生物化学总结

一、蛋白质的化学 1、蛋白质的分子组成

（1）元素组成蛋白质分子主要含有碳、氢、氧和氮元素，大部分蛋白质还含硫，有的还含少量的磷、铁、碘、硒等元素。

蛋白质含氮量约为16%, 蛋白质的含量＝蛋白质含氮量×100/16=蛋白质含氮量×6.25 （2）基本单位------氨基酸,除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸。 结构通式，氨基酸的名称，三字母缩写、单字母简写 分类：酸性、碱性、极性、非极性

脂肪族、芳香族、杂环亚氨基酸、杂环氨基酸

2、蛋白质的分子结构（蛋白质各级结构的特点，维系各级结构的键和力）

（1）肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的酰胺键。肽：氨基酸借肽腱连接形成的产物。蛋白质分子就是通过若干肽腱将氨基酸连接而成的链状结构。由二个氨基酸形成的肽称二肽，三个则称三肽，以此类推。

（2）一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，是蛋白质最基本的结构，肽腱是蛋白质一级结构的主要化学键。一级结构是其高级结构及生物学活性的基础。

（3）二级结构--α螺旋和β折叠（β转角、无规卷曲）：指多肽链主链骨架在各个局部由于折叠、盘曲而形成的高级结构。α螺旋：通常为右手螺旋顺得针方向，每圈含3.6个氨基酸残基氨基酸侧链伸向螺旋外侧，螺距为0.54nm，肽腱中全部-NH都和-CO生成氢键，稳固α螺旋的结构为氢键

（4）蛋白质三级结构：指各个二级结构的空间位置及与氨基酸侧链基团之间的相对空间位置关系，也即多肽链所有原子在三维空间的排布位置。

（5）四级结构：体内有许多蛋白质分子是由两个或两个以上具有三级结构的多肽链，通过非共价键聚合而成，其中每一个具有独立三级结构的多肽链称为亚基。蛋白质分子中各亚基之间相对空间位置即为蛋白质四级结构。

3、蛋白质的理化性质

（1）两性电离：酸性环境中蛋白质分子电离成阳离子，碱性则电离成阴，蛋白质在某一PH值的溶液中所带正负电荷的量相等时称为兼性离子即两性离子。

等电点：在一定的PH介质中，某一蛋白质解离成阴离子和阳离子的趋势相等即净电荷为0，成为两性离子，此时介质的pH称为该蛋白质的等电点。当介质的pH高于等电点，蛋白质解离成阴离子；反之，则为阳离子。血浆pH7.4，而血浆中各种蛋白质的等电点都小于7.4，故血浆中以阴离子存在。

电泳：蛋白质阴阳离子在电场中分别向正负电级移动，此现象为电泳，可用来分离纯化、鉴定和制备蛋白质

（2）沉淀：自溶液中析出的现象。原理：破坏蛋白质胶体溶液的两个稳定因素颗粒表面的电荷和水化膜，即可使蛋白质沉淀。常用方法：盐析、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂

（3）变性：变性蛋白质的主要特点是生物活性丧失、溶解度降低、易被蛋白酸水解。变性蛋白质容易沉淀，但沉淀蛋白质不一定变性。 （4）颜色反应：

名词解释：

酸性氨基酸、碱性氨基酸、肽键、肽平面、寡肽 、二硫键 、结构域、亚基 、α-螺旋 、β-折叠、蛋白质的变性、蛋白质的等电点、盐析、蛋白质的变构 问答：

1.解释蛋白质各级结构的概念，并指出维系各级结构的键和力。

2.什么是蛋白质的变性？使蛋白质变性的因素有哪些？变性的本质是什么？变性后蛋白质有哪些特征？举一例说明蛋白质变性在实践中的应用。 3.试述蛋白质结构与功能的关系。

4.什么是蛋白质沉淀？常用的蛋白质沉淀方法有哪些？列举沉淀应用的实例。 二、核酸的化学 1.核酸的分子组成

（1）分类：分核糖核酸RNA和脱氧核糖核酸DNA，DNA是遗传信息的贮存和携带者，RNA是参与遗传信息表达的过程。RNA有三种：信使核糖核酸mRNA、转运tRNA、核糖体rRNA

（2）基本成分：含氮碱基、戊糖（RNA含D-核糖，DNA含D-2’-脱氧核糖）和磷酸（都存在）。碱基包括嘌呤碱与嘧啶碱。嘌呤：腺嘌呤A和鸟嘌呤G；嘧啶：胞嘧啶C、胸腺嘧啶T和尿嘧啶U，RNA（AGCU，核糖，磷酸）；DNA（AGCT，脱氧核糖，磷酸）

