08-09-2生物化学作业题及参考答案

第一章蛋白质化学习题(参题答案)

1. 根据蛋白质等电点,指出下列蛋白质在所指定的PI条件下,电泳时的泳动方向. (1)胃蛋白酶(PI=1.0), 在PH=5.0; (2)血清蛋白质(PI=4.9), 在PH=6.0;

(3)α-脂蛋白(PI5.8), PH=5.0和 PH=9.0;

答: (1)胃蛋白酶(PI1.0)，在PH=5.0时是处于阴离子状态，故在电场中是向阳极泳动的。 (2)血清蛋白质(PI=4.9)，在PH=6.0时是处于阴离子状态，故在电场中是向阳极泳动的。 (3)α-脂蛋白(PI5.8)，在PH=5.0时是处于阳离子状态，故在电场中是向阴极泳动的，而在 PH=9.0时是处于阴离子状态，故在电场中是向阳极泳动的。 2、解释下列名词

构象、键肽的N-端、C-端、一级结构、二级结构、三级结构、四级结构、肽与肽键、氨基酸殘基、等电点。

答。构象：即高级结构, 是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。 肽键的N-端：把肽链末端有α-氨基的写在左边，称N-端或氨基末端。用“H”表示。 肽链的C端：把肽链末端有α-羧基末端的写在右边，称C-端或羧基末端，用“OH“表示 蛋白质二级结构：蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。

蛋白质三级结构：指多肽链上所有原子（包括主链和残基侧链）在三维空间的分布

蛋白质四级结构：蛋白质四级结构是指亚基的相互关系，空间的排布，亚基间通过非共价键

聚合而成的特定构象。 肽与肽键：一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物称为肽，

所形成的键称为肽键或酰胺键（－CO－NH－）。 氨基酸殘基：组成多肽链的氨基酸单位已不是完整的氨基酸分子，每一个（-NH-CHR-CO-）称为氨基酸殘基。

等电点：调节氨基酸（或蛋白质）溶液的PH值，使其分子上的羧基和氨基的解离度完全相等，即所带净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸（或蛋白质）所处的溶液PH称为该氨基酸（蛋白质）的等电点PI。

3、蛋白质结构的共价键与次级键是什么？

答：共价键是指维持一级结构的肽键和二硫键；

维持高级结构的次级键包括氢键、疏水键、盐键和范德华力等。

4．在非等电点清状态下蛋白质形成稳定的亲水胶体原因是什么？ 答：（1）蛋白质表面带有很多亲水极性基团，形成水化层，能使蛋白质颗粒相互隔开，使之不会因碰撞聚成大颗粒。（2）非等电点状态时带的相同的电荷，使蛋白质颗粒之间相互排斥，保持一定的距离，不致互相凝集沉淀。

5、酸性氨基酸与碱性氨基酸是指哪些氨基酸？

答：酸性AA（二羧基一氨基）有Asp，Glu；碱性AA（二氨基一羧基）有His，Arg，Lys。 6．蛋白质变性作用与别构作用有何本质区别？蛋白质变性有后何特点？

答： 酶的别构（变构）调节是指酶分子因受某些物质的影响而发生构象的轻微改变，从而改变了酶的活性。而蛋白质的变性作用是指天然蛋白质受物理因素或化学因素影响，其分子内原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质的一级结构的破坏。

蛋白质变性后主要标志是生物功能的丧失，及各种理化性质改变。如溶解度降低，易形成沉淀析出。结晶能力丧失；分子形状改变；生化性质改变，即肽链松散，反应基团增加，从而易被蛋白水解酶消。

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二、核酸的化学作业

1、列述DNA双螺旋结构要点

1)DNA分子由两条方向相反的平行多核苷酸链构成，一条链的5’-端与另一条的3’-端相对。两条链的糖-磷酸主链都是右手螺旋，有一共同的螺旋轴。螺旋表面有一条大沟和一条小沟。

2）两条链上的碱基均在主链内侧，一条链上的A一定与另一条链上的T以两个氢键相配对，G一定与C以三个氢键配对（即A=T，C≡G）。碱基之间的配对关系称碱基互补，根据此原则，在一条链上的碱基序列已确定后，另一条链必有相对应的碱基序列。

3）成对碱基大致处于同一平面，该平面与螺旋轴基本垂直。糖环平面与螺旋轴基本平行，磷酸基连在糖环的外侧。相邻碱基对平面间的距离为0.32nm，并形成碱基堆积力。双螺旋每转一周有10个碱基对每转的高度（螺距）为3.4nm。

4）大多数DNA分子属双链结构，某些病毒的DNA是单链分子DNA DNA双螺旋的构象类型（与相对湿度及溶液浓度有关）

A-DBA：相对湿度75%的DNA钠盐结构。

B-DNA：相对湿度92%的DNA钠盐结构。(细胞内的DNA与B-DNA非常相似)

