八、食品生物化学重要知识点汇编

扬州大学2017年攻读硕士学位研究生入学考试试题

重要知识点汇编 （食品生物化学）

第一章

生物化学的的概念

生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，是研究生命的化学本质的科学。它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展

1．静态生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面

1．生物体的物质组成、结构与功能：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

2．物质代谢与调控：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程在细胞内进行的，是最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

5．遗传信息的传递与表达：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 四、学习生物化学的方法

第二章 蛋白的结构与功能

重点：蛋白质的性质与结构

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难点：蛋白质的空间结构 教法：:课件

第一节 蛋白质是生命的物质基础 一 蛋白质是构成生命的物质基础 二 蛋白质的生物学功能 1．生物催化作用 2．代谢调控作用 3．免疫防御作用 4．运输及储存作用 5．运动作用

6．生物膜功能及受体作用 7．其它作用 三：蛋白质的分类

1根据生物学功能分：酶、抗体、运输蛋白、激素等 2：根据化学组成成分分类：简单蛋白：仅由aa构成

结合蛋白：简单蛋白与其它生物分子的结合物，糖蛋白（共价）、脂蛋白（非共价）

3：根据分子形状分类：球蛋白：长/宽≤3～4，血红蛋白 纤维蛋白：长/宽>10，血纤蛋白、 丝蛋白

第二节 蛋白质的分子组成

一、蛋白质的元素组成：C (50%-56%) H (6%-8%) O (19%-24%) N (13%-19%)

S (0%-4%)其中氮的含量稳定15%-17%，平均为16%，通过测定物质的含氮量可测蛋白质的含量。 粗蛋白=含氮量ⅹ6、25

二、组成蛋白质的基本单位———氨基酸

（一） 氨基酸的结构特点：都有一个氨基和一个羧基且连在同一个碳原子上。 R

NH2 ----C-----COOH H

（二）氨基酸的分类：

1、根据R基团的化学结构：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸 2、根据R基团的酸碱性分为：中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸

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3、根据R基团的带电性质分为：疏水性氨基酸、带电荷极性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸。 (三) 氨基酸的理化性质 1、一般性质： 2、化学性质：

（1）氨基酸的两性电离与等电点

两性电解质：在同一分子中带有性质相反的酸、碱两种解离基团的化合物，称为两性电解质。 等电点：在一定的PH溶液中，氨基酸带正、负电荷为零，净电荷为零，此时溶液的PH值为该氨基酸的等电点。

（2） 氨基酸分子之间头脱水生成肽 （3） 呈色反应：印三酮反应、羰氨反应 第三节 蛋白质的分子结构 一 蛋白质的一级结构

蛋白质的一级结构是指肽链中氨基酸排列顺序 二 蛋白质的空间结构

1 蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。二级结构的常见类型 α-右手螺旋、β-折叠、无规卷曲、U型回折。

2 蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。

维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。 3 蛋白质的四级结构

蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。

这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活性；

维持亚基之间的化学键主要是疏水力。

由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；

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三 .蛋白质的结构与功能的关系

<1>每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。 <2>蛋白质的结构决定了蛋白质的功能。

<3>蛋白质的功能直接由其高级结构（构象）决定。例子，蛋白质的变性现象。

<4>蛋白质的一级结构决定高级结构（构象），因此，最终决定了蛋白质的功能。例子，人工合成胰岛素，A、B链分别合成，等比例混合后就有活性。而生物合成胰岛素则是先合成一条长肽链，形成正确的二硫键，而后再剪去中间的C肽才形成胰岛素的。草图显示。 第四节 蛋白质的理化性质

1：两性离解和等电点：在等电点时(Isoelectric point pI)，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电泳(Electrophoresis)。蛋白质在等电点pH条件下，不发生电泳现象。利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化。

2：蛋白质的高分子性质：由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。

蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。 3：蛋白质的沉淀：

可逆沉淀：在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。一般是在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。（可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。）

不可逆沉淀：在蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了。由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。

4：蛋白质变性：蛋白质的性质与它们的结构密切相关。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性(denaturation)。

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变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所具有的性质。所以，蛋白质的变性通常都伴随着不可逆沉淀。引起变性的主要因素是热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。

5：蛋白质的紫外吸收：大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。这三种氨基酸的在280nm 附近有最大吸收。因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收。利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。

6：蛋白质的颜色反应：可以用来定量定性测定蛋白质 双缩脲反应：红色，λm＝540nm

黄色反应：与HNO3的反应，生成硝基苯，呈黄色。皮肤遇到HNO3的情况，白→黄→橙黄。 米伦氏反应：与HgNO3 或HgNO2的反应，呈黄色，原理同上。 与乙醛酸的反应：红色，Trp的吲哚基的特定反应。 坂口反应：红色，Arg的胍基的反应。

福林反应：蓝色，是Tyr的酚基与磷钼酸和磷钨酸的反应。 印三酮反应：紫红色

Pauly反应：樱红色，His的咪唑基双缩脲反应、印三酮反应、福林-酚试剂反应

第三章 酶

点：酶的结构和酶催化作用的特点 课时安排：共用4学时

酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂Biocatalysts 。绝大多数的酶都是蛋白质。

酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction。 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。 第一节 酶分子的组成与结构

一、酶分子的组成：根据酶的组成情况，可以将酶分为两大类： 单纯蛋白酶：它们的组成为单一蛋白质.

结合蛋白酶：某些酶，例如氧化-还原酶等，其分子中除了蛋白质外，还含有非蛋白组分. 结合蛋白酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分包括辅酶及金属离子(或辅因子cofactor)。 酶蛋白与辅助成分组成的完整分子称为全酶。单纯的酶蛋白无催化功能. 全酶=酶蛋白+辅助因子

酶蛋白决定反应的专一性，辅助因子决定反应的性质。

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二、几种重要的辅酶与辅助因子：见维生素一章 三、酶分子的空间结构与酶活性中心

酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心。

参与构成酶的活性中心的化学基团，有些是与底物相结合的，称为结合基团，有些是催化底物反应转变成产物的，称为催化基团，这两类基团统称为活性中心内必需基团。在酶的活性中心以外，也存在一些化学基团，主要与维系酶的空间构象有关，称为酶活性中心外必需基 第二节 酶催化作用的特点 一、酶和一般催化剂的共性 1，用量少而催化效率高；

2，它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。

3，酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。 二、酶催化作用特性 1：高效性。

酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 ——→ 2H2O + O2

用Fe+ 催化，效率为6*10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6*106 mol/mol.S。 用a-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65°C条件下可催化2吨淀粉水解。 2：酶的专一性 Specificity

又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性 (1) 反应专一性

酶一般只能选择性地催化一种或一类相同类型的化学反应。 (2) 底物专一性

一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质。 ? 结构专一性

绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。

相对专一性：有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性(Relative Specificity)。包括族(group)专一性。如b-葡萄糖苷酶，催化由b-葡萄

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糖所构成的糖苷水解，但对于糖苷的另一端没有严格要求，和键(Bond)专一性。如酯酶催化酯的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。 ? 立体化学专一性

酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结合并催化这类底物发生反应。 例如，淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成的1，4－糖苷键

几何专一性：有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另一种构型则无催化作用。如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸水合生成苹果酸，对马来酸则不起作用。 3．反应条件温和

酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40°C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 4.酶活力可调节控制

如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。 第三节 酶催化作用的机制

一 酶作用专一性的机制 酶分子活性中心部位，一般都含有多个具有催化活性的手性中心，这些手性中心对底物分子构型取向起着诱导和定向的作用，使反应可以按单一方向进行。酶能够区分对称分子中等价的潜手性基团。

（一）“三点结合”的催化理论。认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。

（二）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样

（三）诱导契合学说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。 二：酶作用高效率的机制 1，中间产物学说

在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S ??? P + E

许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。 2. 活化能降低

酶促反应：E + S === ES === ES1 ?? EP ?? E + P

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反应方向, 即化学平衡方向,主要取决于反应自由能变化DH°。 而反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能Ea。

催化剂的作用是降低反应活化能Ea,从而起到提高反应速度的作用 反应过程中能的变化

酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物，

其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。 3. 邻基效应和定向效应

在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度；另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 例：咪唑和对-硝基苯酚乙酸酯的反应是一个双分子氨解反应. 4. 与反应过渡状态结合作用

按 SN2 历程进行的反应，反应速度与形成的过渡状态稳定性密切相关。

在酶催化的反应中，与酶的活性中心形成复合物的实际上是底物形成的过渡状态， 所以，酶与过渡状态的亲和力要大于酶与底物或产物的亲和力。

张力学说这是一个形成内酯的反应。当 R＝CH3时，其反应速度比 R＝H的情况快315倍。 由于-CH3体积比较大，与反应基团之间产生一种立体排斥张力，从而使反应基团之间更容易形成稳定的五元环过渡状态。 5. 多功能催化作用

酶的活性中心部位，一般都含有多个起催化作用的基团，这些基团在空间有特殊的排列和取向，可以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的位置等起到协同作用，从而使底物达到最佳反应状态。

(1) 酸－碱催化：酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方式。广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。 酶分子中可以作为广义酸、碱的基团

广义酸基团 广义碱基团（质子供体） （质子受体）

(2) 共价催化 ：催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共价催化。

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酶中参与共价催化的基团主要包括 His 的咪唑基，Cys 的硫基，Asp 的羧基，Ser 的羟基等。某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。

(3) 金属离子催化作用：金属离子可以和水分子的OH-结合，使水显示出更大的亲核催化性能。 ? 电荷屏蔽作用：电荷屏蔽作用是酶中金属离子的一个重要功能。 多种激酶(如磷酸转移酶)的底物是Mg2+－ATP复合物。

? 电子传递中间体 ：许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子，它们作为酶的辅助因子起着传递电子的功能。

