生物化学习题集-1

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第一章 蛋白质的结构与功能

一. 单项选择题

6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基

A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.4 9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是

A. 氨基酸组成不同的蛋白质,功能一定不同

B. 一级结构相近的蛋白质,其功能类似可能性越大 C. 一级结构中任何氨基酸的改变,其生物活性即消失 D. 不同生物来源的同种蛋白质,其一级结构相同 E. 以上都不对

14. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g,此样品约含蛋白质多少克 A. 2.00g B. 2.50g C. 6.40g D. 3.00g E. 6.25g 15. 在pH6.0的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不动

A. 精氨酸 B. 丙氨酸 C. 谷氨酸 D. 天冬氨酸 E. 赖氨酸 16. 天然蛋白质不存在的氨基酸是

A. 半胱氨酸 B. 脯氨酸 C. 丝氨酸 D. 蛋氨酸 E. 瓜氨酸 17. 多肽链中主链骨架的组成是

A. -NCCNNCCNNCCN- B. ―CHNOCHNOCHNO― C. ―CONHCONHCONH― D. ―CNOHCNOHCNOH― E. ―CNHOCCCNHOCC―

19. 下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性

A. 硫酸 B. 硫酸铵 C. 氯化汞 D. 丙酮 E. 1N盐酸 20. 蛋白质变性后表现为

A. 粘度下降 B. 溶解度增加 C. 不易被蛋白酶水解 D. 生物学活性丧失 E. 易被盐析出现沉淀 26.下列不属于结合蛋白质的是

A.核蛋白 B. 糖蛋白 C. 脂蛋白 D. 清蛋白 E.色蛋白

三. 填空题

1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有 、 和 。酸性氨基酸有 和 。

2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。

(1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。

(2) 和 是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和 是含硫的氨基酸。

(4) 是最小的氨基酸, 是亚氨基酸。

(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸是 ,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是

1

和 。

3. 氨基酸在等电点时,主要以 离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以 离子形式存在,在pH

4. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生 色的物质,而其他氨基酸与茚三酮反应产生 色的物质。

5. 有三种氨基酸因含有共轭双键而有280nm处的紫外吸收,这三种氨基酸按吸收能力强弱依次为 > > 。

6. 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。

16. 一般来说,球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部, 性氨基酸侧链位于分子表面。

17. 维持蛋白质一级结构的化学建是 和 。 18. 维持蛋白质二级结构的化学建是 。

19. 维持蛋白质三、四级结构的化学建是 、 、

和 。

22. 当溶液中盐离子强度低时,增加盐浓度可导致蛋白质溶解,这种现象称为 。

当盐浓度继续增加时,可使蛋白质沉淀,这种现象称 。

26. 蛋白质的二级结构有 、 、 和 四种稳定构象异构体。 32. 根据蛋白质的组成成分可分为 和 33. 根据蛋白质的形状可分为 和

四. 判断题

3. 自然界的蛋白质和多肽均有L-型氨基酸组成。 4. His和Arg是人体内的半必需氨基酸。

8. 脯氨酸能参与α-螺旋,有时在螺旋末端出现,但决不在螺旋内部出现。 9. 维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。

10. 在具有四级结构的蛋白质中,每个亚基都有三级结构。

11. 在水溶液中,蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。 13. 在多肽链分子中只有一种共价键即肽键。 16. 溶液的pH值可以影响氨基酸的等电点。

20. 某蛋白质在pH5.8时向阳极移动,则其等电点小于5.8。 21. 变性的蛋白质不一定沉淀,沉淀的蛋白质也不一定变性。 22. SDS电泳、凝胶过滤和超速离心都可以测定蛋白质的分子量。 24. 蛋白质和核酸中都含有较丰富的氮元素,但蛋白质根本不含有P,而核酸则含有大量的P。

五. 名词解释

1. 氨基酸的等电点(pI) 2. 蛋白质的一级结构 3. 蛋白质的二级结构

5. 蛋白质的三级结构

2

7. 蛋白质的四级结构 8. 蛋白质的等电点 9. 蛋白质的变性

11. 盐析 14. 电泳

六. 简答题

1. 用下列哪种试剂最适合完成以下工作:溴化氰、尿素、β-巯基乙醇、胰蛋白酶、过甲酸、丹磺酰氯(DNS-Cl)、6mol/L盐酸、茚三酮、苯异硫氰酸、胰凝乳蛋白酶。 (1)测定一段小肽的氨基酸序列。

(2)鉴定小于107g肽的N端氨基酸

(3)使没有二硫键的蛋白质可逆变性。如有二硫键,应加何种试剂? (4)水解由芳香族氨基酸羧基所形成的肽键。 (5)水解由Met羧基所形成的肽键

(6)水解由碱性氨基酸羧基所形成的肽键。

5. 扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。(1)在低pH时沉淀。(2)当离子强度从零逐渐增加时,其溶解度开始增加,然后下降,最后出现沉淀。(3)在一定的离子强度下,达到等电点pH值时,表现出最小的溶解度。(4)加热时沉淀。(5)加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数,从而导致溶解度的减少。(6)如果加入一种非极性强的 溶剂,使介电常数大大地下降会导致变性。