C-DNA：相对湿度44~46%的DNA锂盐结构。可能是特定条件下B-DNA和A-DNA转化的中间物。

Z-DNA：左手螺旋

2、何谓内含子和外显子？分别简要述原核生物和真核生物基因组的特点 答：内含子---基因中不编码的居间序列称为“内含子”

外显子----基因中编码的片段称为“外显子”

原核生物基因组特点：通常只有1个“染色体”DNA分子，且DNA分子较小

1）除调节序列和信号序列外，DNA的大部分是为蛋白质编码的结构基因,且每个基因在DNA分子中只出现一次或几次。2)功能相关的基因常串联在一起，并转录在同一mRNA分子中，这种现象在真核生物中很少见。3)有基因重叠现象，例如ΦX174的E

基因全部在D基因内，B基因则全部包括在A基因内。这种现象主要存在于病毒DNA分子中，可能是由于DNA分子太小，以要装入相当数量基因的缘故。

真核生物基因组物点：真核生物的基因一般分布在若干染色体上,其主要特点有:

1、有重复序列。 1)单拷贝序列。在整个DNA分子中只出现一次或少数几次。 2)中度重复序列。在DNA分子中可重复几十次到几千次。3)高度重复序列。可重复几百万次，多数为小于10bp的短序列。高度重复序列一般富含A=T或C≡G对，富含A=T对的密度小于主体DNA，密度梯度离心时在离心管中形成的区带比主体DNA更靠近管口，富含C≡G对的密度大于主体DNA，在离心管中形成的区带比主体DNA更靠近管底，因此被形象地称为卫星DNA

2、有断裂基因。大多数真核生物为蛋白质编码的基因都含有“居间序列”，即不为多肽链编码，其转录产物不在有功能的成熟mRNA中出现的片段。内含子: 基因中不编码的居间序列称为“内含子”。外显子: 基因中编码的片段称为“外显子”，内含子的存在使真核生物基因成为不连续基因或断裂基因。

3、列述RNA的主要类型及其结构和功能特点（tRNA的二级结构）

大多数天然RNA是一条单链，部分区域自身回折碱基配对成双螺旋，不能配对的碱基则成环状突起。RNA类型：主要为rRNA，tRNA，mRNA。

（1）tRNA（转移RNA）

分子较小，平均沉降系数为4S。约占细胞RNA总量的15%，

主要作用；将氨基酸转运到核糖体-mRNA复合物的相应位置用于蛋白质合成.

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酵母丙氨酸tRNA二级结构---三叶草叶型二级结构

四臂四环：由A-U，C-G碱基对构成的双螺旋区称臂，不能配对的部分称环。 氨基酸受臂：在tRNA的3’-端有 -CCAOH D环：此环上有二氢尿嘧啶D 反密码环： 此环有反密码子

可变环：此环碱基数可变。 T￠C环：因环中有TψC序列。（￠为假尿苷）

修饰碱基： tRNA分子中含有多少不等的修饰碱基。

不变碱基：某些位置上的核苷酸在不同的tRNA分子中很少变化。 （2）rRNA（核糖体RNA）约占细胞RNA的80%。

核糖体:约由40%蛋白质和60% rRNA组成。核糖体是蛋白质合成部位，分为大小两个亚基。 （3）mRNA（信使RNA）和hnRNA (不均一RNA)

约占细胞总RNA的3~5% 。从DNA上转录遗传信息并用于指导蛋白质的合成。真核mRNA前体在细胞内合成，包括内含子和外显子的整个基因被转录，形成分子大小极不均一的hnRNA，被加工成熟的mRNA，进入细胞质，指导蛋白质合成。

4、简述核酸结构的稳定因素

①碱基对间的氢键；②碱基堆积力；③环境中的正离子。如K+，Na+，Mg+等可与核酸中的磷酸基团结合，从而消除其静电斥力，稳定结构。

5、简述核酸变性和复性的过程，列述影响Tm和复性速度的主要因素

核酸变性：在变性因素如温度、变性剂等影响下，双螺旋区氢键断裂，空间结构破环，形成单链无规则线团状态的过程。

核酸的复性：变性核酸的互补链在适当情况下重新缔合成双螺旋的过程。变性核酸复性时需缓慢冷却，故又称退火。

Tm：将紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度值称为熔解温度（Tm）。

影响Tm的因素：1）C-G对含量。C≡G对含3个氢键，而A＝T对含2个氢键，故C≡G对相对含量愈高，Tm亦高。2）溶液的离子强度。离子强度较低的介质中，Tm较低。在纯水中，DNA在室温下即可变性。3）溶液的PH。高PH下碱基广泛去质子而失去形成氢键的能力，PH大于11.3时，DNA完全变性。4）变性剂。甲酰胺，尿素，甲醛等可破坏氢键，妨碍碱基堆积，使Tm下降。

