生物化学 习题 答案

第一章 糖

一.填空

1.糖类是具有多羟基醛或多羟基醇结构的一大类化合物。根据其分子大小可分

为单糖、寡糖和多糖三大类。

2.判断一个糖的D-型和L-型是以离羰基碳最远的手性碳原子上羟基的位臵作依据。

3.蔗糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D-果糖组成，他们之间通过α，β-1，2糖苷键相连。

4.麦芽糖是由两分子D-葡萄糖组成，他们之间通过α-1，4糖苷键相连。

5.乳糖是由一分子D-半乳糖和一分子D-葡萄糖组成，他们之间通过β-1，4糖苷键相连。

6.肽聚糖的基本结构是以N-乙酰D-葡糖胺与N-乙酰胞壁酸组成的多糖链为骨干，并与四肽连接而成的杂多糖。

7.糖肽的主要连接键有N-糖肽键和O-糖肽键。

8.由于糖和苯肼生成糖脎，其晶体形状不同，熔点也不同，可以定性鉴定唐。

二.简答

1.纤维素和糖原的什么结构特性使得他们的物理特性有那么大的差别？纤维素和糖原的结构特性确定了他们什么生物学作用？

答：天然纤维素是由通过β（1→4）糖苷键连接的葡萄糖单位组成的，这种糖苷键迫使聚合物链成伸展的结构。这种一系列的平行的聚合物链形成分子间的氢键，他们聚集成长的、坚韧的不溶于水的纤维。糖原主要是由通过α（1→4）糖苷键连接的葡萄糖单位组成的，这种糖苷键能引起链弯曲，防止形成长的纤维。另外体验版是个具有高分支的聚合物。他的许多羟基暴露于水，可被高度水合，因此可分散在水中。纤维素由于他的坚韧特性，所以他是植物中的结构材料。糖原是动物中的贮存燃料。

2.葡萄糖溶液为什么有变旋现象？ 答：主要原因是由于葡萄糖具有不同的环状结构，当葡萄糖由开链结构变为环状结构时，C1原子同时变成不对称碳原子，同时产生了两个新的旋光异构体。一个叫α-D-吡喃葡萄糖，另外一个叫β-D-吡喃葡萄糖，这两种物质互为异头物，在溶液中可以开链式结构发生相互转化，达到最后平衡，其比旋光度为+52°。

三.补充概念

1.凝集素：一类非抗体的糖蛋白或蛋白质，它能与糖专一的非共价结合，并具有凝结细胞和沉淀聚糖和复合糖的作用。

2.差向异构体：分子之间仅有一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体。

第二章 脂类和生物膜

一.填空

- 1 -

1.磷脂酰胆碱（卵磷脂）是由甘油、脂酸、磷酸和胆碱组成。 2.神经节苷脂是由鞘氨醇、脂酸、糖和唾液酸组成。 3. 脑苷脂是由鞘氨醇、脂酸和D-半乳糖组成。

4.生物膜内的蛋白质疏水或非极性氨基酸朝向分子外侧，而亲水或极性氨基酸朝向分子内侧。

5.膜蛋白按其与脂双层相互作用的不同可分为表在蛋白质（外周蛋白质）与内在蛋白质（固有蛋白质）两类。

6.生物膜的流动性主要是由脂酸碳链的长短、脂酸不饱和度和胆固醇含量所决定的，并且受温度的影响。

7.亚油酸、亚麻酸是人体必需脂肪酸。

8.7-脱氢胆固醇经阳光照射后，能逐步成维生素D3.

二.简答

1.许多埋在膜内的蛋白（内在蛋白）与细胞中的蛋白质不同，他们几乎不可能从膜上转移至水溶液中。然而，此类蛋白质的溶解和转移，常可用含有十二烷基硫酸钠或其他的去污剂，这是什么道理？

答：十二烷基硫酸钠和胆酸钠等去污剂，都具有亲水和疏水两部分，他们可以破坏蛋白和膜之间的疏水相互作用，并用疏水部分结合蛋白的疏水部分，亲水部分向外，形成一个可溶性微团，将蛋白转移到水中。

2.任何动物体内胆固醇可能装备为哪些具有重要生理意义的类固醇物质？

答：激素类：雄激素、雌激素、孕酮、糖皮质激素和盐皮质激素。非激素类：维生素D、胆汁酸、牛黄胆酸和甘氨胆酸。

三.补充概念

1.必需脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸。 2.流体镶嵌模型：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述为镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质镶在脂双层表面，有的则部分或全部镶入其内，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 3.主动转运：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降的方向进行的。所以主动转运需要能量的驱动。

第三章 蛋白质的结构和功能

一.填空

1.氨基酸的等电点（pI）是指氨基酸所带静电荷为零时溶液的pH值。

2.氨基酸在等电点时，主要以两性离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以负离子的形式存在，在pH

4.人工合肽时常用的氨基保护基有苄氧羰基、叔丁氧羰基、联苯异丙氧羰基、茐甲氧羰基。

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5. 人工合肽时常用的活化羧基的方法有叠氮法、活化脂法、酸酐法。保护羧基的方法有盐化、酯化。

