸的化合物都有此反应

乙醛酸反应 在蛋白溶液中加入乙醛酸，并沿试管壁慢慢注入浓硫酸，在两液层之间就会出现紫色环，凡含有吲哚基的化合物都有此反应。不含色氨酸的白明胶就无此反应。

坂口反应 精氨酸的胍基能与次氯酸钠（或次溴酸钠）及α萘酚在氢氧化钠溶液中产生红色物质。此反应可用来鉴定含精氨酸的蛋白质，也可定量测定精氨酸含量。

费林反应（Folin-酚）酪氨酸的酚基能还原费林试剂中的磷钼酸及磷钨酸，生成蓝色化合物。可用来定量测定蛋白含量。它是双缩脲反应的发展，灵敏度高。

化学修饰是指在较温和的条件下，以可控的方式使蛋白质与某种化学试剂起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链官能团发生共价化学改变。

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核酸化学

核苷 是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接

核苷酸 核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。

稀有碱基又称修饰碱基，这些碱基在核酸分子中含量比较少，但他们是天然存在不是人工合成的，是核酸转录之后经甲基化、乙酰化、氢化、氟化以及硫化而成。多半是主要碱基的甲基衍生物。tRNA中含有修饰碱基比较多，有的tRNA含有的稀有碱基达到10％。 假尿苷 假尿嘧啶核苷是由于碱基与核糖连接方式的与众不同，即尿嘧啶5位碳与核苷形成的C-C糖苷键。是一种特殊的核苷

cAMP环化核苷酸磷酸同时与核苷上两个羟基形成酯键，就形成环化核苷酸。最常见的是3',5'-环化腺苷酸(cAMP) 和cGMP。它们是激素作用的第二信使，起信号传递作用。可被磷酸二酯酶催化水解，生成相应的5'-核苷酸。

转化（作用） 一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。

转导（作用） 借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。

拓扑异构酶 通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键，然后重新缠绕和封口来改变DNA连环数的酶。拓扑异构酶Ⅰ、通过切断DNA中的一条链减少负超螺旋，增加一个连环数。某些拓扑异构酶Ⅱ也称为DNA促旋酶。

核小体 用于包装染色质的结构单位，是由DNA链缠绕一个组蛋白核构成的。

限制性内切酶 一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。限制性内切酶一般识别具有回文序列的结构

反向重复序列 在同一多核甘酸内的相反方向上存在的重复的核甘酸序列。在双链DNA中反向重复可能引起十字形结构的形成。

限制酶图谱（指纹图谱） 同一DNA用不同的限制酶进行切割，从而获得各种限制酶的切割位点，由此建立的位点图谱有助于对DNA的结构进行分析。

黏性末端 II型限制酶在限制性片段上留下的单链末端，可与对应的单链末端互补结合。 平整末端 当限制酶从识别序列的中心轴线处切开时，切开的DNA两条单链的切口，是平整的，这样的切口叫平末端。

链终止法 核酸模板在核酸聚合酶、引物、四种单脱氧碱基存在条件下复制或转录时，如果在四管反应系统中分别按比例引入四种双脱氧碱基，只要双脱氧碱基掺入链端，该链就停止延长，链端掺入单脱氧碱基的片段可继续延长。如此每管反应体系中便合成以共同引物为5’端，以双脱氧碱基为3’端的一系列长度不等的核酸片段。反应终止后，分四个泳道进行电泳。以分离长短不一的核酸片段(长度相邻者仅差一个碱基)，根据片段3’端的双脱氧碱基，便可依次阅读合成片段的碱基排列顺序。

夏格夫法则 所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。

大沟 和小沟 绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。

Hoogsteen配对 形成三股螺旋时，中间一条肯定是多聚嘌呤，在三条链中，双螺旋的两条链通过正常的Watson-Crick配对，而第三条链与中间那条链的配对称为Hoogsteen配对（形成Hoogsteen氢键）

H-DNA是由部分未缠绕的复合DNA中的一个富嘧啶链，经回折同复合体中伸展的富嘌呤链间形成Hoogsteen氢键而形成的分子内三螺旋，即DNA的双链所形成的三链螺旋。

超螺旋DNA的三级结构是指双螺旋的进一步扭曲。其基本形式是超螺旋，即螺旋的螺旋。因为超螺旋是在双螺旋的张力下形成的，所以只有双链闭合环状DNA和两端固定的线形DNA才能形成超螺旋，有切口的DNA不能形成超螺旋。

cDNA 与RNA链互补的单链DNA，以其RNA为模板，在适当引物的存在下，由依赖

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RNA的cDNA处理除去与其对应的RNA以后，以单链cDNA为模板，由依赖DNA的DNA聚合酶或依赖RNA的DNA聚合酶的作用合成双链cDNA。

