生化题库简答题含答案

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解释单糖溶液的变旋现象。 阐述生物膜模型及结构特点。 阐述生物膜的两侧不对称性。 阐述膜转运的不同方式。 试述脂质的分类与结构特点。

举例说明蛋白质在生命运动中，起着哪些重要生理功能？

蛋白质由哪些元素组成？测定蛋白质含量以什么元素为标准？怎样计算？ 哪些氨基酸是极性的？哪些氨基酸是非极性的？

什么是氨基酸的pK值？什么是氨基酸的pI值？二者有何区别？ 为什么几乎所有蛋白质在280nm处，均有强吸收？ 有哪些因素参于维持蛋白质的空间结构？ 简述α－Helix与β－Sheet的特点？

什么是蛋白变性？变性蛋白有何特性？降解与变性有何区别？ 蛋白质的分离、纯化有哪些常用方法？简述各种方法的原理 以血红蛋白为例，简述蛋白质空间结构与功能的关系。

如何分析蛋白质的一般结构？用于一级结构分析的常见试剂有哪些？

简述两类核酸的基本结构单位，主要组成，在细胞中分布的部位，基本单元以什么键相连？

18. 简述DNA双螺旋结构的特点

双螺旋结构是DNA二级结构最基本的形式，是在1953年由J.Watson和F.Crick提出的。DNA二级结构的主要形式有B－DNA、A－DNA、Z－DNA，其中，B－DNA是普遍形式。 19. 简述RNA有哪些主要类型，比较其结构与功能的特点。

RNA是以DNA为模板合成的单链线形分子，其mRNA具有聚腺苷酸的尾结构和甲基化鸟苷酸的帽子结构。tRNA二级结构呈三叶草结构。而 rRNA是细胞中核糖体的骨架。

RNA又分mRNA、tRNA、rRNA三种。

20. 对一双链DNA而言，如一条链(A+G)/(T+C)=0.7 则

互补链中（A+G)/(T+C)=？

在整个DNA分子中（A+G)/(T+C)=？

如一条链中（A+T)/(G+C)=0.7 互补链中(A+T)/(G+C)=？ 在整个DNA分子中（A+T)/(G+C)=？ 21. 写出DNA变性、复性和杂交的定义。

核酸的变性是核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢健断裂，变成单链结构的过程。

核酸的复性是变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链可以重新缔合成为双螺旋结构。

热变性的DNA单链在复性时并不一定与同源DNA互补链形成双螺旋结构，也可以与在某些区域有互补序列的异源DNA单链形成双螺旋结构，这叫杂交DNA分子 22. 简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及个性。

23. 酶的分类及其特点是什么？举例说明酶的国际系统命名法与酶的编号。 24. 称取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1ml溶液测

酶活，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位为每分钟产生1ug 酪氨酸的酶量，请计算:1)酶溶液的蛋白浓度及比活。2)每克酶制剂的总蛋白含量及总活力。

25. 总结可逆抑制的类型与特点。并根据下表，作图判断抑制剂类型。 26. [s]mmol/L 2.0 3.0 4.0 10.0 15.0 27. 每小时形成产物的量umol(无抑制) 13.9 17.9 21.3 31.3 37.0 28. 每小时形成产物的量umol(有抑制) 8.8 12.1 14.9 25.7 31.3 29. 30. 31. 32. 33. 34. 35. 36. 37. 38. 39. 40. 41. 42. 43. 44. 45. 46. 47. 48. 49. 50. 51. 52. 53. 54. 55. 56. 57. 58. 59.

什么是生物氧化？有何特点？

简述两条呼吸链的组成，排列顺序及各组成成分的递氢、递电子机制。 什么是底物水平磷酸化？什么是氧化磷酸化？有何不同？简述两条呼吸链中 ATP的形成部位。什么是P/O比值？有何生物学意义？ 用化学渗透学说解析氧化磷酸化机制。 乙醇发酵，糖酵解与有氧氧化有何不同？

