生物物质分离工程

第九章

1.膜分离：利用膜的选择性（孔径大小），以膜的两侧存在的能量差作为推动力，由于溶液中各组分透过膜的迁移率不同而实现分离的一种技术。

2.膜分离过程的实质是物质透过或被截留于膜的过程，近似于筛分过程，依据滤膜孔径大小而达到物质分离的目的，故而可以按分离粒子大小进行分类： 3.微滤（MF）：以多孔细小薄膜为过滤介质，压力差为推动力，使不溶性物质得以分离的操作，孔径分布范围在0.025~14μm之间 4.超滤（UF）：分离介质同上，但孔径更小，为0.001~0.02 μm，分离推动力仍为压力差，适合于分离酶、蛋白质等生物大分子物质；需要增加流体的静压力，改变天然过程的方向，才可能发生含有低分子量化合物的溶剂流通过膜，此时的推动力是流体静压力与渗透压的压差； 5.反渗透（RO）：是一种以压力差为推动力，从溶液中分离出溶剂的膜分离操作，孔径范围在0.0001~0.001 μm之间；（由于分离的溶剂分子往往很小，不能忽略渗透压的作用，故而成为反渗透）；过程类似于超滤，只是纯溶剂通过膜，而低分子量的化合物被截留。因此，操作压力比超滤大得多。超滤和反渗透通常又被称之为“强制膜分离过程” 6.纳滤：以压力差为推动力，从溶液中分离300~1000小分子量的膜分离过程，孔径分布在平均2nm；

7.电渗析：以电位差为推动力，利用离子交换膜的选择透过性，从溶液中脱除或富集电解质的膜分离操作； 8.渗透压的大小取决于溶液的种类、浓度和温度；

9.一般说来，无机小分子的渗透压要比有机大分子溶质的渗透压高得多。 第七章

1.色谱分离技术又称层析分离技术或色层分离技术，是一种分离复杂混合物中各个组分的有效方法。它是利用不同物质在由固定相和流动相构成的体系中具有不同的分配系数，当两相作相对运动时，这些物质随流动相一起运动，并在两相间进行反复多次的分配，从而使各物质达到分离。

流动相：指色谱过程中携带组分向前移动的物质。

固定相：指色谱过程中不移动的具有吸附活性的固体或是涂渍在载体表面上的液体。

2.概念：色谱技术是一组相关分离方法的总称，色谱柱的一般结构含有固定相（多孔介质）和流动相，根据物质在两相间的分配行为不同（由于亲和力差异），经过多次分配（吸附-解吸-吸附-解吸?），达到分离的目的。

3.分配系数，在凝胶色谱法中，分配系数表示凝胶颗粒内部水分中溶质分子所能达到的部分，故用一定的凝胶分离一定的溶质时，分配系数也为一常数。

4.阻滞因子是在色谱系统中溶质的移动速度和标准物（与固定相没有亲和力的流动相 Kd=0）的迁移率之比，意义在于体现某一种溶质与固定相之间的亲和力大小

5.塔板理论可以给出在不同瞬间溶质在柱中的分布和各组分的分离程度与柱高之间的关系。所谓“理论塔板高度”是指这样一段柱高，自这段柱中流出的液体(流动相)和其中固定相的平均浓度平衡。设想把柱等分成若干段，每一段高度等于一块理论板。 理论塔板的计算方法：

N---理论塔板数 t R --保留时间 W1/2---半峰宽 Wb --峰底宽度 理论塔板高度：L---柱长

6.保留时间（tR）和保留体积（VR）

溶质通过色谱柱所需时间，即待测组分从进样到出现峰最大值所需的时间。 在一定的色谱操作条件下，任何一种物质都有一确定的保留时间，有着类似于比移值相同的作用，可作为色谱定性分

7.一般色谱系统的操作程序：根据要分离组分的性质（包括极性、分子量、分子结构）选择合适的固定相和流动相；吸附操作：选择合适的操作条件（温度、pH值、流速），进行装柱、平衡、上样，测定穿透样品含量以调整操作参数；洗脱：采用有机溶剂洗涤、调节pH值以及体系离子强度，最大限度地回收目标产物

