第三章蛋白质ja

烹饪化学 第三章 黄刚平教案2005-7-04

第三章 蛋白质

学习重点

1.蛋白质的两性性质在烹饪中应用； 2.蛋白质变性在烹饪中应用； 3.蛋白质胶体性在烹饪中应用；

4.肉蛋白和面粉蛋白在加工中的变化和功能性质。

☆ 重点 ◇ 难点 * 选学 10学时

学习内容

第一节 蛋白质的化学基础知识（2学时）

一、蛋白质的化学组成（氨基酸及其分类） 二、蛋白质的分子结构 三、蛋白质的分类☆

第二节 蛋白质的性质及在烹饪中的应用（4学时）

一、蛋白质性质概述

二、氨基酸和蛋白质的两性性质及应用☆ 三、蛋白质的变性及应用☆ 四、蛋白质的胶体性及应用☆◇ 五、蛋白质的界面性质及应用

第三节 烹饪加工中蛋白质的化学变化*（1学时）

一、蛋白质水解

二、蛋白质分子交联 三、氨基酸裂解和异构化

第四节 常见食品的蛋白质（3学时）

一、动物肉类蛋白☆ 二、乳蛋白质 三、卵类蛋白 四、谷类蛋白质☆ 五、大豆蛋白

第一节 蛋白质的化学基础知识 教材p32-41

一、蛋白质的化学组成

(一)蛋白质的元素组成

C、H、O、N、S、P等蛋白质的主要元素组成。氮的含量几乎是恒定的。一般来说，蛋白质的平均含氮量为16％，l克N与l00／16＝6.25克蛋白质相当，因此在实际中，只要测出样品的含N量，就可以用6.25来计算其蛋白质的量，所以6.25称为蛋白质系数。

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（二）蛋白质的构成单元——氨基酸

蛋白质分子是由C、H、O、N等先构成一种有机小分子，以它为结构单元，再构成高分子量的蛋白质分子。这个结构单元叫氨基酸。

1.氨基酸概念和通式

氨基酸是含有氨基的羧酸。除甘氨酸外，天然存在的氨基酸都是L型的α-氨基酸，其通式如下：

COOH?—氨基NH2CR侧链基团H羧基?—氢?—碳原子

通式中的R是叫侧链基团，不同的氨基酸其R不同。 2、氨基酸分类和种类

氨基酸具体种类及其特点见教材表3-1。

二、蛋白质的分子结构◇

因蛋白质分子结构很复杂，可分为一级结构和高级结构。 （一）蛋白质分子的一级结构

蛋白质分子的一级结构就是指各种氨基酸如何连接成蛋白质分子，也叫初级结构。氨基酸与氨基酸分子可以发生如下反应，这种反应叫酰胺型缩合（也叫成肽反应），其它部分连接起来形成新物质—肽，此时的酰胺键实际上就是把氨基酸Aal和Aa2连接起来，称之为肽键(见箭头所指部分)。

OONH2CHR1OCONH2CHR1COH+NH2CHCOHNHCHR2COH+H2OR2肽键

氨基酸在形成肽链时，其顺序非常重要。 （二）蛋白质分子的高级结构*

蛋白质多肽链的空间结构（立体结构）十分复杂，概括起来看，高级结构分为二、三、四级结构。

二级结构是指分子中除侧链基团的多肽链骨架（也称多肽链主链，指多肽链中由重复的-C-C-N-连接的骨架）在空间中的排列方式。

三级结构是指肽链在二级结构基础上，包括其侧链上的基团空间伸展的整体空间结构。整体空间结构大致分为球状和纤维状。球状蛋白质分子构象近似球状或椭球状，疏水基团相对集中在分子

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内部，亲水基团相对集中在球外部，形成所谓“亲水表面疏水核”。

许多蛋白质，都具多根肽链，这时称单根链为亚基，称整个蛋白质分子为寡聚蛋白体。蛋白质分子的四级结构就是指寡聚蛋白质分子中亚基与亚基间的立体排布及相互作用关系。

（三）蛋白质分子的空间结构的维持力

蛋白质分子间或分子内不同部分存在相互作用力，正是它们维持着蛋白质分子的空间结构。这些维持力有氢键、静电引力、疏水作用等非共价化学键，另外维持力中还有二硫键、酰胺键等共价键。图3-1是蛋白质空间结构维持力的示意图。

二硫键偶极相互作用SOHNH4OHOSHN疏水作用离子相互作用COOHOC氢键

图3-1 蛋白质空间结构维持力

三、蛋白质的分类☆

有些蛋白质完全由氨基酸构成，称为简单蛋白质。而另一些蛋白质除了蛋白质部分外，还有比较耐热的水溶性非蛋白低分子成分。这种成分称为辅基或配基，这类蛋白质称为结合蛋白质。具体分类可见表3-1。

表3-1 蛋白质的分类

谷蛋白 简 醇溶谷蛋白 （胶蛋白） 精蛋白 水、醇和盐溶液不溶，但溶于稀酸、稀碱 水、盐溶液不溶，但溶于稀酸、稀碱和70%乙醇 加热可凝固，贮存蛋白，谷氨酸含量高 加热可凝固，贮存蛋白，无水乙醇不溶 仅存在于谷禾植物种子中，如米谷蛋白、麦谷蛋白、玉米谷蛋白等 仅存在于谷禾植物种子中，如米胶蛋白、麦胶蛋白、玉米醇溶谷蛋白等 类别 清蛋白 （白蛋白） 球蛋白 分类标准（溶解性） 溶于水，但加硫酸铵至饱和后沉淀 特性 加热凝固，可结晶，多为功能蛋白或球状蛋白 存在及例子 所有生物中存在，如卵清蛋白、乳清蛋白、豆清蛋白、麦清蛋白等 不溶于水和饱和硫酸铵溶液，但溶于稀盐溶液 可结晶，动物球蛋白加热可凝固，植物球蛋白不易凝固 所有生物中存在，如大豆球蛋白、乳清球蛋白、肌球蛋白、血清球蛋白、麦球蛋白等 水、稀酸可溶，氨水中不溶 加热不凝固，碱性蛋白，含大量精氨酸 细胞中与核酸结合，如鱼、蛙精子和卵子存在，其它食品含量很少 3

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单 蛋 白 硬蛋白 组蛋白 水、稀酸中可溶，但稀氨水中不溶 不溶于水、盐溶液、稀酸和稀碱 不溶蛋白，多为纤维状蛋白，动物的支持材料 加热不凝固，碱性蛋白 细胞中与核酸结合，例如动物胸腺存在，其它食品含量很少 动物结缔组织或分泌物中存在，如胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白、网硬蛋白、丝蛋白 结 糖蛋白 合 蛋 白 色蛋白 色素 多为酶等功能蛋白 磷蛋白 磷酸 糖类 许多功能蛋白，有些种类粘度大 磷酸酯形式，加热难凝固 广泛存在，如卵粘蛋白、卵类粘蛋白、血清类粘蛋白等 广泛存在，如酪蛋白、卵黄磷蛋白、胃蛋白酶等 如血红蛋白、肌红蛋白、叶绿蛋白、细胞色素等 金属蛋白 与金属直接结合 多为酶或运输功能的蛋白 广泛存在，如运铁蛋白、乙醇脱氢酶 脂蛋白 脂肪和类脂 一般作为脂肪的运输方式或乳化方式 类别 核蛋白 分类标准（辅基） 核酸 特性 组蛋白与核酸结合 存在及例子 广泛存在，但含量少，如染色体、核糖体 广泛存在，如血浆脂蛋白、卵黄脂蛋白、牛奶脂肪球蛋白等 第二节 蛋白质的性质及在烹饪中的应用

一、蛋白质性质概述

功能性质是除营养卫生特点以外食品或食品成分的理化性质在加工、贮存中的应用特性。例如，

肌肉在烹饪加工中，最明显的变化是变性和凝固、收缩和脱水，面粉的主要应用特性是其面筋形成及变化，因此研究它们的功能性质就是研究这些加工特性。

在烹饪加工中，蛋白质的功能性质主要集中在蛋白质的两性性质、变性、胶体性、界面特性和可能发生的化学反应等这几方面。

二、氨基酸和蛋白质的两性性质及应用☆ 教材p42-44

（一）两性性质和等电点 ◇

氨基酸和蛋白质都含有酸性和碱性基团，同时表现出酸和碱的性质来，这叫两性性质。在水中，氨基酸（或蛋白质）的酸碱性可表示如图3-2：

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酸式解离正离子HRCHNH3带正电荷状态pHpICOOHHRCHNH3等电状态（净电荷为零）pH=pIpHpICOOH偶极离子碱式解离HR负离子CHNH2带负电荷状态COO图3-2氨基酸（或蛋白质）的两性离解

从上式可看出，只有溶液达到某一定酸碱度时，氨基酸分子才处于正负电荷相等的电中性，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。