第四节 酶促反应动力学

一 底物浓度对酶促反应的速度的影响

在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。

当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。 1）. 米氏方程 米氏常数Km的意义

不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。

Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。

Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。 2）. 米氏常数的求法 1 Km 1 1

??? = ?? ′ ??? + ?? V Vmax [S] Vmax 双倒数作图法 二 pH 的影响

在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适 pH。 三 温度的影响

一方面是温度升高,酶促反应速度加快。

另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。 因此大多数酶都有一个最适温度。 在最适温度条件下,反应速度最大。

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四 抑制剂对酶活性的影响

使酶的活性降低或丧失的现象，称为酶的抑制作用。 能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂。 酶的抑制剂一般具备两个方面的特点：

a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。

b.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。 抑制剂的作用方式 (1) 不可逆抑制

抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。

(2) 可逆抑制 抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况可分为： a 竟争性抑制

某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑 制了。 竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。 b 非竟争性抑制

酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。

如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争性抑制。 可逆抑制作用的动力学特征

加入竞争性抑制剂后，Km 变大，酶促反应速度减小。

酶的调节： 可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。

酶活性的调节可以通过改变其结构而使其催化活性以生改变，也可以通过改变其含量来改变其催化活性，还可以通过以不同形式的酶在不同组织中的分布差异来调节代谢活动。

1．酶结构的调节：通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性。这是一种快速调节方式。 ⑴变构调节：又称别构调节。某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为

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变构剂。当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。变构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节，常见的为负反馈调节。变构调节的特点：① 酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；②酶的变构仅涉及非共价键的变化；③调节酶活性的因素为代谢物；④为一非耗能过程；⑤无放大效应。

⑵共价修饰调节：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节。共价修饰方式有：磷酸化-脱磷酸化等。共价修饰调节一般与激素的调节相联系，其调节方式为级联反应。共价修饰调节的特点为：①酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；②有共价键的变化；③受其他调节因素（如激素）的影响；④一般为耗能过程；⑤存在放大效应。

⑶酶原的激活：处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变，使催化活性中心得以形成，故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。酶原激活的生理意义在于：保护自身组织细胞不被酶水解消化。 2．酶含量的调节：是指通过改变细胞中酶蛋白合成或降解的速度来调节酶分子的绝对含量，影响其催化活性，从而调节代谢反应的速度。这是机体内迟缓调节的重要方式。

⑴酶蛋白合成的调节：酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或阻遏剂来进行调节。凡能促使基因转录增强，从而使酶蛋白合成增加的物质就称为诱导剂；反之，则称为阻遏剂。常见的诱导剂或阻遏剂包括代谢物、药物和激素等。

⑵酶蛋白降解的调节：如饥饿时，精氨酸酶降解减慢，故酶活性增高，有利于氨基酸的分解供能。 3．同工酶的调节：在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。

乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）为四聚体，在体内共有五种分子形式，即LDH1（H4），LDH2（H3M1），LDH3（H2M2），LDH4（H1M3）和LDH5（M4）。心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行。 第五节 酶的命名与分类 一：习惯命名法:

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1,根据其催化底物来命名； 2,根据所催化反应的性质来命名； 3,结合上述两个原则来命名，

4,有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。 二：国际系统命名法

系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如：

习惯名称:谷丙转氨酶

系统名称:丙氨酸：a-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应:

谷氨酸 + 丙酮酸 ?? a-酮戊二酸 + 丙氨酸 三：酶的分类

1、水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应： 2、氧化-还原酶催化氧化-还原反应。

主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。

3、转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。

4、裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。

5、异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。

6、合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。

A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸

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7、核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。

第四章纤维素与辅酶

第一节 概述 一、维生素的定义

维生素是机体维持正常生命活动所必需的一类微量小分子的有机物质。

维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。 二、维生素的特点

1、种类多，但每一种结构和功能均不相同

2、机体需要量少，但机体不能或合成的量不足以满足机体需要

3、主要用于构成酶，参与机体的代谢（既不能供能，又不能构成机体的组织结构） 供给不足会出现缺乏症

三、维生素的分类和命名

脂溶性 VA（视黄醇，抗干眼病维生素） VD（钙化醇，抗佝偻病维生素） VE（生育酚，抗不育维生素） VK（凝血维生素）

水溶性 VB1（硫胺素，抗脚气病维生素） VB2（核黄素） VB3 （泛酸，遍多酸）

VB5（维生素PP，抗癞皮病维生素） VB6（吡哆素，包括吡哆醇、醛、胺） VB7（生物素） VB9（叶酸） VB 12（钴胺素） VC （抗坏血酸）

第二节 水溶性维生素与辅酶

大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。 一：硫胺素

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结构：含硫的咪唑环和含氨基的嘧啶环组成

辅酶形式：硫胺素(维生素B1)在体内以焦磷酸硫胺素(TPP)形式存在。 生理功能：

1、 a-酮酸脱氢酶系（ a-酮酸脱羧酶）的辅酶，参与酮酸的脱羧作用 2、抑制胆碱脂酶的活性 缺乏症：

1、脚气病：糖代谢受阻，神径系统受到损害。四肢麻木，浑身酸痛，感觉异常等。禽类出现观星状。 2、食欲不振、消化不良。 二：核黄素（VB2）

结构：核黄素(维生素B2)由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪两部分组成。 辅酶形式：FMN FAD

生理功能：脱氢酶的辅酶，传递氢和电子

缺乏症：组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。 三： 维生素PP 菸酸和菸酰胺

辅酶形式：在体内转变为辅酶I（NAD+）和辅酶II(NADP+)。 生理功能：能维持神经组织的健康。

缺乏症：缺乏时表现出神经营养障碍，出现皮炎。 四： 泛酸和辅酶A(CoA)

结构：维生素(B3)-泛酸是由a，g-二羟基-b-二甲基丁酸和一分子b- 丙氨酸缩合而成。 辅酶形式：辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它的前体是维生素(B3)泛酸。 生理功能：酰基载体

五： 叶酸和四氢叶酸(FH4或THFA)

四氢叶酸是合成酶的辅酶，其前体是叶酸(又称为蝶酰谷氨酸，维生素B11)。 生理功能：一碳基团的载体，参与蛋白质和核酸的合成。 缺乏症：巨幼红细胞贫血

六：吡哆素吡多素(维生素B6，包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺)。 辅酶形式：磷酸吡哆素

生理功能： 转氨酶和氨基酸脱羧酶的辅酶，参与氨基酸的代谢。 七：生物素，维生素B7

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生物素是羧化酶的辅酶 八： 维生素B12

维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成维生素B12辅酶。

维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶，催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。 九：硫辛酸

硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是6,8-二硫辛酸，有两种形式，即硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸（还原型）. 十：维生素C

在体内参与氧化还原反应，羟化反应。人体不能合成。缺乏时易患坏血病。 第三节脂溶性维生素

维生素A,D,E,K均溶于脂类溶剂，不溶于水，在食物中通常与脂肪一起存在，吸收它们，需要脂肪和胆汁酸。 一：维生素A

维生素A分A1, A2两种，是不饱和一元醇类。维生素A1又称为视黄醇，A2称为脱氢视黄醇。 二：维生素D

维生素D是固醇类化合物，主要有D2,D3, D4, D5。其中D2,D3活性最高。 维生素D的结构

在生物体内，D2和D3本身不具有生物活性。它们在肝脏和肾脏中进行羟化后，形成1，25-二羟基维生素D。其中1，25-二羟基维生素D3是生物活性最强的。 三：维生素E

又叫做生育酚，目前发现的有6种，其中a ，b ，g ，d 四种有生理活性。 四：维生素K

维生素K有3种，K1,K2,K3。其中K3是人工合成的。维生素K是2-甲基萘醌的衍生物。

第五章 糖代谢

糖代谢包括分解代谢和合成代谢。

动物和大多数微生物所需的能量，主要是由糖的分解代谢提供的。另一方面，糖分解的中间产物，又为生物体合成其它类型的生物分子，如氨基酸、核苷酸和脂肪酸等，提供碳源或碳链骨架。植

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物和某些藻类能够利用太阳能，将二氧化碳和水合成糖类化合物，即光合作用。光合作用将太阳能转变成化学能（主要是糖类化合物），是自然界规模最大的一种能量转换过程。 第一节 糖的酶水解

1．二糖在酶作用下，能水解成单糖。主要的二糖酶为蔗糖酶、半乳糖酶和麦芽糖酶。这三种酶广泛存在于人及动物的小肠液和微生物中。

蔗糖酶：它的作用是将蔗糖水解成D-葡萄糖和D-果糖。 半乳糖酶：它能将半乳糖水解为D-葡萄糖和D-半乳糖。 麦芽糖酶：其作用是将麦芽糖水解成D-葡萄糖。 2．淀粉的酶水解

淀粉由直链淀粉和支链淀粉组成。

直链淀粉是由a-D-葡萄糖分子通过a-1,4-糖苷键连接而成的链状化合物。

支链淀粉是由多个直链淀粉通过1,6-糖苷键连接而成的树枝状多糖。能够水解淀粉的酶称为淀粉水解酶 淀粉水解酶：

a-淀粉酶：它是一种内切酶，以随机方式水解a-1,4-糖苷键，能将淀粉切断成分子量较小的糊精。

b-淀粉酶：它是仅作用于链的末端单位。它从链的非还原性末端开始，每次切下两个葡萄糖单位－麦芽糖。

葡萄糖淀粉酶：它是一种外切酶，能够将淀粉链端基葡萄糖水解下来。最终可以将淀粉完全水解成葡萄糖。

a-1,6-糖苷酶：是一种能水解a-1,6-糖苷键的淀粉酶。 3．纤维素的酶水解

纤维素是由b-D-葡萄糖通过b-1, 4-糖苷键连接而成的长链大分子。纤维素酶能特异性地水解b-1, 4-糖苷键，最终将纤维素水解成葡萄糖。

人和动物的消化系统中不能分泌出纤维素酶，所以不能直接利用纤维素作为食物。反刍动物（牛，羊等）的消化道中含有某些微生物，这些微生物能分泌出纤维素酶，因此反刍动物能利用纤维素作为食物。