简述葡萄糖有氧氧化的反应过程，三阶段各产生几个ATP 生理意义，关键酶及重要调控因素。

什么叫磷酸戊糖途径？该途径分几个阶段？各有何特点？有何生理意义？关键酶及重要调控因素。

怎样由葡萄糖合成糖原？糖原如何分解为葡萄糖？为什么肌糖原不能直接分解为血中葡萄糖？

什么是糖异生？丙酮酸、乳酸、甘油怎样转为葡萄糖？有何生理意义？什么是Cori循环？

什么是光反应，什么是暗反应？什么叫Calvin循环？ 讨论血糖的来源与去路及恒定因素。

阐述脂肪酸的生物合成与β-氧化的异同点和全过程。

正常情况下酮体的生成有何生理意义？“酮尿症”的生化机制是什么？ 氨基酸脱氨有哪些方式？

说明下列代谢过程及生理意义。 联合脱氨作用

腺嘌呤核苷酸循环联合脱氨*（简式） 鸟氨酸循环

蛋氨酸甲基转移循环 *

简述糖、脂肪、氨基酸代谢的相互关系。

比较三类聚合酶性质和作用的异同（DNA指导的DNA聚合酶，DNA指导的 RNA聚合酶，RNA指导的DNA聚合酶）。 阐述原核生物RNA转录过程.

阐述真核生物 mRNA的后加工特征.

从分解代谢和合成代谢的调控机理来说明原核生物基因表达调节。 何谓密码的简并性和变偶性？两者有何关系？ 阐述蛋白质生物合成的全过程。

阐述糖、脂类、核酸与蛋白质代谢的关系。 代谢调节在哪几个水平上进行？

蛋白质的二级结构主要有哪些类型，其特点如何？

简述血红蛋白的变构效应及DPG、 H+、CO2对血红蛋白氧亲和力的影响 （1） Hb的变构效应

1． ?氧合作用显著改变Hb的四级结构

2． ?血红素铁的微小移动导致Hb构象的转换 （2） DPG对血红蛋白氧亲和力的影响

（3） H+、CO2对Hb氧亲和力的影响 (Bohr效应) 酶抑制作用的类型和特点

60.

抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。

根椐抑制剂与酶结合的情况分为三类： 竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制

61. 什么是呼吸链？它有哪些类型，P/O分别为多少？

NAD＋呼吸链：2.5体内大多数（如乳酸、丙酮酸、苹果酸等氧化）生物氧化都是以NAD＋为辅酶的脱氢酶作用而脱氢，经过呼吸传递，最终传给氧生成水。

FAD呼吸链：1.5少部分脱氢酶（琥珀酸，脂酰CoA脱氢酶）的辅基是FAD，再将氢传给泛醌Q，呼吸链较短，释放能量也较少。 62. 描述磷酸戊糖的定义、部位和意义

也称磷酸戊糖途径 在细胞浆中进行 EMP途径和TCA循环是糖分解代谢的主要途径，HMS旁路是糖有氧分解的重要旁路之一（动物体中约有30%G经此途径分解） 63. 描述脂肪酸β－氧化的概念，场所和过程。

脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，既乙酰CoA，该过程称作β-氧化。线粒体，脱氢-水化-再脱氢-硫解 64. 简述在跨膜运送中主动和被动运送的区别

主动运送：耗能：ATP等高能化合物 逆化学梯度：浓度梯度和电化学梯度等 一般需要载体：PN（含酶PN），专一性、速度饱和性、方向性、选择抑制？

被动运送：取决于膜两侧运送物质的浓度差，受分子大小、电荷和在脂双层中的溶解性影响

65. 联合脱氨基作用的过程和意义

必要性和重要生理意义：在所有的脱氨酶中，仅谷氨酸脱氢酶活力最高，其余的却都很低，所以单依靠氧化脱氨等形式不能满足机体脱氨基要求，因此可借助联合脱氨作用迅速使各种不同AA脱掉氨基。实 质：以a - 酮戊二酸转氨 + 谷氨酸氧化脱氨

途径：谷氨酸途径 和 嘌呤核苷酸途径 66. 简述蛋白质二级结构类型及特点。

蛋白质主链折叠产生的，由氢键维系的有规则的构象。不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。常见的有：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲等 67. 简述酶的系统命名法、系统编号和反应类型。

以酶催化的整体反应为基础，明确标明酶的底物及催化反应性质。 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后“酶”。