影响复性的因素：1）单链片断浓度越高，随机碰撞的频率越高，复性速度越快。 2)较大的单链片断扩散困难，链间错配频率高，复性较慢。3）片断内的重复顺序多，则容易形成互补区，因而复性较快。4）维持溶液一定的离子强度，消除磷酸基负电荷造成的斥力，可加快复性速度。

6、核酸对紫外光吸收的增色效应与减色效应

答：增色效应：核酸变性后，其紫外光吸收值明显增加的现象称为增色效应。

减色效应：变性的核酸复性后，其紫外光吸收值明显减弱的现象称为减色效应。

第四章 维生素与酶

维生素的分类

维生素的别名、辅酶形式、生理功能及缺乏症

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第五章酶思考题参考答案

1. 什么是酶？

2. 解释酶的活性部位、必需基因及两者关系。

答：酶的活性中心是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位；酶分子中有些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失，这些基团即称为必需基团；必需基团存在于酶活性中心，酶活性中心外维持构象所必需的基团也属于必需基团。

3. 试述酶的中间产物学说和诱导契合学说 答：酶能大幅度降低分子反应所需的活化能。

酶在催化反应时，它首先和底物结合成一个不稳定的中间产物ES（也称为中间络合物），然后ES再分解成产物和原来的酶（即中间产物学说），解释了酶如何使反应的活化能降低。

有学者认为酶和底物如何结合成中间产物过程中，酶分子活性部位的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性部位不是僵硬的结构，它具有一定的柔软性，当底物与酶相遇时，可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性部位上有关基团达到正确的排列定向，因而使酶和底物契合而结合成中间产物（即诱导契合学说）。 4. 什么是酶活力？测定酶活力时应注意什么？

答：酶活力：酶加速催化其所催化的化学反应的能力。

测定酶活力时注意： 1）测定的反应速度必须是反应初速度，否则不可能得到准确结果； 2）酶反应速度受环境条件的影响。因此在测定酶活力时要维持在一套固定条件下进行。 5. 影响酶催化反应速度的因素有哪些？

答：影响酶催化反应速度的因素有底物浓度、酶浓度、温度、PH、激活剂、抑制等。 底物：底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而升高；底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速度也随之升高但不显著；底物浓度很大而达到一定限度时，反应速度则达到一极大值，此时虽增加底物浓度，反应速度也几乎不再改变。

酶：底物足量且其它条件固定不变，反应系统中无酶的抑制剂，及其它不利于酶发挥作用的因素时，反应速度与酶浓度成正比。

温度：酶在一定范围内（0∽40℃），其速度随温度的升高而加快；在一定条件某一种酶在某一定温度下其活性达到最大，这个温度称为酶的最适温度；酶的化学本质为蛋白质和核酸，遇热易变性失去活性绝大多酶在60℃上即失去活性。

PH：酶表现最大活力时的PH称为酶的最适PH；过酸或过碱会影响到酶的活性中心必需基团的解离或使酶变性失活，或影响到底物的解离，从而降低酶促反应速度。

激活剂：有些物质能提高酶的活力。 抑制剂：有些物质能使酶的基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性。

6. 试写出米氏方程式并加以讨论，解释Km含义。

答：米氏方程式

米氏方程式表示了底物和反应速度之间的关系:

? 在底物浓度很低时，Km》[S]，ν=V[S] / Km。反应速度与底物浓度成正比 ? 在底物浓度很高时，[S] 》Km， ν=V。 即反应速度与底物浓度无关。 米氏常数的意义是反应速度为最大反应速度的一半时的底物浓度。

7. 解释下述名词：全酶、辅酶、辅基、单体酶、寡聚酶、多酶复合物、同工酶、调节酶、

别构酶。

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7生物氧化思考题参考答案

1.解释下列名词

1)生物氧化---有机物质在生物体内的氧化。（呼吸作用。细胞呼吸）

2)呼吸链---代谢物上的氢原子被脱氢酶激活后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，而生成水的全部体系称之。

3)底物水平磷酸化---底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用。即底物被氧化的过程中，形成了某些高能磷酸化合物的中间产物，通过酶的作用可使ADP生成ATP。 4)磷氧比(P/O)--- 每消耗一摩尔氧所耗无机磷酸的摩尔数； 2.说明生物体内水，二氧化碳和ATP是如何生成的？

答：1）代谢物上的氢原子被脱氢酶激活后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水, 是水主要的生成方式。

2）二氧化碳的生成是由糖，脂类，蛋白质等有机物转变成含羧基的化合物进行脱羧反应所致。 3）ATP的生成主要是通过电子传递链产生，即当电子从NADH或FADH2呼吸链传递给氧形成水时，同时伴有ADP磷酸化为ATP；在被氧化的底物上进行磷酸化生成ATP是次要的生成方式。