8.吸收色谱：定义:利用溶质与吸附剂之间的分子吸附力(范德华力，包括色散力、诱导力、定向力以及氢键)的差异而实现分离(固体表面的吸引力)；氢键作用力＞定向力＞诱导力＞色散力

关键要素：吸附剂和展开剂的选择

吸附剂：氧化铝、硅胶、聚酰胺等，均含有不饱和的(未公用的）氧原子或氮原子以及能够形成氢键的基团，如-OH和-NH2

吸附色谱基本原理

固体物质具有吸附性能力，可将物质从溶液中吸附到它的表面上。吸附剂从溶液中吸附物质的同时，也有部分被吸附的该物质从吸附剂上脱离（解吸）。

被解吸下来的物质向前移动时，遇到前面新的吸附剂会被重新吸附，然后又被后来的洗脱液再次解吸，继续向前移动。经这样反复地吸附-解吸-再吸附-再解吸的过程。 物质沿洗脱液的前进方向移动，移动速度取决于吸附剂对该物质的吸附能力。吸附能力强，则向前移动速度慢，反之则快，不同组分便会逐渐分离开。

9.如何根据被分离的对象选择吸附剂和展开剂？一般地：都是根据样品极性及试验结果临时确定的。若吸附剂确定后，经试验若：

Rf值太大，选展开剂极性比原来的小的溶剂。 Rf值太小，选展开剂极性比原来的大的溶剂。 一般经过多次才能确定下来。

10.分配色谱：原理：分配色谱法是利用被分离物质中各成分在两种不相混溶的液体之间分布情况不同而使混合物得到分离。

相当于一种连续性的溶剂提取方法。是把其中一种溶剂固定，用另一种溶剂冲洗。这种分离不经过吸附程序，仅由溶剂提取而完成，因此叫分配色谱法。 11.要素：固定相、载体、流动相

12.载体：通常为惰性材料，没有吸附能力的，能吸留较大量的固定相液体。硅胶、硅藻土纤维素、葡聚糖凝胶 13.固定相的选择：常用的固定相有水、缓冲溶液、酸的水溶液、甲酚胺、丙二醇、有机溶剂等。流动相选择：一般选用为水所饱和的有机溶剂或水-有机溶剂互溶的混合液。如石油醚、醇类、酮类、苯类等。若所分离化合物的极性基团相同和类似，但非极性部分的大小及构型不同；或所分离物质的溶解度相差较大；或所分离物质的极性太强不适合于吸附色谱时

可用分配色谱。分配色谱选择展开剂时，首先选择各组分溶解度相差较大的溶剂，使用前，流动相和固定相应相互饱和

12.流动相极性弱于固定相的液相色谱法叫正相色谱。流动相极性强于固定相的液相色谱叫反相色谱。

13.离子交换色谱：以离子交换树脂作为固定相，选择合适的溶剂作为流动相，使溶质按照其离子交换亲合力的不同而得到分离的方法。离子交换色谱法通常需用较细的树脂。对于大分于物质的色谱法，还应注意选择低交联度的树脂。

14.分子筛凝胶色谱：在样品通过一定孔径的凝胶固定相时，由于流经体积的不同，使不同相对分子量的组分得以分离

15.分子筛凝胶色谱分离原理：1、小分子溶质能透入凝胶内，即凝胶内部空间全都能为小分子溶质所达到 2、大分子溶质不能透入凝胶内，顺凝胶间隙下流，下移速度较小分子溶质快。因而色谱分离的结果是，不同相对分子质量的溶质能得到分离，大分子溶质先自柱中流出，

16. 纸层析和薄层层析也属于色谱分析法。但与其它色谱方法不同的是在分离过程中一般不使用动力源。

17.纸层析和薄层层析流动相的移动是依靠毛细作用。 18.试样点在色谱滤纸或层析板的一端，并将该端浸在作为流动相的溶剂（常称之为展开剂）中，随着溶剂向上的移动，经过试样点时，带动试样向上运动。

