生化试题

05八年生化期末试题

名词解释:(3×7) alternative splicing gene expression primer

shine-dalgarno sequence nested-PCR human genome receptor

问答:(10×4)

1.描述G蛋白偶联受体的特点，列举2条涉及它的信号通路。 2.描述原核(真核)生物翻译的起始、延伸和终止的过程。

3.leading strand和lagging strand在DNA复制过程中有何差异？ 4.什么是p53？它为什么被称为“gene guard”？ 05八年生化期中考题

名解（英文的）

增色效应 血管新生 small nonmessageRNA 胆固醇逆转运 生物氧化 酶的变构调节 问答题（5选4）

1 用米氏方程说明a)when s >>km,v is independent b}v is first order when s << km

c)explain km=s when v =1/2Vmax

2 一个18c的脂肪酸倍塔氧化后生成多少atp 详细说明 3）dna的二级结构

4）用实验解释鸟氨酸循环

5）HB和MB的binging currve 说出不同点

大概就是这样啦，全英的题目自己翻的有点问题，将就着看吧。原题实在不记得了/

06生化期末

名解

1.胆汁酸肝胆循环 2.2.3BPG旁路循环 3.中心法则 4.基因组学 5.小G蛋白 6.TF2D 7.病毒癌基因 8.生化转化

论述：6选3

1.论述胰高血糖素升高血糖的生化机制

2.基因治疗中基因失活的方法和原因

3.比较真核和原核蛋白合成系统 4.比较复制和转录

5.用直接胆红素和间接胆红素的特点鉴别各种黄疸 6.PCR的衍生技术（除PCR）3种。

06级生化期末考试

时间 2008-01-10 08：30——10：30 三种题型

选择题（单选25道，多选7道，共32道，每道1分，共32分） 名词解释（8道，每道4分，共32分） 论述题（6道任选3道，每道12分，共36分）

33 胆汁酸的肠肝循环 34 遗传信息的中心法则 35 2,3—二磷酸甘油酸旁路 36 基因组学 37 小G蛋白 38 TFⅡD 39 病毒癌基因 40 生物转化

41 胰高血糖素升高血糖浓度的生化作用机制

42 基因治疗中基因失活几种方法，并简述其原理 43 列表说明真核生物和原核生物的蛋白合成体系

44 复制和转录的相同点和不同点

45 根据间接胆红素和直接胆红素的特点区分不同类型的黄疸

46 试举3个PCR的衍生技术，简述其原理。（不包括PCR本身技术）

06五年制生化期中考题目

名解：30.氧化磷酸化 31.泛素

32.蛋白质的变性 33.增色效应 34.LCAT 35.糖异生 36.变构调节

简答：37.磷酸戊糖途径的意义

38.根据你的生化知识，简述甲亢患者（甲状腺激素水平上升），基本代谢速率和体温上升的 原因。

39.维生素C的生化作用 40.总结GSH的生化作用

41.糖蛋白分子中的聚糖链的作用。

42.DNA和RNA的主要不同点。

问答：选2道

43.1mol丙氨酸氧化成CO2,NH3,H2O。请写出详细的方程式和计算出产生的ATP 44.从蛋白质结构上比较肌红蛋白和血红蛋白结合氧气的异同

45.脂肪酸β氧化和生物合成的主要区别是什么

46.列举哪些酶是肝有肌没有的？并写出与之对应的物质代谢在肝和肌的.......及生物意义（这道记不清楚）

04临八期末生化大题

名解：pcr-sscp,npn,alternative splicing, sd sequence, chemical modification, alpha complication, okazaki fragment

大题：use examples to illustrate gene regulate at and after transcription initiation. activation of oncogene

antibiotics:列举四个药说明作用机制 liver metabolism

3 features of gene replication.

选择题就记得一个：

病原体基因进入人体后是导致： 1 肿瘤 2 传染病 3.。。。。。。

郁闷的05生化

名词解释 1.S-D序列 2.外显子 3.KLENOW片段 4.操纵子 5.管家基因 6.PCR 7.蛋白质组学

简答题

1.简述DNA复制保真机制 2.简述基因治疗的基本程序

3.简述钙离子参与的信号传导基本途径 4.简述白喉毒素的作用机制

5.在正常生理条件下,为什么尿液中没有胆红素而有胆素

论述题

1.根据基因工程技术,如何利用大肠杆菌提取具有活性的重组蛋白质.(9') 2.举一个例子,RNA和蛋白质结合的酶,论述其结构和功能.(10') 考得很郁闷,本来没心情记录的,

但,考虑到师弟师妹会像我们一样为往年试题苦恼,

05生化期中考

名解:

31.模体 32.同工酶 33.Tm 34.呼吸链 35.HSL 36.区斯德效应 37.核心蛋白 问答:

38.体内NADPH的来源及作用. 39.何谓载脂蛋白?有何作用?

40.为什么对高NH3血症患者禁用碱性肥皂水灌肠和不适用OH-利尿剂? 41.甚么斯嘌呤核苷酸从头合成?其过程的特点? 42.β-氧化中脂酰CoA脱氢氧化中子传递链. 43.举例作明B6代谢中的作用. 44.DNA二级....