6. 人工合肽时常用的缩合剂有N,N、-二环乙基碳二亚胺。 7.一般来说，用嗜热菌蛋白酶水解蛋白质所得到的片段，要比用胰蛋白酶所得到的片段多些（或片段小些）。

8.蛋白质之所以出现各种内容丰富的构象是因为β-巯基乙醇键和巯基乙酸键能有不同程度的转动。

9.胶原蛋白是由三股肽链组成的超螺旋结构，并含有稀有的羟脯氨酸与羟赖氨酸残基。

10.当溶液中盐离子浓度低时，可增加蛋白质的溶解度，这种现象称盐溶；当溶液中盐离子浓度高时，可使蛋白质沉淀，这种现象称为盐析。 11.ＤＥＡＥ－纤维素是一种阴离子交换剂，ＣＭ－纤维素是一种阳离子交换剂。 12.测定蛋白质浓度的方法主要有双缩脲法、Folin-酚试剂法、紫外吸收法、凯式定氮法。

13.实验室中常用的测定相对分子质量的方法有SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳、凝胶过滤、超离心。

14.多聚L-谷氨酸的比旋光度随pH改变是因为构象改变，而L-谷氨酸是比旋光度随pH 的改变是由于电荷不同

15.影响血红蛋白与氧结合的因素有氧分压、二氧化碳分压、氢离子浓度、2，3-二磷酸甘油酸。

16.确定蛋白质中二硫键的位臵，一般先采用蛋白水解酶酶解，然后用对角线电泳技术分离后的混合肽段。

17.蛋白质的一级结构是指氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序。

18.蛋白质颗粒表面的电荷层和水化膜是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 19.血红蛋白的辅基是血红素，当其中的一个亚基与氧结合后，其余亚基与氧的亲和力增加，这种现象称正协同效应，当CO2或H+浓度升高时血红蛋白与氧的亲和力下降，这种现象称Bohr效应。

二.简答

1. 2. 3. 4. 5.

三.补充概念

1.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。

2.同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。 3.α-螺旋：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构螺旋是靠链内氢键维持的。

4.β-折叠：蛋白质中常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的，折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。

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5.别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。

6.镰刀型细胞贫血症：血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β-亚基N端的第六个氨基酸残基是缬氨酸，而不是正常的谷氨酸残基。

第四章 酶

一.填空

1.结合蛋白酶类必需由酶蛋白和辅酶相结合后才有活性，前者的作用是决定酶促反应的专一性，后者的作用是传递电子原子或基团即具体参加反应。

2.酶促反应速度达到最大反应速度的80%时，底物浓度【S】是Km的4倍，而V达到Vm90%时，【S】是Km的9倍。

3.辅助因子包括辅酶、辅基和金属离子等。其中辅基与酶蛋白结合紧密，需要化学方法处理除去，辅酶与酶蛋白结合疏松，可用透析法除去。 4.酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位，其中结合部位直接与底物结合，决定酶的专一性，催化部位是发生化学反应的部位，决定催化反应的性质。

5.通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的初速度，即底物消耗量<5%时测得的反应速度。

6.判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的比活力和总活力。

7.酶活力的国际单位定义为在最适条件下，将单位转化为产物的速度为1μmol/min的酶量。

8.蛋白质磷酸化时，需要蛋白激酶，而蛋白质去磷酸化时需要蛋白磷酸酯酶。 9.竞争性抑制剂不改变酶促反应Vmax,非竞争性抑制剂不改变酶促反应Km。

二.简答

1.简述酶与一般化学催化剂的共性及其特性？

答（1）共性：用量少而催化效率高；仅改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。（2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，全酶的活力与辅助因子有关。 2.影响酶促反应效率的因素有哪些？它们是如何起作用的？ 答：影响酶促反应效率的有关因素包括：（1）底物和酶的邻近效应与定向效应（2）底物的形变和诱导契合（3）酸碱催化（4）共价催化（5）微环境的作用

三.补充概念

1.齐变模式：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物与别构调节剂的结合，蛋白质的构象在T和R之间变换。 2.序变模式：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式，按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的

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构象发生很大的变化。 3.同工酶：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸的序列，底物的亲和性方面都存在着差异。

第五章 维生素和辅酶

一.填空

1.维生素A的活性形式是11-顺视黄醛，可与视蛋白组成视紫红质，后者是维持暗视觉所必需的。

2.维生素D在体内的最高活性形式是1，25-二羟胆钙化醇，它是由维生素D3分别在羟化和γ-羟基谷氨酸二次Ca2+而来的。

3. 维生素D在体内的功能是调节钙磷代谢，与骨骼生长有关。

4.维生素B1在体内的活性形式是TPP,维生素B2在体内的活性形式是FMN和FAD。维生素PP可形成NAD+和NADP+两种辅酶。维生素B6是以磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺形式作为转氨酶的辅酶，以磷酸吡哆醛形式作为氨基酸脱氢酶的辅酶。叶酸是碳单位转移酶的辅酶，叶酸在体内的活性形式是四氢叶酸，生物素在体内的作用是羟化酶的辅酶。泛酸在体内的活性形式有ACP和CoA。