19.层析纸和层析板：特制的色层滤纸。按需要剪裁成长条形（或筒型）。层析板是用专门的涂布器把浆状的吸附剂（硅胶或氧化铝，200～250目）均匀地涂在长条形玻璃板上（厚度0.15～0.5mm）。干燥后即可使用。

20.展开剂：由一种或多种溶剂按一定比例组成。如用纸层析分离氨基酸时，常用的展开剂组成和配比为：正丁醇：乙酸：水=4：1：1。

21.点样：用微量注射器或玻璃毛细管吸取一定量试样点在原点上。试样点的直径一般应小于5mm。可并排点多个试样同时展开。

22.显色、检测：有些组份在紫外光照射下产生荧光，可在紫外灯下用铅笔将组份斑点描绘出来。常用的显色方法有喷洒显色剂、碘蒸气熏或氨水熏等。如氨基酸可以用印三铜试剂显色，

23.平板色谱简单、方便、及操作费用低；可以在一块层析板上同时展开多个试样及将多条滤纸同时展开。采用方形薄层板还可以方便的进行二维展开，即按一般方法展开后，改变方向和展开剂再次展开，进一步改善分离效果。试样一般不需要经过预处理即可分离应用：平板色谱法在染料、农药、医药、有机酸碱类化合物、糖类化合物、氨基酸、蛋白质及中草药中有效成分的分离分析中经常被使用。也可以用于无机离子的分离。还经常作为高效液相色谱的一种预试方法。

24.高效液相色谱灵敏、快速、分辨率高、重复性好，且须在色谱仪中进行。

25.高压液相的四种色谱分离方法原理：1)液—固吸附色谱的分离机理(Lsc)

液—固色谱是以液体作为流动相，活性吸附剂作固定相。图7．9—1(b)中，被分析的样品分子在吸附剂表面的活性中心产生吸附与洗脱过程，被分析样品不进入吸附剂内。主要样品的性能按极性的大小顺序而分离，非极性溶质先流出层析柱，极性溶质在柱内停留时间长。2)液—液分配色谱的分离机理（LLC) 液-液色谱是以液体作为流动相，把另一种液体涂渍在载体上作为固定相。图7．9—1(c)中．从理论上说流动相与固定相之间应互不相溶，两者之间有一个明显的分界面。样品溶于流动相后，在色谱柱内经过分界面进入到固定相中，这种分配现象与液—液萃取的机理相似，样品各组分借助于它们在两相间的分配系数的差异而获得分离

(3)离子交换色谱的分离机理(LEC)

以液体作为流动相，以人工合成的离子交换树脂作为固定相，见图7．9—1(d)中，用来分析那些能在溶液中离解成正或负的带电离子的样品，固定相是惰性网状结构，其带固定电荷，溶剂中被溶解的样品如具有与反向缓冲离子相同的电荷便可完成分离。由于不同的物质在溶剂中离解后，对离子交换中心具有不同的亲和力，相当于具有不同的分配系数．亲和力愈高的组分在柱中的保留时间也就愈长。

(4)空间排斥色谱的分离矾理(EC)

以液体作为流动相，以不同空穴的凝胶作为固定相，固定相通常是化学惰性空间栅格网状结构，它近乎于分子筛效应。当样品进入时随流动相在凝胶外部间隙以及凝胶孔穴旁流过。大尺寸的分子没有渗透作用，较早地被冲洗出来，较小的分子由于渗透进凝胶孔次内，因有—个平衡过程而较晚被冲洗出来。这样，样品分子基本上是按其分子排斥力大小先后由柱中流出，完成分离和纯化的任务。 26.蛋白质分离常用的色谱方法：1、免疫亲和层析 属于吸附色谱中的一种，利用抗原-抗体作用的高度专一性以及较强的吸附力，实现特殊蛋白质的分离 免疫亲和层析介质的获得：（1）获得抗体（2）抗体连接到载体上