只记得个大概....最后一题忘了...有谁记得就补充一下罗.... PS:感觉期中考比期末考难多了...

04 年级《生化与分子生物学》试卷！

04 年级《生化与分子生物学》试卷！是不是可以帮我加济世币啊！

中山大学 2005 学年度第 一

学期期末考试试卷

课程名称：04 年级《生化与分子生物学》试卷类型：＿A＿（A 卷/ B 卷） 考试时间： 150

一、选择题： （每题 1分，共 30分） （一）单项选择题

1.端粒对于染色体的功能有重要性的证据是：

A.复制的起始点含有端粒的序列

B.端粒含有能形成发夹环的重复序列，此环保护染色体使免受外核酸酶的消化 C.端粒的长度与细胞的年龄成反比

D.线状的真核染色体的两端都有端粒的序列

E.B、C 和 D都正确

2.DNA 合成过程中核苷酸错误掺入的误差率之所以低，是因为： A.DNA 聚合酶的 3′→5′核酸外切酶活性和错配的修复 B.DNA 聚合酶的持续合成能力低 C.DNA 聚合酶的持续合成能力高 D.DNA pol Ⅲ的β亚基 E.仅仅是错配的修复

3.转录终止的发生是由于：

A.RNA 聚合酶把染色体的末端转录下来

B.形成一种促进聚合酶解离的RNA 结构

C.插入到 DNA 中并阻断转录的与 DNA 结合的蛋白质 D.RNA 由 3′端降解

因子从 RNA 聚合酶全酶上解离下来?E.

4.cDNA 分子是指

A.线粒体内环状结构的 DNA B.细菌中环状结构的质粒 DNA C.逆转录过程中产生的产物 D.由DNA聚合酶Ⅲ催化合成的产物 E.由 DNA 聚合酶δ催化合成的产物

5.大肠杆菌 RNA 聚合酶全酶分子中识别启动子的亚基是： A.α亚基 B.β亚基 C.β′亚基 D.σ亚基 E.ρ亚基

6.蛋白质中信号肽序列的主要功能是下列中的哪一项？

A.将蛋白质的折叠引向正确的三级结构 B.给蛋白质安上亚细胞到位的标志 C.影响蛋白质的半衰期 D.增加蛋白质与 DNA 结合的亲和性 E.将蛋白质导向身体内的各种组织 7. 转录因子是：

A.调节转录起始速率的蛋白质

B.调节 DNA结合活性的效应物分子

C.调节转录延伸速率的蛋白质

D.保护 DNA使免受核酸内切酶作用的 DNA 结合蛋白质 E.向基因启动子发出信号的环境刺激

8. 心钠素通过下列哪种信息传导途径发挥调节作用？ A．cAMP 蛋白激酶途径 B. cGMP 蛋白激酶途径

C. Ca2+-CaM 激酶途径 D. 受体型 TPK－Ras－WAPK途径 E. JAKs一 STAT途径

9.由插入序列和转座子介导的基因移位或重排称为： A.转化 B.转导 C.转染 D.转座 E.接合 10.直接选择并鉴定目的基因的方法是： A.分子杂交 B.抗药性标志选择 C.标志补救 D.分子筛 E.琼脂糖凝胶电泳

11.真核生物经转录作用生成的 mRNA 是：

A.内含子 B.单顺反子 C.多顺反子 D.插入序列 E.间隔区序列 12.PCR 是：

A.以反转录酶合成 DNA 的特性为根据的一种技术 B.促进 DNA错配修复的专一性的一种方法 C.模仿氧化磷酸化的体外反应

D.利用寡核苷酸引物的一系列重复的 DNA 合成步骤 E.病毒所利用的合成DNA 的形式 13.作用于细胞内受体的激素是：

A.生长因子 B.肽类激素 C.蛋白类激素 D.类固醇激素 E.儿茶酚胺类激素 第3页，共6页 装 订 线

14. 下列哪种物质是游离型次级胆汁酸？ A. 鹅脱氧胆酸 B. 甘氨胆酸 C. 牛磺胆酸

D. 脱氧胆酸 E. 胆酸

15.关于抑癌基因的叙述，下列哪一项是正确的？ A.具有抑制细胞增殖的作用 B.与癌基因的表达无关

C.缺失与细胞的增殖和分化无关 D.不存在于人类正常细胞中 E.肿瘤细胞出现时才表达

16.线粒体 DNA 的复制形式是:

A. 逆转录 B. 滚环复制 C. 线性复制 D. D 环复制 E. 上述都不是 17. 干扰血红素合成的物质有：

A.维生素 C B.氨基酸 C.Fe 2+ D.铅 E.葡萄糖 18.结合胆红素是：

A.胆红素-清蛋白 B.胆红素-BSP C.葡萄糖醛酸胆红素 D.胆红素-Y蛋白 E.胆红素-Z 蛋白 19.关于加单氧酶的叙述，错误的是： A.又称羟化酶 B.催化反应时需 O2