A260/A280核酸在260nm有紫外吸收峰，蛋白质在280nm。一般测定OD260/OD280，DNA=1.8，RNA=2.0。

变性在一定条件下，双链DNA解链变成单链DNA的现象称为变性或熔化。

熔解温度 （Tm值） 双链DNA熔解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。

增色效应: 当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。

减色效应 变性DNA复性形成双螺旋结构后，其260nm紫外吸收会降低,这种现象叫减色效应

复性分数 f 1 1 kCot

Cot 指一定条件下的复性速度，Cot指Co与t的乘积，Co是变性DNA的原始浓度，t为复性时间

DNA印迹法(Southern blotting) DNA经酶切和凝胶电泳分离后转移至尼龙膜或硝酸纤维素薄膜上，用探针进行杂交后分析目的DNA片段的方法。

RNA印迹法 Northern blotting 将经过凝胶电泳分离的RNA转移到适当的微孔膜(如硝酸纤维素膜、尼龙膜等)上的技术, 膜上的RNA可再与标记的特异核酸探针杂交以分析特异性RNA。

Western印迹法 蛋白质经单向电泳后分离后被转移到硝酸纤维滤膜上，然后用放射性或酶标记的特异抗体来检测相应抗原的存在。

发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。

分子杂交 不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。

基因表达 指生物的遗传特征通过DNA mRNA 蛋白质过程来传递的，这一过程叫做基因表达

基因 也称为顺反子.泛指被转录的一个DNA片段。某些情况下，基因用来指编码一个功能蛋白或DNA分子的DNA片段。

单克隆抗体 由融合细胞产生克隆的过程称克隆化，克隆产生的抗体称为单克隆抗体 密码子（codon三联体密码）mRNA上3个相邻的核苷酸作为一个密码单位，叫做密码子 逆转录 以RNA为模板，依靠逆转录酶的作用，以四种脱氧核苷三磷酸(dNTP)为底物，产生DNA链。

酶化学

酶 （enzyme）是生物体产生的，有催化能力的蛋白质。

酶分类

氧化还原酶 催化氧化还原反应，如葡萄糖氧化酶，各种脱氢酶等

移换酶类 催化功能基团的转移反应，如各种转氨酶和激酶分别催化转移氨基和磷酸基的反应。移换酶也叫转移酶，多需要辅酶

水解酶类 催化底物的水解反应，如蛋白酶、脂肪酶等。起降解作用

裂合酶类 催化从底物上移去一个小分子而留下双键的反应或其逆反应。包括醛缩酶、水化酶、脱羧酶等。

异构酶类 催化同分异构体之间的相互转化。包括消旋酶、异构酶、变位酶等

合成酶类 催化由两种物质合成一种物质，必须与ATP分解相偶联。也叫连接酶，如DNA连接酶。

全酶 具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子

核酶 是具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂

抗体酶 通过改变抗体中与抗原结合的微环境，并在适当的部位引入相应的催化基团，所产

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生的具有催化活性的抗体

单体酶由一条肽链构成的酶称为单体酶

寡聚酶由多条肽链以非共价键结合而成的酶称为寡聚酶

多酶复合物有时在生物体内一些功能相关的酶被组织起来，构成多酶体系，依次催化有关的反应

中间产物学说在酶促反应中，酶先和底物结合成不稳定的中间配合物（ES），然后再生成产物（P），并释放出酶。反应式为S+E=ES→E+P，这里S代表底物，E代表酶，ES为中间产物，P为反应的产物

活性中心:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。

必须基团 酶表现催化所必须的部分，必须基团包括活性部位，但必须基团不一定是活性部位。

初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度（小于5mol/s）非常低，其逆反应可以忽略不计。

固定化酶 水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水的但仍具有酶活性的一种酶的衍生物

酶原激活 某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原(zymogen),使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活(zymogen activation)。本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段

诱导契合学说（induced fit theory）为说明底物与酶结合的特性，在锁钥学说的基础上提出的一种学说。底物与酶活性部位结合，会引起酶发生构象变化，使两者相互契合，从而发挥催化功能。

邻近效应与轨道定向（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。

共价催化 一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。

广义酸碱催化 质子受体或质子供体对酶反应的催化作用。

微环境效应 酶的活性部位通常位于酶分子表面的疏水裂隙中，即位于疏水微环境中，这样的微环境，其介电常数很低，有利于中间物的生成和稳定，从而加快反应速率

酶活力 在特定条件下，1分钟内转化1微摩尔底物所需的酶量为一个活力单位(U)。 Kat单位 1个Kat单位是指，在最适条件下，每分钟内转化一摩尔底物所需的酶量 比活力 每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位是u/mg。比活越高则酶越纯。

转换数（Kcat）每分子酶或每个酶活性中心在单位时间内能催化的底物分子数(TN)。相当于酶反应的速度常数kp。也称为催化常数（Kcat）。1/kp称为催化周期。碳酸酐酶是已知转换数最高的酶之一

米氏方程:表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度([s])关系的速度方程：v V S

Km S

米氏常数（Michaelis constant）在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km

最适应物 一种酶如果可以作用于多种底物，就有几个Km值，其中Km值最小的第五称作为该酶的最适应物

竞争性抑制 通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。

非竞争性抑制 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。

反竞争性抑制 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作

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