第六章 激素

一.填空

1.位于细胞膜上的腺苷酸环化酶可催化ATP生产cAMP，后者可在细胞液的磷酸二脂酶的催化下水解生成无活性的5‘-AMP。

2.水溶性激素的受体通常在细胞膜上，而脂溶性激素的受体通常在细胞内。 3.阿司匹林具有消炎的功能是因为它在体内能抑制一种环加氧酶的活性，从而阻断前列腺素的合成。

4.咖啡和茶能够延长肾上腺素的作用时间是因为专门水解cAMP的磷酸二脂酶。

二.简答

1.简述cAMP的生成过程及作用机制？

答：激素与靶细胞膜上的特异性受体结合形成激素-受体复合物而激活受体，通过G蛋白介导，激活腺苷酸环化酶，腺苷酸环化酶催化ATP生成cAMP和焦磷酸，cAMP在磷酸二酯酶的作用下水解为5‘-AMP而丧失作用，cAMP作为激素作用的第二信使对细胞的调节作用是通过激活cAMP依赖性蛋白激酶来实现的。蛋白激酶A由两个调节亚基和两个催化亚基组成的四聚体别构酶，当四分子cAMP与调节亚基结合后，调节亚基与催化亚基解离，游离的催化亚基催化底物蛋白磷酸化，从而调节细胞的物质代谢和基因表达。活化的蛋白激酶A一方面催化细胞质内一些蛋白磷酸化调节某些物质的代谢过程，另一方面进入细胞核，可催化反式作用因子-cAMP应答元件激结合蛋白磷酸化，与DNA上的cAMP应答元件结合，激活受cAMP应答元件调控的基因转录，另外活化的蛋白激酶还可以使核内的组蛋白、受体蛋白、酸性蛋白及膜蛋白等磷酸化，从而影响这些蛋白的活性。

三.补充概念

- 5 -

1.激素：一类由内分泌器官合成的微量的化学物质。它由血液运输到靶组织起着信使的作用，调节靶组织的功能。

2.第二信使：响应外部信号，而在细胞内合成的效应分子。第二信使再去调节靶酶，引起细胞内各种效应。

3.G蛋白：在细胞内信号传导途径中起着重要作用的GTP结合蛋白，由α，β，γ三个不同的亚基组成。激素与激素受体结合诱导ＧＴＰ跟Ｇ蛋白结合的GDP进行交换结果激活位于信号传递途径下游的腺苷酸环化酶。Ｇ蛋白将细胞外的第一信使和细胞内的腺苷酸环化酶催化的腺苷酸环化生成的第二信使ｃＡＭＰ联系起来，Ｇ蛋白具有内源ＧＴＰ酶活性。

第七章 细胞信息传导

一.简答

１.简述肾上腺素使血糖升高的机制？

肾上腺素与靶细胞上的肾上腺素受体结合，激活腺苷酸环化酶形成cAMP，cAMP使无活性的磷酸化酶激酶经过磷酸化转变成有活性的磷酸化酶激酶，有活性的磷酸化酶激酶再去催化无活性的磷酸化酶b转变成有活性的磷酸化酶a，磷酸化酶a由催化糖原转化成1-磷酸葡萄糖然后1-磷酸葡萄糖再转变成葡萄糖。

第八章 生物氧化

一.填空

１.ATP的产生有两种方式，一种是底物水平磷酸化，一种是氧化磷酸化。 ２.典型的呼吸链包括ＮＡＤＨ和ＦＡＤＨ２两种，这是根据接受代谢物脱下的氢的初始受体不同而区别的。

３.呼吸链中氧化磷酸化生成ATP的偶联部位是ＮＡＤＨ－ＦＭＮ、ｃｙｔb-cytc1、cytaa3-O2。

二.补充概念

1.呼吸链：代谢物分子中的氢原子在脱氢酶的作用下激活脱落后，经过一系列传递体的传递，最终将电子交给被氧化酶激活的氧而生成水的全部体系。 2.氧化磷酸化：伴随着呼吸链电子传递过程发生的ATOP的合成。

3.磷氧比值：在氧化磷酸化过程中，每消耗1mol氧原子与所消耗的无机磷酸是摩尔数称磷氧比值（P/O）。

4.底物水平磷酸化：在的被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。 5.化学渗透学说：电子经呼吸链传递释放的能量，将质子从线粒体内膜的内侧泵到内膜的外侧，在膜两侧形成电化学梯度而积蓄能量，当质子顺此梯度经ATP合成酶Fo通道回流时，Fi催化ＡＤＰ与Ｐｉ结合，形成ATP。

第九章 糖代谢

一.填空

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１.EMP途径中第二次底物水平磷酸化是烯醇化酶催化甘油酸－二磷酸的分子内脱水反应，造成分子内能量重新排布，产生高能磷酸键，后者通过酶的作用将能量传递给ＡＤＰ生成ATP。

２.TCA循环的第一个产物是柠檬酸。由柠檬合成酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶所催化的反应是该循环的主要限速反应。

3.TCA循环中有两次脱羧反应，分别是由异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶催化。脱去的二氧化碳中的C原子分别来自草酰乙酸中的C1和C4. 4.戊糖磷酸途径是葡萄糖代谢的另一条主要途径，广泛存在于动、植微生物体内，在细胞的细胞质内进行。

5.糖酵解途径中三个酶所催化的反应是不可逆的，这三个酶依次是己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶。