第二节 葡萄糖的分解代谢

葡萄糖进入细胞后，在一系列酶的催化下，发生分解代谢过程。葡萄糖的分解代谢有三条途径无氧氧化、有氧氧化、磷酸戊糖途径。

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一：糖的无氧酵解：

（一）糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。其全部反应过程在胞液中进行，代谢的终产物为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。 糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：

1. 活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。这一阶段需消耗两分子ATP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。

2. 裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛，包括两步反应：F-1,6-BP→磷酸二羟丙酮 + 3-磷酸甘油醛 和磷酸二羟丙酮→3-磷酸甘油醛。

3. 放能（丙酮酸的生成）：3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸，包括五步反应：3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸。此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应，共可生成2×2=4分子ATP。丙酮酸激酶为关键酶。

4．还原（乳酸的生成）：利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH，使NADH重新氧化为NAD+。即丙酮酸→乳酸。

（二）糖无氧酵解的调节：

主要是对三个关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。己糖激酶的变构抑制剂是G-6-P；肝中的葡萄糖激酶是调节肝细胞对葡萄糖吸收的主要因素，受长链脂酰CoA的反馈抑制；6-磷酸果糖激酶-1是调节糖酵解代谢途径流量的主要因素，受ATP和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2,6-双磷酸果糖的变构激活；丙酮酸激酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活，受ATP的变构抑制，肝中还受到丙氨酸的变构抑制。 （三）糖无氧酵解的生理意义：

1. 在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径：⑴ 骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧；⑵ 从平原进入高原初期；⑶ 严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。 二：有氧氧化：

葡萄糖通过糖酵解产生的丙酮酸，在有氧条件下，将进入三羧酸循环进行完全氧化，生成H2O 和CO2，并释放出大量能量。由于分子氧是此系列反应的最终受氢体，所以又称为有氧分解。绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。此代谢过程在细胞胞液和线粒体内进行，一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP。

糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段： 葡萄糖 ?? 丙酮酸??乙酰COA ?? H2O 和CO2

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第一阶段：糖酵解 葡萄糖 ?? 丙酮酸

第二 阶段：丙酮酸的氧化脱羧（丙酮酸 ?? 乙酰辅酶A，简写为乙酰CoA） 第三阶段：三羧酸循环（乙酰CoA ?? H2O 和CO2，释放出能量） 1．葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸：

此阶段在细胞胞液中进行，与糖的无氧酵解途径相同，涉及的关键酶也相同。一分子葡萄糖分解后生成两分子丙酮酸，两分子（NADH+H+）并净生成2分子ATP。NADH在有氧条件下可进入线粒体产能，共可得到2×2或2×3分子ATP。故第一阶段可净生成6/8分子ATP。 2 丙酮酸的氧化脱羧

丙酮酸氧化脱羧反应是连接糖酵解和三羧酸循环的中间环节。此反应在真核细胞的线粒体基质中进行。

丙酮酸在丙酮酸脱氢酶系催化下，脱羧形成乙酰CoA。丙酮酸脱氢酶系是一个非常复杂的多酶体系，主要包括：三种不同的酶（丙酮酸脱羧酶（E1）、二氢硫辛酸乙酰转移酶（E2）和二氢硫辛酸脱氢酶（E3）），和6种辅因子（TTP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA和Mg2+）。

3 三羧酸循环：三羧酸循环是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Krebs循环。

在有氧条件下，糖酵解生成的丙酮酸进入线粒体，丙酮酸氧化脱羧的产物乙酰CoA与草酰乙酸（三羧酸循环中与乙酰CoA结合点）结合生成柠檬酸进入循环。在循环过程中，乙酰CoA被氧化成 H2O 和CO2，并释放出大量能量。由于此氧化过程是通过柠檬酸等几种三元羧酸的循环反应来完成的，通常称为三羧酸循环或柠檬酸循环。三羧酸循环在线粒体中进行（有氧条件） 三羧酸循环由八步反应构成：草酰乙酸 + 乙酰CoA→柠檬酸→异柠檬酸→α-酮戊二酸→琥珀酰CoA→琥珀酸→延胡索酸→苹果酸→草酰乙酸。

三羧酸循环的特点：①循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。 ②每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成12分子ATP。 ③循环的中间产物既不能通过此循环反应生成，也不被此循环反应所消耗。 ④循环中有两次脱羧反应，生成两分子CO2。 ⑤循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADH和一分子FADH2。 ⑥循环中有一次直接产能反应，生成一分子GTP。 ⑦三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶系，且α-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似，辅助因子完全相同。 （二）葡萄糖分解代谢过程中能量的产生

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葡萄糖在分解代谢过程中产生的能量有两种形式：直接产生ATP；生成高能分子NADH或FADH2，后者在线粒体呼吸链氧化并产生ATP。

糖酵解：1分子葡萄糖 ?? 2分子丙酮酸，共消耗了2个ATP，产生了4 个ATP，实际上净生成了2个ATP，同时产生2个NADH。（2）有氧分解（丙酮酸生成乙酰CoA及三羧酸循环）产生的ATP、NADH和FADH2

丙酮酸氧化脱羧：丙酮酸 ??乙酰CoA，生成1个NADH。

三羧酸循环：乙酰CoA ?? H2O 和CO2，产生一个GTP（即ATP）、3个NADH和1个FADH2。 葡萄糖分解代谢过程中产生的总能量 葡萄糖分解代谢总反应式

C6H6O6 + 6 H2O + 10 NAD+ + 2 FAD + 4 ADP + 4Pi ?? 6 CO2 + 10 NADH + 10 H+ + 2 FADH2 + 4 ATP

按照一个NADH能够产生3个ATP，1个FADH2能够产生2个ATP计算，1分子葡萄糖在分解代谢过程中共产生38个ATP：

4 ATP +（10 ′ 3）ATP + （2 ′ 2）ATP = 38 ATP （三）有氧氧化的生理意义：

1．是糖在体内分解供能的主要途径：⑴ 生成的ATP数目远远多于糖的无氧酵解生成的ATP数目；⑵ 机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。

2．是糖、脂、蛋白质氧化供能的共同途径：糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。

3．是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽：有氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解产生，某些中间代谢物也可以由此途径逆行而相互转变。

三：磷酸己糖旁路（HMS：Hexose Monophosphate Shunt）或磷酸戊糖途径：单糖的无氧氧化和有氧氧化是细胞内主要的糖分解途径，但不是仅有的，将上述两种途径阻塞后（用酶抑制剂），糖的氧化照样进行。由此发现了单糖的另一种分解代谢方式HMS，地点：胞奖。

磷酸戊糖途径是指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。该旁路途径的起始物是G-6-P，返回的代谢产物是3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，其重要的中间代谢产物是5-磷酸核糖和NADPH。整个代谢途径在胞液中进行。关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。 全过程可分为两个阶段：氧化阶段和非氧化阶段，特点如下；

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（一） 物质代谢：第一、第二步为氧化反应（脱氢），产生能量物质，其他各步均为异构和移换反应，没有能量变化。 （二） 能量代谢：3分子的G-6-P产生6分子的NADPH+H+和1分子3-P-甘油醛，同时又返回2分子的G-6-P，也就是1分子的G-6-P产生6分子的NADPH+H+和1分子3-P-甘油醛。那么2分子的G-6-P产生12分子的NADPH+H+和2分子3-P-甘油醛，其中2分子3-P-甘油醛可以通过EMP的逆过程变成G-6-P，这样，1分子的G-6-P净产生12分子的NADPH+H+（它的穿梭总是免费的），合36分子的ATP。1分子的葡萄糖就可以产生35分子的ATP。 （三） 生理意义：

1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于：⑴ 作为供氢体，参与体内的合成代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。⑵ 参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。⑶ 维持巯基酶的活性。⑷ 使氧化型谷胱甘肽还原。⑸ 维持红细胞膜的完整性：由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。

2. 是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。 第三节 糖的合成代谢

糖的合成代谢包括2个方面，一是动物体内的糖异生和糖原合成，二是植物体内的光合作用和淀粉形成。 一. 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。该代谢途径主要存在于肝及肾中。

（一） 过程：异生主要沿酵解途径逆行，但由于有三步反应（己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶）为不可逆反应，故需经另外的反应绕行。

1．G-6-P → G：由葡萄糖-6-磷酸酶催化进行水解，该酶是糖异生的关键酶之一，不存在于肌肉组织中，故肌肉组织不能生成自由葡萄糖。

2．F-1,6-BP → F-6-P：由果糖1,6-二磷酸酶-1催化进行水解，该酶也是糖异生的关键酶之一。 3．丙酮酸 → 磷酸烯醇式丙酮酸：经由丙酮酸羧化支路完成，即丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶（需生物素）的催化下生成草酰乙酸，后者转变为苹果酸穿出线粒体并回复为草酰乙酸，再在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化下转变为磷酸烯醇式丙酮酸，这两个酶都是关键酶。 糖异生的原料主要来自于生糖氨基酸、甘油和乳酸。 （二）糖异生的生理意义：

1．在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定：在较长时间饥饿的情况下，机体需要靠糖异生作用生成葡萄糖以维持血糖浓度的相对恒定。

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2．回收乳酸分子中的能量：由于乳酸主要是在肌肉组织经糖的无氧酵解产生，但肌肉组织糖异生作用很弱，且不能生成自由葡萄糖，故需将产生的乳酸转运至肝脏重新生成葡萄糖后再加以利用。

葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生的乳酸，可经血循环转运至肝脏，再经糖的异生作用生成自由葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程就称为乳酸循环（Cori循环）。 3．维持酸碱平衡：肾脏中生成的α-酮戊二酸可转变为草酰乙酸，然后经糖异生途径生成葡萄糖，这一过程可促进肾脏中的谷氨酰胺脱氨基，生成NH3，后者可用于中和H+，故有利于维持酸碱平衡。

二.糖原的合成与分解：

糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。糖原分子的直链部分借α-1,4-糖苷键而将葡萄糖残基连接起来，其支链部分则是借α-1,6-糖苷键而形成分支。糖原是一种无还原性的多糖。糖原的合成与分解代谢主要发生在肝、肾和肌肉组织细胞的胞液中。 1．糖原的合成代谢：糖原合成的反应过程可分为三个阶段。