C.催化的反应中有 NADPH 参与 D.产物中常有 H2O2 E.也称混合功能氧化酶

20. 下列哪种酶同时受胆汁酸与胆固醇调节 A. ALA 合酶 B. 7α-羟化酶 C．葡萄糖酸基转移酶 D. 醇脱氢酶 E．乙酰 CoA 羧化酶

（二）多项选择题

21.与复制有关的蛋白质有：

A. DNA聚合酶 B. 解螺旋酶 C.DNA拓扑异构酶 D. 引物酶 22.基因转录激活调节的基本要素包括：

A. 特异 DNA序列 B. ρ因子 C. RNA聚合酶 D.GTP 23. 参加翻译的物质有：

A. 氨基酸 B. 核蛋白体 C. mRNA D. tRNA 24.下列颗粒中哪些含有相同类型的核酸？

A.信号识别颗粒 B.剪接体 C.端粒酶 D.核小体 25.下列哪些酶可催化生成磷酸二酯键？

A.拓扑异构酶 B.DNA聚合酶 C.转位酶 D.DNA连接酶 26.维生素 B6 是下列哪些酶的辅酶?

A.氨基酸脱羧酶 B.转氨酶 C.亚铁螯合酶 D.ALA合酶 27.成熟红细胞代谢中能产生的物质有： A.核糖核酸 B.苹果酸 C.乳酸 D.2，3-BPG 28. 原核生物 DNA聚合酶 I的作用为:

A. 是主要起复制作用的酶 B. 校正活性 C. 添补空隙 D. 功能未明 29. 真核生物转录调控区常见元件:

A.TATA盒 B. CAAT盒 C. Pribnow 盒 D. GC盒 30. 人类基因组计划研究内容包括：

A. 遗传图谱 B. 物理图谱 C. 基因组序列图 D. 蛋白质表达图 二、名词解释： （请用英文作答。每题 3 分，共 21

分）

31、restriction endonuclease 32、biotransformation. 33、housekeeping gene 34、RT-PCR

35、SSB

36、non protein nitrogen（NPN） 37、ribosomal cycle

三、简答题： （每题 6分，共 30分）

38、蛋白翻译后的修饰、加工包括哪些内容？

39、什么是 2，3-二磷酸甘油酸支路，其意义是什么？ 40、列举 3种可能使基因沉默的技术，并简述其原理。 41、mRNA怎样传递遗传信息？

42、试解释为何 DNA复制的过程需要一段 RNA 作为其引物？ 四、问答题： （请用英文作答。共 19 分）

43、Explain the functions of G protein in signal

transduction pathways. （9 分）

44、Describe how theE.coli (becteria) use lactose as fuel (energy material ). （

《生物化学与分子生物学》教学大纲

（二）教学基本要求 绪 论

1、熟悉 生物化学的概念，当代生物化学研究的主要内容。

2、了解 生物化学的发展历史，生物化学与医学各学科的关系。

第一篇 生物大分子的结构与功能 第一章 蛋白质的结构与功能

1、掌握 肽键与肽链的基本概念；常见二级结构类型：三级结构概念，结构域，分析核糖核酸酶的三级结构特点，分子伴侣；四级结构概念，分析血红蛋白（Hb）的四级结构特点；一级结构与功能的关系；空间结构与功能的关系；蛋白质两性电离，高分子性质，蛋白质的变性。

2、熟悉 蛋白质的分子组成；蛋白质分子中的非共价键；肽单元；分子病概念；蛋白质沉淀、紫外吸收的性质。蛋白质纯化中的电泳、凝胶过滤。

3、了解 蛋白质的分类；蛋白质的沉淀与凝固，紫外吸收，呈色反应；蛋白质的分离与纯化；多肽链中氨基酸序列分析；蛋白质空间结构测定。

第二章 核酸的结构与功能

1、掌握 核苷酸的连接方式，核酸的一级结构及其表示方法；DNA双螺旋结构模型的要点；B-DNA，Z-DNA；核小体；基因的概念；DNA的变性、复性与分子杂交；

2、熟悉 核酸的化学组成；DNA的功能；动物细胞内主要的RNA种类及功能；mRNA、tRNA、rRNA的结构与功能；核酸的一般理化性质；

3、了解 核苷酸的结构；DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装；其他小分子RNA及RNA组学；核酸酶

第三章 酶

1、掌握 酶的化学本质；酶的活性中心；底物浓度对酶促反应的影响：米-曼氏方程，Km与Vmax的意义和测定；可逆性抑制作用：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的

动力学特征及其生理学意义；酶原的概念，酶原激活的机理及生理功能；变构酶的概念和调节功能、协同效应的概念；酶的共价修饰的概念及意义；同工酶的概念、分子特点和对代谢的调节意义

2、熟悉 酶分子组成：单纯酶和全酶；酶促反应的特点：高效性、高特异性及可调节性；酶浓度、pH、和温度对酶促反应速度的影响； 不可逆性抑制作用

3、了解 诱导契合学说；邻近效应与定向排列、多元催化、表面效应；激活剂对反应速度的影响；酶活性测定与酶活性单位；酶含量的调节；酶的分类与命名的原则；酶与医学的关系。