氨基酸及蛋白质在pH＝pI时，分子净电荷为零；在pH>pI时(即环境比之更碱性时)酸式离解强于碱式离解，分子带上负电（溶液中负离子多）；在pH

例如，酪蛋白等电点pI为4.6，则在中性溶液pH＝7时，酪蛋白分子带负电荷。

++0pIpH--

图3-3 蛋白质和氨基酸 分子所带电荷与pH的关系

（pI 等电点）

（二）两性性质和等电点的应用

由于溶液的pH值改变对蛋白质分子的带电状况有直接影响，从而对蛋白质的其他性质，如变性、胶体性等性质有直接影响。

在等电点时，蛋白质净电荷为零，与水的吸引力小；而且因分子内各部分之间电斥力最弱，分子能更趋紧凑，与水的接触面小，所以水化作用弱，因此溶解度、溶胀能力、粘度都降到最低点。在等电点时，蛋白质可能会沉淀下来，这叫等电沉淀。

例如，牛奶中加酸立刻会看到絮状沉淀。

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(学生问题) 为了提高蛋白质的水化作用和溶解度，要偏离其等电点。食品蛋白质的等电点大都在pH4～7范围内，即呈弱酸性。所以，烹饪中一般采用加碱方法而不是加酸方法来改善食品的水化状况，如碱发干货就是一个例子。因为此时加碱更能远离蛋白质的等电点，使其带电荷更多，有利于水化作用。

三、蛋白质的变性及应用 ☆ 教材p44-48

（一）蛋白质变性的概念

蛋白质变性是食品加工中最重要和最常见的一种变化。蛋白质变性是指维持天然蛋白质空间构象的各种次级键受一些因素影响而发生变化，从而原有的空间结构失去，引起蛋白质的理化性质发生改变和丧失原有生物功能的现象（见图3-4）。

图3-4 蛋白质变性和复性时分子结构变化示意图

(粗黑线表示原蛋白分子内部的肽链段，一般疏水性强)

（二）蛋白质变性的结果和意义

生物活性的丧失是蛋白质变性的主要结果，如酶催化或抗体免疫活性、肌肉收缩能力丧失。由于变性蛋白分子结构伸展松散，变性蛋白更易发生化学反应，如易被蛋白水解酶分解。所以只有通过蛋白质变性，才能消除食品蛋白质原有的生物特征，如抗原性、酶活性或毒性，蛋白质才能被人体消化吸收，保证安全无害。

例如，大豆、花生、菜豆、蚕豆等的种子存在着蛋白酶抑制剂，能抑制人体内的蛋白质水解酶，

当加热烘烤或烹煮，它们会变性失去活性。

（意义）烹饪加工中，发生的沉淀、胶凝、凝集和凝固、膨胀性减小、食品热缩等现象，都与蛋白质变性有关。蛋白质变性也对防止某些烹饪原料的色泽、质地、气味变化有益。

例如，加热蛋清形成一个整块。因为蛋清蛋白含有较多的半胱氨酸，加热后蛋白质变性，彼此

接触的机会增大，发生氧化反应形成结实的二硫键-S-S-，使蛋白质凝集更结实，成为不可逆转的变化。

例如，肉在烹调时，其制熟的程度可根据其肌红蛋白变性时颜色的变化来判断，还可通过其胶

元蛋白变性热缩的程度来判断。

所以，烹饪中，蛋白质变性有十分广泛的应用。高蛋白质烹饪原料的加热制熟的程度主要就是依据其蛋白质变性的程度来判断。

（三）影响蛋白质变性的因素 1．物理因素与变性

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（1）温度和热变性

温度是影响蛋白质变性的最重要因素，加热、冷冻都可使蛋白质变性，尤其热处理是最常用的烹饪加工手段。各种蛋白质都有它的变性温度(见教材表3-5)。一般在45℃以上就明显可见蛋白质变化了，55～70℃已完全变性，很难有蛋白质在100℃不变性的。

热变性速度取决于温度。对许多反应而言，温度每增加10℃，反应速度约增加2倍，，即温度系数Q10=2，而蛋白质的热变性的Q10往往超过100，甚至达到600倍。

例如，100℃常压加热与120℃高压锅加热，其温度相差20℃，但蛋白质变性速度可以相差几

十到上百倍。可见，要通过控制加热温度和时间来准确控制变性速度和变性程度，使食品正好达到所期望的状态是很难的，这正是烹饪中控制火候问题的关键。

热变性的机制：在加热的情况下，肽键产生强烈的热振荡，而使原来维持蛋白质空间结构的那些次级键特别是氢键迅速断裂，立刻引起天然构象解体而变性。

蛋白质对热变性的敏感性取决于多种因素，如蛋白质变性温度与蛋白质自身性质、蛋白质浓度、水分、pH、离子种类和离子强度等有关。已经发现蛋白质的疏水性愈强，分子的柔性愈小，变性温度就愈高。蛋白质分子中含半胱氨酸愈多，其变性和热凝固温度愈低。例如牛奶酪蛋白和豆浆球蛋白含半胱氨酸少，热变性温度高，且不容易热凝固。

水能促进蛋白质的热变性。表3-6提供了几种与食品相关的蛋白质在不同水分含量时的变性温度。

表3-6 一些食品蛋白质在不同水分含量(%)时的变性温度(℃)

蛋白质 水分 含量 肌红 蛋白 2.3 9.5 15.6 20.6 35.2 变性温度 122 89 82 79 75 卵清 蛋白 蛋白质 水分 含量 0 6 18 25 50 变性 温度 160～170 145 80～90 74～80 56 大豆 蛋白 蛋白质 水分 含量 10 20 30 40 50 变性 温度 115 109 102 97 89 蛋白质在冷冻条件下也会变性。如鱼蛋白经冻藏后，肌球蛋白变性，然后与肌蛋白反应，持水性降低。

（2）机械作用力

由振动、捏合、打擦产生的机械运动会破坏蛋白质分子的结构，从而使蛋白质变性。这些变性是由运动作用力产生的，故称运动变性。因蛋白质分子具柔性及可压缩性，高静压（100～1200MPa）能使蛋白质空间结构改变导致变性，这叫高压变性。

例如，在“打”蛋糕时，就是通过强烈快速的搅拌，使鸡蛋蛋白质分子受到切向力作用，由复

杂的空间结构变成伸展多肽链，多肽链在继续搅拌下以多种次级键交联，形成球状小液滴，由于大量空气的冲入，使蛋清体积大大增加。

（3）辐射*

如果紫外线、X射线等射线的辐射能量足够高，就能改变蛋白质的构象而导致蛋白质变性。2．化学因素与变性

强酸强碱将使蛋白质发生变性，而且变性一般是不可逆的。表面活性剂，如十二烷基硫酸钠

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(SDS)，是强有力的变性剂。常见的肥皂能清洁、杀菌也与表面活性剂的这个特性有关。有机试剂如乙醚、乙醇、尿素、丙酮、苯等也使蛋白质变性，过渡金属如Pb、Hg、Cr、Ag等能使蛋白质强烈地变性。不过，这些性质在烹饪加工中的应用很少。

四、蛋白质的胶体性及应用 ☆ 教材p48-58

（一）蛋白质的胶体性概述 1．蛋白质胶体的形成

蛋白质胶体的形成实质上就是蛋白质与水相互作用。在有水的环境中，蛋白质分子与水通过氢键，相互吸引，蛋白质表面被一层水分子紧紧包围，这种作用叫水化作用，这层水分子叫水化层（即单分子结合水）。蛋白质水化作用的直接结果是使蛋白质成为亲水胶体：溶胶或凝胶。

（1）蛋白质溶液（溶胶）

蛋白质以单个分子分散到水中形成溶液，因蛋白质分子是高分子化合物，分子直径大（大约在0.1～0.01μm之间），具胶体性质，故叫蛋白质胶体溶液，或溶胶。此时，水是分散介质，所以溶胶具流动性。例如 蛋清是可溶蛋白与水形成的胶体溶液。

（2）蛋白质凝胶

蛋白质间如果吸引力大，即使水化后，蛋白质分子之间仍不能分开，只是水分子分散到蛋白质分子间或分子内，这也形成一种胶体分散体系，叫凝胶。此时，水是分散质，蛋白质是分散介质，因此没有流动性，或流动性小。例如，面团是面粉蛋白质在水中吸水后形成的凝胶。

2．蛋白质胶体的性质

蛋白质胶体所具的两性亲水这个基本性质，是蛋白质胶体不同于其它胶体而具有稳定性的根本原因。蛋白质胶体还有许多其它性质，许多食品功能和烹饪中变化都是蛋白质胶体性的不同变化，都是蛋白质与水不同相互作用的体现。这些变化可归纳为图3-5情形。

干燥蛋白状态 湿润蛋白状态 溶胀蛋白状态 蛋白质干凝胶 蛋白质液凝胶 体相水溶胀（凝胶、大毛细管） ← ⑩ ← ⑨ ③↗↙⑤ ↘⑦完全无水→单分子水层→多分子水层→体相水（表面、微毛细管） 蛋白质沉淀或凝固（液固分离） ④↘ ⑧ ↗⑥ ① ② 溶剂水分散(蛋白质溶胶) 溶解蛋白状态① 水化作用（结合水） ② 表面吸附、毛细吸附作用 ③ 溶胀（膨润）作用④ 溶解或无限溶胀作用 ⑤ 离浆或收缩脱水作用 ⑥ 沉淀或凝集作用⑦ 絮凝、凝固作用 ⑧ 胶凝作用 ⑨ 干燥作用 ⑩ 去水化作用图3-5 蛋白质与水相互作用的过程和基本情况 （二）蛋白质溶液的性质及应用