（3）基本组成单位：核苷酸或脱氧核苷酸 2.核酸的分子结构

（1）一级结构：许多个单核苷酸以3’,5’-磷酸二酯键相互连接形成多核苷酸链，多核苷酸链中核苷酸的排列顺序称为核酸的一级结构。

（2）DNA双螺旋结构：DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕在一共同中心轴，以右手螺旋盘旋而形成；两链以磷酸和脱氧核糖为骨架，位于螺旋外侧；碱基位于螺旋内侧；碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周为10对碱基。两条多核苷酸链通过碱基之间形成的氢键联系在一起。双螺旋的纵向稳定性靠碱基平面间的碱基堆积力维持。

(3)chargaff规则：

(4)信使核糖核酸mRNA、转运tRNA、核糖体rRNA的结构与功能 3.几种重要的核苷酸

（1）ATP三磷酸腺苷、ADP二磷酸腺苷：是体内重要的高能磷酸化合物，ADP磷酸化为ATP时储存能量，ATP分解成ADP时则释放出能量，供给许多系列化学反应和功能活动的需要。

（2）cAMP3`5`-环化腺苷酸、cGMP3`5`-环化鸟苷酸，分别由ATP、GTP在环化酶催化下，脱出1分子焦磷酸环化而成，含量甚微，某此激素、神经递质、化学介质等信息分子通过其发挥生理作用，故它们是细胞信息传递的第二信使。 4.核酸的理化性质

（1）紫外吸收：260nm

（2）变性、复性和杂交

名词解释：

DNA双螺旋、Chargaff规则（碱基配对）、超螺旋、核酸变性、增色效应、分子杂交、熔解温度Tm 问答：

1.双螺旋结构的主要特点是什么？该模型的建立有什么生物学意义？

2.试比较DNA与RNA分子组成及结构的异同，并简述DNA与RNA的分布与功能。 3.简述mRNA、tRNA、rRNA的结构与功能。

4.什么是Tm值？影响Tm值的因素主要有哪些？ 三、酶

1.（1）酶：是活细胞合成的具有催化功能的蛋白质，也称生物催化剂。酶所催化的反应称为酶促反应。在酶促反应中被催化的物质称为底物。反应的生成物称为产物。酶的催化能力称为酶的活性。酶失去催化能力称为酶的失活。

（2）酶促反应的特点①高度催化效率②高度专一性：绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性③高度不稳定性④酶的活性可调节性：活性调节：别构调节、共价修饰调节、酶原激活；酶量的调节）

2.酶的结构与功能（1）分子组成①单纯酶：完全由蛋白质组成，其活性由蛋白质结构决定。②结合酶：由蛋白质和非蛋白质两部分组成，蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。（2）活性中心与必需基团：酶分子中与酶活性有关的基团称为酶的必需基团。酶分子中具有一定空间结构的，能将底物转变成产物的区域，称酶的活性中心。活性中心的必需基团：按其功能分为两种，一种是结合基团，其作用是与底物结合，使底物与酶结合形成复合物；另一种是催化基团，其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学变化，使之转变为产物。

（3）酶原与酶原的激活：某些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，这种无活性的酶的前体称为酶原。酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶，此过程称为酶原的激活。酶原激活过程实际上也就是酶的活性中心暴露或形成的过程。

酶原激活的生理意义：避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化；使酶被运输至特定部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行。

（4）同工酶：同工酶是指催化同一化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫特征等不同的一组酶。

3.影响酶促反应速度的因素（1）酶的浓度：在最适条件和底物浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比。（2）底物浓度：在酶浓度及其他条件不变的情况下，底物浓度与反应速度的相互关系如米氏方程：在底物浓度很低时，反应速度随着底物浓度的增加而增加；随着底物浓度继续升高，反应速度的增加趋势渐缓，再加大底物浓度，反应速度不再增加，逐渐趋于恒定。（3）温度：在一定范围内（0-40℃），酶促反应速度随温度升高而加快。但由于酶是蛋白质，当温度升高到一定范围后，酶可发生变性，而降低催化活性。酶促反应达最大时的温度称为酶的最适温度。人体内酶的最适温度接近体温，多数酶最适温度为37-40℃。低温

可使酶活性降低。（4）酸碱度：PH影响酶的催化活性。溶液pH高于或低于最适pH，酶的活性都会下降，甚至变性失活。生物体内多数酶的pH接近中性。（5）激活剂：凡能使酶活性升高或使酶从无活性变为有活性的物质称为酶的激活剂。激活剂大多为金属离子，如Mg、K

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、Mn等。（6）抑制剂：凡能降低酶活性的物质称为酶的抑制剂（没有专一抑制作用的因素

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或物质除外，如强酸、强碱等）。抑制作用分为不可逆性抑制与可逆性抑制。

不可逆性抑制特点：（与酶活化中心上的必需基团结合，很难分解）抑制剂浓度越高，抑制作用时间越长，抑制作用越强。

可逆性抑制分竞争性抑制和非竞争性抑制。竞争性抑制的特点：（竞争酶活化中心）竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂和底物的相对浓度。非竞争性抑制的抑制作用程度取决于抑制剂的浓度（与酶活化中心以外的必需基团结合，使酶失去活性）。反竞争抑制（与酶底物复合物结合）。