第二篇 物质代谢及其调节 第四章 糖代谢

1、掌握 糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成、调节及生理意义；糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应、限速酶、ATP生成、调节及生理意义；肝糖原合成与分解的调节；糖异生的概念

2、熟悉 巴斯德效应；肝糖原合成与分解的基本反应过程；糖异生途径的基本反应过程；糖异生的调节及生理意义；乳酸循环及其生理意义；正常血糖浓度及激素对血糖浓度的调节 3、了解 糖的重要功能及其在体内的消化、吸收；磷酸戊糖途径的反应过程；糖原累积症；低

血糖、高血糖以及糖尿病的概念。

第五章 脂类代谢

1、掌握 脂肪动员概念；脂肪酸的b-氧化；酮体的生成、利用及酮体生成的调节；人体含有的主要不饱和脂肪酸及必需脂肪酸的概念；血脂概念；血浆脂蛋白的分类、组成特点及重要功能。

2、熟悉 酮体生成的调节；软脂酸合成的部位及原料；甘油磷脂的组成、分类及结构；胆固醇合成的部位、原料、基本过程及其调节；胆固醇在体内的转化：转变为胆汁酸、类固醇激素和7-脱氢胆固醇；脂蛋白的结构及载脂蛋白在脂蛋白代谢上的重要作用；各类脂蛋白（CM、VLDL、LDL、HDL）的代谢。

3、了解 脂类的概念；脂酸的其他氧化方式；软脂酸生物合成的过程；脂酸碳链的加长及合成的调节；多不饱和脂酸的重要衍生物；鞘磷脂的代谢；胆固醇的结构、分布、生理功能以及胆固醇的消化吸收；血浆脂蛋白代谢异常。

第六章 生物氧化

1、掌握 呼吸链（电子传递链）的概念；ATP对氧化磷酸化的调节作用；掌握加单氧酶、超氧物歧化酶的作用机制。

2、熟悉 呼吸链的组成及各组分的排列顺序；P/O比值；氧化磷酸化偶联部位；抑制剂对氧化磷酸化的影响；甲状腺激素的影响；ATP的生成和利用；核苷多磷酸之间的转变及其他高能化合物之间的转移；胞液中NADH的氧化：a-磷酸甘油穿梭及苹果酸-天冬氨酸穿梭；需氧脱氢酶和氧化酶

3、了解 高能化合物的类型；化学渗透学说；ATP合酶的结构及ATP合成的机制；ATP的生成和利用；腺苷酸载体的作用；线粒体DNA突变和线粒体病。

第七章 氨基酸代谢

1、掌握 人体内氨基酸代谢概况；氨基酸的脱氨基作用—联合脱氨基：转氨基作用与转氨

酶，L-谷氨酸氧化脱氨基作用，嘌呤核苷酸循环；氨的代谢：体内氨的来源，氨的转运，尿素合成的主要器官，主要过程（鸟氨酸循环），尿素合成的调节，高氨血症和氨中毒。 2、熟悉 蛋白质的需要量和营养价值；a-酮酸的代谢；氨基酸的脱羧基作用：胺与多胺，一碳单位的概念、一碳单位与四氢叶酸的关系、一碳单位与氨基酸代谢（来源）、一碳单位的相互转变及生理功用；含硫氨基酸的代谢；芳香族氨基酸的代谢。

3、了解 蛋白质营养的重要性、需要量和营养价值；蛋白质的腐败作用；蛋白质的消化中各种蛋白酶的作用；氨基酸吸收：氨基酸吸收载体和γ-谷氨酰基循环；支链氨基酸的代谢。

第八章 核苷酸代谢

1、掌握 嘌呤核苷酸合成的两种途径：从头合成及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。合成途径的生理意义及调节。嘧啶核苷酸合成的两种途径：从头合成和补救合成途径的原料、主要步骤及特点

2、熟悉 脱氧核苷酸的生成；嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤的生化机理；嘌呤核苷酸分解代谢的终产物；尿酸以及痛风症与血中尿酸含量的关系；嘧啶核苷酸分解代谢的终产物

3、了解 嘌呤核苷酸的相互转变；嘌呤、嘧啶核苷酸分解代谢的基本过程。

第九章 物质代谢的联系与调节

1、掌握 细胞水平的代谢调节：调节酶，关键酶，变构调节，酶的化学修饰调节。

2、熟悉 人体物质代谢的特点；重要器官及组织氧化供能的特点；酶量的调节；激素水平的调节。

3、了解 整体调节：饥饿、应激状态下物质代谢的改变。

第三篇 基因信息的传递

第十章 DNA的生物合成（复制）

1、掌握 半保留复制的意义；复制的起始、延长、终止过程；复制的保真性；突变的意义、类型；概念：分子生物学中心法则、基因、半保留复制、引发体、领头链、随从链、冈崎片段、复制叉、滚环复制、突变、逆转录、cDNA、端粒、端粒酶。

2、熟悉 半保留复制实验；双向复制；DNA 聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶的作用;引发体、岗崎片段的生成;切除修复过程.