蛋白质胶体溶液是许多液体食品的主要构成部分，如炖汤、生肉汁、生蛋清等。这些液态食品的主要功能特性和变化都与蛋白质溶液的胶体性质有关。概括地说，它们的发生的溶解、沉淀、胶

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凝等现象和具有流动、高粘性、低渗透压和透析等性质都是蛋白质溶胶性质的具体表现。

1．溶解和沉淀 （1）概述

蛋白质在水中分散形成高分子溶液或溶胶的过程叫溶解。溶解的关键在于蛋白质分子彼此能完全分离。由图3-5可看到，蛋白质的溶解经过①②④步骤。根据溶解性能，蛋白质分为可溶蛋白和不溶蛋白。清蛋白类是最易溶于水的蛋白质，球蛋白是有条件地溶于水中，其它蛋白质几乎为不溶蛋白。

蛋白质溶液中因为蛋白质分子高度水化，形成了水化层，同时蛋白质酸碱基团的离解使蛋白质分子带上电荷，增大了蛋白质分子间的静电排斥力，因此蛋白质溶液具有稳定性。不过，在一些条件改变时，蛋白质溶液失去稳定性，会发生沉淀、胶凝等变化（参考图3-6、图3-7）。

pH＜pI pH＝pI pH＞pI亲水去水化层去水化层憎水 发生沉淀 发生凝集、胶凝等作用 （水化作用小） （水化作用小，而分子间疏水吸引力大）图3-6 蛋白质去水化、沉淀和凝集 （大椭圆圈代表水化层，小椭圆圈为蛋白质分子，阴影部分为疏水区域）

蛋白质沉淀是指溶液中蛋白质重新聚集成大颗粒，从水中分离沉下的一种液固分离过程。沉淀物一般是松散可分离开的，如图3-5中的⑥步骤的产物，沉淀中有很少的水，可形成流质泥浆状，

例如，酸奶可看成这种产物；有时沉淀物可能凝集或凝固，沉淀物是一个粘结的整块，其间还

可能包含水，如图⑦步骤的产物。例如，豆腐和熟蛋清是⑦步骤的产物。

从食品的口感来说，可溶蛋白才是容易吞咽的良好状态。因此，在烹饪中维持蛋白质的水溶性对其食用有重大影响。如果经加热或其他处理后蛋白质的水溶性降低，则其胶凝性、乳化性、发泡性等其他许多功能性质也会下降。

（2）蛋白质沉淀和溶解的影响因素 *

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蛋白质沉淀和溶解主要是蛋白质与水的水化作用和蛋白质分子间作用力(引力和斥力)大小改变的结果。因此，影响蛋白质沉淀和溶解的因素关键在于影响水化作用。烹饪加工中，这些因素是：pH值和电解质、温度和蛋白质自身的状况。

① pH值和电解质对蛋白质的水化作用和溶解度的影响

在等电点，蛋白质水化作用小，水化层薄，蛋白质分子引力大，蛋白质能形成大颗粒，会发生等电沉淀现象。在水中加盐离子，浓度低时许多蛋白质分子表面电荷增加，水化作用增强，溶解度增大，这叫盐溶作用。许多球蛋白可溶于低盐浓度的水中，例如肌肉蛋白质具有盐溶性。所以烹饪中适当的加盐，能增大肉的水化程度和溶解度，使嫩度和保水性改善。但当盐浓度升高时，盐的亲水性反而抵消了蛋白质的水化作用，蛋白质成为无水化层的憎水胶体颗粒，彼此间又能进一步聚集而沉淀下来，这叫盐析作用。不同盐离子的盐析能力不同，这主要与它们的电荷、离子半径等因素有关；其大小次序如下：

阳离子： Mg2+＞Ca2+＞Sr2+＞Ba2+＞NH4+＞K+＞>Na+＞Li+ 阴离子： SO42-＞Ac-(乙酸根)＞Cl-＞Br-＞NO3-＞I-＞CNS- ② 温度对蛋白质的水化作用和溶解度的影响

大多数蛋白质在加热时，水化作用虽然受到的影响小，但因为加热时蛋白质发生变性和凝固，导致蛋白质的表面积减少，降低极性侧链对水结合蛋白质结合水的能力，溶解度会明显地不可逆降低。特别再加少量盐类或将pH值调至等电点，则很容易发生凝固沉淀。

例如，传统工艺做豆腐是蛋白质热变性再加盐类凝固沉淀的一个例子。

另外酒精、甲醇、尿素等也能作脱水剂，使蛋白质沉淀。当溶液pH值大于等电点时，蛋白质颗粒带负电荷，易与重金属离子如Pb2+、Ag+、Cu2+、Hg+等中和成盐，形成沉淀。当溶液的pH值低于等电点时，蛋白质分子以阳离子形式存在，易与生物碱试剂(如苦味酸、鞣酸、磷钨酸、磷钼酸及三氯醋酸等)作用，生成不溶性盐沉淀，并伴随发生蛋白质分子变性。

2．粘度 * ◇

流体的粘度反映它对流动的阻力。蛋白质溶液的粘度的特性是液态、膏状、酱状和糊状食品(例如饮料、肉汤、汤汁、炼乳、酸奶、沙司和稀奶油等)的主要功能性质。

大多数蛋白质流体的粘度系数随蛋白质浓度的增加呈指数增加。蛋白质溶液的粘度还随剪切速度的增加而变化。多数食品愈搅愈稀，即粘度随剪切速度的增加而减小，这叫塑流型流体；有些食品愈搅愈稠，叫胀流型流体。例如，面粉和水混合的糊状物，能形成面筋，这是粘度随剪切速度增加而增大的现象。

3．胶凝作用 （1）胶凝的概念

所谓胶凝作用是指溶胶在一定条件下转变成凝胶的现象。如肉汤冷后成为肉冻、豆浆中加入钙镁盐后凝成豆腐等。蛋白质的胶凝作用与蛋白质溶液的沉淀凝集、和凝固)不同。沉淀是指由于溶解性完全或部分失去而导致的液固分离，凝固是蛋白质-蛋白质的强相互作用引起的无序聚集成团现象。而胶凝没有液固分离现象，胶凝中没有水的流失。（参考图3-6，图3-7）。当然，烹饪加工中蛋白质可能同时发生以上变化，产生复杂的结果。例如酸乳形成中，既有沉淀也有胶凝。又例如豆腐形成中也是盐析沉淀、盐胶凝同时发生。

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胶凝作用在许多食品的加工中起着主要作用。如各种乳品、肉冻、肉丸、豆腐、松花蛋等的形成就是蛋白质胶凝作用的结果。蛋白质胶凝作用不仅可用来形成固态粘弹性凝胶，而且还能增稠，提高吸水性和颗粒粘结、乳浊剂或泡沫的稳定性。

（2）胶凝的机制和条件 ◇

不同蛋白溶液的胶凝条件和机制不同，但有一点是共同的，即胶凝是溶胶中蛋白质分子之间的吸引力增大所致。通常热处理是蛋白质产生胶凝作用必不可少的，因为加热增强了疏水相互作用，同时还可以使内部的巯基暴露，促进二硫键的形成或交换，使分子间的网络得到加强。一般含疏水性氨基酸和巯基多的蛋白质，加热能使它们胶凝。这可称为热胶凝现象。

蛋白质溶液 蛋白质沉淀 蛋白质凝集 蛋白质胶凝或凝固 （液固分离） （液固不分离）图3-7 蛋白质沉淀、凝集和胶凝的区别示意图 有些蛋白质不经过加热仅需适度酶水解(如酪蛋白胶束、卵白和血纤维蛋白)即可发生胶凝。或者添加钙离子，也可以先碱化，然后恢复到中性或等电点pH值（酸化），使蛋白质发生胶凝作用。例如内酯豆腐的形成就是酸化胶凝的例子。

肉冻的形成是胶原蛋白分子水解物——明胶在热水中溶于水形成溶胶，温度下降后又以氢键相连，从而形成不流动的凝胶，这种因温度降低形成凝胶的现象可称为冻凝。肉冻加热时，氢键断裂、分子运动剧烈，又“熔化”成为溶胶。所以肉冻是可逆凝胶，而豆腐是不可逆凝胶，这与各自凝胶网络的维持力不同有关。

4．渗透压和透析现象*

有关渗透压和透析的原理，可利用图3-8来解释。

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透析袋液面差（渗透压）蛋白质溶液水或稀溶液 图3-8 渗透压原理和透析装置示意图

蛋白质因分子量大，溶液的摩尔浓度很小，渗透压低。腌制鱼、肉类食品时，因膜外盐的渗透压大，细胞内蛋白质渗透压低，所以水会渗出。当透析袋是可透过盐、糖等低分子物质的半透膜如细胞膜时，由于蛋白质分子大，不能通过半透膜，所以盐、糖等低分子物质可以扩散到袋外，这样可以将透析袋中的蛋白质和盐、糖等低分子物质分开，这个过程叫透析。不断地移去外面水中的盐、糖等低分子物质，维持袋内外的浓度差，能使透析不断进行下去。烹饪中碱发后清水退碱、腌制品去盐就是利用这个原理。

