生化 主要知识点 复习总结

更新时间:2023-08-09 14:55:01 阅读量: 综合文库 文档下载

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结构特点:

1.含苯环: phe 2.含酚羟基: Tyr 3.含吲哚环: Trp

4.含羟基:Ser Thr 5.含硫: Cys Met 6.含胍基:Arg 7.含咪唑基: His

一、氨基酸的理化性质:

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二、蛋白质的空间结构

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主链右手螺旋(单链),3.6螺旋

13

氢键方向与螺旋纵轴平行,链内氢键是α螺旋稳定的主要因素 侧链基团位于螺旋外,不参与的组成,但对螺旋的形成与稳定有影响 α螺旋稳定蛋白质空间构象

β折叠:

伸展的肽链结构

肽键平面之间折叠成锯齿状,相邻两平面呈110度

结构的维系依靠肽链间的氢键,氢键的方向与肽链长轴垂直 肽链的N末端在同一侧---顺向平行,反之为反向平行。

β转角:

肽链出现180°转回折的“U”结构

由第1个氨基酸残基的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键,中间包括10~12个原子, 较α螺旋紧密

常位于球蛋白分子表面,为蛋白质活性的重要空间结构部分

π螺旋:

左手螺旋4.4

18,

氢键维系螺旋稳定

多见于胶原蛋白,3股左手螺

旋盘绕形成右手超螺旋后转变为胶原纤维 无规则卷曲:

是蛋白质中一系列无序构象的总称是蛋白质分子结构与功能的重要肽段

三、蛋白质变性:

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四、核苷酸

1、核苷酸的生物学功能:

核酸构件分子--- 一磷酸核苷;重要能量载体--- ATP;参与糖原合成--- UTP

参与磷脂合成--- CTP;信号分子------- cAMP,cGMP ;辅酶----------- FAD/FMN,NAD/NADP

一磷酸核苷(NMP/dNMP) 核酸的构件分子

二磷酸核苷(NDP/dNDP) NDdNDP 能量储存的载体(ADP ATP) 三磷酸核苷(NTP/dNTP) RNA/DNA合成原料,参与能量代谢(ATP);参与物质代谢

(UTP, 2.核酸的一级结构核酸的空间结构与功能:

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构稳定因素 DNA 双螺旋结构多样 性

碱基对间的氢键 A 型:右手螺旋/较 B 型粗 Z 型:左手螺旋/呈锯齿状

六、RNA 结构:RNA 空间结构 单链/局部双螺旋 tRNA 含有稀有碱基 一级结构:单链

多核苷酸 二级结构:三叶草型 三级结构:倒L型 反密码环--含反密码子 氨基酸臂--携带氨基 3’端:-CCA rRNA 核糖体=rRNA+多种核糖体蛋白(rP) 原核生物 rRNA 种类 核 糖 (rRNA+rp) 体 5S 16S 33S 70S (30S 小亚基 50S 大亚基) 参与蛋白质的组成 识别密码子 转运氨基酸

蛋白质合成场所

真核生物 5S 5.8S 18S 28S 80S (40S 小亚基 60S 大亚基) 参与蛋白质合成 遗传信息的传递

真 核 生 物 的 mRNA 初级转录物 成熟 mRNA (无内含子) 核内不均一 RNA(hnRNA) 外显子+内含子 mRNA =5’端帽子结构+5’非翻译区+编码区(外显 子)+3’非翻译区+poly A 5’端帽子结构: m7GpppN 3’端尾结构: poly A

RNA 组 学 snmRNAs snRNA sonRNA scRNA

研究 snmRNAs 种类/结构/功能

除三种 RNA 以外的小分子 RNA 作用于 hnRNA/rRNA 转录后加工/转运/基因表达调控 蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成部分

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七、核酸的变性、复性与杂交

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举例:

HbA α2β2+血红素

亚基之一与O2结合

导致亚基间的盐键断裂

T型 松弛R型)

其它亚基与O2结合力

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八、生物催化物质部分概念总结:

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1.非专一性不可逆性抑制作用:抑制剂与酶的一类或几类基团结合,抑制剂并 不区分其结合的基团属必需基团或非必需基团。 2. 专一性不可逆性抑制作用: 抑制剂专一作用于酶的活性中心的必需基团并导 致酶活性的抑制。 可逆性抑制 抑制剂以非共价键与酶的必需基团结合。能用透析或超滤方法分开。 1.竞争性抑制作用:I 与 S 结构相似,均能与酶的活性中心结合. 此种抑制作用的强弱取决于 I 的浓度与 S 的浓度的相对比例 增大底物浓度可解除抑制作用-----显著特点 动力学特点:1.当抑制剂存在时,I 与 E 结合,v 下降 2.当 S>>I,ET=ES,转变为 E+P,V 不变 3.当有竞争性抑制剂存在时,E 与 S 的结合力下降,Km 增大 2.非竞争性抑制

作用:可逆地与 E 的非活性中心结合 增加底物浓度不能解除非竞争性抑制剂的作用。 动力学特点:1.当抑制剂存在时,I 与 E 结合,v 下降 2.有 I 存在,形成 ESI,从而使 ES 转变为 P 的速度减慢,V 下降 3.有 I 存在,但不妨碍 ES 的形成,Km 不变 3.反竞争性抑制:I 不与 E 直接结合,与 ES 复合物结合,生成 ESI 酶失去催化活性 增加底物浓度不能解除非竞争性抑制剂的抑制作用。 动力学特点:1.当抑制剂存在时,I 与 ES 结合,v 下降 2.有 I 存在,形成 ESI,从而使 ES 转变为 P 的速度减慢,V 下降 3.有 I 存在,ES 的形成增加,故 Km 下降 整个代谢途径速度取决于多酶体系中催化活力最低、米氏常数最大、催化反应 速度最慢的酶 此酶起着限速作用,代谢调节的作用点。 几条代谢途径有交叉/共同的代谢中间物 丙酮酸;6-磷酸葡萄糖;乙酰 CoA ;α -酮戊二酸 酶(别构酶,四级结构)分子因受某些物质(别构剂:激活剂/抑制剂)的影响, 在调节亚基部位非共价结合,而发生轻微的构象变化(疏松/紧密), 从而影响酶的 活性。 (别构调节)为酶活性的快调节。 生理小分子物质:代谢产物、底物、其他和调节基团非共价、可逆结合 酶蛋白多肽链上某些基团可在另一酶的催化下发生可逆地共价修饰,如:酶蛋 白上的-OH 基团可磷酸化或去磷酸化,或者是某些基团的乙酰化,去乙酰化的 互变等,而导致酶活性的改变,受这类作用影响的酶称为修饰酶,这种作用称 为酶的化学修饰。为酶活性的快调节。 磷酸基团、乙酰基、甲基等,和调节基团共价、可逆结合 使蛋白质合成增加;转录/翻译过程;迟缓调节 使蛋白质合成减少;转录/翻译过程;迟缓调节 规定的 pH、T、[S]条件下,测定单位时间内底物的消耗量或产物的生成量 1 分钟内使 1umol 底物转变的酶量 在特定的测定系统中,催化底物每秒转变 1mol 的酶量

限速酶

关键酶 别构酶

修饰酶

诱导 阻遏 酶活性单位 酶国际单位 催量(Kat)

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九、糖代谢

糖的无氧酵解

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①己糖磷酸化

② 1分子磷酸己糖裂解为2分子磷酸丙糖

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③2分子磷酸丙糖氧化为2分子丙酮酸

⑴ 脱氢,加磷酸,形成高能磷酸键

⑵ 脱去高能键,生成ATP *糖酵解过程中第一次产能 *底物水平磷酸化

⑶ 磷酸基转移

⑷ 脱水,形成高能磷酸键

⑸脱去高能键,生成丙酮酸

*丙酮酸激酶催化不可逆反应,关键酶

④2分子丙酮酸还原为2分子乳酸

*NADH+H+由3-磷酸甘油醛脱氢提供 *LDH1(心肌中)对乳酸亲和力大

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LDH5(肝、肌肉)对丙酮酸亲和力大

本文来源:https://www.bwwdw.com/article/venj.html

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