2、疏水层析 在载体表面连接上疏水的直链碳链或其他疏水基团，如苯基，可以与蛋白质的某些疏水基团相互作用，从而实现多组分的分离。

操作要点：蛋白质的局部变性；洗脱采用逐步降低盐浓度的方法进行

离子交换色谱是最常用的蛋白质分离手段 操作要点： 由于蛋白质是两性电解质，在不同的pH值下，其解离程度是不同的，因此既可以采用阳离子交换，也可以用阴离子交换，可视具体情况而定

由于蛋白质的极性基团很多，为了避免洗脱困难，通常采用弱阳或弱阴离子交换剂

适当调节缓冲溶液的pH值，使蛋白质适当解离，通常采用的pH值靠近其等电点（不是等电点）

第六章

1.吸附是利用吸附剂对液体或气体中某一组分具有选择性吸附的能力，使其富集在吸附剂表面的过程。

吸附过程通常包括：待分离料液与吸附剂混合、吸附质被吸附到吸附剂表面、料液流出、吸附质解吸回收等四个过程。

2.常见的吸附类型及其主要特点

物理吸附： 吸附作用力为分子间引力(范德华力）、无选择性、无需高活化能、吸附层可以是单层，也可以是多层、吸附和解吸附速度通常较快。

化学吸附：吸附作用力为化学键合力，需要高活化能、只能以单分子层吸附，选择性强、吸附和解吸附速度较慢。 交换吸附：吸附剂表面如为极性分子或离子所组成，则它会吸引溶液中带相反电荷的离子而形成双电层，这种吸附称为极性吸附。同时在吸附剂与溶液间发生离子交换，即吸附剂吸附离子后，同时要放出相应摩尔数的离子于溶液中。离子的电荷是交换吸附的决定因素，离子所带电荷越多，它在吸附剂表面的相反电荷点上的吸附力就越强。 3.常用吸附剂种类：活性炭类、大孔网状树脂 4.针对不同的物质，活性炭的吸附遵循以下规律： （1）对极性基团多的化合物的吸附力大于极性基团少的化合物，对酸性、碱性氨基酸大于对中性氨基酸。 （2）对芳香族化合物的吸附能力大于脂肪族化合物 （3）对相对分子量大的化合物的吸附力大于相对分子量小的化合物，肽>氨基酸，多糖>单糖。

（4）pH 值的影响碱性抗生素，中性吸附，酸性洗脱酸性抗生素，中性吸附，碱性洗脱

（5）温度未平衡前随温度升高而增加

5.大孔网状吸附树脂的种类：非极性吸附树脂、中等极性吸附树脂、极性吸附剂

6.吸附等温线：当温度一定时，吸附量与浓度之间的函数关系称为吸附等温线。 7.Langmuir 吸附等温线；

q——单位质量吸附剂所吸附的溶质的量 ，kg（溶质）/kg（吸附剂）

C——溶液中溶质浓度，kg（溶质）/m3（溶液） K——吸附平衡常数， m3（溶液）/kg（吸附剂）

8.影响吸附的主要因素：1.吸附剂的性质：比表面积、粒度大小 2、吸附质的性质：对表面张力的影响、 溶解度、极性、相对分子量 3.温度：吸附一般是放热过程，蛋白质或酶类的类吸附是一个吸热过程，加热时需考虑吸附质的稳定性 4.溶液pH值：影响吸附质的解离。对蛋白质或酶类等两性物质，一般在等电点附近吸附量最大。有机酸在酸性下、胺类在碱性下较易为非极性吸附剂所吸附 5、盐浓度：影响复杂，要视具体情况而定。有些情况下盐能阻止吸附，在低浓度盐溶液中吸附的蛋白质或酶，常用高浓度盐溶液进行洗脱。在另一些情况下盐能促进吸附，甚至有的吸附剂一定要在盐的存在下，才能对某种吸附物进行吸附。例如硅胶对某种蛋白质吸附时，硫酸铵的存在，可使吸附量增加许多倍。

9.亲和吸附分离是利用溶质和吸附剂之间特殊的化学作用，从而实现分离。

吸附剂由载体（Carrier）和配位体(Ligand)组成。载体在亲和吸附中的作用是使配基固定化，同时提供了对亲和物质特异性结合的空间环境。配基和亲和配体的结合势必受到载体的影响，所以载体的性质与亲和吸附的效果有密切的关系。