3、了解 D环复制；突变的意义、引发突变的因素； DNA修复的方式；

第十一章 RNA的生物合成（转录）

1、掌握 不对称转录、模板链和编码链；原核生物的RNA聚合酶及其亚基组成；真核生物RNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ的功能；σ因子、ρ因子的功能；转录的起始、延长、终止过程；各种RNA的转录后加工过程。

2、熟悉 复制与转录的的异同。tRNA及氨基酰-tRNA：氨基酰-tRNA合成酶， 氨基酰-tRNA

的表示方法。断裂基因、外显子、内含子、剪接体、核酶的概念。 3、了解 转录后加工的概念。mRNA帽子结构。

第十二章 蛋白质的生物合成（翻译）

1、掌握 IF的种类及作用；翻译延长的注册、成肽、转位的过程；RF的作用；抗生素的

作用原理；概念：遗传密码、核蛋白体、P位、A位、IF、eIF、核蛋白体循环、读码框；顺反子。

2、熟悉 遗传密码表的用法及遗传密码的特性；氨基酰-tRNA的表示方式；肽链合成的起始、延长、终止；蛋白质合成后的靶向输送；毒素、干扰素的作用机制。

3、了解 原核、真核生物翻译起始的异同。翻译后加工的概念、类型。信号肽假说的内容。

第十三章 基因表达调控

1、掌握 概念：基因、基因组、基因表达、管家基因、组成性表达、操纵子、顺式作用元件、反式作用因子、启动子、增强子、沉默子、锌指结构；基因表达调控的基本原理；乳糖操纵子的结构与功能；阻遏蛋白的负性调节；CAP-cAMP的正性调节；协调调节。 2、熟悉 基因表达的方式；基因表达调控的生物学意义；原核基因转录调节特点；真核生物表达调控特点；

3、了解 RNA pol Ⅰ和polⅢ的转录调节；RNA pol Ⅱ转录终止的调节；转录后水平的调节；翻译水平的调节。

第十四章 基因重组与基因工程

1、掌握 概念：DNA克隆、转化、转导、转座、基因重组、基因工程、限制性内切核酸酶、配伍末端、目的基因、基因载体、粘性末端、平端、质粒、基因组DNA文库、cDNA文库、回文结构、标志补救、α-互补、多克隆位点。DNA重组的基本过程：获取目的基因—直接分离法，gDNA文库，逆转录法，化学合成法，PCR。 2、熟悉 构建DNA重组体——粘性末端连接，平端连接，同聚物加尾连接，人工接头连接。 DNA重组体导入宿主细胞——氯化钙法，体外包装感染法，电穿孔法，转染试剂法，显微注射法。

筛选DNA重组体——根据表型特征或遗传标记筛选－抗药性标记，β-半乳糖苷酶显色反应 3、了解 自然界的基因重组：接合，转化及转导，基因重组－同源重组、位点特异性重组、转座重组。各类基因载体的性质。基因载体：基本概念和特征，嗜菌体载体，粘粒载体

第十五章 细胞信息转导

1、掌握 G蛋白的功能；膜受体介导的信息传递：cAMP-蛋白激酶A途径；IP3-Ca2+-CaM蛋白激酶途径；DAG-蛋白激酶C途径；酪氨酸蛋白激酶途径。

2、熟悉 第二信使、受体的概念；受体与配体结合的特征；胞内受体介导的信息传递；蛋白质磷酸化与脱磷酸化；信息传递途径的交互联系。

3、了解 细胞间、细胞内信息物质的概念和分类；细胞间信息物质影响细胞功能的途径；信号转导与疾病。

第十六章 血液的生物化学

1、掌握 血浆蛋白质的分类、性质及生理功能；两条凝血途径的异同；凝血酶原激活物的形成；纤维蛋白的形成；血凝块的溶解；血红素生物合成的基本过程及调节。 2、熟悉 血液的化学组成；凝血因子与抗凝血成分；红细胞代谢的特点。 3、了解 红细胞成熟过程中的代谢变化；白细胞代谢的特点

第十七章 肝的生物化学

1、掌握 生物转化作用的概念；加单氧酶系的作用；结合反应；胆色素的来源；胆红素的生成与转运；胆红素在肝中的转变；胆红素在肠道中变化和胆色素的肠肝循环；两类胆红素

的概念及区别。

2、熟悉 肝脏在各类物质代谢中的作用及肝功能损伤时物质代谢紊乱的表现；参与生物转化的酶类及反应类型；影响生物转化作用的因素；初级胆汁酸的生成、次级胆汁酸的生成与肠肝循环、胆汁酸的功能；血清胆红素与黄疸的关系及黄疸的类型。