⑴活化：由葡萄糖生成尿苷二磷酸葡萄糖：葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→1-磷酸葡萄糖→UDPG。此阶段需使用UTP，并消耗相当于两分子的ATP。

⑵缩合：在糖原合酶催化下，UDPG所带的葡萄糖残基通过α-1,4-糖苷键与原有糖原分子的非还原端相连，使糖链延长。糖原合酶是糖原合成的关键酶。

⑶分支：当直链长度达12个葡萄糖残基以上时，在分支酶的催化下，将距末端6～7个葡萄糖残基组成的寡糖链由α-1,4-糖苷键转变为α-1,6-糖苷键，使糖原出现分支，同时非还原端增加。 2．糖原的分解代谢：糖原的分解代谢可分为三个阶段，是一非耗能过程。

⑴水解：糖原→1-磷酸葡萄糖。此阶段的关键酶是糖原磷酸化酶，并需脱支酶协助。 ⑵异构：1-磷酸葡萄糖→6-磷酸葡萄糖。

⑶脱磷酸：6-磷酸葡萄糖→葡萄糖。此过程只能在肝和肾进行。 3、糖原合成与分解的生理意义：

（1）贮存能量：葡萄糖可以糖原的形式贮存。

（2）调节血糖浓度：血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖原来补充血糖。 （3）利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。 第四节 血糖

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血液中的葡萄糖含量称为血糖。按真糖法测定，正常空腹血糖浓度为3.89～6.11mmol/L（70～100mg%）。

1．血糖的来源与去路：正常情况下，血糖浓度的相对恒定是由其来源与去路两方面的动态平衡所决定的。血糖的主要来源有：① 消化吸收的葡萄糖；② 肝脏的糖异生作用；③ 肝糖原的分解。血糖的主要去路有：① 氧化分解供能；② 合成糖原（肝、肌、肾）；③ 转变为脂肪或氨基酸；④ 转变为其他糖类物质。

2．血糖水平的调节：调节血糖浓度相对恒定的机制有：

⑴组织器官：①肝脏：通过加快将血中的葡萄糖转运入肝细胞，以及通过促进肝糖原的合成，以降低血糖浓度；通过促进肝糖原的分解，以及促进糖的异生作用，以增高血糖浓度。②肌肉等外周组织：通过促进其对葡萄糖的氧化利用以降低血糖浓度。

⑵激素：①降低血糖浓度的激素——胰岛素。②升高血糖浓度的激素——胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长激素、甲状腺激素。 ⑶神经系统

第六组 生物氧化

一、生物氧化的概念和特点：

物质在生物体内氧化分解并释放出能量的过程称为生物氧化。与体外燃烧一样，生物氧化也是一个消耗O2，生成CO2和H2O，并释放出大量能量的过程。但与体外燃烧不同的是，生物氧化过程是在37℃，近于中性的含水环境中，由酶催化进行的；反应逐步释放出能量，相当一部分能量以高能磷酸酯键的形式储存起来。 二、线粒体氧化呼吸链：

在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链。这些递氢体或递电子体往往以复合体的形式存在于线粒体内膜上。主要的复合体有：

1． 复合体Ⅰ（NADH-泛醌还原酶）：由一分子NADH还原酶（FMN），两分子铁硫蛋白（Fe-S）和一分子CoQ组成，其作用是将（NADH+H+）传递给CoQ。

铁硫蛋白分子中含有非血红素铁和对酸不稳定的硫。其分子中的铁离子与硫原子构成一种特殊的正四面体结构，称为铁硫中心或铁硫簇，铁硫蛋白是单电子传递体。泛醌（CoQ）是存在于线粒体内膜上的一种脂溶性醌类化合物。分子中含对苯醌结构，可接受二个氢原子而转变成对苯二酚结构，是一种双递氢体。

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2． 复合体Ⅱ（琥珀酸-泛醌还原酶）：由一分子琥珀酸脱氢酶（FAD），两分子铁硫蛋白和两分子Cytb560组成，其作用是将FADH2传递给CoQ。

细胞色素类：这是一类以铁卟啉为辅基的蛋白质，为单电子传递体。细胞色素可存在于线粒体内膜，也可存在于微粒体。存在于线粒体内膜的细胞色素有Cytaa3，Cytb（b560，b562，b566），Cytc，Cytc1；而存在于微粒体的细胞色素有CytP450和Cytb5。

3． 复合体Ⅲ（泛醌-细胞色素c还原酶）：由两分子Cytb（分别为Cytb562和Cytb566），一分子Cytc1和一分子铁硫蛋白组成，其作用是将电子由泛醌传递给Cytc。

4． 复合体Ⅳ（细胞色素c氧化酶）：由一分子Cyta和一分子Cyta3组成，含两个铜离子，可直接将电子传递给氧，故Cytaa3又称为细胞色素c氧化酶，其作用是将电子由Cytc传递给氧。 三、呼吸链成分的排列顺序：

由上述递氢体或递电子体组成了NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链两条呼吸链。

1．NADH氧化呼吸链：其递氢体或递电子体的排列顺序为：NAD+ →[ FMN (Fe-S)]→CoQ→b(Fe-S)→ c1 → c →aa3 →1/2O2 。丙酮酸、α-酮戊二酸、异柠檬酸、苹果酸、β-羟丁酸、β-羟脂酰CoA和谷氨酸脱氢后经此呼吸链递氢。

2．琥珀酸氧化呼吸链：其递氢体或递电子体的排列顺序为： [ FAD (Fe-S)]→CoQ→b(Fe-S)→ c1 → c →aa3 →1/2O2 。琥珀酸、3-磷酸甘油（线粒体）和脂酰CoA脱氢后经此呼吸链递氢。 四、生物体内能量生成的方式：

1．氧化磷酸化：在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化。

2．底物水平磷酸化：直接将底物分子中的高能键转变为ATP分子中的末端高能磷酸键的过程称为底物水平磷酸化。

五、氧化磷酸化的偶联部位：

每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数称为P/O比值。当底物脱氢以NAD+为受氢体时，P/O比值约为3；而当底物脱氢以FAD为受氢体时，P/O比值约为2。故NADH氧化呼吸链有三个生成ATP的偶联部位，而琥珀酸氧化呼吸链只有两个生成ATP的偶联部位。 六、氧化磷酸化的偶联机制：

目前公认的机制是1961年由Mitchell提出的化学渗透学说。这一学说认为氧化呼吸链存在于线粒体内膜上，当氧化反应进行时，H+通过氢泵作用（氧化还原袢）被排斥到线粒体内膜外侧（膜间腔），从而形成跨膜pH梯度和跨膜电位差。这种形式的能量，可以被存在于线粒体内膜上的ATP合酶利用，生成高能磷酸基团，并与ADP结合而合成ATP。

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在电镜下，ATP合酶分为三个部分，即头部，柄部和基底部。但如用生化技术进行分离，则只能得到F0（基底部+部分柄部）和F1（头部+部分柄部）两部分。ATP合酶的中心存在质子通道，当质子通过这一通道进入线粒体基质时，其能量被头部的ATP合酶催化活性中心利用以合成ATP。 七、氧化磷酸化的影响因素：

1．ATP/ADP比值：ATP/ADP比值是调节氧化磷酸化速度的重要因素。ATP/ADP比值下降，可致氧化磷酸化速度加快；反之，当ATP/ADP比值升高时，则氧化磷酸化速度减慢。

2．甲状腺激素：甲状腺激素可以激活细胞膜上的Na+,K+-ATP酶，使ATP水解增加，因而使ATP/ADP比值下降，氧化磷酸化速度加快。 3．药物和毒物：

⑴呼吸链的抑制剂：能够抑制呼吸链递氢或递电子过程的药物或毒物称为呼吸链的抑制剂。能够抑制第一位点的有异戊巴比妥、粉蝶霉素A、鱼藤酮等；能够抑制第二位点的有抗霉素A和二巯基丙醇；能够抑制第三位点的有CO、H2S和CN-、N3-。其中，CN-和N3-主要抑制氧化型Cytaa3-Fe3+，而CO和H2S主要抑制还原型Cytaa3-Fe2+。

⑵解偶联剂：不抑制呼吸链的递氢或递电子过程，但能使氧化产生的能量不能用于ADP的磷酸化的试剂称为解偶联剂。其机理是增大了线粒体内膜对H+的通透性，使H+的跨膜梯度消除，从而使氧化过程释放的能量不能用于ATP的合成反应。主要的解偶联剂有2,4-二硝基酚。 ⑶氧化磷酸化的抑制剂：对电子传递和ADP磷酸化均有抑制作用的药物和毒物称为氧化磷酸化的抑制剂，如寡霉素。 八、高能磷酸键的类型：

生物化学中常将水解时释放的能量>20kJ/mol的磷酸键称为高能磷酸键，主要有以下几种类型： 1．磷酸酐键：包括各种多磷酸核苷类化合物，如ADP，ATP等。

2．混合酐键：由磷酸与羧酸脱水后形成的酐键，主要有1,3-二磷酸甘油酸等化合物。 3．烯醇磷酸键：见于磷酸烯醇式丙酮酸中。

4．磷酸胍键：见于磷酸肌酸中，是肌肉和脑组织中能量的贮存形式。磷酸肌酸中的高能磷酸键不能被直接利用，而必须先将其高能磷酸键转移给ATP，才能供生理活动之需。这一反应过程由肌酸磷酸激酶（CPK）催化完成。 九、线粒体外NADH的穿梭：

胞液中的3-磷酸甘油醛或乳酸脱氢，均可产生NADH。这些NADH可经穿梭系统而进入线粒体氧化磷酸化，产生H2O和ATP。

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1．磷酸甘油穿梭系统：这一系统以3-磷酸甘油和磷酸二羟丙酮为载体，在两种不同的α-磷酸甘油脱氢酶的催化下，将胞液中NADH的氢原子带入线粒体中，交给FAD，再沿琥珀酸氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，如NADH通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体，则只得到1.5分子ATP。

