生化复习大纲

生物化学复习大纲

第一章 蛋白质化学

1. 名词解释

氨基酸等电点：溶液在某一特定pH值时，氨基酸分子上所带正负电荷相等，以两性离子（兼性离子）的形式存在，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点，用pI表示

蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸残基的排列顺序

一级结构包括：多肽链中的氨基酸排列顺序，是蛋白质生物功能的基础；组成蛋白质的多肽链数目； 多肽链中链内或链间二硫键的数目和位置。

超二级结构： 由若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件。

同源蛋白质：不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质。

蛋白质的盐析：盐析（salting out） 在蛋白质溶液中加入大量高浓度的中性盐（如硫酸胺、

氯化钠、硫酸钠等），使蛋白质从溶液中析出。

2. 组成蛋白质的20种氨基酸的结构特点，包括构型、酸碱性、R基的种类等。 从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸（amino acid）有20种，除脯氨酸外，均为α-氨基酸。 1. 与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸。 2. 除R为H（甘氨酸）外，其它氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子，所以： a. 氨基酸都具有旋光性。b. 每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。 根据R基的极性性质，分为：（1）非极性R基氨基酸（2）极性R基氨基酸 生理条件是否带电荷： ① 不带电荷极性R基氨基酸② 带负电荷极性R基氨基酸③ 带正电荷极性R基氨基酸 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，是两性离子而非分子状态。 3.如何判定在非等电状态氨基酸或蛋白质的带电状况，如何确定其电泳方向。 氨基酸在不同pH中，以不同解离状态存在。 酸性环境，主要以阳离子形式； 碱性环境，主要以阴离子形式。

在pH小于等电点溶液中，蛋白质负电荷，电场中向正极移动；在pH大于等电点时，蛋白质带正电荷，在电场中向负极移动。

4.利用蛋白质的含氮量计算蛋白质的含量。

最小相对分子质量=已知成分的分子量/已知成分的百分含量 首先测定蛋白质分子中某一特殊成分的含量，然后假定蛋白质分子中该成分只有一个，据其百分含量可计算出最低相对分子质量

5. 稳定蛋白质结构的共价键和非共价键有那些？ 氢键 范德华力 疏水作用 离子键

6. 蛋白质二级结构类型，维持蛋白质二级和三级结构稳定的主要因素。 氢键（次级键）

7. 对于只有一条多肽链的蛋白质，空间结构的最高形式是什么？

8. 什么是蛋白质的变性，变性后的蛋白质会发生那些改变？蛋白质的变性沉淀与蛋白质的硫酸铵盐析沉淀，两者在本质上有何差别？如何进行区分？ 蛋白质变性：某些物理、化学因素使蛋白质分子内部原有的高级构象发生变化，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失。

蛋白质变性后的变化（1）生物活性的丧失。（2）理化性质改变 ① 溶解度降低，易沉淀。② 球状蛋白质的不对称性增加、粘度增加、扩散系数降低。③ 变性后分子结构松散、易被蛋白酶水解。

蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。

第二章 核酸化学

1. 名词解释

核苷：核苷是戊糖和碱基通过糖苷键形成的糖苷. 由戊糖（核糖或脱氧核糖）的第1位C碳原子与嘌呤碱的第9位N原子或嘧啶碱的第1位N原子通过N-糖苷键相连。核苷为β-型，碱基平面与戊糖平面互相垂直。 核苷酸：核苷酸是核苷的磷酸酯。

DNA的碱基互补规律：两条链之间存在碱基互补的关系。即：A和T配对，中间形成两个氢键； C和G配对，中间形成三个氢键。

DNA的复性：又称退火（annealing），指变性DNA在一定条件下如温度逐步恢

复到生理范围内，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象。

分子杂交：不同来源DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对区域，复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交

2．核酸的分类、分布和主要功能，核酸在病毒中的分布。

. 核酸的分类: 根据核酸的化学组成，分为两类: 核糖核酸（RNA） 脱氧核糖核酸（DNA）

DNA：主要分布在真核细胞的细胞核中，在线粒体、叶绿体等细胞器中也含有较少的DNA。原核细胞则分布在其拟核区。

RNA：主要分布在真核细胞的细胞质中，核糖体上含量最多。细胞核的核仁区域进行旺盛的RNA合成（占RNA总量的10%）。

目前发现每种病毒中只含其中一类核酸，因此共有两类病毒： DNA病毒（DNA virus） RNA病毒（RNA virus）

功能： 1. DNA是主要遗传物质，是遗传信息的载体。证据有：

①细菌转化实验。1944年Avery 第一次证明了DNA是细菌转化的因子。 ②噬菌体侵染细菌实验。1952 年， Hershey 和Chase 噬菌体感染实验。 2. RNA在蛋白质生物合成中起重要作用。 RNA主要分为三类：有tRNA mRNA rRNA