3、了解 肝脏形态结构和血液供应的特点； 胆汁的主要成分及胆汁酸的种类。

第十八章 维生素与微量元素

1、掌握 维生素的概念、分类；B族维生素与辅酶的关系；微量元素的概念；

2、熟悉 脂溶性维生素的化学本质、生化作用及缺乏症；B族维生素的化学本质、生化作用及缺乏症；维生素C的化学本质、生化作用及缺乏症。

3、了解 重要的微量元素——铁、碘、铜、锌、硒、氟的代谢与生理功能

第十九章 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质

1、掌握 糖蛋白的主要类型（依据其多肽链与寡糖链间连接的方式不同而分）；糖蛋白结构中寡糖链的结构共性及其特点；糖蛋白寡糖链的主要生理功能；体内重要的蛋白聚糖及其主要功能。

2、熟悉 糖蛋白的生物合成：主要是N-连接糖蛋白、O-连接糖蛋白的生物合成。

3、了解 糖蛋白的分布；蛋白聚糖的生物合成；细胞外基质—胶原、纤连蛋白、层粘连蛋白的结构、功能及其生物合成的基本过程

第二十章 癌基因、抑癌基因与生长因子

1、掌握 概念：癌基因、抑癌基因、原癌基因、细胞癌基因、生长因子、细胞凋亡。 2、熟悉 癌基因活化的机制；原癌基因表达产物的功能；常见的抑癌基因；抑癌基因的作用机制。

3、了解 细胞癌基因的分类及功能；生长因子的作用机制及其与疾病的关系。

第二十一章 基因诊断与基因治疗

1、掌握 基因诊断的概念和特点；PCR；基因治疗的概念；基因治疗的方法：基因矫正，基因置换，基因增补，基因失活；

2、熟悉 基因诊断常用的技术方法：核酸分子杂交技术，基因测序，基因芯片；基因治疗的基本程序。

3、了解 基因诊断的应用；常见的基因失活技术：反义RNA技术，核酶技术，三链技术，干扰RNA技术，肽核酸，基因敲除技术，“自杀基因”等。基因治疗的应用与展望。

第二十二章 常用分子生物学技术的原理及其应用

1、掌握 概念：核酸分子杂交、分子印迹、（核酸）探针、PCR、Sanger法、基因文库、基因组DNA文库、cDNA文库、转基因技术、基因芯片、蛋白质芯片；

2、熟悉 分子杂交和印迹技术的原理；印迹技术的类别及应用；PCR技术的工作原理；PCR技术的主要用途；几种重要的PCR衍生技术；DNA链末端合成终止法；酵母双杂交技术的基本原理。

3、了解 核酸序列分析：化学裂解法，DNA自动测序；疾病相关基因的克隆与鉴定：功能克隆，定位克隆；核转移技术、基因剔除技术、基因转移和基因剔除在医学发展中的作用；生物芯片技术；酵母双杂交系统的应用

第二十三章 基因组学与医学

1、掌握 概念：基因组学、结构基因组学、功能基因组学、物理图、遗传制图、蛋白质组学、比较基因组学、基因病、肿瘤基因组解剖工程、药物基因组学；

2、熟悉 基因组学的概念及范畴；HGP的主要任务及内容；功能基因组学研究策略及主要内容；

3、了解 疾病相关基因的鉴定，基因组学与肿瘤病因学，基因组学与流行病病因学，环境与疾病，药物分析和设计

二、课程内容 绪论（0.5 学时） 第一节 生物化学发展简史

第二节 当代生物化学研究的主要内容 第三节 生物化学与医学 第四节 本书纲要

第一篇 生物大分子的结构与功能

第一章 蛋白质的结构与功能（5.5学时） 第一节 蛋白质的分子组成 氨基酸，肽

第二节 蛋白质的分子结构

蛋白质的一级结构，二级结构，三级结构，四级结构，蛋白质的分类 第三节 蛋白质结构与功能的关系

一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系 第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化