2．苹果酸穿梭系统：此系统以苹果酸和天冬氨酸为载体，在苹果酸脱氢酶和谷草转氨酶的催化下。将胞液中NADH的氢原子带入线粒体交给NAD+，再沿NADH氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，经此穿梭系统带入一对氢原子可生成2.5分子ATP。

第七章 脂类代谢

第一节 脂类的存在形式及生理功能

脂类是脂肪和类脂的总称，是一大类不溶于水而易溶于有机溶剂的化合物。其中，脂肪主要是指甘油三酯，类脂则包括磷脂（甘油磷脂和鞘磷脂）、糖脂（脑苷脂和神经节苷脂）、胆固醇及胆固醇酯。

一、脂类存在形式 1、储存脂 2、固定脂

二、脂类的生理功能① 供能贮能：主要是甘油三酯具有此功用，体内20%～30%的能量由甘油三酯提供。② 构成生物膜：主要是磷脂和胆固醇具有此功用。③ 协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸。必需脂肪酸是指机体需要，但自身不能合成，必须要靠食物提供的一些多烯脂肪酸。④ 保护和保温作用：大网膜和皮下脂肪具有此功用 第二节 三脂甘油的分解代谢

一 脂肪动员：贮存于脂肪细胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶的催化下水解并释放出脂肪酸，供给全身各组织细胞摄取利用的过程称为脂肪动员。激素敏感脂肪酶（HSL）是脂肪动员的关键酶。HSL的激活剂是肾上腺素、去甲肾上腺素和胰高血糖素；抑制剂是胰岛素、前列腺素E2和烟酸。

脂肪动员的过程为：激素+膜受体→腺苷酸环化酶↑→cAMP↑→蛋白激酶↑→激素敏感脂肪酶（HSL，甘油三酯酶）↑→甘油三酯分解↑。

脂肪动员的结果是生成三分子的自由脂肪酸（FFA）和一分子的甘油。脂肪酸进入血液循环后须与清蛋白结合成为复合体再转运，甘油则转运至肝脏再磷酸化为3-磷酸甘油后进行代谢。 二 甘油的代谢

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甘油经血液输送到肝脏后，在ATP存在下，由甘油激酶催化，转变成a-磷酸甘油。这是一个不可逆反应过程。a-磷酸甘油在脱氢酶（含辅酶NAD+）作用下，脱氢形成磷酸二羟丙酮。磷酸二羟丙酮是糖酵解途径的一个中间产物，它可以沿着糖酵解途径的逆过程合成葡萄糖及糖原；也可以沿着糖酵解正常途径形成丙酮酸，再进入三羧酸循环被完全氧化。 二：脂肪酸的分解代谢

1、脂肪酸的b-氧化：脂肪酸的b-氧化作用是指脂肪酸在氧化分解时，碳链的断裂发生在脂肪酸的b-位，即脂肪酸碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子。脂肪酸的b-氧化是含偶数碳原子或奇数碳原子饱和脂肪酸的主要分解方式。脂肪酸的b-氧化在线粒体中进行： (1) 脂肪酸的活化

脂肪酸进入细胞后，首先在线粒体外或胞浆中被活化，形成脂酰CoA，然后进入线粒体进行氧化。 在脂酰CoA合成酶催化下，由ATP提供能量，将脂肪酸转变成脂酰CoA： (2)脂酰CoA转运入线粒体

催化脂酰CoA氧化分解的酶存在于线粒体的基质中，所以脂酰CoA必须通过线粒体内膜进入基质中才能进行氧化分解。

脂酰CoA需要借助一种特殊的载体肉毒碱(3-羟基-4-三甲氨基丁酸)才能转运到线粒体内。脂酰CoA在肉毒碱脂酰转移酶催化下，与肉毒碱反应，生长脂酰肉毒碱，然后通过线粒体内膜。脂酰肉毒碱在线粒体内膜的移位酶帮助下穿过内膜，并与线粒体基质中的CoA作用，重新生成脂酰CoA, 释放出肉毒碱。肉毒碱再在移位酶帮助下，回到线粒体外的细胞质中。 (3)-氧化的反应过程

脂酰CoA在线粒体的基质中进行氧化分解。每进行一次b-氧化，需要经过脱氢、水化、再脱氢和硫解四步反应，同时释放出1分子乙酰CoA。反应产物是比原来的脂酰CoA减少了2个碳的新的脂酰CoA。如此反复进行，直至脂酰CoA全部变成乙酰CoA。

脱氢：脂酰CoA在脂酰CoA脱氢酶的催化下，在a-和b-碳原子上各脱去一个氢原子，生成反式a,b-烯脂酰CoA，氢受体是FAD。

水化：在烯脂酰CoA水合酶催化下，a,b-烯脂酰CoA水化，生成L(+)-b-羟脂酰CoA。 再脱氢：b-羟脂酰CoA在脱氢酶催化下，脱氢生成b-酮脂酰CoA。反应的氢受体为NAD+。此脱氢酶具有立体专一性，只催化L(+)-b-羟脂酰CoA的脱氢。

硫解：在b-酮脂酰CoA硫解酶催化下，b-酮脂酰CoA与CoA作用，生成1分子乙酰CoA和1分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。少了两个碳原子的脂酰CoA ，可以重复上述反应过程，一直

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到完全分解成乙酰CoA。脂肪酸通过b-氧化生成的乙酰CoA，一部分用来合成新的脂肪酸和其它生物分子，大部分则进入三羧酸循环完全氧化。 ? 脂肪酸b-氧化产生的能量

脂肪酸的完全氧化可以产生大量的能量。例如软脂酸（含16碳）经过7次b-氧化，可以生成8个乙酰CoA，每一次b-氧化，还将生成1分子FADH2和1分子NADH。软脂酸完全氧化的反应式为：

C16H31CO~SCoA + 7 CoA-SH + 7 FAD + NAD+ +7 H2O ???8 CH3CO~SCoA + 7 FADH2 + 7 NADH + 7 H+

按照一个NADH产生3个ATP，1个FADH2产生2个ATP, 1个乙酰CoA完全氧化产生12个ATP计算，1分子软脂酰CoA在分解代谢过程中共产生131个ATP。

由于软脂酸转化成软脂酰CoA时消耗了1分子ATP中的两个高能磷酸键的能量（ATP分解为AMP, 可视为消耗了2个ATP），因此，1分子软脂酸完全氧化净生成 131 – 2 = 129 个ATP。 （2）脂肪酸的其它氧化方式

w-氧化：在动物体中，C10 或C11脂肪酸的碳链末端碳原子（w-碳原子）可以先被氧化，形成二羧酸。二羧酸进入线粒体内后，可以从分子的任何一端进行b-氧化，最后生成的琥珀酰CoA可直接进入三羧酸循环。

a-氧化：在植物种子萌发时，脂肪酸的a-碳被氧化成羟基，生成a-羟基酸。a-羟基酸可进一步脱羧、氧化转变成少一个碳原子的脂肪酸。上述反应由单氧化酶催化，需要有O2、Fe2+和抗坏血酸等参加。

四 酮体的生成及利用：

脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 1．酮体的生成：酮体主要在肝脏的线粒体中生成，其合成原料为乙酰CoA，关键酶是HMG-CoA合成酶。

其过程为：乙酰CoA→乙酰乙酰CoA →HMG-CoA→乙酰乙酸。生成的乙酰乙酸再通过加氢反应转变为β-羟丁酸或经自发脱羧生成丙酮。

2．酮体的利用：利用酮体的酶有两种，即琥珀酰CoA转硫酶（主要存在于心、肾、脑和骨骼肌细胞的线粒体中，不消耗ATP）和乙酰乙酸硫激酶（主要存在于心、肾、脑细胞线粒体中，需消耗2分子ATP）。

其氧化利用酮体的过程为：β-羟丁酸→乙酰乙酸→乙酰乙酰CoA→乙酰CoA→三羧酸循环。 3．酮体生成及利用的生理意义：

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(1) 在正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式：由于酮体的分子较小，故被肝外组织氧化利用，成为肝脏向肝外组织输出能源的一种形式。

(2) 在饥饿或疾病情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源：在长期饥饿或某些疾病情况下，由于葡萄糖供应不足，心、脑等器官也可转变来利用酮体氧化分解供能 第三节 甘油三酯的合成代谢：

肝脏、小肠和脂肪组织是主要的合成脂肪的组织器官，其合成的亚细胞部位主要在胞液。脂肪合成时，首先需要合成长链脂肪酸和3-磷酸甘油，然后再将二者缩合起来形成甘油三酯（脂肪）。 1．脂肪酸的合成：脂肪酸合成的原料是葡萄糖氧化分解后产生的乙酰CoA，其合成过程由胞液中的脂肪酸合成酶系催化，不是β-氧化过程的逆反应。脂肪酸合成的直接产物是软脂酸，然后再将其加工成其他种类的脂肪酸。

⑴乙酰CoA转运出线粒体：线粒体内产生的乙酰CoA，与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，穿过线粒体内膜进入胞液，裂解后重新生成乙酰CoA，产生的草酰乙酸转变为丙酮酸后重新进入线粒体，这一过程称为柠檬酸-丙酮酸穿梭作用。

⑵丙二酸单酰CoA的合成：在乙酰CoA羧化酶（需生物素）的催化下，将乙酰CoA羧化为丙二酸单酰CoA。乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成的关键酶，属于变构酶，其活性受柠檬酸和异柠檬酸的变构激活，受长链脂酰CoA的变构抑制。

⑶脂肪酸合成循环：脂肪酸合成时碳链的缩合延长过程是一类似于β-氧化逆反应的循环反应过程，即 缩合→加氢→脱水→再加氢。所需氢原子来源于NADPH，故对磷酸戊糖旁路有依赖。每经过一次循环反应，延长两个碳原子。但该循环反应过程由胞液中的脂肪酸合成酶系所催化。 脂肪酸合成酶系在低等生物中是一种由一分子脂酰基载体蛋白（ACP）和七种酶单体所构成的多酶复合体；但在高等动物中，则是由一条多肽链构成的多功能酶，通常以二聚体形式存在，每个亚基都含有一ACP结构域。