10.亲和吸附的特点：1、效率高：利用亲和吸附可以从粗提液中一次性分离得到高纯度的活性物质。（以胰岛素为配基从肝脏中提胰岛素受体，一步就纯化了8000倍） 2、分离精度高：可用于分离含量极低，结构相近的化合物 3、通用性较差，洗脱条件苛刻

11.亲和吸附剂的组成是由惰性的载体,经活化,再与配基偶联而成。

12.影响亲和吸附的因素：1、配基浓度 配基浓度高有利于它在配基上的吸附和浓集；2、空间位阻 加入“手臂链”以降低空间位阻的影响；3、配基与载体的结合位点 就蛋白质等大分子作为配基时，与载体连接的键越少越好，利于保持高级结构 4、载体孔径：孔道大小，应适宜 5、微环境：载体或“手臂链”的极性、电性； 13.常用的吸附单元操作方式：间歇吸附 、连续搅拌吸附、固定床吸附

14.离子交换：利用离子交换树脂作为吸附剂，将溶液中的待分离组分，依据其电荷差异，依靠库仑力吸附在树脂上，然后利用合适的洗脱剂将吸附质从树脂上洗脱下来，达到分离、浓缩和提纯的目的。

15.大孔树脂、亲和吸附、离子交换分别利用吸附剂和溶质间的范德华力、特殊的亲和力、库仑力作用的。 16.分类：阳离子交换树脂、阴离子交换树脂 17.离子交换树脂：其结构由三部分组成：

1.不溶性的三维空间网状结构构成的树脂骨架，树脂具有化学稳定性；（载体） 2.与骨架相联的功能基团；（活性基团）

3.与功能基团所带电荷相反的可移动的离子，称为活性离子，它在树脂骨架中的进进出出，就发生离子交换现象。（平衡离子）

离子交换树脂结构由三部分组成：树脂骨架为载体,与骨架相联的活性基团,及其平衡活性离子

18.离子交换的分类：按树脂骨架的主要成分分类，有聚苯乙烯型、聚丙烯酸型、酚-醛型等。按聚合的化学反应分类，有共聚型和缩聚型。按骨架的物理结构分类，有凝胶型（微孔型）、大网格树脂（大孔树脂）、均孔型。按活性基团分类，可分为阳离子交换树脂和阴离子交换树脂。根据活性基团的电离强弱程度具体又可以分为：强阳、弱阳；强阴、弱阴

19.离子交换树脂的理化性能：

外观：球形、浅色为宜，粒度大小为16~60目>90% 机械强度：商品树脂>90%；生物分离>95%

含水量：0.3~0.7g/g 树脂；湿态密封包装，防冻

交换容量：重量交换容量、体积交换容量、工作交换容量或称表观交换容量（在某一条件下）； 稳定性：化学稳定性、热稳定性；

膨胀度：受交联度、活性基团的性质与数量、活性离子的性质，介质的性质和浓度、骨架结构等因素影响 湿真密度：单位体积湿树脂的重量；用比重瓶法 孔度、孔径、比表面积 滴定曲线：鉴别树脂的酸碱度及其强弱性，即功能团性质,估计交换总量.

20.干燥的树脂易破碎，故商品树脂均以湿态密封包装。冬季贮运，应有防冻措施。干燥树脂初次使用前，应先用盐水浸润后再用水逐步稀释，防止暴胀破碎。

21.离子交换机理（过程）（1）A+自溶液中扩散到树脂表面（2）A+从树脂表面进入树脂内部的活性中心（3）A+与RB在活性中心上发生复分解反应（4）解吸附离子B+自树脂内部扩散至树脂表面（5）B+离子从树脂表面扩散到溶液中 交换速度的控制步骤是扩散速度，不同的分离体系可能由内部扩散或外部扩散控制

22.离子交换树脂的选择性就是某种树脂对不同离子交换亲和能力的差别，离子和树脂活性基的亲和力越大，就越易被该树脂所吸附。

23.影响离子交换选择性的因素

水合离子半径：无机半径越小，亲和力越大，越容易被吸附

离子化合价：稀溶液中高价离子易于被吸附；

溶液pH：影响树脂交换基团和交换离子的解离程度， 离子强度：高的离子浓度必与目的物离子进行竞争，减少有效交换容量;由于水合作用降低交换速度。越低越好； 有机溶剂：使树脂收缩，降低有机物的电离度，不利于吸附；加入洗脱液中,对难洗脱溶质有益.