6.造成丙酮酸脱氢酶系的三种主要酶是丙酮酸脱氢酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶，五种辅酶是TPP、硫辛酸、CoASH、NAD、FAD。 7.糖酵解抑制剂碘乙酸重要作用于磷酸甘油醛脱氢酶。 8.2分子乳酸异升为葡萄糖要消耗6个ATP。

9.丙酮酸还原为乳酸，反应中的NADH来自于甘油醛-3l磷酸的氧化。

10.磷酸戊糖途径可分为两个阶段，分别称为氧化阶段和非氧化阶段，其中两种脱氢酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶和6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶，它们的辅酶是NADP。

二.简答

1.葡萄糖分子的第二位用C14标记，在有氧情况下进行彻底氧化。问经过几轮三羧酸循环，该同位素C可作为二氧化碳释放？

答：经代谢转化，葡萄糖第二位标记的C14出现在丙酮酸的羰基上，即CH3-*CO-COOH，进一步氧化产生的CH3-*CO-CoA进入三羧酸循环后，经过 第一轮三羧酸循环标记碳原子全部进入草酰乙酸，形成两种异构体：HOO*C-CO-ＣＨ２－ＣＯＯＨ和ＨＯＯ＊Ｃ－CH2-CO-COOH，在第二轮三羧酸循环中，两种异构体中的标记碳都可以在脱羧反应中以二氧化碳释放。 2.什么是乙醛酸循环？有何意义？ 答：乙醛酸循环是有机酸代谢循环，它存在于植物和微生物中，可分为五步反应，由于乙醛酸循环与三羧酸循环有一些共同的酶系和反应，将其看成是三羧酸循环的一个支路。循环每一圈消耗两分子乙酰CoA，同时产生一分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或经糖异生途径转变为葡萄糖。乙醛酸循环的意义：（1）乙酰CoA经乙醛酸循环可以和三羧酸循环相偶联补充三羧酸循环中间产物的缺失。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪转变为糖和氨基酸的途径。 3. 计算1mol葡萄糖在肝脏细胞中彻底氧化成CO2和H2O，可产生多少摩尔ATP？如果有鱼藤酮存在，理论上又能产生多少摩尔ATP？

答：组织中没有鱼藤酮时：1mol葡萄糖→2mol丙酮酸，净生成2molATP并有2molNADH和H+生成；2mol丙酮酸→2mol乙酰辅酶A+2molCO2，生成2molNADH 和H+ 2mol乙酰辅酶A→4molCO2，共生成6molNADH和H+ ，2molFADH2 ，2molGTP。对肝脏细胞而言，细胞质中生成的2molNADH 和H+ 是通过苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体的，进入线粒体的依然是2mol NADH和H+，NADH和H+生物氧化时的磷氧比值为2.5，FADH2的磷氧比值为1.5.，所以葡萄糖彻底氧化产生的ATP为（4+6）*2.5+2*1.5+4=32mol。如果有鱼藤酮存在，生成的NADH和H+不产生ATP，

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所以ATP为2*14.5+4=7mol。

4. 计算2mol丙酮酸转化为1mol葡萄糖需要提供多少摩尔高能磷酸化合物？ 答：首先，2mol丙酮酸+2CO2+2ATP->2草酰乙酸+2ADP+2Pi 2草酰乙酸+2GTP->2磷酸烯醇式丙酮酸+2ADP+2CO2

其次，2mol磷酸烯醇式丙酮酸沿糖酵解途径逆行至转变成2mol甘油醛-3-磷酸，其中在甘油酸-3磷酸转变成甘油酸-1,3-二磷酸过程中，消耗2molATP；甘油酸-1,3-二磷酸转变成甘油醛-3-磷酸中，必须供给2mol的NADH和H+。 最后，2mol的磷酸丙糖先后在醛羧酶，果糖-1,6-二磷酸酶、异构酶、葡萄糖-6-磷酸酶作用下，生成1mol葡萄糖，该过程无能量的产生和消耗。 因此需要提供6mol高能磷酸化合物，4molATP，2molGTP。

三.补充概念

１.酵解：由１０步酶促反应造成的糖分解代谢途径。通过该途径，一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸，同时净生成两分子ATP和两分子ＮＡＤＨ。 ２.巴斯德效应：氧存在下，酵解速度放慢的效应，

３.乙醛酸循环：是某些植物、细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可用使乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个二氧化碳的步骤。 4.糖异生作用：由简单的非糖前体转变为糖的过程，糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步近似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解中不可逆的三个反应。

第十章 脂类代谢

一.填空

1.脂酸的β-氧化包括脱氧、水化、脱氢和硫解四个步骤。 2.酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种化合物。

3.丙酰CoA的进一步氧化需要生物素和维生素B12作酶的辅助因子。 4.脂酸合成过程中，丙酰CoA来源于葡萄糖分解或脂酸氧化，ＮＡＤＨ来源于戊糖磷酸途径。

５.脂肪酸分解过程中，长链脂酰CoA进入线粒体需由肉碱携带，限速酶是脂酰内碱转移酶Ｉ，脂肪酸合成过程中，线粒体的丙酰CoA出线粒体需与草酰乙酸结合成柠檬酸。

６.一个碳原子数为ｎ的脂肪酸在β-氧化中需经０.５ｎ－１次β-氧化循环，生成０.５ｎ个乙酰CoA，０.５ｎ－１个ＦＡＤＨ２和０.５ｎ－１个ＦＡＤＨ＋。 ７.ＨＭＧ－CoA在线粒体中是合成酮体的中间产物，而在细胞浆中是合成胆固醇的中间产物。