⑷软脂酸的碳链延长和不饱和脂肪酸的生成：此过程在线粒体/微粒体内进行。使用丙二酸单酰CoA与软脂酰CoA缩合，使碳链延长，最长可达二十四碳。不饱和键由脂类加氧酶系催化形成。 2．3-磷酸甘油的生成：合成甘油三酯所需的3-磷酸甘油主要由下列两条途径生成：①由糖代谢生成（脂肪细胞、肝脏）：磷酸二羟丙酮加氢生成3-磷酸甘油。②由脂肪动员生成（肝）：脂肪动员生成的甘油转运至肝脏经磷酸化后生成3-磷酸甘油。

3．甘油三酯的合成：2×脂酰CoA + 3-磷酸甘油 → 磷脂酸 → 甘油三酯 第四节 磷脂和胆固醇的代谢 一 甘油磷脂的代谢：

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甘油磷脂由一分子的甘油，两分子的脂肪酸，一分子的磷酸和X基团构成。其X基团因不同的磷脂而不同，卵磷脂（磷脂酰胆碱）为胆碱，脑磷脂（磷脂酰乙醇胺）为胆胺，磷脂酰丝氨酸为丝氨酸，磷脂酰肌醇为肌醇。

1．甘油磷脂的合成代谢：甘油磷脂的合成途径有两条。

⑴甘油二酯合成途径：磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺通过此代谢途径合成。合成过程中需消耗CTP，所需胆碱及乙醇胺以CDP-胆碱和CDP-乙醇胺的形式提供。

⑵CDP-甘油二酯合成途径：磷脂酰肌醇、磷脂酰丝氨酸和心磷脂通过此途径合成。合成过程中需消耗CTP，所需甘油二酯以CDP-甘油二酯的活性形式提供。

2．甘油磷脂的分解代谢：甘油磷脂的分解靠存在于体内的各种磷脂酶将其分解为脂肪酸、甘油、磷酸等，然后再进一步降解。

磷脂酶A1存在于蛇毒中，其降解产物为溶血磷脂2，后者有很强的溶血作用。溶血磷脂2可被磷脂酶B2降解而失去其溶血作用。 二 鞘磷脂的代谢：

鞘脂类化合物中不含甘油，其脂质部分为鞘氨醇或N-脂酰鞘氨醇（神经酰胺）。鞘氨醇可在全身各组织细胞的内质网合成，合成所需的原料主要是软脂酰CoA和丝氨酸，并需磷酸吡哆醛、NADPH及FAD等辅助因子参与。体内含量最多的鞘磷脂是神经鞘磷脂，是构成生物膜的重要磷脂；合成时，在相应转移酶的催化下，将CDP-胆碱或CDP-乙醇胺携带的磷酸胆碱或磷酸乙醇胺转移至N-脂酰鞘氨醇上，生成神经鞘磷脂。 三 胆固醇的代谢：

胆固醇的基本结构为环戊烷多氢菲。胆固醇的酯化在C3位羟基上进行，由两种不同的酶催化。存在于血浆中的是卵磷脂胆固醇酰基转移酶（LCAT），而主要存在于组织细胞中的是脂肪酰CoA胆固醇酰基转移酶（ACAT）。

1．胆固醇的合成：胆固醇合成部位主要是在肝脏和小肠的胞液和微粒体。其合成所需原料为乙酰CoA。每合成一分子的胆固醇需18分子乙酰CoA，54分子ATP和10分子NADPH。 ⑴乙酰CoA缩合生成甲羟戊酸（MVA）：此过程在胞液和微粒体进行。2×乙酰CoA→乙酰乙酰CoA→HMG-CoA→MVA。HMG-CoA还原酶是胆固醇合成的关键酶。

⑵甲羟戊酸缩合生成鲨烯：此过程在胞液和微粒体进行。MVA→二甲丙烯焦磷酸→焦磷酸法呢酯→鲨烯。

⑶鲨烯环化为胆固醇：此过程在微粒体进行。鲨烯结合在胞液的固醇载体蛋白（SCP）上，由微粒体酶进行催化，经一系列反应环化为27碳胆固醇。

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2．胆固醇合成的调节：各种调节因素通过对胆固醇合成的关键酶——HMG-CoA还原酶活性的影响，来调节胆固醇合成的速度和合成量。

⑴膳食因素：饥饿或禁食可抑制HMG-CoA还原酶的活性，从而使胆固醇的合成减少；反之，摄取高糖、高饱和脂肪膳食后，HMG-CoA活性增加而导致胆固醇合成增多。

⑵胆固醇及其衍生物：胆固醇可反馈抑制HMG-CoA还原酶的活性。胆固醇的某些氧化物，如7β-羟胆固醇，25-羟胆固醇等也可抑制该酶的活性。

⑶激素：胰岛素和甲状腺激素可通过诱导该酶的合成而使酶活性增加；而胰高血糖素和糖皮质激素则可抑制该酶的活性。

3．胆固醇的转化：胆固醇主要通过转化作用，转变为其他化合物再进行代谢，或经粪便直接排出体外。

⑴转化为胆汁酸：正常人每天合成的胆汁酸中有2/5通过转化为胆汁酸。初级胆汁酸是以胆固醇为原料在肝脏中合成的，合成的关键酶是7α-羟化酶。。主要的初级胆汁酸是胆酸和鹅脱氧胆酸。初级胆汁酸通常在其羧酸侧链上结合有一分子甘氨酸或牛磺酸，从而形成结合型初级胆汁酸，如甘氨胆酸，甘氨鹅脱氧胆酸、牛磺胆酸和牛磺鹅脱氧胆酸。次级胆汁酸是在肠道细菌的作用下生成的。主要的次级胆汁酸是脱氧胆酸和石胆酸。

⑵转化为类固醇激素：肾上腺皮质球状带可合成醛固酮，又称盐皮质激素，可调节水盐代谢；肾上腺皮质束状带可合成皮质醇和皮质酮，合称为糖皮质激素，可调节糖代谢。性激素主要有睾酮、孕酮和雌二醇。

⑶转化为维生素D3：胆固醇经7位脱氢而转变为7-脱氢胆固醇，后者在紫外光的照射下，B环发生断裂，生成Vit-D3。Vit-D3在肝脏羟化为25-（OH）D3，再在肾脏被羟化为1,25-(OH)2 D3。1,25-(OH)2 D3为活性维生素D3。 第五节 血浆脂蛋白：

1．血浆脂蛋白的分类：①电泳分类法：根据电泳迁移率的不同进行分类，可分为四类：乳糜微粒 → β-脂蛋白 → 前β-脂蛋白 → α-脂蛋白。②超速离心法：按脂蛋白密度高低进行分类，也分为四类：CM → VLDL → LDL → HDL。 2．载脂蛋白的功能： ⑴ 转运脂类物质；

⑵ 作为脂类代谢酶的调节剂：LCAT可被ApoAⅠ等激活，也可被ApoAⅡ所抑制。LpL（脂蛋白脂肪酶）可被ApoCⅡ所激活，也可被ApoCⅢ所抑制。ApoAⅡ可激活HL的活性。

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⑶ 作为脂蛋白受体的识别标记：ApoB可被细胞膜上的ApoB，E受体（LDL受体）所识别；ApoE可被细胞膜上的ApoB，E受体和ApoE受体（LDL受体相关蛋白，LRP）所识别。ApoAⅠ参与HDL受体的识别。

⑷ 参与脂质转运：CETP可促进胆固醇酯由HDL转移至VLDL和LDL；PTP可促进磷脂由CM和VLDL转移至HDL。

3．血浆脂蛋白的代谢和功能：乳糜微粒在小肠粘膜细胞组装，与外源性甘油三酯的转运有关；极低密度脂蛋白在肝脏组装，与内源性甘油三酯的转运有关；低密度脂蛋白由VLDL代谢产生，可将肝脏合成的胆固醇转运至肝外组织细胞；高密度脂蛋白来源广泛，与胆固醇的逆向转运有关。

第八章 氨基酸代谢

蛋白质的生理功能：主要有：①是构成组织细胞的重要成分；②参与组织细胞的更新和修补；③参与物质代谢及生理功能的调控；④氧化供能；⑤其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等。

2．氮平衡：体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡，这种动态平衡就称为氮平衡。氮平衡有以下几种情况：

⑴氮总平衡：每日摄入氮量与排出氮量大致相等，表示体内蛋白质的合成量与分解量大致相等，称为氮总平衡。此种情况见于正常成人。

⑵氮正平衡：每日摄入氮量大于排出氮量，表明体内蛋白质的合成量大于分解量，称为氮正平衡。此种情况见于儿童、孕妇、病后恢复期。

⑶氮负平衡：每日摄入氮量小于排出氮量，表明体内蛋白质的合成量小于分解量，称为氮负平衡。此种情况见于消耗性疾病患者（结核、肿瘤），饥饿者。

3．必需氨基酸与非必需氨基酸：体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸。反之，体内能够自行合成，不必由食物供给的氨基酸就称为非必需氨基酸。

必需氨基酸一共有八种：赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸（Met）、苏氨酸（Thr）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、缬氨酸（Val）。酪氨酸和半胱氨酸必需以必需氨基酸为原料来合成，故被称为半必需氨基酸。

4．蛋白质的营养价值及互补作用：蛋白质营养价值高低的决定因素有：① 必需氨基酸的含量；② 必需氨基酸的种类；③ 必需氨基酸的比例，即具有与人体需求相符的氨基酸组成。将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，以提高其营养价值的作用称为食物蛋白质的互补作用。 二、蛋白质的消化、吸收与腐败

1．蛋白质的消化：胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽，再在小肠中完全水解为氨基酸。

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2．氨基酸的吸收：主要在小肠进行，是一种主动转运过程，需由特殊载体携带。除此之外，也可经γ-谷氨酰循环进行。