交联度、膨胀度、分子筛：交联度大，膨胀度小，筛分能力增大,吸附量大,交换常数大；交联度小，膨胀度大，吸附量减少。

树脂与粒子间的辅助力：除静电力以外，还有氢键和范德华力等辅助力；

24.离子交换操作方法：树脂预处理、离子交换吸附、洗脱

25.离交操作方式：静态：操作简单、但是分批操作，交换不完全；动态：离子交换柱，操作连续、交换完全，适宜多组份分离

26.离子交换法提取蛋白质：较无机离子的离子交换平衡复杂，其吸附行为与离子间的静电引力、氢键、疏水作用以及范德华力有关；蛋白质是生物大分子物质，因此，其扩散行为也较无机离子复杂

27.蛋白质离子交换分离的基本步骤:平衡、上样吸附、洗脱、再生

28.常用于蛋白质提取分离的离子交换剂：要求：良好的亲水性、具有较大的均匀网格结构、粒度越小分辨率越高 种类：多糖类 离子交换纤维素

29.传统离子交换剂不适用于提取蛋白质 （1） 交联度大 （大分子不能进入） （2） 电荷密度高(结合太强）

（3） 骨架憎水性强（蛋白质易变性) 亲水性离子交换剂 （1）亲水性大 （2） 孔径大

（3） 体积随pH 及离子强度变化小

第五章

1.萃取和吸附是分离液体混合物常用的单元操作，在发酵和其他生物工程生产上的应用也相当广泛，其中，萃取操作不仅可以提取和增浓产物，还可以除掉部分其他类似的物质，使产物获得初步纯化，故广泛应用在抗菌素生产上，适用于大规模生产，如用醋酸戊酯或醋酸丁酯从发酵液中分离青霉素和红霉素。

2.萃取：利用在两个互不相溶的液相中各种组分（包括目的产物）溶解度的不同，从而达到分离的目的。按反应机理分为：物理萃取和化学萃取。

3.物理萃取的理论基础是分配定律，而化学萃取服从相律及一般化学反应的平衡定律。

物理萃取----利用溶剂对需分离组分有较高的溶解能力，分离过程纯属物理过程

化学萃取------溶剂有选择性地与溶质化合或络合，从而在两相中重新分配而达到分离目的。 萃取体系的构成 溶质：被萃取的物质

原溶剂：原先溶解溶质的溶剂 萃取剂：加入的第三组分

萃取剂选择原则：使溶质在萃取相中有最大的溶解度 4.分配系数--衡量萃取体系是否合理的重要参数 应用前提条件 （1） 稀溶液

（2） 溶质对溶剂互溶没有影响

（3） 必须是同一分子类型，不发生缔合或离解

5.要提高溶质的分配系数，必须提高标准状态下，其在重相与轻相的化学势之差 可以采取的方法：

改变溶剂—分配系数（有些萃取剂价高、易挥发、易燃或有生物毒性，故难于使用） 改变溶质的特性

生成有用离子对－－可溶于萃取剂的离子对。

使用醋酸盐、丁酸盐、正丁胺盐、亚油酸盐、胆酸盐、十二酸盐和十六烷基三丁胺盐等

可改进萃取操作------通过改变原溶剂中的pH值

6.根据料液和溶剂接触和流动情况，可以将萃取操作过程分成：单级萃取过程、多级萃取过程

7.单级萃取计算：y=kx y－萃取相中溶质的浓度 x－萃余相中溶质的浓度 在常温下分配系数Ｋ为常数；x、y的单位通常用mol/L或质量单位/mL 质量守恒定律：Hx0+Ly0=Hx+Ly