蛋白质的理化性质，蛋白质的分离＆纯化，多肽链中氨基酸序列分析，蛋白质空间结构测定

第二章 核酸的结构与功能（4学时） 第一节 核酸的化学组成及一级结构 核苷酸的结构，核酸的一级结构

第二节 DNA的空间结构与功能

DNA的二级结构－双螺旋结构模型，DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装，DNA的功能

第三节 RNA的结构与功能

信使RNA的结构与功能，转运RNA的结构与功能，核蛋白体RNA的结构与功能，其他小分子RNA及RNA组学

第四节 核酸的理化性质、变性和复性及其应用

核酸的一般理化性质，DNA的变性，DNA的复性与分子杂交 第五节 核酸酶

第三章 酶（6学时）

第一节 酶的分子结构与功能 酶的分子组成，酶的活性中心 第二节 酶促反应的特点与机制

酶促反应的特点，酶促反应的机制

第三节 酶促反应动力学

底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂对酶促反应速度的影响，酶活性测定与酶活性单位

第四节 酶的调节

酶活性的调节，酶含量的调节，同工酶 第五节 酶的分类与命名 酶的命名，酶的分类

第六节 酶与医学的关系

酶与疾病的关系，酶在医学上的其他应用

第二篇 物质代谢及其调节 第四章 糖代谢（7学时） 第一节 概述

糖的生理功能，糖的消化吸收，糖代谢的概况 第二节 糖的无氧分解

糖酵解的反应过程，糖酵解的调节，糖酵解的生理意义 第三节 糖的有氧氧化

有氧氧化的反应过程，有氧氧化生成的ATP，有氧氧化的调节，巴斯德效应 第四节 磷酸戊糖途径

磷酸戊糖途径的反应过程、调节及其生理意义

第五节 糖原的合成与分解

糖原的合成代谢，糖原的分解代谢，糖原合成与分解的调节，糖原累积症 第六节 糖异生

糖异生途径，糖异生的调节，糖异生的生理意义 第七节 血糖及其调节

血糖的来源和去路，血糖水平的调节，血糖水平异常

第五章 脂类代谢（7学时）

第一节 不饱和脂酸的命名及分类 第二节 脂类的消化＆吸收 第三节 甘油三酯代谢

甘油三酯的合成代谢、分解代谢，脂酸的合成代谢，多不饱和脂酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯 第四节 磷脂的代谢

甘油磷脂的代谢，鞘磷脂的代谢 第五节 胆固醇代谢

胆固醇的合成，胆固醇的转化 第六节 血浆脂蛋白代谢

血脂，血浆脂蛋白的分类、组成及结构，载脂蛋白，血浆脂蛋白代谢，血浆脂蛋白代谢异常

第六章 生物氧化（4学时） 第一节 生成ATP的氧化体系

呼吸链，氧化磷酸化，影响氧化磷酸化的因素，ATP，通过线粒体内膜的物质转运 第二节 其他氧化体系

需氧脱氢酶和氧化酶，过氧化物酶体中的酶类，SOD，微粒体中的酶类

第七章 氨基酸代谢（6学时）

第一节 蛋白质的营养作用

蛋白质营养的重要性，蛋白质的需要量＆营养价值 第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败

蛋白质的消化，氨基酸的吸收，蛋白质的腐败作用 第三节 氨基酸的一般代谢

体内蛋白质的转换更新，氨基酸的脱氨基作用，α-酮酸的代谢 第四节 氨的代谢

体内氨的来源，氨的转运，尿素的生成 第五节 个别氨基酸的代谢

氨基酸的脱羧基作用，一碳单位的代谢，含硫氨基酸的代谢，芳香族氨基酸的代谢，支链氨基酸的代谢

第八章 核苷酸代谢（4学时） 第一节 嘌呤核苷酸代谢

嘌呤核苷酸的合成代谢、分解代谢 第二节 嘧啶核苷酸代谢

嘧啶核苷酸的合成代谢、分解代谢

第九章 物质代谢的联系与调节（4学时） 第一节 物质代谢的特点

第二节 物质代谢的相互联系

能量代谢上的相互联系，糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系 第三节 组织、器官的代谢特点及联系 第四节 代谢调节

细胞水平、激素水平的代谢调节，整体调节

第三篇 基因信息的传递

第十章 DNA的生物合成（复制）（6学时） 第一节 复制的基本规律

半保留复制的实验依据和意义，双向复制，复制的半不连续性 第二节 DNA复制的酶学和拓扑学变化

复制的化学反应，DNA聚合酶，复制保真性的酶学依据，复制中的解链和DNA分子拓扑学变化，DNA连接酶 第三节 DNA生物合成过程

原核生物的DNA生物合成，真核生物的DNA生物合成 第四节 逆转录和其他复制方式

逆转录病毒和逆转录酶，逆转录研究的意义，滚环复制和D环复制 第五节 DNA损伤（突变）与修复

突变的意义，引发突变的因素，突变的分子改变类型，DNA损伤的修复

第十一章 RNA的生物合成（转录）（6学时） 第一节 转录的模板和酶

转录模板，RNA聚合酶，模板与酶的辨认结合 第二节 转录过程

原核生物的转录过程，真核生物的转录过程 第三节 真核生物的转录后修饰

真核生物mRNA的转录后加工，tRNA的转录后加工，rRNA的转录后加工，核酶

第十二章 蛋白质的生物合成（翻译）（6学时） 第一节 蛋白质生物合成体系

翻译模板mRNA及遗传密码，核蛋白体是多肽链合成的装置，tRNA与氨基酸的活化

第二节 蛋白质生物合成过程

肽链合成起始，肽链的延长，肽链合成的终止 第三节 蛋白质合成后加工和输送

多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质，一级结构的修饰，空间结构的修饰，蛋白质合成后的靶向输送

第四节 蛋白质生物合成的干扰和抑制 抗生素类，其他干扰蛋白质合成的物质

第十三章 基因表达调控（6学时） 第一节 基因表达调控基本概念与原理

基因表达的概念，基因表达的特异性，基因表达的方式，基因表达调控的生物学意义

第二节 基因表达调控的基本原理

基因表达调控的多层次和复杂性，基因转录激活调节基本要素

第三节 原核基因表达调节

原核基因转录调节特点，原核生物转录起始调节，原核生物转录终止调节，原核生物翻译水平调节

第四节 真核基因表达调节

真核基因组结构特点，真核基因表达调控特点，RNA pol Ⅰ和polⅢ的转录调节，RNA polⅡ转录起始的调节，RNA pol Ⅱ转录终止的调节，转录后水平的调节，翻译水平的调节