3．蛋白质在肠中的腐败：主要在大肠中进行，是细菌对蛋白质及其消化产物的分解作用，可产生有毒物质。

第二节 氨基酸的一般代谢 一：氨基酸的脱氨基作用

氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联合脱氨基和非氧化脱氨基。

1．氧化脱氨基：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化。L-氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在人体内作用不大。谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶。该酶作用较大，属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。

2．转氨基作用：由转氨酶催化，将α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸酮基的位置上，生成相应的α-氨基酸，而原来的α-氨基酸则转变为相应的α-酮酸。转氨酶以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。转氨基作用可以在各种氨基酸与α-酮酸之间普遍进行。除Gly，Lys，Thr，Pro外，均可参加转氨基作用。较为重要的转氨酶有：

⑴ 丙氨酸氨基转移酶（ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）。催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。

⑵ 天冬氨酸氨基转移酶（AST），又称为谷草转氨酶（GOT）。催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明显升高。

3．联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。

4．嘌呤核苷酸循环（PNC）：这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。在骨骼肌和心肌中，腺苷酸脱氨酶的活性较高，该酶可催化AMP脱氨基，此反应与转氨基反应相联系，即构成嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用。 二：α-酮酸的代谢： 1．再氨基化为氨基酸。

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2．转变为糖或脂：某些氨基酸脱氨基后生成糖异生途径的中间代谢物，故可经糖异生途径生成葡萄糖，这些氨基酸称为生糖氨基酸。个别氨基酸如Leu，Lys，经代谢后只能生成乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，再转变为脂或酮体，故称为生酮氨基酸。而Phe，Tyr，Ile，Thr，Trp经分解后的产物一部分可生成葡萄糖，另一部分则生成乙酰CoA，故称为生糖兼生酮氨基酸。 3．氧化供能：进入三羧酸循环彻底氧化分解供能。 三 氨的代谢：

1．血氨的来源与去路：

⑴血氨的来源：①由肠道吸收；②氨基酸脱氨基；③氨基酸的酰胺基水解；④其他含氮物的分解。 ⑵血氨的去路：①在肝脏转变为尿素；②合成氨基酸；③合成其他含氮物；④合成天冬酰胺和谷氨酰胺；⑤直接排出。

2．氨在血中的转运：氨在血液循环中的转运，需以无毒的形式进行，如生成丙氨酸或谷氨酰胺等，将氨转运至肝脏或肾脏进行代谢。

⑴丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，这一循环过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。

⑵谷氨酰胺的运氨作用：肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺合成酶的催化下，合成谷氨酰胺，以谷氨酰胺的形式将氨基经血液循环带到肝脏，再由谷氨酰胺酶将其分解，产生的氨即可用于合成尿素。因此，谷氨酰胺对氨具有运输、贮存和解毒作用。

3．鸟氨酸循环与尿素的合成：体内氨的主要代谢去路是用于合成尿素。合成尿素的主要器官是肝脏，但在肾及脑中也可少量合成。尿素合成是经鸟氨酸循环的反应过程来完成，催化这些反应的酶存在于胞液和线粒体中。其主要反应过程如下：NH3+CO2+2ATP →氨基甲酰磷酸→胍氨酸→精氨酸代琥珀酸→精氨酸→尿素+鸟氨酸。

尿素合成的特点：①合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行；②合成一分子尿素需消耗四分子ATP；③精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶；④尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。 四 氨基酸的脱羧基作用：

由氨基酸脱羧酶催化，辅酶为磷酸吡哆醛，产物为CO2和胺。

1．γ-氨基丁酸的生成：γ-氨基丁酸（GABA）是一种重要的神经递质，由L-谷氨酸脱羧而产生。反应由L-谷氨酸脱羧酶催化，在脑及肾中活性很高。

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2．5-羟色胺的生成：5-羟色胺（5-HT）也是一种重要的神经递质，且具有强烈的缩血管作用，其合成原料是色氨酸。合成过程为：色氨酸→5羟色氨酸→5-羟色胺。

3．组胺的生成：组胺由组氨酸脱羧产生，具有促进平滑肌收缩，促进胃酸分泌和强烈的舒血管作用。

4．多胺的生成：精脒和精胺均属于多胺，它们与细胞生长繁殖的调节有关。合成的原料为鸟氨酸，关键酶是鸟氨酸脱羧酶。 第三节 个别氨基酸的代谢 一 一碳单位的代谢：

一碳单位是指只含一个碳原子的有机基团，这些基团通常由其载体携带参加代谢反应。常见的一碳单位有甲基（-CH3）、亚甲基或甲烯基（-CH2-）、次甲基或甲炔基（=CH-）、甲酰基（-CHO）、亚氨甲基（-CH=NH）、羟甲基（-CH2OH）等。

一碳单位通常由其载体携带，常见的载体有四氢叶酸（FH4）和S-腺苷同型半胱氨酸，有时也可为VitB12。

常见的一碳单位的四氢叶酸衍生物有：①N10-甲酰四氢叶酸（N10-CHO FH4）；②N5-亚氨甲基四氢叶酸（N5-CH=NH FH4）；③N5,N10-亚甲基四氢叶酸 （N5,N10-CH2-FH4）；④N5,N10-次甲基四氢叶酸 （N5,N10=CH-FH4）；⑤N5-甲基四氢叶酸（N5-CH3 FH4）。

苏氨酸、丝氨酸、甘氨酸和色氨酸代谢降解后可生成N10-甲酰四氢叶酸，后者可用于嘌呤C2原子的合成；苏氨酸、丝氨酸、甘氨酸和组氨酸代谢降解后可生成N5,N10-次甲基四氢叶酸，后者可用于嘌呤C8原子的合成；丝氨酸代谢降解后可生成N5,N10-亚甲基四氢叶酸，后者可用于胸腺嘧啶甲基的合成。 二 S-腺苷蛋氨酸循环：

蛋氨酸是体内合成许多重要化合物，如肾上腺素、胆碱、肌酸和核酸等的甲基供体。其活性形式为S-腺苷蛋氨酸（SAM）。SAM也是一种一碳单位衍生物，其载体可认为是S-腺苷同型半胱氨酸，携带的一碳单位是甲基。

从蛋氨酸形成的S-腺苷蛋氨酸，在提供甲基以后转变为同型半胱氨酸，然后再反方向重新合成蛋氨酸，这一循环反应过程称为S-腺苷蛋氨酸循环或活性甲基循环。 三 芳香族氨基酸的代谢：

在神经组织细胞中的主要代谢过程为：苯丙氨酸→酪氨酸→多巴→多巴胺→去甲肾上腺素→肾上腺素。多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素统称儿茶酚胺。在黑色素细胞中，多巴可转变为黑色素。苯丙氨酸羟化酶遗传性缺陷可致苯丙酮酸尿症，酪氨酸酶遗传性缺陷可致白化病

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第九章 核酸的化学和代谢

核酸分为两大类：脱氧核糖核酸（DNA）Deoxyribonucleic Acid 核糖核酸（RNA）Ribonucleic Acid。 第一节 核 酸的化学组成

1．含氮碱：参与核酸和核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类。组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种——尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它们都是嘧啶的衍生物。组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种——腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），它们都是嘌呤的衍生物。 2．戊糖：核苷酸中的戊糖主要有两种，即β-D-核糖与β-D-2-脱氧核糖，由此构成的核苷酸也分为核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。

3．核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。通常是由核糖或脱氧核糖的C1’ β-羟基与嘧啶碱N1或嘌呤碱N9进行缩合，故生成的化学键称为β，N糖苷键。其中由D-核糖生成者称为核糖核苷，而由脱氧核糖生成者则称为脱氧核糖核苷。由“稀有碱基”所生成的核苷称为“稀有核苷”。假尿苷（ψ）就是由D-核糖的C1’ 与尿嘧啶的C5相连而生成的核苷。 二、核苷酸的结构与命名：

核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核酸两大类。最常见的核苷酸为5’-核苷酸（5’ 常被省略）。5’-核苷酸又可按其在5’位缩合的磷酸基的多少，分为一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。

此外，生物体内还存在一些特殊的环核苷酸，常见的为环一磷酸腺苷（cAMP）和环一磷酸鸟苷（cGMP），它们通常是作为激素作用的第二信使。 第二节 核酸的化学结构 一、DNA的分子结构 1、DNA的一级结构

多聚核苷酸是由四种不同的核苷酸单元按特定的顺序组合而成的线性结构聚合物，因此，它具有一定的核苷酸顺序，即碱基顺序。

DNA的碱基顺序本身就是遗传信息存储的分子形式。生物界物种的多样性即寓于DNA分子中四种核苷酸千变万化的不同排列组合之中。 二、DNA的空间结构

1、DNA二级结构 双螺旋结构是DNA二级结构的最基本形式

1953年，J. Watson和F. Crick 在前人研究工作的基础上，根据DNA结晶的X-衍射图谱和分子模型，提出了著名的DNA双螺旋结构模型，并对模型的生物学意义作出了科学的解释和预测。

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DNA双螺旋结构的特点

（1）DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称DNA单链)组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺旋结构。螺旋中的两条链方向相反，即其中一条链的方向为5′→3′，而另一条链的方向为3′→5′。

（2）嘌呤碱和嘧啶碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧。碱基环平面与螺旋轴垂直，糖基环平面与碱基环平面成90°角。

（3）螺旋横截面的直径约为2 nm，每条链相邻两个碱基平面之间的距离为3.4 nm，每10个核苷酸形成一个螺旋，其螺矩（即螺旋旋转一圈）高度为34 nm。

（4）两条DNA链相互结合以及形成双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键。碱基的相互结合具有严格的配对规律，即腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）结合，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）结合，这种配对关系，称为碱基互补。A和T之间形成两个氢键，G与C之间形成三个氢键。 在DNA分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等。

DNA双螺旋结构在生理条件下是很稳定的。维持这种稳定性的因素包括：两条DNA链之间形成的氢键；由于双螺旋结构内部形成的疏水区，消除了介质中水分子对碱基之间氢键的影响；介质中的阳离子（如Na+、K+和Mg2+）中和了磷酸基团的负电荷，降低了DNA链之间的排斥力、范德华引力等。