H——给料溶剂量，kg；L——萃取剂量，kg；x0——给料中溶质浓度；y0——进入萃取系统的溶质浓度(通常y0 ＝0）x——萃取平衡后萃余相溶质浓度；y——萃取平衡后萃取相溶质浓度。

y=kx0/(1+E) x=x0/(1+E) 萃取因子：E=kL/H 萃取回收率：P=Ly/Hx0=E/(1+E)

若k值越大，则溶质(产物)越浓集于萃取相中。

8.超临界萃取作为一种分离工艺的开发和应用的根据是，一种溶剂对固体和液体的萃取能力和选择性在其超临界状态下较之在其常温常压条件下可获得极大的提高。 9.超临界流体：当一种流体处于其临界点的温度和压力之下，则称之为超临界流体。 特点：密度接近液体－－萃取能力强 粘度接近气体－－传质性能好

10.超临界流体的密度接近于液体，这使它具有与液体溶剂相当的萃取能力；超临界流体的粘度和扩散系数又与气体相近似，而溶剂的低粘度和高扩散系数的性质是有利于传质的。由于超临界流体也能溶解于液相，从而也降低了与之相平衡的液相粘度和表面张力，并且提高了平衡液相

的扩散系数。超临界流体的这些性质都是有利于流体萃取，特别是有利于着眼传质的分离过程的。

11.超临界萃取工艺具有如下特点:1、由于超临界流体的黏度低、扩散系数高，因此，超临界萃取体系的传质效率大大高于液-液两相体系。2、由于超临界流体的表面张力极低，其在固态物料中的渗透速度非常快。3、超临界萃取同时具有精馏和液相萃取的特点，即在萃取过程中由于被分离物质间的挥发度的差异和它们分子间亲和力的不同，这两种因素同时发生作用而产生相际分离效果。如烷烃被超临界乙烯带走的先后是以它们的沸点高低为序；超临界二氧化碳对咖啡因和芳香素具有不同的选择件等。4、超临界萃取具有独一无二的优点是它的萃取能力的大小取决于流体的密度，而流体密度很容易通过调节温度和压力来加以控制。5、超临界萃取的溶剂回收方法简单并且大大节省能源。被萃取物可通过等温降压或等压升温的办法与萃取剂分离；而萃取剂只需再经压缩便可循环使用。6、高沸点物质往往能大量地、有选择性地溶解于超临界流体中而形成超临界流体相。由于超临界萃取工艺不一定需要在高温下操作．故特别适合十分易受热分解的物质。 12.超临界萃取典型流程：等温法、等压法、吸附法 13.双水相萃取是利用物质在不相溶的两水相间分配系数的差异进行萃取的方法。是否分层或混合成一相，取决于：熵增——与分子数目有关；分子间作用力——与分子大小有关

可以构成双水相的体系有：离子型高聚物－非离子型高聚物（分子间斥力）、高聚物－相对低分子量化合物（盐析作用）

14.双水相萃取的优点：

操作条件温和，在常温常压下进行；不会引起生物活性物质的失活或变性。 两相的界面张力小，萃取时两相能高度分散，传质速度快。 排除了使用有毒、易燃的有机溶剂，能够提供温和的水环境，避免被萃取成分的脱水变性

溶质对目标组分选择性强，大量杂质能与所有固形物一同除去，使分离操作过程简化，易于连续操作，处理量大，适合工业应用。

15.双水相萃取的原理：依据悬浮粒子与其周围物质具有的复杂的相互作用：静电作用、疏水作用和生物亲和作用 16.反胶团：表面活性剂在非极性有机溶剂中形成的一种聚集体

17.反微团：在非极性溶液中，表面活性剂的极性头朝内，疏水的尾部向外，中间形成极性的“核 18.反微团的优点：

极性“水核”具有较强的溶解能力。

生物大分子由于具有较强的极性，可溶解于极性水核中，防止与外界有机溶剂接触，减少变性作用。

由于“水核”的尺度效应，可以稳定蛋白质的立体结构，增加其结构的刚性，提高其反应性能。

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