（四）蛋白质凝胶的性质及应用 1.凝胶概述

蛋白质凝胶是指不能流动的固体或半固体的蛋白质胶体，可看成是水分子分散在蛋白质网络结构中形成的胶体。凝胶网络中有自由水，而且这些水又是被网络结构限制的，属于宏观上不可流动的自由水，因此凝胶是有一定的弹性、韧性的固体或半固体。（见图3-9）。

ba 图3-9 蛋白质亲水凝胶的网状结构示意图 图3-9 蛋白质亲水凝胶的网状结构示意图 a（黑色） 蛋白质疏水部位发生疏水作用 b（粗黑线条） 蛋质粗黑线条亲水部位化层 a(黑色) 蛋白质疏水部位发生疏水作用 白 b() 水 蛋白质亲水部位水化层

食品中很多蛋白质以凝胶状态存在，如新鲜肉中肌肉纤维为蛋白质凝胶，而肌浆内的蛋白质为

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溶胶状态。

凝胶与溶胶的区别并不在水量多少，而在于状态不同。凝胶可以通过溶胶的胶凝作用形成，也可通过干蛋白的吸水形成（参见图3-5）。 不同凝胶的含水量及其水分状态不同，从而其性质不同，因此根据这一特点，凝胶还可分为干凝胶、液凝胶及复干液凝。从本质上讲，蛋白质凝胶处于何种含水状态，是与环境水分直接相关的。干凝胶可以吸水，而液凝胶可以脱水，这是它们的主要区别。如鲜海参可以脱水干制，它是液凝胶；而干海参可以吸水涨发，它是干凝胶。

2. 凝胶性质

溶胀、离浆、弹性和塑性、持水性等现象都是蛋白质凝胶性质的各种表现。 （1）蛋白质的持水性 ◇

蛋白质的持水性是指蛋白质胶体不丢失水的能力。这些水包括了结合水和自由水。一个食品中的结合水虽然被牢固束缚住，但它的含量有限，而且没有能改善食品良好质感的性能，因此食品的持水性更应该在控制自由水方面。

蛋白质凝胶网络中，存在巨大的比表面和微毛细管，同时有一定的渗透压，这些因素可控制大量的水分，因此蛋白质凝胶是食品高持水性的结构基础。可以说，食品要有多的凝胶水，才有好的持水性，质感才嫩。高持水性必须以高水化作用为前提，但高水化作用不一定有高持水性，这还要决定于是否有凝胶的结构。

（2）溶涨（膨润） ① 溶涨的概念和机理 ◇

蛋白质溶涨（膨润）是指蛋白质吸水后不溶解，水分散到蛋白质中，使蛋白质分子间隙增大，蛋白质整体膨大的一种现象。加工中有大量的蛋白质溶涨的实例，如以干凝胶形式保存的干明胶、鱿鱼、海参、蹄筋的发制。

蛋白质溶涨过程经历了水化、湿润和吸水等阶段（即图3-5中①②③步骤），主要有以下变化：一是蛋白质通过水化作用，吸附结合水，这阶段有热产生，因为水化作用主要是通过氢键来结合水分子，形成氢键可放出能量；二是通过毛细作用和胶体表面吸附作用吸附水而使胶体表面湿润。以上这两阶段吸水量有限，大约每克干物质吸水0．2～0．3g，所以蛋白质干凝胶的体积并不会增大；三是因表面湿润水溶解各种低分子成分，如无机盐、蛋白质降解物等形成溶液，同时液态水通过扩散、毛细作用浸入更内部，也形成浓度更高的溶液，这样在胶体各部分的界面分隔区产生内高外低的渗透压，促进大量吸水，使凝胶内部间隙增大，体积也就增大。

② 影响溶涨的因素和碱发机理 ◇

pH值对于蛋白质溶涨及膨润度的影响非常大。图3-11是pH对蛋白质凝胶吸水影响曲线。从图中可以明显看到，在等电点的吸水力最小，远离其等电点时吸水力都增大，而且偏碱时比偏酸时更大。其原因是远离其等电点，蛋白质不仅水化作用大，而且此时凝胶中蛋白质分子带的电荷多，分子之间的排斥力大，凝胶结构趋于松弛，有利于提高水与蛋白质的接触面，使食品渗透吸水和体积膨大。

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烹饪化学 第三章 黄刚平教案2005-7-04

水容量pI246pHpH81012图3-11 pH对蛋白质凝胶吸水容量的影响 一般食品蛋白质的pI都小于7，偏碱时比偏酸时分子带的电荷更多，吸水量就更大。所以，许多原料采用碱发。当然碱对原料的脂肪和蛋白质有水解作用，还能增加氨基酸和可溶蛋白的溶解度，

使可溶物浓度增大，从而渗透压增大，这对原料泡发有利。但由于碱性下，蛋白质和氨基酸容易分解（见后面内容），所以对碱发的时间和碱的浓度都要进行控制，并在涨发完成后充分地退碱。碱是强的氢键断裂剂，所以溶涨过度会导致制品丧失应有的粘弹性和咀嚼性，所以，碱发过程中的品质控制是非常重要的。

温度对蛋白质干凝胶的涨发的影响要依赖于温度的高低、溶涨所处的阶段、以及凝胶蛋白质本身的状态。如果凝胶蛋白质本身变性程度小、又在涨发初期就使用高温热水，会因凝胶的进一步热凝固和收缩导致后期渗透吸水困难。所以，涨发时都不应该先使用热水或加热来处理原料。

蹄筋、干肉皮等干货原料，用水或碱液浸泡都不易涨发，这就需要进行油发或盐发。因为这类蛋白质干凝胶大都是以纤维状蛋白如角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白组成的，组织结构坚硬紧密、水化程度低。若用热油或热盐在120℃左右干热处理原料，其蛋白质受热后部分氢键断裂且肽链振动增大，而且原料中少量水分（包括部分结合水）的蒸汽，被限制在原料组织内部的各种微结构中，其蒸气压力会迅速上升到能使紧密组织间隙膨大，产生多孔疏松结构，这样利于后期处理中蛋白质与水发生相互作用，吸水而膨大。

（3）离浆和脱水*

液凝胶久置时，会出现体积缩小，并有水或水溶液渗出，这种变化叫离浆。

例如，肉冻久置后会发现固形部分与水开始分层，这就是离浆。又例如，豆腐在室温下自动脱

水干燥也是这种现象。

液凝胶也可通过外力脱水转变为干凝胶，如用压力挤压豆腐，使之结实，或者加热烘干成豆干制品等都是液凝胶向干凝胶转变的例子。

五、蛋白质的界面性质及应用* 教材p58-63

（一）蛋白质的两亲性和界面性质

蛋白质分子中侧链R基团有些是亲水的，有些是疏水而亲脂的，这就是蛋白质的两亲性。由于此性质，蛋白质在水-油体系中既能溶于水，也能溶于油。图3-12是蛋白质在界面的吸附和变性凝

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烹饪化学 第三章 黄刚平教案2005-7-04

集现象的概括。可以看出，蛋白质分子有一种自动向水-油分界面运动的趋势，这称之为蛋白质的界面特性。

当蛋白质在水-油界面上时，蛋白质分子极性的部分朝向水，而非极性的部分朝向脂，蛋白质受这些力的作用而发生变性。而变性后的蛋白质在界面上形成蛋白质凝固层，成为分隔水、油的一层屏障，从而起到表面活性剂降低水-油界面的张力的作用。

已形成的蛋白质凝集层Oil/Air水-油（空气）分界面Water正在发生蛋白质表面吸附和变性 图3-12 蛋白质在界面的吸附和变性凝集现象 （黑色部分为蛋白质疏水部分）的蛋白质 （二）乳化性质 1．乳化和乳化液

互不相溶的液体，一种液体以小液珠（直径0.05～1μm）形式分散到另一种中去的现象称为乳化，形成的这种粗分散体系叫乳化液。其中，被分散的液体构成乳化液的不连续相（内相），分散介质构成连续相（外相）。 当内相是油时，称为水包油乳化液（O/W型），例如，牛奶、奶汤、肉糜、冰淇淋等；内相是水时，称为油包水乳化液（W/O型），例如，奶油、油碟等。这两种乳化液的性质不同，在烹饪中各自有重要应用。例如，与油包水乳化液相比，水包油乳化液的外相中的水仍然可作为溶剂，因此口感无油腻味。水包油乳化液粘度小，透明度高些，而且能溶解呈味成分，从而在烹饪中可呈“奶汤”的独特风味。

2．乳化和乳化剂原理

因为水和油是互不相溶的液体，当它们在一起时，彼此的亲和力低，要尽量避开，乳化液是处于界面高能量的不稳定状态。因此，分散的液珠有重新聚集的趋势，乳化液会自动向油和水彼此分离而破乳的方向变化。

乳化剂就是能降低界面张力，增大乳化液稳定性的化学成分。乳化剂在分子结构上具有极性亲

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烹饪化学 第三章 黄刚平教案2005-7-04

水基团如－COOH、－SO3Na、－NH2 等和非极性疏水基团如脂肪烃链（－R）。因此它是两亲性物质，能够被界面吸附并降低界面张力，起到稳定乳化液的作用。

在蛋糕、面包、饮料、点心制作中经常使用乳化剂，其品种很多。如单甘酯、卵磷脂、硬脂酰乳酰乳酸钠（SSL）、蔗糖脂肪酸酯等。其中，卵磷脂是烹饪上用得最多的天然乳化剂。