改变介质条件和环境温度，将影响双螺旋的稳定性。 2、DNA的三螺旋结构

DNA的三螺旋结构与双螺旋结构相似，都是通过DNA单链之间形成氢键实现的。 二RNA分子结构 (一）、RNA一级结构

RNA一级结构研究最多的是tRNA、rRNA以及一些小分子的RNA。其中 1、tRNA分子具有以下特点：

分子量25000左右，大约由70－90个核苷酸组成，沉降系数为4S左右。分子中含有较多的修饰成分。

3'-末端都具有CpCpAOH的结构。 2、mRNA一级结构的特点

真核细胞mRNA的3‘-末端有一段长达200个核苷酸左右的聚腺苷酸(polyA)，称为 “尾结构” ，5’ -末端有一个甲基化的鸟苷酸，称为” 帽结构“ 。

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（二）RNA的高级结构特点 RNA是单链分子，因此，在RNA分子中，并不遵守碱基种类的数量比例关系，即分子中的嘌呤碱基总数不一定等于嘧啶碱基的总数。

RNA分子中，部分区域也能形成双螺旋结构，不能形成双螺旋的部分，则形成突环。这种结构可以形象地称为“发夹型”结构。

在RNA的双螺旋结构中，碱基的配对情况不象DNA中严格。G 除了可以和C 配对外，也可以和U 配对。G-U 配对形成的氢键较弱。不同类型的RNA, 其二级结构有明显的差异。RNA中除了常见的碱基外，还存在一些稀有碱基，这类碱基大部分位于突环部分 tRNA的高级结构 1，tRNA的二级结构

tRNA的二级结构都呈” 三叶草” 形状，在结构上具有某些共同之处，一般可将其分为五臂四环：包括氨基酸接受区、反密码区、二氢尿嘧啶区、TyC区和可变区。除了氨基酸接受区外，其余每个区均含有一个突环和一个臂。

(1)氨基酸接受区包含有tRNA的3’-末端和5’-末端， 3’-末端的最后3个核苷酸残基都是CCA，A为核苷。氨基酸可与其成酯，该区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用。 (2)反密码区

与氨基酸接受区相对的一般含有7个核苷酸残基的区域，其中正中的3个核苷酸残基称为反密码 (3)二氢尿嘧啶区 该区含有二氢尿嘧啶。 (4) TyC区

该区与二氢尿嘧啶区相对，各种tRNA在此区均含有TyC。 (5)可变区

位于反密码区与TyC区之间，不同的tRNA该区变化较大。 2、tRNA的三级结构

在三叶草型二级结构的基础上，突环上未配对的碱基由于整个分子的扭曲而配成对，目前已知的tRNA的三级结构均为倒L型 第三节 核酸的性质 一、含氮碱基的性质

嘌呤碱基和嘧啶碱基是核酸中最重要的组分。它们的性质对于核酸的性质和生物功能具有重要影响作用。

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含氮碱基具有芳香环的结构特点。由于环上极性基团（如羰基、氨基等）的存在，碱基能够发生酮式—烯醇式或氨式—亚氨式的互变异构。因此，碱基既有芳香环的特性，也具有氨、酮和烯醇等相应的化学性质。 二、核酸的性质 1．核酸的两性性质及等电点

与蛋白质相似，核酸分子中既含有酸性基团（磷酸基）也含有碱性基团（氨基），因而核酸也具有两性性质。由于核酸分子中的磷酸是一个中等强度的酸，而碱性（氨基）是一个弱碱，所以核酸的等电点比较低。如DNA的等电点为4～4.5，RNA的等电点为2～2.5。

RNA的等电点比DNA低的原因，是RNA分子中核糖基2′-OH通过氢键促进了磷酸基上质子的解离。DNA没有这种作用。 2．核酸的水解

（1）酸或碱水解 核酸分子中的磷酸二酯键可在酸或碱性条件下水解切断。

DNA和RNA对酸或碱的耐受程度有很大差别。例如，在0.1 mol/L NaOH溶液中，RNA几乎可以完全水解，生成2′-或3′-磷酸核苷；DNA在同样条件下则不受影响。这种水解性能上的差别，与RNA核糖基上2′-OH的邻基参与作用有很大的关系。在RNA水解时，2′-OH首先进攻磷酸基，在断开磷酯键的同时形成环状磷酸二酯，再在碱的作用形成水解产物。

（2）酶水解 生物体内存在多种核酸水解酶。这些酶可以催化水解多聚核苷酸链中的磷酸二酯键。 以DNA为底物的DNA水解酶（DNases）和以RNA为底物的RNA水解酶（RNases）。 根据作用方式又分作两类：核酸外切酶和核酸内切酶。

核酸外切酶的作用方式是从多聚核苷酸链的一端（3′-端或5′-端）开始，逐个水解切除核苷酸；核酸内切酶的作用方式刚好和外切酶相反，它从多聚核苷酸链中间开始，在某个位点切断磷酸二酯键。

在分子生物学研究中最有应用价值的是限制性核酸内切酶。这种酶可以特异性的水解核酸中某些特定碱基顺序部位。 3 核酸的紫外吸收

在核酸分子中，由于嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键体系，因而具有独特的紫外线吸收光谱，一般在260nm左右有最大吸收峰，可以作为核酸及其组份定性和定量测定的依据。 4．核酸的变性、复性与杂交 (1) 核酸的变性

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核酸的变性是指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程。变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构(碱基顺序)保持不变。

能够引起核酸变性的因素很多。温度升高、酸碱度改变、甲醛和尿素等的存在均可引起核酸的变性。DNA变性后，它的一系列性质也随之发生变化，如紫外吸收(260 nm)值升高, 粘度降低等。 RNA本身只有局部的双螺旋区，所以变性行为所引起的性质变化没有DNA那样明显。

利用紫外吸收的变化，可以检测核酸变性的情况。例如，天然状态的DNA在完全变性后，紫外吸收(260 nm)值增加25－40%，而RNA变性后，约增加1.1%。这种现象称为增色效应 DNA变性的特征

DNA的变性过程是突变性的，它在很窄的温度区间内完成。因此，通常将引起DNA变性的温度称为融点，用Tm表示。

一般DNA的Tm值在70~85°C之间。DNA的Tm值与分子中的G和C的含量有关。

G和C的含量高，Tm值高。因而测定Tm值，可反映DNA分子中G, C含量，可通过经验公式计算： （G+C)%=(Tm-69.3)X2.44 (2) 核酸的复性

变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链可以重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。DNA复性后，一系列性质将得到恢复，但是生物活性一般只能得到部分的恢复。

DNA复性的程度、速率与复性过程的条件有关。将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA不可能复性。但是将变性的DNA缓慢冷却时，可以复性。分子量越大复性越难。浓度越大，复性越容易。此外，DNA的复性也与它本身的组成和结构有关。 (3) 核酸的杂交

热变性的DNA单链，在复性时并不一定与同源DNA互补链形成双螺旋结构，它也可以与在某些区域有互补序列的异源DNA单链形成双螺旋结构。

这样形成的新分子称为杂交DNA分子。DNA单链与互补的RNA链之间也可以发生杂交。 核酸的杂交在分子生物学和遗传学的研究中具有重要意义。 5 核酸的催化性质

长时间以来，人们认为酶都是蛋白质。1981年，美国两位生物化学家T. Cech和S. A. Altman发现了某些核糖核酸(RNA)的催化作用，并提出了核酸酶(核酶)的概念。核酸酶的发现，证明了核酸既是信息分子，又是功能分子，对于研究生命的起源，了解核酸新功能, 以及重新认识酶的概念等都具有重要意义。

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1．核酸酶的组成和结构

核酸酶是具有特殊结构的RNA。不同核酸酶的多聚核苷酸链的长度有很大的差异。例如一种原核生物的核酸酶RNase P链长在345～417核苷酸之间，而锤头状核酸酶只含49个核苷酸单元。体外研究证明，最小的核酸酶只含有3个核苷酸单元。

RNA是核酸酶的功能部分。有些核酸酶的分子了RNA外，还含有其它一些成份。例如核酸酶RNase P由RNA和蛋白质共同组成，蛋白质起增强活性的作用。此外，许多核酸酶还需要无机离子，如Pb2+、Mn2+或Mg2+等的激活。 2．核酸酶的催化作用

核酸酶的作用底物基本上都是RNA分子，即RNA催化RNA。核酸酶催化的反应主要包括：水解反应（RNA限制性内切酶活性），连接反应（聚合酶活性）和转核苷酰反应等。

第十章 遗传信息的传递与表达 DNA复制的要点是：

）在复制开始阶段，DNA的双螺旋拆分成两条单链。

2）以DNA单链为模板，按照碱基互补配对的原则, 在DNA聚合酶催化下，合成与模板DNA完全互补的新链，并形成一个新的DNA分子。

3) 通过DNA复制形成的新DNA分子, 与原来的DNA分子完全相同。 经过一个 复制周期后，子代DNA分子的两条链中，一条来自亲代DNA分子，另一条是新合成的，所以又称为半保留复制。

二、RNA与生物遗传信息的表达

先，DNA通过转录作用，将其所携带的遗传信息（基因）传递给 mRNA, 在三种 RNA（mRNA、tRNA和rRNA）的共同作用下，完成蛋白质的合成。

生物的遗传信息从 DNA传递给 mRNA的过程称为转录。根据 mRNA链上的遗传信息合成蛋 白质的过程，被称为翻译和 表达。1958年Crick将生物 遗传信息的这种传递方式称为中心法则。

1．基因的转录 – mRNA的合成

基因转录是以DNA为模板合成与其碱基顺序互补的mRNA的过程。

细胞生长周期的某个阶段，DNA双螺旋解开成为转录模板，在RNA聚合酶催化下，合成mRNA。mRNA不能自我复制，即其本身不能作为复制模板，因此在转录过程中即使出现某些差错，也不会遗传下去。

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