3．在呼吸链中，NAD、CoQ及细胞色素类物质是如何进行传递氢原子和电子功能的？ 答：NAD+ 传递氢原子： NAD+ + H+ ←→ NADH + H+ CoQ 传递氢原子： CoQ +2H ←→ CoQH2

细胞色素传递电子：通过铁的变价进行电子的传递2 Fe +2e ←→ 2Fe 传递顺序 Cytb-c1-c-aa3

4．画出NADH呼吸链图及FADH2呼吸链图

8糖代谢思考题参题答案

1、什么是糖酵解

答:葡萄糖或糖原在无氧条件下生成乳酸的过程称为无氧分解,由于此过程与生醇发酵过程相似,而称为糖酵解.

2、分别写出葡萄糖在无氧条件下生成乳酸及生成CO2与乙醇的总反应式 答:葡萄糖 + 2磷酸 + 2ADP → 2乳酸 + 2ATP；

葡萄糖 + 2磷酸 + 2ADP → 2CO2 + 2乙醇 + 2ATP；

3、1mol葡萄糖(或相当于1mol葡萄糖的糖原)彻底氧化生成二氧化碳和水,将净生成多少ATP?

答:1mol葡萄糖彻底氧化生成二氧化碳和水,将净生成多少38molATP.

相当于1mol葡萄糖的糖原氧化生成二氧化碳和水,将净生成多少38molATP. 4、说明三羧酸循环的生理意义

答: 三羧酸循环的生理意义主要表现在

1)三羧酸循环是糖，脂，蛋白质三大物质彻底氧化生成CO2和水的途径，并通过此循环氧化提供生物体能量。2)三羧酸循环是糖，脂，蛋白质三大物质转化的枢纽。3)三羧酸循环的各种中间化合物对合成其它化合物有重要意义,如在细胞迅速生长期间,三羧酸循环可供应多种化合物的碳架,以供细胞生物合成之用.

5、什么叫磷酸戊糖途径？该途径的代谢特点及生理意义如何？

3+

2+

+

5

答：HMP途径是指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸，进而生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖途径旁路。

HMP途径的代谢特点，HMP的过程分为氧化和非氧化两个阶段，葡萄糖直接脱氢和脱羧，不必经过酵解途径，也不必经过三羧酸循环，在整个反应过程中，脱氢酶的辅酶为NADP+而不是NAD。

其生理意义表现在，HMP途径生成的中间产物可以供给组织合成代谢需要。如NADPH是脂肪酸的合成及固醇类化合物合成所必需（提供氢原子来源；维持谷胱甘肽为还原状态，参与羟化反应与生物转化有关等等），如核糖-5-磷酸是核酸生物合成必需原料，核糖类化合物与光合作用也有关，另中间产物3-磷酸-甘油醛糖则是HMP与有氧、无氧分解相互联系的枢纽点。

6、什么叫糖异生作用?答：非糖物质如甘油、丙酮酸、乳酸以及某些氨基酸能在肝脏中转变为糖原，

7、说明EMP的中间产物都是磷酸化合物的意义

答：从葡萄糖到丙酮酸间的中间产物，全都是磷酸化合物，而磷酰基在这些化合物中，不论是以酯的形式或以酸酐的形式，都是提供一负电荷基团，不能透过细胞膜（细胞膜一般不让高极性分子通过），使酵解反应全部都在胞液中进行。此外，磷酰基的提供，对贮存能量也起着重要作用。

8、说明丙酮酸脱氢酶系的组成 答:丙酮酸脱氢酶系组成有：

三种酶：丙酮酸脱羧酶，二氢硫辛酸脱氢酸，硫辛酸乙酰移换酶。 五种辅酶： FAD，NAD+，HSCoA，硫辛酸，TPP。

9、写出由乳酸(或?)生成葡萄糖的主要过程及限速酶

乳酸←→丙酮酸-(丙酮酸羧化酶)→草酰乙酸-(烯醇式丙酮酸磷酸羧激酶)→烯醇丙酮酸磷酸←（逆EMP进行）→果糖-1，6-二磷酸-(1，6-二磷酸果糖磷酸酯酶)→果糖-6-磷酸 ←（逆EMP进行）→葡萄糖-6-磷酸—(6-磷酸葡萄糖磷酸酯酶)→葡萄糖 13．对比EMP、TCA循环、有氧分解和HMP的场所、ATP生成数、生物意义 答：EMP在胞液中进行，1molG通过EMP生成乳酸，产生2molATP；

TCA循环在线粒体；1mol乙酰辅酶A进入三羧酸循环氧成成CO2和水，产生12molATP 有氧分解分三个阶段：G在胞液生成丙酮酸；丙酮酸进入线粒体在线粒体膜上的丙酮酸脱氢酶系作用下生成乙酰辅A；乙酰辅酶A进入三羧酸循环氧化成二氧化碳和水，产生ATP。1mol通过有氧氧化彻底氧化分解产生二氧化碳和水，将产生38molATP。