二.简答

１.比较脂肪酸氧化和合成在以下几个方面的区别：（ａ）发生部位（ｂ）酰基的载体组织（ｃ）氧化剂和还原剂（ｄ）中间产物的立体化学（ｅ）降解和合成的方向（ｆ）酶体系的组织（ｇ）氧化时每次降解的碳单位和合成时使用的碳单位供体。

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答：（ａ）氧化发生在线粒体，合成发生在细胞质（ｂ）氧化使用辅酶Ａ，合成使用ACP（ｃ）氧化用NAD＋和ＦＡＤ，合成用ＮＡＤＰＨ（ｄ）氧化是三羟酰基ＣｏＡ的Ｌ－异构体，合成是Ｄ－异构体（ｅ）氧化时是用羧基变甲基，合成时是甲基变羧基（ｆ）氧化用的酶是分立的，合成用的酶组成一酶复合物（ｇ）氧化为乙酰ＣｏＡ，合成为丙二酸单酰CoA。

第十一章 氨基酸代谢

一.填空

１.多肽链经胰蛋白酶降解后，产生新肽段羧基端主要是赖氨酸和精氨酸氨基酸残基。

２.胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由芳香族氨基酸羧基端形成的肽链。 ３.尿素循环中产生的鸟氨酸和瓜氨酸两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。 ４.尿素分子中两个Ｎ原子，分别来源氨甲酰磷酸和天冬氨酸。

５.胞嘧啶和尿嘧啶经脱氧＼还原和水解产生的终产物为β－丙氨酸。 ６.参与嘌呤合成的氨基酸有甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺。 7.多巴是酪氨酸经羟化作用生成的。

8.氨基甲酰磷酸合成酶I定位于细胞内的线粒体，它催化CO2和NH3等合成氨基甲酰磷酸，N-乙酰谷氨酸是此酶的激活剂。

9.谷氨酸在谷氨酸脱氢酶作用下生成抑制性神经递质γ-氨基丁酸。

10.嘧啶核苷酸从头合成的第一个核苷酸是乳清苷酸，嘌呤核苷酸从头合成的第一个核苷酸是次黄嘌呤核苷酸。

11.氨在血液中主要是以丙氨酸和谷氨酰胺两种形式被运输。

二.简答

1.简述体内联合脱氨基作用的特点和意义？ 答：联合脱氨基有两个途径：一是氨基酸的α-氨基先通过转氨基作用转移到α-酮戊二酸，生成相应的α-酮酸和谷氨酸，谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸的同时释放氨。二是嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用。因为大部分氨基酸不能直接氧化脱去氨基，而只有转氨基作用是普遍存在的，但转氨基作用幷没有最终脱掉氨基，所以体内通过联合脱氨基作用，使得蛋白质降解的所有氨基酸都可以脱氨基生成氨，满足机体脱氨基的需要。

三.补充概念

1.苯酮尿症：是由于苯丙氨酸羟化酶缺乏引起苯丙酮酸堆积的代谢遗传病。 2.尿黑酸症：是酪氨酸代谢中缺乏尿黑酸酶引起的代谢遗传病。 3.联合脱氨作用：氨基酸的α-氨基通过转氨基作用转移到α-酮戊二酸分子上，，生成相应的α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的氧化脱氢作用下，重新生成α-酮戊二酸并释放氨。 4.嘌呤核苷酸循环：通过连续的转氨基作用把氨基酸的氨基转移到草酰乙酸分子上，生成天冬氨酸。天冬氨酸再在腺苷琥珀酸合成酶催化下与次黄苷酸缩合成腺苷琥珀酸，腺苷琥珀酸裂解生成延胡索酸和腺苷酸，最后腺苷酸经腺苷酸脱氨酶作用生成次黄苷酸和氨，将氨基酸分子的氨脱去。

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第十二章 核苷酸代谢

一.填空

1. 别嘌呤醇治疗痛风症的原理是由于起结构与次黄嘌呤相似，幷抑制黄嘌呤氧化酶的活性。

2. 氨甲喋呤干扰核苷酸合成是因为其结构与叶酸相似，并抑制二氢叶酸还原酶，进而影响一碳单位代谢。

3. 痛风是由于体内尿酸产生过多造成的，使用别嘌呤醇作为黄嘌呤氧化酶的自杀性底物可用治疗痛风。

4. HGPRT是指次黄嘌呤鸟嘌呤核苷磷酸转移酶，该酶的完全缺失可导致人患Lesch-Nyhan综合症。

5. 从IMP合成GMP需要消耗ATP，而从IMP合成AMP需要消耗ＧＴＰ作为能源物质。

二.补充概念

１.补救途径：与从头合成途径不同，生物分子，可以由该类分子降解形成的中间代谢物来合成，该途径是一个再循环途径。

２.自杀抑制作用：底物经酶催化生成的产物变成了该酶的抑制剂。

３.Ｌｅｓｃｈ－Ｎｙｈａｎ综合症：也称为自毁容貌症，是由于次黄嘌呤鸟嘌呤核糖转移酶遗传缺陷引起的。缺乏该酶使得次黄嘌呤和鸟嘌呤不能转换为IMP和ＧＭＰ，而是降解为尿酸，过量尿酸将导致Ｌｅｓｃｈ－Ｎｙｈａｎ综合症。

