2009,2010暨南大学生物化学考研真题

考研

09暨南大学生化真题回忆版

一．填空

1、测定蛋白质总量的常用方法：＿、＿、＿、＿、＿。

2、蛋白质的合成中，起始密码子是＿、＿，终止密码子是＿、＿、＿。

3、合成蛋白质的细胞器＿对蛋白质加工修饰的细胞器是＿、＿。

一、名词解释。

1、蛋白质的变性与复性

2、蛋白质的三级结构与四级结构

3、半保留复制

4、酶的活性中心

5、结构域

6、同工酶

7、细胞色素

8、一碳单位

9、同源蛋白质

二、问答题

1、酶具有高效催化性的原因。

2、米氏方程的应用。如Km=2S时，V为多少。

3、SDS-PAGE的原理。

4、两种联合脱氨途径。

5、戊糖磷酸化途径的意义。

2010暨南大学生物化学考研真题

一．填空

1.EMP途径的关键酶是、、。

2.写出ACP、NADH、FADH2的中文名称、、。

3.维持DNA双螺旋结构的次级键是、、。

4.在核苷酸代谢中，第一次合成的嘌呤类化合物是，第一次合成的嘧啶类化合物是，嘌呤碱基的分解代谢的最终产物是。

5.写出蛋白质的分离纯化技术（5种）

6.tRNA是靠与mRNA催化。

二．名词解释

1.细胞色素

2.酶的共价修饰调节

3.酶原

4.呼吸链

5.

6.

7.糖的异生作用

8.蛋白质的四级结构

考研

9.生物氧化

10.β-氧化

三．简答

1.戊糖磷酸化途径的生理意义

2.请阐述DNA半保留复制

3.为什么新合成的脂肪酸是偶数碳

4.Asp（天冬氨酸）的代谢过程的生理学意义

5.SDS-PAGE的工作原理

6.Ser.Thr.Pro.Tyr的结构式、R基特性

7.联合脱氨的两种途径

8.（给出一个肽链），用胰蛋白酶水解该肽链，可得到哪些肽段

2010暨南大学生物化学B（药学院）考研试题

一．名词解释

1.全酶

2.流体镶嵌模型

3.mRNA

4.内含子

5.蛋白质二级结构

二判断题

三、选择题

四、简答题

1.核酸的组成是什么？以及在细胞内的分布如何？

2.外周蛋白和镶嵌蛋白的分离纯化技术，生物膜的结构特点

3.三羧酸循环和糖酵解的生物学意义

4.DNA的半保留复制机制

5.简述化学渗透学说的机制

四．综合题

1.蛋白质分离纯化的原理和方法有哪些？

2.原核生物基因表达和调控

2006年全国研究生入学考试暨南大学生物化学试题

一、填空（1.5×30）

1、Lys的pK(α-NH3+)=8.95，pKˊ(α-COOH)=2.18，pKˊ(ε-NH3+)=10.53，其PI=_____。

2、稳定DNA双螺旋的主要次级键有（）、（）、（）。

3、乙醛酸循环是在（）或（）中称为（）的细胞器中发生，在mRNA上阅读密码子是从（）到（）端。

4、蛋白质从生物合成的新生肽链从（）端开始，在mRNA上阅读密码子是从（）到（）端。

5、当T逐渐上升到一定高度时，DNA双链（）称为变性；当T逐渐降低时，DNA两条链（），称为（）。

考研

6、生物体内丙酮酸由葡萄糖转化为（）的过程属于糖交接，其在细胞中的（）部位进行，在有氧条件下，丙酮酸在（）酶系的作用下可转变为乙酰CoA，从而与（）缩合，进入TCA循环，循环一次，C6物质变成（）碳物质和放出（）个CO2。

7、EMP途径中三个限速酶分别为（）、（）、（）。

8、肌体内使ADPP形成ATP的主要途径有两种方式，（）与（），以（）为主。

9、一般氨基酸脱羧酶都含有辅酶，此辅酶是（）。

10、1分子12碳的饱和脂肪酸完全氧化降解能产生的ATP分子数为（）。

二、名词解释（4×10）

1、蛋白质的亚基和四级结构

2、聚合链式反应

3、同源蛋白质

4、竞争性抑制

5、β-氧化作用

6、酶原

7、透析

8、一碳单位

9、蛋白质化学修饰

10呼吸链

三、简答（42）

1、两种脱氨联合途径（7）

2、遗传密码的主要特征（8）

3、Leu-Met-His-Tys-Lys-Arg-Ser-Val-Cys-Ala-Lys-Asp-Gly-Ile-Phe-Ile，用胰蛋白酶水解该16肽，可得到那些肽段？（6）

4、什么是全酶？其哪个成分决定了酶催化专一性？辅酶和辅基一般起什么作用？（7）

5、写出Ser、Thr、Pro、Tyr的分子结构式，并简述其R基特征。

6、戊糖磷酸途径的生理意义

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