HMP在胞液中进行，其作用不是提供能量ATP。

6

+

8脂类代谢思考题参考答案

1、脂肪酸的B-氧化基本过程

答:脂肪首先酶促降解产生甘油和脂肪酸。脂肪酸→激活生成脂酰辅酶A→肉毒碱携带进入线粒体→在线粒体内进行β-氧化(脱氢,加水,再脱氢,硫解)→乙酰辅酶A→三羧酸循环氧化生成二氧化碳和水,放出能量(ATP)

2、什么是β-氧化?1mol硬脂酸彻底氧化可净生成多少mol(摩尔)ATP?

答: 脂肪酸的氧化在β-碳原子上进行，氧化是逐步进行的，且每氧化一次切下一个2碳物（乙酰辅酶A），乙酰辅酶A可进入三羧酸循环氧化产生二氧化碳和水，这种氧化方式称为β-氧化 。

（1） 硬脂酸的碳原子数为18碳.

氧化生成乙酰辅酶A数: 碳原子数/2=18/2=9 乙酰辅酶A进入三羧酸循环生成ATP数: 9Х12=108 （2）β-氧化次数： 乙酰辅酶A数-1=9-1=8 生成8（FADH2+NADH+H）数

进入呼吸链生成ATP数：8Х（2+3）=40 （3）激活脂肪酸消耗ATP数：2

合计净生成ATP数：108+40-2=146 结论：理论上可生成146摩尔ATP。

+

7

3、脂肪酸除了β-氧化之外，还有哪些氧化途径? 答:：还有α-氧化和ω-氧化。

4、酮体是如何产生和氧化的？为什么肝脏产生的酮体要在肝外组织才能补利用？

答：在肝脏中,脂肪酸进行氧化产生乙酰辅酶A后，氧化不是很完全，可经过一系列反应生成乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮(统称为酮体)。在肝内有活力很强的生成酮体的酶，但缺少利用酮体的酶，肝线粒体内生成的酮体可迅速透出肝细胞，循血流至肝外组织，主要在心脏、肾脏、脑及肌肉中（有氧化利用酮 体所需的酶），如乙酰乙酸及β-羟丁酸氧化生成乙酰辅酶A，通过三羧酸循环氧化生成二氧化碳和水，丙酮则可通过呼吸呼出体外、或随尿排出、或在体内转变为甲酰及乙酰基、或生成丙酮酸后再氧化也可合成糖原。 5、胆固醇在体内是如何生成、转化和排泄的？

答：体内以乙酰辅酶A为起始物，经过一系列反应生成胆固醇。

转化：胆固醇可转化成雌性激素，雄性激素，睾丸酮,孕酮（黄体激素） ，维生素D3，胆汁酸,肾上腺皮质激素等。

排泄：胆固醇以粪固醇的形式排出体外。

10氨基酸代谢思考题参考答案

1.解释氨基酸氧化脱氨基作用、转氨基作用、GOT、GPT、联合脱氨基作用、

答: 1)氧化脱氨基作用---α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸，消耗氧并产生氨。 主要以L-谷氨酸脱氢酶催化L-谷氨酸氧化脱氨基为代表，辅酶为NAD+或NADP+，催化L-谷氨酸氧化脱氨，生成α-酮戊二酸及氨。此酶在动植物，微生物中普遍存在，活性也强，最适PH在10左右。 2）转氨基作用---一种α-氨酸的氨基可以转移到α-酮酸上，从而生成相应的新的一分子α-酮酸和新的一分子α-氨基酸，此种作用也称为氨基酸移换作用。催化反应的酶称为转氨酶，辅酶为磷酸吡哆醛或磷本吡哆胺。但只是转氨基而没有达到真正意义上的脱氨基。

?

典型转氨酶；GOT及GPT。（心，肝活性最大）

GPT；谷丙转氨酶。 谷氨酸 +丙酮酸 ←→ α-酮戊二酸+丙酮酸

GOT；谷草转氨酶。 谷氨酸 +草酰乙酸 ←→α-酮戊二酸+天冬氨酸

3)联合脱氨基作用---L-氨基酸先与α-酮戊二酸经转氨基作用变为相应的酮酸及谷氨酸。谷氨酸经谷氨酸脱氢酶作用重新变成α-酮戊二酸，同时放出氨，这种作用是转氨基作用和氧化脱氨基作用配合进行的，所以叫联合脱氨基作用。

由于两种酶活性强，分布广，动物体内大部分氨基酸联合脱氨。 另外还有嘌呤核苷酸脱循环（骨骼肌、心肌、肝脏和脑组织）；有非氧化脱氨基作用（主要

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在微生物体内进行），如脱水脱氨基，脱硫氢脱氨基，直接脱氨基和水解脱氨基等等。

3、为什么说三羧酸循环是代谢的中心?你是如何理解的?