国际酶学委员会，根据各种酶所催化反应的类型，将酶分为6大类，并以 EC X.X.X.X 表示。

第一位数字：表酶的类型归属

第二位数字：表酶的亚类，可表作用的基团； 第三位数字：表酶的亚亚类，可表受体； 第四位数字：表酶在亚亚类中的编号 所有酶的编号是唯一的。

68. 描述氧化磷酸化的概念和偶联机理

氧化磷酸化：在生物氧化过程中，底物脱出的氢或电子沿呼吸链向氧传递，逐步释放能量用于合成ATP的偶联过程称之。线粒体内膜的电子传递链是一个质子泵；在电子传递链中，电子由高能状态传递到低能状态时释放出来的能量，由基质泵出H+至内膜外侧（膜对H+是不通透），在内膜的外侧生成跨膜质子梯度和电位梯度；在膜内外势能差的驱动下，膜外高能质子沿着一个特殊通道（ATP酶的组成部分）跨膜回到膜内侧，质子跨膜过程中释放

的能量，直接驱动ADP和磷酸合成ATP。 69. 描述糖的变旋现象和还原性本质

糖的开环和闭环结构，葡萄糖，在水溶液中存在四种环状结构，分别是α－D－吡喃型、β－D－吡喃型、α－D－呋喃型、β－D－呋喃型，正是由于其多种环状结构的存在，新配制的葡萄糖水溶液会出现变旋现象。

70. 糖异生的过程、部位、关键酶和意义

糖异生作用：非糖物质合成为葡萄糖或糖原的过程称之。 糖异生的部位：哺乳动物的肝中

糖异生的途径:基本上是糖酵解的逆过程，因EMP途径中大多催化反应是可逆的，只有三处激酶催化反应是不可逆的

71. 复述酮体概念、酮体代谢的生理意义和酮症产生机理。

脂肪酸β-氧化产物乙酰CoA,在肌肉中进入三羧酸循环，然后在肝细胞中可形成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮这三种物质统称为酮体。在肝脏中有活力很强的生成酮体的酶，但缺少利用酮体的酶，在肝线粒体内的酮体循血流输送至全身肝脏把碳链很长的脂肪酸分裂成分子较小，易被其他组织用以供能的酮体，为肝外组织（肾脏，心肌，脑组织）提供可利用的能源

糖尿病－酮尿－酸中毒

72. 简述尿素合成的部位和全过程。

场 所：肝等线粒体或胞液中。 特 点：在正常情况下体内的氨主要在肝中合成尿素而解毒，只有少部分氨在肾以铵盐形式由尿排出。正常成人尿素占排氮总量的80%-90%，可见肝在氨解中起着重要作用。

大多数以a – 酮戊二酸作为氨基的受体； 由转氨酶催化，以磷酸吡哆醛为辅酶；

73. 写出20种基本氨基酸的中英对照名，并指出哪些是酸性氨基酸、哪些是碱性氨基酸以

及哪些是芳香族氨基酸？

甘氨酸 Glycine 丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine

甲硫氨酸 Methionine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine

异亮氨酸 Ileucine 天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate 天冬酰胺 Asparagine

谷酰胺 Glutamine 赖氨酸 Lysine 精氨酸 Arginine苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸Tyrosine 色氨酸 Trytophan组氨酸 Histidine 脯氨酸 Proline

78. 工业上以淀粉为原料 利用微生物发酵来生产酒精 请按顺序写出这一生产过程中所产生的中间产物。（注：淀粉在淀粉酶作用下分解为葡萄糖）

79. 蛋白质盐溶和盐析的生化原理。

V?80. 简单酶促反应米氏动力学方程（拟稳态学说）

Vmax??S?Km??S?的推导。

81. 光合酸化作用偶合的化学渗透机制。

82. 利用生物膜的流体镶嵌模型说明其为什么具有流动性。 83. 生物膜上Na+/K+－泵的生化原理。

84. 温度对酶促反应速率影响的规律及生化机理。 85. PCR反应的步骤和技术原理。

86. 蛋白质有机溶剂沉淀分离的原理。

87. 阐述酶促反应高速率（高效）的其中五种机制。 88. 氧化磷酸化作用偶合的化学渗透机制。 89. SDS－蛋白质电泳的技术原理。

90. 以乙酰辅酶A为底物合成软脂肪酸的代谢途径及能量变化。 91. 别构酶与非别构酶的动力学差异及其原因。 92. 简述糖酵解的过程、部位和意义 93. 描述电子传递的场所、结果和类型