名词解释：

全酶、辅酶、底物、酶的活性中心、必需基团、酶原、酶原激活、同工酶、活化能、抑制剂、诱导契合学说 问答：

1.什么是酶？酶催化的特点有哪些？

2.什么是酶原？以酶原形式存在有何生物学意义？ 3.什么是米氏方程，米氏方程Km的意义是什么？试求酶反应速度达到最大反应速度的99%时，所需求的底物浓度（用Km表示）。

4.比较3种可逆性抑制作用对最大反应速度（Ｖmax）和Km值的影响。 5.影响酶促反应的因素有哪些？各有何影响？

四、维生素p196

维生素是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组微量小分子有机物质。

1.脂溶性维生素：A、D、E、K

（1）维生素A的生理功能及缺乏病 生理功能：①构成视觉细胞内感光物质：人视网膜上视杆细胞内含的感光物质是视紫红质，对弱光敏感，与暗视觉有关。视紫红质是由视蛋白和11－顺视黄醛结合而成。11－顺视黄醛是维生素A的重要形成。②维持上皮组织结构的完整和健全：维生素A能促进上皮组织中糖蛋白的合成，糖蛋白是细胞膜结构的组成成分，与细胞的结构和分泌功能有关。③促进生长发育。缺乏病：夜盲症；干眼病；角膜软化病等。

（2）维生素D的生理功能及缺乏症，生理功能：1，25-（OH）2-D3是维生素D的活性形式，其主要功能是促进小肠中钙结合蛋白的合成，进而促进小肠对钙、磷的吸收，提高血浆钙、磷的含量，有利于骨的钙化。缺乏症：儿童可发生佝偻病；成人易发生骨软化症。

（3）维生素E的生理功能：①抗氧化作用②与动物生殖功能有关。用于治疗习惯性流产和先兆流产。

（3）维生素K的生理功能：维持体内第ⅡⅦⅨⅩ凝血因子的正常水平。缺乏：易出血。 2.水溶水维生素：B族和维生素C

（1）维生素B1生理功能：TPP是维生素B1的活性形式，参与糖代谢；抑制胆碱酯酶的活性，减少乙酰胆碱的水解，增加肠蠕动，促进消化。缺乏症：脚气病

（2）维生素B2生理功能：FMN和FAD是维生素B2的活性形式，它们分别作为黄素酶的辅酶在体内生物氧化过程中起递氢作用。缺乏病：睑缘炎、唇炎、口角炎、舌炎和阴囊炎

（3）维生素PP生理功能：维生素PP包括烟酰胺和烟酸，NAD和NADP是维生素PP的活性形式，它们作为不需氧脱氢酶的辅酶，在生物氧化过程中起递氢作用。缺乏病：对称性皮炎；癞皮病

（4）维生素B6的生理功能：在体内经磷酸化生成磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，在氨基酸代谢中起传递氨基作用

（5）维生素B12、叶酸的生理功能：叶酸在体骨加氢还原为四氢叶酸，作为一碳单位转移酶的辅酶，在一碳单位代谢中起一碳单位传递体的作用。维生素B12在体内的重要活性形式是甲基钴胺素，参与一碳单位代谢。缺乏症：巨幼红细胞性贫血

（6）维生素C的生理功能：参与体内的羟化反应；参与体内氧化还原反应（VC有解毒作用，还原三价铁为二价，以利肠道吸收，促进叶酸还原为四氢叶酸，促进高铁血红蛋白还原为血红蛋白）缺乏症：坏血病 问答：

１．脂溶性维生素有哪几种？各有何主要作用？

２．TPP、FAD、FMN、NAD、NADP各是哪种维生素的活性形式？这些辅酶各有何功能？

五、糖及糖代谢：糖的氧化分解是糖供给机体能量的主要代谢途径 （一）糖：

糖的概念、生物学作用及糖类物质的分类

在糖的化学中D、L、α、β、（+）、（-）各表示什么？ 什么是还原糖？为什么蔗糖不是还原糖？ （二）糖代谢

1.糖的分解代谢

（1）糖酵解的主要过程和生理意义

糖在体内的分解代谢途径主要有三条：在缺氧情况下，进行的糖酵解；在氧供应充足时进行的有氧氧化；生成磷酸戊糖中间代谢物的磷酸戊糖途径。

生理意义：①糖酵解是机体在缺氧情况下，迅速获得能量的有效方式。尤其对肌肉收缩更为重要。②是体内某些组织获能的重要途径。成熟红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供能。视网膜、骨髓、白细胞等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。限速酶：已糖激酶、磷酸果糖激酸和丙酮酸激酶

（2）糖有氧氧化的基体过程和生理意义

主要反应过程可分为三个阶段：①丙酮酸的生成②丙酮酸氧化成乙酰CoA③乙酰CoA进入三羧酸循环。限速酶：异柠檬酸脱氢酶是最重要的

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