第十四章 核酸

一.填空

１.核酸的主要组成是碱基、核糖和磷酸，核酸的基本结构单位是核苷酸。 ２.双链DNA热变性后，或在pH2以下或pH12以上时，其OD260 增加 ，同样条件下单链DNA的OD260不变。

３.DNA样品的均一性愈高，其溶解过程的温度范围愈窄。

４.DNA所处介质的离子强度愈低，其溶解过程的温度范围愈宽，溶解温度越低，所以DNA应保存在较高浓度的盐溶液中，通常为1mol/L的NaCl溶液。

５.DNA分子中存在三类核苷酸序列，高度重复序列、中度重复序列和单一序列。tRNA,rRNA以及组蛋白等由中度重复序列编码，而大多数蛋白质由单一序列编码。

６.硝酸纤维素膜可结合 单 链核酸。将RNA变性后转移到硝酸纤维素膜上再进行杂交，称Northern印迹法。

７.DNA复性过程符合二级反应动力学，其Cot1/2值与DNA的复杂程度成 正 比。 ８.A5′pppp5＇A经蛇毒磷酸二酯酶部分水解可产生AMP和ATP。 ９.T.Cech和S.Altman因发现核酶而荣获1989年诺贝尔化学奖。 １０. 体内两种主要的环核苷酸是cAMP和cGMP。

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１１. DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高。生物活性将丧失。

１２. 真核细胞的mRNA帽子由m7G组成，其尾部由polyA组成，它们的功能分别是：m7G识别起始信号的一部分，polyA对mRNA的稳定性具有一定的影响。 １３. DNA在水溶液中热变性后，如果将溶液迅速冷却，则DNA保持单链状态；若使溶液缓慢冷却，则DNA重新形成双链。

１４. 用Sanger的链末端终止法测定DNA一级结构时，链终止剂是双脱氧核苷三磷酸。

二.简答

１.简述B-DNA的结构特征。 答：（1）两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕形成右手螺旋（2）嘌呤和嘧啶位于双螺旋的内侧，磷酸和核糖在外侧，彼此通过3＇，5＇磷酸二脂键相连接，形成DNA 分子的骨架。碱基平面和纵轴垂直，糖环的平面则和纵轴平行（3）双螺旋的平均直径为2nm。两个相邻的碱基对之间相距的高度，碱基堆积距离为0.34nm,两个核苷酸之间的夹角为36度（4）两条核苷酸链依靠彼此夹角之间形成的氢键相联系而结合在一起。（5）碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。

三.补充概念

１.转导作用：借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。 ２.夏洛夫法则：所用DNA中的腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等，鸟排列与胞嘧啶的摩尔含量相等。 ３.核小体：用于包装染色质的结构单位，是由DNA链缠绕一个组蛋白核构成的。 ４.退火：即DNA由单链复性变成双链结构的过程。来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构，同源DNA之间、DNA和RNA之间，退火后形成杂交分子。

５.减色效应：随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。

６.溶解温度：加热变性DNA使增色效应达到最大增量一半时的温度。

第十五章 DNA复制

一. 填空

1. DNA复制的方向是从5‵端到3‵端展开。

2. 大肠杆菌染色体DNA复制的起始区被称为Oric，酵母细胞染色体DNA复制的起始区被称为ARS，两者都富含A-T碱基对，这将有利于解链过程。

3. 大肠杆菌DNA连接酶使用NAD+能源物质T4噬菌体DNA连接酶使用ATP作为能源物质。

4. 替你DNA的复制主要使用RNA作为引物，而在体外进行PCR扩增时使用人工合成的DNA作为引物。

5. 使用胰蛋白酶或枯草杆菌蛋白酶可将大肠杆菌DNA聚合酶水解成大小两个片段，其中大片段被称为Klenow酶，它保留了3‵-5‵核酸外切酶和DNA聚合酶的活性，小片段则保留了5‵-3‵核酸外切酶的活性。

6. 参与大肠杆菌DNA复制的主要聚合酶是DNA聚合酶Ⅲ，该酶在复制体上组装

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成不对称二聚体，分别负责前导链和后随链的合成，已有证据表明后随链的模板在复制中不断形成环（Loop）结构。

7. DNA拓扑异构酶Ⅰ能够切开DNA的一条链，而DNA拓扑异构酶Ⅱ能同时 切开DNA 的两条链，在切开DNA 链以后，磷酸二脂键中的磷酸根被固定在它的Tyr残基上。

8. 完成碱基切除修复至少需要DNA糖苷酶、AP内切酶、DNA聚合酶和ＤＮＡ连接酶等几种酶。

9. 端聚酶由RNA和蛋白质两个部分组，它的生理功能是维持端粒DNA的完整。 10. DNA复制时连续合成的链称为前导链，不连续合成的链称为随从链。

11. 大肠杆菌RNA聚合酶全酶由α2ββ‵σ组成，核心酶的组成是α2ββ‵。参与识别起始信号的是σ因子。

12. 亚硝酸是一个非常有效的诱变剂，因为它可以直接作用于DNA，使碱基中氨基氧化成酮基，造成碱基对的转换。

13. 原核细胞中各种RNA是同一RNA聚合酶催化合成的，而真核细胞核基因的转录分别由三种RNA了好吗催化，其中rRNA基因是由RNA聚合酶Ⅰ转录，hnRNA基因由RNA聚合酶Ⅱ转录，各类小分子量RNA则是RNA聚合酶Ⅲ的产物。