七.论述题

1.请你从蛋白质的一级结构与高级结构来阐述其含义、特点与化学键。 2.试论述蛋白质的分子结构与功能的关系

参考答案

一. 单项选择题

1.A 2.D 3.C 4.E 5.D 6.C 7.B 8.C 9.B 10.B 11.D 12.E 13.C 14.B 15.B 16.E 17.E 18.E 19.B 20.D 21.D 22.C 23.D 24.D 25.D 26.D 27.C

二. 多项选择题

1.ABD 2.CD 3.AC 4.ABC 5.ABCD 6.AC 7.AD 8.ABCD 9.AC 10.AD 11.BD 12.AD 13.BC 14.BC 15.CD 16.ABCD

三. 填空题

1. 赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组胺酸(His) 谷氨酸(Glu) 天冬氨酸(Asp)

2. (1)酪氨酸(Tyr) (2)苯丙氨酸(Phe) 色氨酸(Trp)

(3) 甲硫氨酸(Met) 半胱氨酸(Cys) (4) 甘氨酸(Gly) 脯氨酸(Pro)

(5) 丝氨酸(Ser) 苏氨酸(Thr) 酪氨酸(Tyr) 3. 兼性离子 负 正 4. 黄 蓝紫

5. 色氨酸(Trp) 酪氨酸(Tyr) 苯丙氨酸(Phe)

3

6. 10

7. 催产素

8. 上海生物化学研究所 上海有机化学研究所 北京大学 9. 苄氧羰基(Cbz基) 叔丁氧羰基(Boc基) 联苯异丙氧羰基(Bpoc) 芴甲氧羰基(Fmoc) 10. 赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)

11. 色氨酸(Trp) 酪氨酸(Tyr) 苯丙氨酸(Phe) 12. 甲硫氨酸(Met) 13. β-巯基乙醇

14. Cα-C Cα-N 15. 3.6 0.54 0.15 16. 疏水性 亲水性 17. 肽键 二硫键 18. 氢键

19. 疏水作用 离子键(盐键) 氢键 范德华力(Van der Waals 力) 20. 吴宪

21. 协同 别构(变构) 22. 盐溶 盐析 23. 16%

24. 透析 超滤法

25. 蛋白质二级结构的基本单位相互聚集,形成有规律的二级结构的聚集体 αα

βαβ βββ

26. α-螺旋 β-折叠 β-转角 无规卷曲 27. 分子外面有水化膜 带有电荷 28. 长 短 大 29. 密度 形状

30. 圆二色光谱(circular dichroism,CD) α-螺旋 31. X射线衍射法 磁共振技术 32. 单纯蛋白质 结合蛋白质 33. 球状蛋白质 纤维状蛋白质

四. 判断题

1.× 2.× 3.× 4.√ 5.√ 6.√ 7.× 8.√ 9.× 10.√ 11.√ 12.√ 13.× 14.√ 15.× 16.× 17.× 18.× 19.× 20.√ 21.√ 22.√ 23.× 24.×

五. 名词解释

1. 氨基酸的等电点(pI):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH叫氨基酸的等电点(pI)。

2. 蛋白质的一级结构:在蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序称为

4

蛋白质的一级结构。

3. 蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中,某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 4. 模体(或膜序):在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二 级结构的肽段,在一级结构上总有其特征性的氨基酸序列,在空间结构上可形成特殊的构象,并发挥其特殊的功能,此结构被称为模体。

5. 蛋白质的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

6. 结构域:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠的较为紧密,各行其功能,称为结构域。

7. 蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。

8. 蛋白质的等电点:在某一pH的溶液中,蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH叫蛋白质的等电点(pI)。

9. 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质变性。

10. 盐溶:加入少量盐时,很易离解成带电离子,对稳定蛋白质所带的电荷有利,从而增加了蛋白质的溶解度。

11. 盐析:是将盐(中性)加入蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏,导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而 沉淀。

12. 透析:利用半透膜原理把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法叫透析。

13. 超滤法:应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜,达到浓缩蛋白质溶液的目的,称为超滤法。

14. 电泳:蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒,由于不同的蛋白质带电的性质、数量、分子量和形状等的不同,在电场的作用下而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳。

15. 等电聚焦电泳:用一个连续而稳定的线性pH梯度的聚丙烯酰胺凝胶进行电泳,从而根据蛋白质不同的pI而在电场中加以分离,这种电泳称为等电聚焦电泳。

六. 简答题

1. (1) 苯异硫氰酸 (2) 丹磺酰氯

(3) 尿素,如有二硫键应加β-巯基乙醇使二硫键还原. (4) 胰凝乳蛋白酶 (5) 溴化氰 (6) 胰蛋白酶

5. (1)在低pH时,羧基质子化,这样蛋白质分子带有大量的净电荷,分子内正电荷相斥

使许多蛋白质变性,并随着蛋白质分子内部疏水基团向外暴露使蛋白质溶解度下降,因而产生沉淀。

(2)加入少量盐时,对稳定带电基团有利,增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离子

浓度的增加,盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子,降低了蛋白质的水合程度,破坏

5

本文来源:https://www.bwwdw.com/article/nrqd.html

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