3．蛋白质的乳化功能

蛋白质的界面性质使蛋白质能在油-水界面吸附，非极性氨基酸残基则朝向非水相，蛋白质发生变性，分子充分伸展，彼此凝集（可参加图3-12）。这样，一方面可降低油-水界面的界面张力，起到乳化剂的作用；另一方面，蛋白质的变性及凝集，增强了自身分子间的作用，可以在油-水界面之间形成一定机械强度的物理障碍（蛋白质分子层），有助于乳状液的稳定；而且蛋白质还是两性物质，分子带有电荷，增加液珠之间的静电斥力。所以。蛋白质有良好的乳化功能。

例如，烹饪中的奶汤的形成中，先是加热时水的对流，特别是沸腾时的搅拌作用，能够将原料

中的油脂分散到水形成水包油乳化液，同时原料可溶蛋白作为乳化剂能稳定乳化液。

例如，大豆、蛋黄含脂肪多，但它们的蛋白质有乳化功能，使这些脂肪与水形成水包油型乳化

液，这些食品中的脂肪不易渗出，其口感也无油腻感。

（三）发泡性和稳泡性 ◇ 1．泡沫和发泡性的概念

泡沫是指气体(空气、二氧化碳等)分散到液体或半固体中的粗分散体系。各种泡沫的气泡大小很不相同，直径从1μm到几厘米不等。产生泡沫的途径有：鼓泡法如利用气喷头和加热含溶解气体的液体、突然解除预先加压于溶液的压力如啤酒泡沫、搅打(搅拌)或振摇法液体如打蛋泡。分布均匀的细微气泡可以使食品具有细腻和松软感。

常见的食品泡沫有蛋糕、蛋泡、蛋糖霜、蛋糕的其它饰料、冰淇淋、啤酒泡沫、面包及烹饪加热奶、豆浆和肉类的泡沫热凝物等。

2．蛋白质的起泡性和稳泡性

在食品中，泡沫实际上就是由水和蛋白质形成的膜所包围的气体。因为，蛋白质能降低表面张力，形成具有一层粘结、富有弹性而不透气的蛋白质膜，能较长时间保持泡沫不破灭。另外，蛋白质在液膜中的存在大大提高了液体的粘度，液体的流动减小，这对泡沫的稳定也有益。

例如，加热煮沸汤时，能形成许多泡沫，这就是因为加热使蛋白质变性，它的疏水部分与气体

相接触，亲水部分仍在水中，而且变性又使蛋白质分子间凝固在一起，包裹一些气体，形成泡沫。

例如，搅打蛋清，会得到大量泡沫，也是因打入的空气形成气泡，蛋白质在气泡的水—气界面

上吸附、浓集、分子伸展和变性，同时，搅打使蛋白质分子在机械力切割下也变性，形成包裹气泡的蛋白质膜，使泡沫稳定，最后得到大量的泡沫聚集体。所以，蛋白质不仅有起泡性，更重要的是还有稳泡性。

3．起泡和稳泡的影响因素及应用

提高泡沫中主体液相的粘度，一方面有利于气泡的稳定，但同时也会抑制气泡的膨胀。所以，在打蛋泡时，糖可考虑在打擦起泡后加入。脂类会损害蛋白质的起泡性，在打蛋白发泡时，应避免含脂高的蛋黄。相反脂类可作为消泡剂，另外，高级醇、脂肪酸及酯、酸、钙或镁盐、磷脂等都是消泡剂。

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第三节 烹饪加工中氨基酸和蛋白质的化学变化◇ *（简介）教材p63-66

氨基酸和蛋白质的化学性质主要是由其氨基、羧基、侧链基团三者决定的。

一、蛋白质水解

蛋白质水解是烹饪加工中重要的化学变化。构成蛋白质的肽键因水分子的作用而断裂，这就是蛋白质的水解。一个蛋白质分子有许多肽键，不可能所有肽键很快断裂，所以水解反应是一个过程，可用下式来表示：

蛋白质月示胨多肽短肽?—-氨氨基酸基酸?非蛋白辅基

在食品加工中，蛋白质一般都不能完全水解，也不需要完全水解。胨及以前的产物是轻微水解

的产物，它们仍具高分子特性，如粘度大，溶解度小，甚至加热可凝固；肽是较小分子的产物，易溶于水，胶体性弱。烹饪吊汤时，原料蛋白质主要就是发生以上反应，让不溶蛋白变成低分子可溶成分，从而产生鲜味；而且这些低分子水解产物还能进一步发生反应，使食品风味更加多样。所以恰当的水解对食品品质有利。

二、蛋白质分子交联*

蛋白质分子间可以通过其侧链上的特定基团在一定条件连结在一起形成更大的分子，使蛋白质凝固，即分子交联。这种反应一般主要发生在条件剧烈，如时间长、温度高的烹调加热处理中。

二硫键型交联

在加热或氧化剂条件下，蛋白质分子可发生疏基与疏基的氧化型交联生成二硫键-S-S—。大多数食品蛋白质有这种交联的可能。例如，鸡蛋加热后的凝固、面粉揉制成面团等操作中都有这个反应发生。反应见下：

CysNHCHCOCH2 SH+ SHCH2CysNH氧化CHCO还原CHCOCH2 S SCH2NHNHCH CO肽链肽链二硫键交联

三、氨基酸异构化和裂解反应*

蛋白质中的氨基酸残基和游离氨基酸在100℃以上强热，或在强氧化剂、强碱下，都会发生裂解反应。如α-NH2、羧基分别脱去，产生CO2、NH3、胺、醛和酮酸。氨基酸侧链上的各种官能团也会脱去，如巯基以H2S方式脱去，或产生其它含硫有机物（硫醇和硫醚），或氧化为亚砜、砜、次磺酸、亚磺酸和磺酸。烹饪中的煸、爆、烤等强热加工中会有这种反应，反应物中有许多是可挥发的物质，给食品带来气味浓烈。不过这种强热会对食品营养卫生带来问题，如在200℃以上煎炸、烧烤食品，特别是肉、鱼等高蛋白食品中氨基酸可发生一些环化反应，生成复杂的芳香杂环化合物。

另外，强热或碱性下氨基酸从L变成D型的异构化现象，也大大降低了食品的营养质量。所以，

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烹饪中应该提倡加热温度不能过高、时间过长的加工方式。

第四节 常见烹饪原料的蛋白质及其功能性质

一、动物肉类蛋白 ☆ 教材p66-71

（一）肌肉的形态和结构*

肌肉可分为横纹肌、平滑肌和心肌。常见的动物肉主要为横纹肌，它是附于骨骼上的肌肉，故也叫骨骼肌。不管是何种肌肉，都是由肌纤维构成。肌肉的形态结构可表示为：

蛋白质→粗纤丝+细纤丝→肌原纤维→肌纤维→肌束→(一块)肌肉

肌纤维是由直径约为0.5～3微米的上千条肌原纤维纵向平行排列构成。每条肌原纤维又由一定比例数目的粗细不同的纤维丝相互构成。每条纤维丝由几百个蛋白质分子构成。肌纤维的粗细对肉的老嫩有直接影响，老龄动物的肌纤维比幼小动物的粗。

（二）肌肉蛋白质的组成和性质

肌肉的各种组织结构，几乎全是蛋白质构成。所以肌肉中的蛋白质依其构成的位置可分为三类。 1．肌纤维蛋白◇

肌原纤维为存在于肌浆纤维中的蛋白质纤维，是肌肉收缩的单位，由丝状的蛋白质凝胶所构成，这些平行排列的纤维丝参与肌肉的收缩过程，为肌肉的结构蛋白，或称为收缩蛋白。肌纤维蛋白，又称肌蛋白，是肌肉蛋白质的主要部分，一般占40～60％。它与新鲜肌肉的收缩、肌肉死后僵硬和食用肉的持水性、紧密度有关。它能形成凝胶，对肉的持水力、嫩度起决定作用。它主要由低盐浓度下可溶的肌球蛋白、肌动蛋白、肌动球蛋白，以及原肌球蛋白及其它蛋白构成，其中肌球蛋白为肌动蛋白的二倍以上，二者能在Ca2+、Mg2+离子及ATP的作用下，互相形成肌动球蛋白，引起肌肉收缩。

（1）肌球蛋白

肌球蛋白也叫肌凝蛋白，存在于肌原纤维的粗丝中，占肌原纤维蛋白质的50～60％。它微溶于水，能在一定浓度的盐溶液中溶解，pI5.4。分子为纤维状。含较多的半胱氨酸，易成凝胶。在pH值6.5、加热到45℃时就开始变性凝固。

（2）肌动蛋白

肌动蛋白也称为肌纤蛋白，存在于肌原纤维的细丝中，占肌纤维蛋白质总量的20％～25%。它是由200～300个球状的G-肌动蛋白分子于中性盐溶液和弱酸碱溶液中在同一方向聚合成为纤维状的F-肌动蛋白分子；反之，把F-肌动蛋白放在碘化钾溶液中，并在ATP的存在下经过透析而变为G-肌动蛋白。

（3）肌动球蛋白

肌动球蛋白又称为肌纤凝蛋白。它是由肌球蛋白和肌动蛋白结合而成的，粘度非常高，是肉胶

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凝时的一种主要状态。其相对分子质量随聚合程度的不同而异，在4×10～6×10之间。