二. 简答

1. 真核生物DNA聚合酶有哪几种？它们的主要功能是什么？

答：真核生物DNA聚合酶有α、β、γ、δ、ε五种，均具有5‵-3‵聚合酶活性。DNA聚合酶γ、δ和ε有3‵-5‵外切酶活性，DNA聚合酶α、β无外切酶活性。DNA聚合酶α用于合成引物，DNA聚合酶δ用于合成 核DNA，DNA聚合酶β和ε主要起修复作用，DNA聚合酶γ用于线粒体DNA 的合成。 2. 2.真核细胞有哪几种RNA聚合酶？它们的主要功能是什么？ 答：真核生物的RNA聚合酶，按照对α-鹅膏覃碱的敏感度不同进行分类;RNA 聚合酶Ⅰ基本不受α-鹅膏覃碱的抑制，在大于10-3mol/L时才有轻微的抑制，RNA聚合酶Ⅱ对α-鹅膏覃碱最为敏感，在10-8mol/L以下就会被抑制，RNA聚合酶对α-鹅膏覃碱的敏感度介于RNA聚合酶Ⅰ和RNA聚合酶Ⅱ之间，在10-5mol/L到10-4mol/L才会有抑制现象。RNA聚合酶Ⅰ存在于核仁中其功能是合成5.8s rRNA、18s rRNA和28s rRNA,。RNA聚合酶Ⅱ存在于核质中，其功能是合成mRNA、snRNA。RNA聚合酶Ⅲ也存在于核质中，其功能是合成tRNA、5s rRNA和转录Alu序列。 三.补充概念

1.Klenow片段：E.coil DNA聚合酶Ⅰ经部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。该片段保留了DNA聚合酶Ⅰ的5‵-3‵聚合酶和3‵-5‵外切酶活性，但缺少完整酶的5‵-3‵外切酶活性。

2.前导链：与复制叉移动的方向一致，通过连续的5’-3’聚合合成新的DNA链。 3.滞后链：与复制叉移动方向相反，通过不连续的5’-3’聚合合成新的DNA链。 4.滚环复制：复制环状DNA的一种模式，在该模式中，DNA聚合酶结合在一个缺口链的3’

端绕环合成与模板链互补的DNA，每一轮都是新合成DNA取代前一轮合成的DNA。

第十六章 RNA合成

一.填空

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1.使用α-鹅膏覃碱可将真核细胞的三种RNA聚合酶区分开来。

2.原核细胞启动子-10区的序列通常被称为Pribonow box,其一致序列是TATAT。 3.tRNA基因的启动子最重要的特征是基因内启动子。

4.逆转录酶通常以tRNA为引物，具有依赖于RNA的ＤＮＡ聚合酶，依赖于ＤＮＡ的ＲＮＡ聚合酶和ＲｎａｓｅＨ三种酶的活性，使用该酶在体外合成ｃＤＮＡ时常用Ｏｌｉｇｏ ｄＴ为引物。 ５．大肠杆菌ＲＮａｓｅｐ由ＲＮＡ和蛋白质组成，其中ＲＮＡ能单独完成催化该酶参与的后加工。

６．原核细胞基因转录的终止有两种机制，一种是依赖于终止子，另一种是依赖于Ｒｈｏ因子。 ７．ｓｎＲＮＡ即是小分子细胞核ＲＮＡ，它的功能主要是参与Ｐｒｅ－ｍＲＮＡ的剪接。 ８．ｓｎｏＲＮＡ即是小分子的细胞核仁ＲＮＡ，它的主要功能是参与真核细胞Ｐｒｅ－ｍＲＮＡ的后加工。

9.四膜虫Pre-mRNA的剪接需要鸟甘酸或鸟甘作为辅助因子。 二.简答

1.逆转录酶的发现和利用是现代分子生物学的革命，其重要意义在那里？ 答：导致了cDNA克隆生物技术的诞生。能够由克隆的cDNA表达蛋白。 2.

三.补充概念

1.模板链：可作为模板转录为RNA的那条链，该链与转录的RNA碱基互补在转录过程中，RNA聚合酶与模板链结合，并沿着模板链的3→5方向移动，按照5→3方向催化RNA的合成。

2.启动子：在DNA分子中，RNA聚合酶能够结合并导致转录起始的序列。

3.内含子：在转录后的加工中，从最初的转运产物除去的内部的核苷酸序列。 SD序列：

mRNA用于结合原核生物核糖体的序列。

第十七章 蛋白质合成

一． 空填

1. 蛋白质的生物合成通常以ＡＵＧ作为起始密码子，有时也以ＧＵＧ作为起始密码子，以ＵＡＧ、ＵＧＡ、ＵＡＡ作为终止密码子。 2. SD序列是指原核细胞mRNA的5‵-端富含嘌呤碱基的序列。它可以喝16s rRNA的3‵-端的嘧啶碱基序列互补配对，而帮助起始密码子的识别。 3. 无细胞翻译系统翻译出来的多肽链比在完整的细胞中翻译的产物要长，这是因为没有经历后加工。 4. SRP是指信息识别颗粒，它是一种由RNA和蛋白质组成的超分子体系，它的功能是蛋白质的分泌。

