生物化学上册作业

一、问答题

1. 食用油长时间放置后,为什么会有异味?

2. 为什么有的抑制剂虽不与底物结合部位结合,但仍表现出竞争性抑制? 3. 肌红蛋白与血红蛋白的疏水侧链的比例有何不同?

4. DNA在纯水中为何易变性?

5. 蛋白质的酸水解通常只能检测到17种氨基酸,为什么?

6. 磷脂可作为细胞膜成分的分子特征是什么?

7. 简述Louis Pasteur, Eduard Buchner, James Sumner, J.B.S. Haldane 四位科学家在酶学（或者生物化学）研究发展所起到的重要贡献。

8. 利用SDS电泳和分子筛层析测得的血红蛋白的分子量是不同的,为什么? 9. 当酶溶液加热时，由于酶变性的失活，酶的催化活力随时间增加迅速降低。己糖激酶在45℃时，保温12分钟酶活丧失50%，但是当有酶底物存在的

时候，同样条件下，保温12分钟只有3%的酶活丧失。请解释为啥己糖激酶在底物存在情况下如此稳定。

10. 一位生物化学家在对某酶分离纯化过程中得到以下实验结果. 分离总蛋白含活力单位数 步骤 量(mg) 1. 粗分20,000 4,000,000 2. 离 5,000 3,000,000 3. 盐析 4,000 1,000,000 4. 等电200 900,000 5. 点分50 750,000 6. 离 45 675,000 离子交换 亲和层析 分子筛层析 回答下列问题:

(1).在这六步分离纯化过程中,

哪一步分离效果最好?哪一步最差?

(2).该酶是否已经纯化?还可以

用什么方法确定其是否纯化?

11. 在阳离子交换层析中,下列各组氨基酸,用pH=7.0的缓冲液洗脱.哪一个氨基酸先洗脱下来? (1).Asp-Lys. (2).Arg-Met. (3).Glu-Val. (4).Gly-Leu. (5).Ser-Ala.

12. 测定酶活力的时候为啥采用初速度？

13. 100毫升，pH1.72，0.1M的甘氨酸溶液用2M NaOH滴定。记录pH并绘制滴定曲线如下图。滴定曲线上有Ⅰ到Ⅴ五个重要的点。为下面的每段话从中选择一个合适的点。并加以说明。

（1） 甘氨酸主要以H3N-CH2-COOH的形式存在。 （2） 甘氨酸的净电荷是+?。 （3） 一半的氨基是离子化的。 （4） 此时的pH等于氨基的pKa值。 （5） 甘氨酸具有最大的缓冲能力。 （6） 甘氨酸的净电荷是零。 （7） 羧基完全被滴定。 （8） 甘氨酸完全被滴定。

+-（9） 甘氨酸主要以H3N-CH2-COO的形式

存在。

（10） 甘氨酸的净电荷是+1。

14.试解释酶为什么具有立体特异性。 15.蛋白质因变性发生沉淀作用和盐析

发生沉淀作用，两者本质上有何差别？如何区分？

16. 在给定的pH下，下述蛋白质在电场中向哪个方向移动，即向正极、负极还是不动？

（1） 卵清蛋白（pI=4.6），在pH5.8；（2）β-乳球蛋白（pI=5.2），在pH4.6和pH7.1；

（3）胰凝乳蛋白酶原（pI=9.1），在pH5.6和pH9.1和pH11。

17. 有二个DNA样品，分别来自两种未确认的细菌，两种DNA样品中的腺嘌呤碱基含量分别占它们DNA总碱基的32％和17％。这两个DNA样品的腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶和胸腺嘧啶的相对比例是多少？其中哪一种DNA是取自温泉（64℃）环境下的细菌，哪一种DNA是取自嗜热菌？答案的依据是什么？ 18. 下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有什么影响？

（a）血液中的pH由7.4下降到7.2。 （b）肺部CO2分压由6kPa（屏息）减少

本文来源：https://www.bwwdw.com/article/wvvv.html