答：三羧酸循环是物质代谢的中心，可从几个方面说明。

第一，三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质进行分解生成二氧化碳和水的最终代谢通路，能氧化提供能量。其次，糖、脂肪和蛋白质(三大营养素)的相互转换要通过三羧酸循环的中间物进行。如天冬氨酸、谷氨酸等生糖氨基酸与三羧酸循环中的草酰乙酸、α-酮戊二酸等的转换。而且三羧酸循环中的多种中间化合物对合成其它化合物有重要意义。在细胞迅速生长期间，三羧酸循环可供应多种化合物的碳骨架，经供细胞生物合成之用。

4、鸟氨酸循环可分为几个阶段？每产生1mol尿素要消耗多少mol?

答：鸟氨酸循环可分为三个阶段：

第一阶段为鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，合成瓜氨酸。 第二阶段为瓜氨酸与氨作用，合成精氨酸。

第三阶段精氨酸被肝脏中精氨酸酶水解产生尿素和重新放出鸟氨酸。 反应从鸟氨酸开始，结果又产生鸟氨酸，实际上反应形成一个循环，称为鸟氨酸循环（又称尿素循环）。

能量的消耗：鸟氨酸循环将氨转化为尿素，每生成1mol尿素要消耗3molATP。 6、何谓生酮氨基酸、生糖氨基酸、生酮兼生糖氨基酸

7、氨中毒的机理

8、鸟氨酸循环场所、生成尿素的器官，排泄的器官、

11核苷酸代谢思考题参考答案

1、人体、鸟类分解嘌呤的最终代谢产物

答：人体、鸟类体内嘌呤分解的最终代谢产物为尿酸.其他生物体因体内所含酶的不同能将尿酸继续分解。则参看P233 表11-4嘌呤代谢的最终产物 2．列出嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的前体物质. 答：嘌呤核苷酸从头合成的前体物质有

起始物PRPP(5-磷酸-核糖焦磷酸)、ASP、 Gln、Gly、CO2、甲酸等 嘧啶核苷酸合成的前体物质有：CO2、NH3、天冬氨酸及PRPP等。

3．在大肠杆菌和动植物细胞中,脱氧核苷酸是如何合成的？

答：大肠杆菌: 以NDP为底物，由NDP还原酶、以硫氧还蛋白为还原剂催化合成dNDP。 动物肿瘤细胞和高等植物：还原酶与大肠杆菌中的还原酶相似，也以核苷二磷酸为底物，以硫氧还蛋白为还原剂；

5、画出嘌呤核和嘧啶核，并注明各原子的来源。

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7．说明胸苷酸的合成过程，其甲基的供体是什么？

答：在胸苷酸合成酶的作用下，由脱氧尿苷酸甲基化生成胸苷酸（dTMP），N5，N10 -亚甲基-四氢叶酸是甲基供体，产物为（dTMP） 和二氢叶酸，NADPH提供氢给二氢叶酸再生成四氢叶酸。在丝氨酸羟甲基转移酶催化下，由丝氨酸转移甲基给四氢叶酸而生成N，N-亚甲基-四氢叶酸

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8．何谓核苷酸的从头合成和补救途径？试说明此2种途径在不同组织中的重要性。

答：生物体利用核糖磷酸，某些氨其酸，CO2，NH3等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成核苷酸。此过程称为“从头合成途径”或“从无到有途径”

生物体利用体内游离的碱基或核苷合成核苷酸，此过程称为“补救途径”。 二者在不同组织中的重要性各不相同，如肝组织主要进行从头合成，而脑、骨髓等只能进行补救途径合成，此外，遗传原因、疾病、药物、毒物、基至生理紧张都能造成直接经济损失成从头合成途径中某些酶的缺乏，致使合成核苷酸的速度不能满足细胞生长的需要，此时，补救途径对正常的生命活动的维持来说是不可少的，这些核苷或碱基主要来源于细胞内核酸的分解，

12核酸的生物合成思考题参考答案

1.何谓半不连续复制？何谓冈崎片断？

答: 新DNA的一条链是按5’→3’方向（与复制叉的方向一致）连续合成的，称为前导链。另一条链的合成是则不连续的，即先按5’ → 3’方向（与复制叉移动的方向相反）合成若干短片断（冈崎片断），再通过酶的作用将这些短片断连在一起构成第二条子链，称为后随链；这种DNA的复制方式称为半不连续复制.