5. mRNA上编码区内密码子的突变可造成致死效应，但生物体可通过tRNA反密码子的突变而得以成活。这种tRNA 的突变被称为基因间校正，而这种tRNA称为校正tRNA。

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6. 以（UAG）n作为模板在无细胞体翻译系统中进行翻译可得到两种多肽。 7. 原核细胞内起始氨酰-tRNA为fMet-tRNA,真核细胞内起始氨酰-tRNA为Met-tRNA。

8. 基因表达包括转录和翻译。

二.简答

1.简述原核细胞核真核细胞生物蛋白质合成的主要区别。

答：原核生物蛋白质的合成与真核生物蛋白质的合成主要差别有：（1）原核生物翻译与转录是偶联的，真核生物要将细胞核内转录生成的mRNA转运到细胞质才能进行蛋白质合成，因此转录和翻译不可能偶联。（2）原核生物肽链的合成是从甲酰甲硫氨酰-tRNA开始的，真核生物肽链的合成是从甲硫氨酰-tRNA开始的（3）原核生物肽链合成的起始依赖于SD序列。真核生物肽链合成的起始依赖于帽子结构（4）原核生物的mRNA与核糖体小亚基的结合先于tRNA与小亚基的结合，而真核生物的起始tRNA与核糖体小亚基的结合先于mRNA与小亚基的结合，（5）在原核生物蛋白质合成的起始阶段，不需要消耗ATP，但真核生物需要消耗ATP（6）参与真核生物蛋白质合成起始阶段的起始因子比原核生物复杂，释放因子则相对简单（7）原核生物与真核生物在密码子的偏爱性上有所不同（8）真核细胞的翻译后加工比原核细胞复杂。 3. 简述信号肽假说的基本内容

答：分泌性蛋白质的初级产物N-端多有信号肽结构，信号肽一旦合成（蛋白质合成未终止），即被胞浆的信号肽识别蛋白（SRP）结合，SRP与内质网的内侧面的受体即对接蛋白（DP）结合，组成一个输送系统，促使膜通道开放，信号肽带动合成中的蛋白质沿通道穿过膜，信号肽在沿通道折回时被膜上的信号肽酶切除，蛋白质在内质网和高尔基体进一步修饰后，即可被分选到细胞的不同部位。

三.补充概念

1. 信号肽：常指新合成堕胎联众用于指导蛋白质跨膜转移的N-端氨基酸序列。 2. 蛋白质折叠：蛋白质的三维构象，称为蛋白质的折叠。是由蛋白质多台联的

氨基酸序列所决定的。 3. 亮氨酸拉链：这是真核生物转录调控蛋白与蛋白质及与DNA结合的基元之一。 4. 螺旋-环-螺旋：这是蛋白质基元由两性α-螺旋通过一个肽段连接形成螺旋-环-螺旋结构，两个蛋白质通过两性螺旋的疏水面相结合，与DNA的结合则依靠此基元附近的碱性氨基酸侧链基团与DNA的碱基结合而实现。 5. SD序列：mRNA中用于结合原核生物核糖体的序列。

第十八章 基因调控

一. 简答

1. 概述原核生物基因表达调控的特点。 答：原核基因表达调控与真核生物存在很多共同之处，但因原核生物没有细胞核和亚细胞结构，其基因组结构要比真核生物简单，基因表达的调控因此比较简单。虽然原核基因的表达也受转录起始、转录终止、翻译调控及RNA、蛋白质的稳定性等多级调控但其表达开、关的关键机制主要发生在转录起始。其特点包括以下

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三方面：（1）σ因子决定RNA聚合酶的识别特异性：原核生物只有一种RNA聚合酶，核心酶催化转录的延长，亚基识别特异启动序列，即不同的因子协调启动不同基因的转录（2）操纵子模型的普遍性：除个别基因外，原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇的连续排列在染色体上，共同组成一个转录单位即操纵子。一个操纵子含一个启动序列及数个编码基因，在同一个启动序列控制下，转录出多顺反子mRNA。（3）阻遏蛋白和阻遏机制的普遍性：在许多原核操纵子系统中，特异的阻遏蛋白是控制启动序列活性的重要因素。当阻遏蛋白与操纵基因结合或解离时，结构基因的转录被阻遏或去阻遏。 2. 简答真核生物基因表达的调控方式. 答：（1）DNA水平的调控：a.基因丢失 b.基因扩增 c.DNA序列的重排 d.染色质结构的变化 e.DNA的修饰（2）转录水平的调控：a.染色质的活化 b.转录因子的作用 （3）转录后水平的调控：a.mRNA前体的加工 b.mRNA的选择性拼接（4）翻译水平的调控a.控制mRNA 的稳定性 b.反义RNA的作用 c.选择性翻译 d.抑制反义的起始（5）翻译后水平的调控a.多肽链的加工和折叠 b.氨基酸的重排 c.通过肽链的断裂等加工方式产生不同的活性多肽。

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