94. 描述β-脂肪酸氧化过程，场所和意义。 95. 简述酶抑制作用的类型

96. 简述联合脱氨基作用的类型和意义。 97. 描述蛋白质二级结构的定义、类型及特点 98. 简述糖有氧氧化的过程、部位和意义

糖有氧氧化过程共分为三个阶段。第一阶段：葡萄糖分解成丙酮酸，同糖酵解反应；第二阶段：丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧生成乙酰CoA；第三阶段：三羧酸循环。（1）糖的有氧氧化的基本生理功能是氧化供能。在有氧条件下，每克分子葡萄糖彻底氧化时，可净生成36或38克分子ATP，与糖酵解只生成2克分子ATP相比，约多18～19倍。（2）三羧酸循环是体内糖、脂肪和蛋白质三大营养物质分解代谢的最终共同途径。 （3）三羧酸循环也是糖、脂肪和氨基酸代谢联系的通路。 99. 描述酶活性的调节类型 酶活性的调节

酶的变构调节 酶原激活

酶的共价修饰和级联系统 反馈与前馈作用 能荷的调节 底物水平的调节 酶水平的调节 辅助因子的调节

100. 简述主动和被动运送的区别

被动运送是物质从高浓度一侧，顺浓度梯度的方向，通过膜运送到低浓度一侧的过程，这是一个不需要外界供给能量的自发过程。而物质的主动运送，是指细胞膜通过特定的通道或运载体把某种分子(或离子)转运到膜的另一侧去。这种转运有选择性，通道或运载体能识别所需的分子或离子，能对抗浓度梯度，所以是一种耗能过程。 101. 复述酮体概念，酮体代谢生理意义和酮症产生机理。 酮体（acetone body）：在肝脏中，脂肪酸的氧化很不完全，因而经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物，这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。 102. 描述尿素合成的部位和全过程。

①尿素合成的部位：肝脏是生成尿素的主要器官（证据：详读教材） ②尿素生成的机制和鸟氨酸循环

步骤：a. 氨基甲酰磷酸的合成b. 瓜氨酸的合成c. 精氨酸的合成d. 精氨酸水解生成尿素 103. 酶的调节类型： 别构效应的调控：别构酶

可逆共价修饰调控：共价调节酶，催化性质受到小基团的共价修饰而发生显著变化； 酶原激活：酶原在一定条件下去掉一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生一定的变化，才能显出活性；

激促蛋白质或抑制蛋白质的调控：结合专一性的蛋白质后，酶的活性受到控制； 104. 脂肪酸氧化的类型和β-氧化的部位和反应过程。

饱和（奇数和偶数碳）脂肪酸氧化：α-、β-、ω-oxidation 不饱和脂肪酸氧化

105. 脂肪酸的β-氧化在线粒体中进行，脂酰CoA在线粒体的基质中进行氧化分解。每进行

一次?-氧化，需要经过脱氢、水化、再脱氢和硫解四步反应，同时释放出1分子乙酰CoA。反应产物是比原来的脂酰CoA减少了2个碳的新的脂酰CoA。如此反复进行，直至脂酰CoA全部变成乙酰CoA。 106. 描述蛋白质的高级结构。

蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)：由两条或两条以上的各具有三级结构的多肽借非共价键聚合而成的特定构象称为蛋白质的四级结构。

蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的特定构象，包括主链和侧链在内所有原子的空间排布，但不包括不同肽链间的相互关系。

蛋白质的二级结构：蛋白质主链折叠产生的，由氢键维系的有规则的构象。不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。 107. 请描述蛋白质的四级结构：

一级结构：AA顺序

二级结构：主干的空间走向

三级结构：肽链在空间的折叠和卷曲形成的形状，所有原子在空间的排布。 四级结构：多条肽链之间的作用。

108. 何为调节酶？酶活性的调控作用有哪几种类型？

调节酶：在代谢途径中酶活力可以被调节控制，对代谢水平起调节作用的酶 酶活性的调控作用：

抑制调节 共价修饰调节 反馈调节 酶原调节 激素调节

109. 酮体代谢的定义、部位和意义 110. 乙醛酸循环的定义、部位和意义 111. 磷酸戊糖的定义、部位和意义

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