冈崎等在研究大肠杆菌DNA复制过程中，发现DNA复制中短时间内先合成较短的DNA片断，接着出现较大的分子。一般把这DNA片断称为冈崎片断。

4.何谓DNA半保留复制

答: 复制时，DNA两条链分开，然后用碱基配对方式按照单链DNA的核苷酸顺序合成新链，以组成新DNA分子，新的两个DNA分子与原来DNA分子的碱基顺序完全一样。即每个DNA分子的一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的。

5.参与大肠杆菌染色体DNA复制的主要蛋白质有哪些？各自的功能是什么？

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答:主要蛋白质及其作用:

DNA旋转酶,其作用是引入(或松解)超螺旋; DNA解链酶,其作用使双螺旋DNA解链; 单链结合蛋白,其作用是稳定单链区; 引物合成酶,其作用是合成RNA引物;

DNA聚合酶Ⅲ全酶,其作用是合成DNA;

ＤＮＡ聚合酶Ⅰ,其作用是除去引物并填满缺口;

DNA连接酶,其作用是连接相邻的ＤＮＡ片断末端. 6.比较原核生物和真核生物的DNA复制有哪些不同点？

答：原核生和后羿真核生物的DNA复制有很多不同之处，其取主要的差异表现在： 1）真核生物DNA复制有许多起始点, 即同时起作用的复制叉数目很多．单个复制叉移动速度虽慢于原核，但复制总速度可能快于原核。而原核第一个染色体DNA分子的复制尚未完成,第二个DNA分子就在同一个起始点上开始复制.

2）较高等生物至少有5种DNA聚合酶，分别为α，β，γ，δ，ε。如大肠杆菌ＤＮＡ聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ，ＲＮＡ线物体等．

3）端粒的复制(线性染色体的末端DNA称为端粒) 。端粒的复制由特殊的端粒酶(核糖核蛋白:由RNA和蛋白质两种成分组成)催化。在真核细胞中，当复制叉到达线性染色体末端时，复制过程是在端粒酶作用下完成的。

7.在大肠杆菌DNA复制过程中，哪一种酶起着关键性的作用？为什么？

答:大肠杆菌DNA复制中存在着DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ.因为DNA聚合酶Ⅲ具有5’→3’聚合酶作用 、5’→3’外切酶作用、3’→5’外切酶作用,且活性是三种酶中最强的,故DNA聚合酶Ⅲ是起到关键性作用.

8.何谓反转录？答:遗传信息从病毒RNA流向DNA的过程称为反转录. 11.何谓转录?比较原核生物和真核生物的转录过程,有哪些不同点？ 答: DNA分子中的遗传信息转移到RNA分子中的过程称为转录。

原核与真核转录的差异有很多主面，但主要表现在：

1）.产物mRNA的对比-------真核的mRNA只有单顺反子，且5’-端有7-甲基鸟苷称为”帽子”的结构，3’-端的一由一连续排列的腺苷组成的称为“尾巴”的结构，而原核的mRNA有单顺反子和多顺反子两种。

2）.酶的对比------大多数真核细胞中的核RNA聚合酶可能有Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ三类，分别催化rRNA,mRNA,tRNA前体的合成；而大肠杆菌只有一种DNA指导的RNA聚合酶，此细菌的三种RNA的生成均由这同一种酶起作用，其他原核生物RNA聚合酶聚合本科也能催化所有这几类RNA的生物合成。

3）．真核生物MRNA前体需进行加工，原核生物MRNA不需要加工，它在合成尚未完成时已开始在蛋白质合成系统中发挥。等等 12.简述DNA后随链生成的基本步聚 答: DNA滞后链生成的基本步骤

起始 （RNA引物的合成）

延长 （向引物RNA的3’-端添加DNA顺序，合成短DNA片断）

终止（RNA 引物脱落并代以相应的DNA顺序，用共价键连接各DNA片断） 13.写出转录中大肠杆菌的RNA聚合酶的全酶形式和核心酶的形式。 答:全酶表示：α2 ββ’ δ; 核心酶表示： α2 ββ’

14.DNA连接酶的作用及能量的提供者是什么?

答: 其作用是催化一个DNA链的5’- 磷酸根与相邻的另一个DNA链的3’- 羟基形成磷酸二

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酯链。但这两个链必需都与同一个互补链结合。

能量的提供： 1）细菌DNA连接酶以NAD能量来源；

2）动物细胞和某噬菌体以ATP为能量来源 15.说明真核细胞转录中RNA聚合酶的类型，作用及分布。

答: RNA聚合酶Ⅰ催化rRNA(5.8s,18s和28s) 前体的合成,存在于核仁; RNA聚合酶Ⅱ催化 mRNA前体的生成,存在于核质;

RNA聚合酶Ⅲ 催化tRNA前体和5sRNA前体的生成,存在于核质.