2．肌浆可溶蛋白

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烹饪化学 第三章 黄刚平教案2005-7-04

肌浆蛋白质溶于水或低离子强度的中性盐溶液中，粘度低，是肌肉的可溶性蛋白质。其含量不仅与肉来源、品种有关，更与加工贮藏中的各种因素有关。它包括肌溶蛋白、肌红蛋白、血红蛋白及肌粒中的蛋白质等。一般约占肌肉中蛋白质总量的20％～30％。这些可溶蛋白的分解对肉的风味也有好处，

例如，含肌浆可溶蛋白高的鸡肉、鱼肉其加热风味浓厚；烹饪中对肉的码味腌制能增加可溶蛋

白，对肉的香味有帮助。加热和加盐都能使肌浆可溶蛋白变性、凝固。鲜肉压碎，肉汁部分的蛋白质主要就是这些蛋白质。

3．结缔组织蛋白质

食用肉的结缔组织，如骨、皮、筋等组织，它们大多也以纤维细胞和基质的形态存在。它们的主要成分是硬蛋白，包括胶原蛋白、弹性蛋白及网状蛋白等。这些蛋白质与肉的硬度有关，其中胶原最重要。例如，家畜年龄增大，结缔组织中的类粘蛋白和多糖类减少，相反胶原增加并纤维化。无花果蛋白酶、木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶和胰弹性蛋白酶都能水解这些蛋白质。 （1）胶原蛋白

胶原蛋白是由原胶元分子构成。许多原胶原分子横向结合成胶原纤维而构成结缔组织。原胶元分子由三条肽链先分别自绕为大螺旋后，又互绕成三股螺旋。它的结构组成可表示如下：

自绕三条链互绕平行或交叉定向排列单股肽链（?-左螺旋）右旋大螺旋三股螺旋（原胶原）分子间共价结合胶原纤维

共价交联随年龄增大而增多，所以年幼的动物比年老的动物肉娇嫩。 胶原蛋白对肉的品质影响极大，

例如，牛肉、鸡肉和鱼肉，质感嫩度不同，可从其蛋白质种类看出，（见表3-6）。鱼肉组织比

畜肉组织软，其原因是鱼肉基质蛋白中的胶原和弹性蛋白少，例如硬骨鱼约为3％，软骨(鲨鱼)不到10％，而牛肉则有25％。

胶原纤维不能溶于水，具有高度的结晶性，当加热到一定温度时会发生“晶体瓦解”而突然收缩，收缩严重，缩短2／3以上。

表3-6 动物肉的蛋白质组成（%总蛋白） 肉源 （老）马肉 （老）牛肉 （成）猪肉 （幼）猪肉 鸡肉 鱼肉 肌纤维蛋白 肌浆蛋白 肉基质蛋白 48 51 51 50 55 73 16 24 20 28 33 20 36 25 29 21 12 7 （2）弹性蛋白

弹性蛋白和胶原蛋白相似，在很多组织中与胶原蛋白共存。它是黄色弹性纤维的组分，在韧带、血管等组织中较多，约占弹性组织总固体量的25％。弹性蛋白的弹性很强，但强度则不如胶原蛋白。它的化学性质很稳定，一般不溶于水，即使在热水中煮沸也不能分解。 （三）烹饪加工中肉蛋白的变化及控制

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1．加工中肉蛋白的变化

肌肉蛋白质是肉的风味、粘着性、胶凝性、保水性、嫩度和颜色等重要功能性质的决定因素。烹饪加工中肉蛋白的变化主要有：肉蛋白质的水化程度变化、蛋白质变性、以及由此关联的其它胶体性质的发生变化。

肌肉加热时，蛋白质很容易发生变性、脱水和凝固，使肉产生收缩。肌球蛋白的热凝温度是45～50℃，有盐时更低，可在30℃就开始变性；肌溶蛋白凝固温度是55～65℃。加热时，肉蛋白的酸性基团会减少，等电点会增大到中性pH，导致持水力下降，特别是未经成熟过程的鲜肉更明显。当加热温度更高，时间更长时，肉的凝固收缩很明显，这与蛋白质凝胶结构破坏、持水力减弱，水分的减少有关。超过100℃时，肉蛋白水解反应增强，还会发生氨基酸裂解等反应，产生肉的特征风味。

胶原蛋白在65℃左右会发生剧烈的热收缩现象，加重肉质感的韧性。不同肉的胶原蛋白的热收缩温度不同，鱼类的收缩温度较低，可在40℃左右。胶原热收缩是含胶原蛋白多的牛肉等在烹调后干缩严重的主要原因，这对菜肴保型不利，也对原料间的粘接起阻碍。因为胶原蛋白的低水溶性妨碍了溶胶的形成，并且它的强收缩使原料趋向内缩，原料间的接触粘连受阻。所以肉糁、肉糜制作中，要事先除筋，防止胶原的收缩带来的影响。不过，热收缩现象对肉丝等在锅中加热后互不粘连和“生锅”有好处。

2．烹饪加工中肉蛋白变化的控制 ◇

烹调中掌握好“火候”，即控制加热温度高低和时间长短对肉蛋白的变性影响很大。一般肌纤维蛋白最先变性凝固，肌浆可溶蛋白凝固之后，原料温度约为50～60℃，此时胶原蛋白还没有明显热收缩。

在快炒时，控制好火候能将肌纤维蛋白和肌浆可溶蛋白刚好变性，而胶原纤维收缩还不明显，肌肉组织凝胶仍然处于膨润状态下，所以保水性大。特别是添加水后，因胶原蛋白是不溶蛋白，其变性收缩温度变化并不大，但肌纤维蛋白和肌浆可溶蛋白的变性温度会下降。下降程度与加水量有关，甚至可超过15～20℃幅度，这样可以在更低的温度将肉制熟，而胶原纤维收缩、肌纤维的失水不严重。这是烹饪中能通过上浆滑炒肉类原料保嫩的基本原理。

调节好肉的pH值对肉的嫩度也有重要作用。肉的后熟可排酸，码味时加碱或加少量盐来处理原抖，也可提高水化作用，提高持水力。蛋白质分子的净电荷对蛋白质的保水性具有两方面的作用：一是净电荷使蛋白质吸水的强力中心增多，保水性增强；二是由于净电荷使蛋白质分子间有静电排斥力，结构松软，增加保水性。

对于含胶原多的原料，通过刀工处理时选择好刀路，将肉的某些筋、膜切断，以减小因各个方向纤维收缩不一带来的变形，对菜肴定型有好处。如采用烧、炖等长时间加热方式也能达到使这些原料酥软的目的。因为胶原蛋白能在热水中溶胀（超过70℃），长时间还能发生部分水解，生成可溶于热水的明胶，这个变化叫明胶化。明胶溶胶冷却后可变为富有弹性的凝胶，失去流动性，加热时又可熔化（25～30℃）。例如，肉汤冷却后形成肉冻，加热又恢复为液态。

二、乳蛋白质教材p71-72

乳蛋白主要有酪蛋白和乳清蛋白，它们是优质蛋白的重要来源。表3-7是牛奶主要蛋白质的组成和特点。

表3-7 牛奶主要蛋白质的组成和特点

蛋白质种类 脱脂乳蛋白 电泳峰 等电点 沉降系数 分子量 特点 20

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质中含量% （No） 酪蛋白 αS-酪蛋白 κ-酪蛋白 β-酪蛋白 γ-酪蛋白 乳清蛋白质 α-乳清蛋白 β-乳球蛋白 76～86 45～55 8～15 25～35 3～7 14～24 2～5 7～12 1 1 2 3 4 6 4.6 4.1 4.1 1.5 5.8～6.0 4.2～4.5 5.3 （S20） 3.99 1.4 1.57 1.55 1.75 2.7 23,000 19,000 24,000 21,000 不溶 可溶 不溶 14,440 较稳定 36,000 易变性 酪蛋白加热变性现象不明显，特别是酪蛋白以磷酸钙微团形式存在，具明显的加热不凝固性质。但酪蛋白磷酸钙微团胶粒对于pH值的变化非常敏感。当pH值调节至酪蛋白等电点4.6时，会沉淀和凝固。另外，酪蛋白所具有的双亲性与酪蛋白胶粒结构的相对稳定性，能作为蛋白质乳化剂促进乳状液稳定。

乳清中的各种蛋白质，具有较强的耐搅打性，可用作西式点心的顶端配料，稳定泡沫。脱脂奶粉可以作为乳化剂添加到肉糜，增加其保湿性。

三、卵类蛋白 教材p72-73

常用的蛋类以鸡蛋为主，其蛋黄和蛋白的组成及特性见表3-8。

表3-8 蛋黄和蛋白的组成及特性（全蛋蛋白质含量12.8～13.4%）

存在 蛋清 蛋清总蛋白 卵清蛋白 卵伴清蛋白 卵粘蛋白 卵类粘蛋白 溶菌酶 G2-卵球蛋白 抗生物素蛋白 蛋黄 蛋黄总蛋白 卵黄脂磷蛋白 卵黄高磷蛋白 蛋黄球蛋白 低密度脂蛋白 9.7～10.6 （占蛋清蛋白%） 54 12 3.5 11 3.4 4.0 0.05 15.7～16.6 （占蛋黄固型物%） 16.1 3.7 11 66 60%的脂为磷脂 含磷10% 糖蛋白 含脂84～89%，其中中性脂75% pI 4.5 6.1 4.5～5.0 4.1 10.7 5.5 10 热凝温度℃ 84 61 - 70 75 92.5 - 起泡、粘结 粘结 粘性、稳泡 粘性、稳泡 乳化 乳化稳定 抗粘结 种类 含量% 特性 应用 四、谷物蛋白质 教材p73-79 （一）概述