第十四章 基因重组与基因工程（5学时） 第一节 DNA的重组

同源重组，细菌的基因转移与重组，特异位点重组，转座重组 第二节 重组DNA技术

重组DNA技术相关概念，重组DNA技术基本原理及操作步骤 第三节 重组DNA技术与医学的关系

第四篇 专题篇

第十五章 细胞信息转导（6学时）

第一节 信息物质

细胞间信息物质，细胞内信息分子 第二节 受体

受体的分类、一般结构及功能，受体作用的特点，受体活性的调节 第三节 信息的转导途径

膜受体介导的信息转导，胞内受体介导的信息转导 第四节 信息转导途径的相互交互联系 第五节 信息转导与疾病

第十六章 血液的生物化学（5学时） 第一节 血浆蛋白

血浆蛋白质的分类与性质，血浆蛋白质的功能

第二节 血液凝固

凝血因子与抗凝血成分，两条凝血途径，血凝块的溶解 第三节 血细胞代谢

红细胞的代谢特点，白细胞的代谢

第十七章 肝的生物化学（6学时） 第一节 肝在物质代谢中的作用

肝在糖代谢、脂类代谢、蛋白质代谢、维生素代谢、激素代谢中的作用 第二节 肝的生物转化作用

生物转化的概念，生物转化反应的主要类型，影响生物转化作用的因素 第三节 胆汁与胆汁酸代谢 胆汁，胆汁酸的代谢 第四节 胆色素的代谢与黄疸

胆红素的生成和转运，胆红素在肝中的转变，胆红素在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环，血清胆红素与黄疸

第十八章 维生素与微量元素（3学时） 第一节 脂溶性维生素 维生素A、D、E、K 第二节 水溶性维生素

维生素B1、B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12、C、α-硫辛酸 第三节 微量元素

铁、碘、铜、锌、钴、锰、硒、氟

第十九章 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质（3学时） 第一节 糖蛋白

糖蛋白的结构，糖蛋白分子中聚糖的功能

第二节 蛋白聚糖

重要的糖胺聚糖，核心蛋白，蛋白聚糖的生物合成，蛋白聚糖的功能 第三节 细胞外基质

胶原，纤连蛋白，层粘连蛋白

第二十章 癌基因、抑癌基因与生长因子（3学时）

第一节 癌基因

病毒癌基因，细胞癌基因，癌基因活化的机制，原癌基因的产物与功能 第二节 抑癌基因

抑癌基因的基本概念，常见的抑癌基因，抑癌基因的作用机制 第三节 生长因子

概述，生长因子的作用机制，生长因子与疾病

第二十一章 基因诊断与基因治疗 第一节 基因诊断

基因诊断的概念和特点，基因诊断的常用技术方法，基因诊断的应用 第二节 基因治疗

基因治疗的概念，基因治疗的基本程序，基因治疗的应用与展望

第二十二章 常用分子生物学技术的原理及其应用 第一节 分子杂交与印迹技术

分子杂交和印迹技术的原理，印迹技术的类别及应用 第二节 PCR技术的原理与应用

PCR技术的工作原理，PCR技术的主要用途，几种重要的PCR衍生技术 第三节 核酸序列分析

化学裂解法，DNA链末端合成终止法，DNA自动测序 第四节 基因文库

基因组DNA文库，cDNA文库 第五节 疾病相关基因的克隆与鉴定 功能克隆，定位克隆

第六节 遗传修饰动物模型的建立及应用

转基因技术，核转移技术，基因剔除技术，基因转移和基因剔除在医学发展中的作用

第七节 生物芯片技术

基因芯片，蛋白质芯片

第八节 蛋白质相互作用研究技术

酵母双杂交技术的基本原理，酵母双杂交系统的应用

第二十三章 基因组学与医学

第一节 基因组学

基因组学概念及范畴，结构基因组学，功能基因组学，比较基因组学 第二节 基因组学与医学的关系

“基因病”的概念，疾病相关基因的鉴定，基因组学与肿瘤病因学，基因组学与流行病病因学，环境与疾病，药物分析和设计

06nursing生化期中考题

名词解释 1.底物水平磷酸化 2.巴斯德效应 3.脂肪动员 4. P/O比值 5.一碳单位 简答

1.糖无氧氧化之所以能继续进行的原因是什么？

2.试从来源和功能两方面比较NADH与NADPH的异同。 3.至少举三例肝脏特有的代谢途径并简要说明之。 4.解释下列循环并分别简述它们的生理意义

①丙AA-葡萄糖循环 ②乳酸循环 ③柠檬酸-丙酮酸循环 问答

1.试述饥饿者和严重糖尿病病人为何易发生酸中毒？

2.为什么减肥的人也要限制糖类的摄入量？试从营养物质代谢的角度加以解释

3.试叙述丙酮酸脱氢酶复合体的组成？为什么此酶先天缺陷有时会导致三羧酸循环障碍？

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