16．原核细胞DNA复制中引物体的构成及其作用 答：引物体是由引物合成酶 和 另外几种蛋白质共同组成的，引物体沿模板链向分叉的方向前进，并断断续续地引发生成与DNA互补的后随链的引物RNA，引物RNA是与模板DNA的碱基顺序互补的只含少数核苷酸的片断

17．生物细胞DNA复制分子机制的基本特点 答：1。复制是半保留的。

2．复制起始于细菌或病毒的特定位置，真核生物有多个起始点。

3．复制可以朝一个方向，也可以朝多个方向进行，后者更为常。 4．复制时，DNA的两条链都从5’端向3’端延伸。

5．复制是半不连续的，前导链是连续合成的，后随链是不连续合成的，即先合成短的冈崎片断，再连接起来构成后随链的。

6．冈崎片断的合成起始于一小段RNA引物，这一小段RNA以后被酶切除，缺口由脱氧核苷酸补满后再与新生的DNA链连在一起。

7．复制有多种机制,即使在同一个细胞中,可因环境的不同而有所不同.

18．何谓单顺反子？多顺反子？真核mRNA中称为的“帽子”与“尾巴”结构是什么？ 答：单顺反子：为一条、多肽链编码的mRNA称为单顺反子（一个基因的复本）。

多顺反子：为二条或更多条多肽链编的mRDA称为多顺反子（几个基因的复本）。 原核细胞的mRNA存在有单顺反子和多顺反子。而真核细胞只有单顺反子，在真核细胞的mRNA的5’端含有称为帽子的7-甲基鸟苷结构，在3’-端有多聚A的称为尾巴的结构。

13蛋白质生物合成思考题参考答案

1. 常用于研究蛋白质生物合成的无细胞体系有哪几类? 答：细胞自溶产物，它无完整的细胞，但含有亚细胞和细胞内容物(包括核糖体, mRNA, tRNA, 各种酶类，ATP，GTP等)。有大肠杆菌无细胞体系，麦胚无细胞体系，兔网织红细胞体系。 2. 大肠杆菌蛋白质合成体系由哪些特质组成? 各起什么作用? 答：参考P78, 大肠杆菌蛋白质合成体系的组要组分

3. 简述多肽链合成的起始，延长和终止过程（以大肠杆菌为例） 答: 肽链合成的起始：

1）30S核糖体小亚基与起始因子IF3结合，再与mRNA结合形 成30S·mRNA·IF3复合物. 2）30S·mRNA·IF3与已经含有结合态GTP及fMet-tRNA的起始因子IF1和IF2结合形成更大的复合物。 3）复合物释放出IF3后与50S核糖体大亚基结合，与此同时 与IF2结合的GTP水解生成 GDP及磷酸释放出，IF1和IF2离开此复合物，形成具有起始功能的核糖体称为起始复

+

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合物。这时fMet-tRNA占据了核糖体上的肽基（P）位，空着的氨酰基（A）位准备接受下一个氨酰-tRNA。 肽链合成的延长：

1）进位（新的氨酰－tRNA进入A部位）。 2）转肽（形成新的肽键）。 3）脱落（转肽后，P部位上的tRNA脱落）。 4）移位（核糖体移动的同时，原处于A部位带有肽链的tRNA随即转到P部位）。四个步骤一再重复，直至肽链增长到必需的长度。 肽链合成的终止和释放：

肽键合成的终止：识别mRNA上终止密码UAA，(或UAG，或UGA)，需释放因子参与,GTP,Mg等参加．70S核糖体分解释放产生大亚基、小亚基、mRNA、多肽链等等? 4. 原核生物和真核生物蛋白质合成的起始复合物形成有什么不同？

答:参考P286-287. 主要在几个典型的方面对比：核糖体分子量及其大小亚基的分子量对比；AUG密码子所表达的AA的对比；形成的复合物形式的对比；起始因子的对比等。 5. 何谓第一套遗传密码系统? 第二套遗传密码系统？SD序列？翻译？

答: 第一套遗传密码系统是指贮存在mRNA上的的遗传密码；第二套密码系统是指贮存在tRNA分子中的遗传密码 ； SD序列----

翻译-----

6. 密码的性质特点

答: 遗传密码由3个连续的核苷酸所组成

? ?

共有64种密码子；

表示为AA的密码子有61种；

2+

? AUG是起始密码（也是蛋氨酸的密码）；终止密码为UAA，UAG，UGA； ? 每一种AA有1至6种密码子；不重叠；原核，真核共用一套密码； 9.何谓多聚核糖体? 原核与真核生物的核糖体的分子量与存在形式的差异? 答: 多个核糖体与mRNA缔合在一起而被称为多聚核糖体.

原核生物核糖体的分子量为70S，其中大亚基为50S，小亚基为30S；或单独存在、或与核糖体缔合在一起。真核生物核糖体的分子量为80S，其中大亚基为60S，小亚基为40S；或单独存在、或与粗面内质网结合在一起。

10、tRNA与蛋白质生物合成有关的位点有哪些？ 答：

11、合成1个肽键所需能量（GTP）。

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