小麦、稻米、大麦、玉米等谷物的蛋白质含量一般在10%左右。谷物蛋白都是种子胚乳中的贮藏蛋白，主要有水溶性好的清蛋白和球蛋白、水溶性不好但溶胀性好的谷蛋白和醇溶谷蛋白四类；

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后两种蛋白常为主要部分，一般占70%以上。在决定谷物的加工性能方面，不溶蛋白和可溶蛋白的相对含量起着很重要的作用。表3-9是主要的谷物蛋白种类在含量上的比较。

例如，燕麦中球蛋白很多，所以其水溶性好，可以做成易食用的快餐食品，这是谷物蛋白的例

外。

表3-9主要谷物的蛋白质组成

品种 总蛋白% 组成（占总蛋白的%） 清蛋白 球蛋白 醇溶谷蛋白 谷蛋白 糯白米 精白米 小麦 高粱 玉米 黑麦 大麦 燕麦 7.50 14.8 9～14 9～13 7～13 12.1 10～16 14.2 6.1 3.4 3～5 ＜1 0 5～10 3～4 1 9.7 6.4 5～10 ＜1 5～10 5～10 10～20 80 2.9 2.7 40～45 60～70 50～55 30～50 35～45 10～15 70.2 74.3 45～50 30～40 35～45 30～50 35～45 5

（二）小麦面粉蛋白 ☆ 1．小麦面粉蛋白的组成和性质

小麦中不溶蛋白为小麦谷蛋白和小麦胶蛋白（醇溶谷蛋白），占总蛋白的80%以上，二者的含量相差不太多，当面粉加水捏和时，能形成一种具良好机械性能，有粘弹性的胶体，这叫面筋。所以小麦谷蛋白和小麦胶蛋白也叫面筋蛋白，而麦清蛋白、麦球蛋白称非面筋蛋白。（参见表3-10）。

面筋是面团的骨架，面团中因有面筋，为面粉通过发酵制作面包、馒头等食品提供了保障。因为面团滞留气体的能力与面筋蛋白的数量和质量有关。在面团中面筋形成有延伸性和弹性的骨架，能累积C02气体，从而得到比原来体积大得多的面团。这种骨架在面团发酵过程中渐渐膨胀，当面团在高温焙烤的影响下，面包心的温度达到97～99℃时，蛋白质骨架即行凝固，结果面团的体积固定，而从使面包保持一定形状。

表3-10 小麦面粉蛋白的组成和性质

蛋白质 含量% pI 分子量 3分子结构特征 亚基数 溶解/溶涨性能 （膨润度） 水、盐溶液溶解 盐溶液溶解 麦清蛋白 麦球蛋白 3～5 ～5 4.5～4.6 5.5 12～28×10 ≤40×10，个别10×10 433球状 球状 1 1 麦胶蛋白 40～45 6.4～7.1 33～60×10 4球状→纤维状，有二硫键，1，种且多为分子内 类多 15 70%乙醇溶，水、盐溶液溶涨（1.27/1.80） 水、盐溶液溶涨 （2.31） 麦谷蛋白 45～50 6～8 31～100×10 纤维状，二硫键多，且多为分子间

2．面筋的形成 ◇

在面团揉和中，干面粉颗粒吸水湿润，其可溶成分逐渐溶于水中，形成悬浮泥浆状体系。此时，

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烹饪化学 第三章 黄刚平教案2005-7-04

面筋蛋白水化增强，蛋白质吸水，并在机械力作用下，蛋白质分子开始扩散、肽链伸展，然后在自由水流动的帮助下，伸展的蛋白质分子迁移，通过疏水作用力等相互间定向相连，形成面筋凝胶的初步网孔；网孔形成后，能产生渗透袋效应，即通过不同网孔的渗透袋的渗透压差吸水，水分在凝胶趋向平衡；并且蛋白质分子内部和分子间的巯基和二硫键在面粉自身的还原剂、氧化剂及空气的氧化作用下，发生二硫键形成和交换作用，最终形成了蛋白质分子间以氢键、疏水作用、二硫键等相连的空间网络，从而形成了面筋。这些过程可用图3-14表示。

1234 1—面粉吸水湿润、蛋白质肽链伸展 2—蛋白质分子扩散，分子间定向吸引

3—蛋白质凝胶网络形成，网络吸水、平衡 4—网络瓦解

图3-14 面筋形成示意图

现证明，麦谷蛋白、麦胶蛋白在含量和质量上相差太大，就不能很好地互相配台，不能形成具良好粘弹性的面筋。因为，麦醇溶蛋白主要是分子内二硫键，因此粘性强，富于延展性；而麦谷蛋白的二硫键则在分子内和分子间并存，其弹性强，但缺乏延展性。由于小麦面粉兼备上述两种蛋白的性质，使得其面团既具有一定的弹性，又具有一定的延展性。

3．影响面筋形成及质量的因素

面筋受许多因素影响，包括面粉自身状况、加工条件和环境因素。 （1）面粉自身状况的影响

实践证明：面粉中蛋白质含量，对其烘焙品质有很大影响。例如，硬小麦的面粉蛋白质含量高，面筋具有弹性，制成通心粉时，能很好保持通心粉管的形状，所以它适宜做通心粉。但它不适宜作面包，因为硬小麦的面筋过于坚实，疏松度不够，面包心弹性不够，面包体积小。

根据所含湿面筋含量，可将面粉分为以下4等：高面筋含量（＞30％）面粉、中面筋含量（26～30％）面粉、中下等面筋含量（20～25％）面粉、低面筋含量（＜20％＝面粉。

小麦面粉约有70％淀粉，它们在面团中也起着重要作用。淀粉在面包、馒头制作中的作用是对面筋的稀释作用，并为酵母产气提供需要的糖分，使面筋气泡进一步拉伸。 （2）加工条件和环境因素 ① 水和温度

调节水量及水温是控制面筋的主要手段。面筋强度随含水量的增加而减弱，烹饪中就是用不同水量调制不同软硬面团的。但要注意，水量只能在面粉自重的30%～200%之间调节，因为面筋蛋白是有限吸水的蛋白。水过多，面团不能全部吸附，导致形成粘糊的面浆。

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温度，特别是水温能极大地影响面筋的形成和性能。一般来说，温度不超过30℃时，温度高些对面筋形成有利，因为这加快了吸水速度。但温度超过30℃，蛋白质会变性、凝固，导致面筋形成不好，特别当温度到达60℃或以上后，面粉中淀粉会糊化，大量吸水，这时面筋还未形成，所以得不到有筋力的面团。烹饪中的冷水面团、热水面团、烫面等性能的差异就是温度不同造成的。要特别注意面粉在揉制成面团时，因蛋白质的水化作用等，要放出热量，导致面团温度升高，从而影响面筋的形成和面团的质量。

② 揉制面团的方式

已调好的面团是由固相、液相和气相构成的。面团中三相之间的比例关系，决定着面团的物理性质。液相和气相的比例增大，会减弱面团的弹性和延伸性；若固相占的比例过大，则面团的硬度大，不利于面包体积的增大。固相中主要是不溶性蛋白质、淀粉和麸皮。液相是由水及溶解在水中的物质构成。气相有两个来源。一是在面团搅拌过程中混入的，另一是在酵母菌发酵过程中产生的。

采用不同的搅拌和揉压方式，因加工时间长短不同，面团的空气包裹量不同，而且固相、液相和气相三相的分布均匀程度不同，二硫键位置不当，会导致面团性能的差异。特别是手工一次制作量大的面团时，会产生吸水不均的现象。

另外从调制开始，面团就进行着胶体化学变化，在搅拌初期，由于蛋白质和淀粉颗粒吸水很少，故面团的粘度很小；随着搅拌的进行，蛋白质吸水膨胀，淀粉粒的吸附水也增加，面团的粘度增大；继续搅拌，水分大量浸透到蛋白胶粒内部并结合到面筋网络内部，形成了具有弹性和延伸性的面团，当面团表面显出光泽时，搅拌完成。如果搅拌过度，一部分面筋蛋白质分子间的二硫键结合转变成分子内的二硫键，使分子间的结合程度削弱会引起面筋崩解，面团的弹性和韧性减弱，工艺性能变劣。但如果时间过短，面团内部的水分扩散速度达不到面筋网络的形成速度，会产生凝胶吸水不好、网络大小不一，从而面团处于质量欠佳的状态，即面团揉制、醒发不够。因此，在不同阶段，采用不同的搅拌和揉压方式，并控制好时间，才能得到理想的面团。

③ 氧化还原反应

通过利用氧化还原反应，可明显地提高或降低面筋筋力。面筋形成中，蛋白质分子内和分子间的-S-S-键及分子内的巯基-SH，在氧空气中氧气、食品添加剂中的氧化剂的作用下，-SH可变成-S-S-；同时，原有的-S-S-在-SH存在下通过交换，在凝胶网络的恰当位置形成新的二硫键，面团内渗透压平衡、面团均匀，面筋中蛋白质网络更有强度和稳定性。

为了加速氧化的进行，通常采用两种方法：一种是加快搅面机的转速，或延长搅拌时间和成熟时间；另一种是加入面团改良剂，如碘酸钾、溴酸钾、碘酸钾、过硫酸铵、脱氢抗坏血酸、过氧化钙、过氧化苯甲酰（已禁用）等氧化剂促进面筋的氧化以增加-S-S-结合。如果在面粉中添加亚硫酸氢钠、亚硫酸氢钙、焦亚硫酸钠等还原剂时，则可降低面筋的粘弹性。

④ 脂类物质

直接在面粉中加入油脂会阻碍蛋白质吸水，限制面筋形成；同时油脂的润滑作用、包裹空气或水分的作用最终会形成油酥面团。这在面点制作中有重要应用价值。

⑤ 其它因素

影响面筋形成和性能的因素还有pH、盐离子、亲水性物质、、乳化剂、外源物质如大豆粉、蛋清、外源淀粉等。概括地说，能增强面筋水化、氧化的因素可提高面筋强度。

在中性pH时，小麦蛋白吸水最低，所以可考虑改变pH来控制面筋。实际中，加入少量碱是可

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行的方法（加酸会导致严重酸味，并抑制发酵和熟化）。另外添加少许盐、乳化剂、大豆粉等能有利于面筋的良好筋力，而添加脂类物质、糖、蛋清、外源淀粉如米粉等会妨碍面筋形成，降低粘弹性。

五、大豆蛋白 教材p79-80

（一）大豆蛋白的组成

大豆中蛋白质丰富，一般含量达30%～50%。其氨基酸组成平衡，营养中较为理想。但大豆蛋白质消化吸收差，大豆中还有对人体不利的嫌忌成分，所以大豆的加工工艺还需进一步发展。 大豆蛋白是许多种组分构成的。大豆中近90％的大豆蛋白质，可用水抽提出来，其中球蛋白(MW：4

2.4×10，pI4.2)占85％以上，清蛋白占5％左右，非蛋白质氮6％左右。

（二）大豆蛋白的性质及应用

大豆蛋白的主要特点就是各组分蛋白质分子在一定的pH、盐离子下彼此能缔合形成分子聚集状态——大豆蛋白体，以及大豆蛋白加热的凝固性不明显。

1．大豆蛋白质的溶解性及其影响因素

大豆蛋白质只是以不同缔合度的蛋白体方式分散在水中的。多数情况下它与牛奶酪蛋白的分散体系相似，呈现为多分散体系的特征。其溶解性和分散程度受温度、浓度、pH值、中性盐等因素影响。

在pH4.2～4.3（等电点）时，大豆蛋白质的溶解度最低。当溶液为中性到碱性以及pH值接近2时，溶解度都高。一般在实际操作中，多采用中性到微碱性(pH6.5～8)的条件增溶，而用酸来作为沉淀和凝固剂，如葡萄糖酸内酯。

钠盐、钙盐等中性盐浓度提高时，蛋白溶解度呈下降趋势，因此钙、镁等碱土金属盐类可用于沉淀大豆蛋白质。

2．豆腐制作的工艺原理

豆腐是高度水化的大豆蛋白质凝胶。它的形成过程和机理概括如下： （1）蛋白质溶胶形成（生豆浆）

当大豆浸于水中时，蛋白体膜就会吸水溶胀变软，受到机械破坏时，便导致破碎，蛋白质体解聚，分散于水中，形成蛋白质溶胶，即。分散于水中的大豆蛋白质胶粒由于水化膜和双电层的保护作用，防止了它们之间的相互聚集，保持了相对的稳定性。

（2）前凝胶形成（熟豆浆）

生豆浆加热后，蛋白质变性，其空间结构改变，多肽链由卷曲而伸展，胶粒间的吸引力增大，在胶粒之间发生一定程度的聚结。但随着聚结的进行，蛋白质胶粒表面的亲水基团增加，胶粒间的吸引力相对减小。而豆浆中的蛋白质浓度又较低，胶粒之间的继续聚结受到限制，形成一种新的相对稳定体系——前凝胶，即熟豆浆。

（3）蛋白质凝胶形成（豆腐）

在已加热的溶胶中增加盐离子浓度，可促进分子聚合体增大，产生盐凝作用。尤其以熟石膏(CaSO4）或盐卤(MgCl2）来作凝固剂时，效果很明显。因为二价阳离子Ca2+、Mg2+可破坏了蛋白质胶粒表面的双电层，并在带负电的蛋白质分子间定向地作为盐桥，蛋白质分子间互相有序结合在一起，

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致使蛋白质胶粒进一步聚集，形成立体网络结构；同时，盐离子使球蛋白分子去除部分水化层，增大分子间地疏水作用，并产生盐析效应，从而形成凝胶，这就是豆腐。

刚刚形成的豆腐凝胶（豆腐脑）结构不稳定、不均匀，需有一段完善和巩固的时间，即蛋白质凝胶网络形成的第二阶段，这时主要发生的是凝胶网络间的平衡和离浆收缩作用，工艺上称为蹲脑。

本章小结

本章主要介绍了蛋白质的两性性质、变性、胶体性和界面性质等在烹饪中应用，并联系具体食品蛋白：肉蛋白、面粉蛋白和大豆蛋白等，总结了这些食品蛋白质为在烹饪加工中的变化和功能性质。本章内容可用图示总结如下：

氨基酸 蛋白质 水解等化学性质 两性性质 变性 胶体性 界面性质 等电点 分子伸展 溶胶和凝胶 乳化和起跑 具体食品蛋白（肉、乳、蛋、谷、豆、 ） 食品蛋白功能

思考与练习 一、能力测评题 (一)判断题

1． 多数食品蛋白质的等电点pH小于7，所以食品蛋白质带的正电荷多于负电荷。 2．搅打蛋清时会形成泡沫，这是蛋白质乳化性能的体现。 3．蛋白质变性后一定会出现沉淀或凝固现象。 4．凝胶结构的存在是食品高持水力的基础。 5．烹饪加工中普遍利用蛋白质发生化学反应来提高菜肴的质量。 （二）单项选择题

1. 干肉皮等原料在水中可胀大，这是因为其蛋白质发生什么所致？ A.胶凝 B.溶解 C.变性 D.溶胀

2. 面筋蛋白主要包括 A.麦清蛋白、麦谷蛋白 B.麦胶蛋白、麦球蛋白 C.麦谷蛋白、麦胶蛋白 D.麦胶蛋白、麦清蛋白

3. 下面式子能正确表示蛋白质水解过程的是 A.蛋白质→胨→肽→氨基酸 B.蛋白质→肽→氨基酸→胨 C.蛋白质→氨基酸→肽→胨 D.蛋白质→胨→氨基酸→肽 4. 食品蛋白质凝胶没有下列哪个性质？

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（ ） （ ） ） （ ） （ ） ）

（ ）

）

）

（（（（ 烹饪化学 第三章 黄刚平教案2005-7-04

A.保水性 B.乳化性 C.弹性 D.膨润性

5. 骨、肉皮等炖汤冷后会形成胶冻状，这是因为蛋白质溶液发生什么所致？ （ ）

A.沉淀 B.胶凝 C.变性 D.离浆

6. 蛋清的蛋白质主要是 （ ）A.卵清蛋白 B.卵球蛋白 C.卵粘蛋白 D.高磷蛋白

7. 下面有关O/W型乳化液的描述中，正确的是 （ ）

A.O/W型乳化液为油包水型 B.O/W型不能从W/O型转变而来 C.O/W型乳化液中水是连续相 D.O/W型乳化液中水是内相

8. 下列菜肴冷却后不会出现冻状物的是 （ ）

A.烧牛肉 B.炒肉丝 C.卤猪手 D.炖鸡汤

9. 下列哪个成分可稳定蛋泡？ （ ）A.食盐 B.蔗糖 C油脂 D.水

10. 下面有关蛋白质变性的描述，正确的是哪个？ （ ）A.变性蛋白质溶解度小，所以难以被人体消化 B.过度变性后会凝固 C.变性蛋白质的一级结构一般未破坏 D.变性蛋白质的空间结构更有序

11. 生肉加热收缩的主要原因是 （ ）A.水分减少 B.肌纤维蛋白变性 C.胶元蛋白热缩 D.肌浆蛋白凝固

12. 下列是蛋白质干凝胶的是 （ ）

A.豆腐 B.豆腐干 C.干大豆 D. 豆腐脑

二、能力应用题

1．请分析烹饪中，通过上浆、加碱、加盐、加嫩肉粉等方法来提高或保持肉的嫩度的道理。 2．哪些干货原料要碱发？为什么？

3．烹饪中，可利用哪些方法来提高或降低面筋的筋力？

4．根据有关原理，分析说明烹饪中制作清汤和奶汤的工艺方法的异同。 5．简述豆腐制作中蛋白质的主要变化和工艺条件。

6．根据蛋白质方面的知识，分析大米粉和小麦面粉在烹饪工艺加工中的工艺性能的差异。 7．解释下列现象：

（1）烹饪中做白斩鸡要沸水下锅，而炖鸡汤要冷水下锅； （2）松花蛋是透明的，而煮鸡蛋是不透明的； （3）酸奶中会出现凝块；

（4）加热牛奶、豆浆、搅打蛋清等容易产生泡沫。

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