tRNA功能：专一携带氨基酸，是氨基酸运载工具。有些tRNA可作为反转录酶的引物，参与DNA的合成。

mRNA功能：蛋白质合成模板（遗传密码）。

rRNA: 占RNA总量的80％，与蛋白质结合组成核糖体，是生物体内蛋白质合成的场所。

3. DNA和RNA在化学组成上的区别。

（1），五碳糖不同，DNA含脱氧核糖，RNA含核糖。 （2），碱基不同，DNA含A,T,C,G,RNA含A,G,C,U

4. 两类核酸中核苷酸的主要种类有那些？核苷酸彻底水解的产物。 （1）RNA中的核苷酸有4种：

腺嘌呤核糖核苷一磷酸（腺苷一磷酸、腺苷酸） 鸟嘌呤核糖核苷一磷酸（鸟苷一磷酸、鸟苷酸） 胞嘧啶核糖核苷一磷酸（胞苷一磷酸、胞苷酸）

尿嘧啶核糖核苷一磷酸（尿苷一磷酸、尿苷酸） （2） DNA中的脱氧核苷酸有4种： 腺嘌呤脱氧核糖核苷一磷酸（脱氧腺苷酸） 鸟嘌呤脱氧核糖核苷一磷酸（脱氧鸟苷酸） 胞嘧啶脱氧核糖核苷一磷酸（脱氧胞苷酸） 胸腺嘧啶脱氧核糖核苷一磷酸（脱氧胸苷酸） 核苷酸彻底水解的产物：磷酸 戊糖 碱基

5. 简述DNA二级结构的稳定因素。哪一个是主要的稳定因素 双螺旋结构的稳定因素：

（1）互补碱基之间氢键 主要决定碱基配对的特异性，而对双螺旋稳定的贡献不是最重要的。

（2）碱基堆积力 包括疏水作用和范德华力。为螺旋稳定的主要作用力。 （3）溶液中的阳离子或带正电荷的化合物对DNA表面磷酸基团的中和，消除了静电斥力。

6. RNA的主要类型、那个含修饰碱基比较多？RNA的二级结构特点。三种RNA的功能。

主要类型： tRNA mRNA rRNA 修饰碱基较多： tRNA

tRNA的二级结构都呈“三叶草” 形状，一般可将其分为四臂四环：四环（二氢尿嘧啶环：8-12nt、反密码环：7nt、TψC环:7nt、额外环4-5nt 可变）四臂（氨基酸臂：7bp 3′-CCA、二氢尿嘧啶臂：D臂 3bp、反密码臂：5bp、TψC臂5bp） rRNA的二级结构：茎环结构

7. 什么是DNA的熔解温度（Tm）？其影响因素有哪些？

Tm：即解链温度或熔解温度，指核酸加热变性过程中，A260紫外吸收的增加量达最大量一半时的温度。

影响Tm值大小因素：（1）核酸均一性：均一性高，变性温度范围越窄。 （2） G-C含量与Tm值成正比。经验公式： Tm=69.3+0.41(G+C)% （3）介质离子强度：离子强度低，Tm低；离子强度高，Tm高。

（4）pH：影响碱基的解离。高pH下，碱基失去质子，影响碱基对之间氢键的形成，Tm下降。

（5）变性剂：尿素、甲醛等破坏氢键，Tm下降。 8. 了解DNA的增色效应、减色效应概念。 减色效应： 复性使紫外吸收降低的现象。

增色效应： 变性后的核酸紫外吸收值增加的现象。

第三章 酶化学

1. 名词解释

全酶：结合酶即全酶，包括酶蛋白（脱辅酶）和辅因子两部分。

多酶体系：指催化机体内的一些连续反应的酶互相联系在一起，形成的反应链体系。 一般分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型。 酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并与酶的催化作用直接有关的部位 竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，称为竞争性抑制作用。

同工酶： 同工酶是指催化相同的化学反应，但蛋白质的分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。

2. 根据催化反应的性质，酶分为几大类？名称是什么？ 氧化还原酶类：包括脱氢酶和氧化酶

转移酶类 水解酶类 裂合酶类 异构酶类 合成酶类 3. 酶和一般催化剂比较，其催化作用具有那些异同点？ 酶和一般催化剂比较（共同点） （1）用量少，催化效率高。

（2）只能催化热力学上允许的反应，但不改变化学反应的平衡点，即只能缩短反应到平衡的时间。

（3）降低化学反应的活化能。

活化能（activation energy） 为一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能。单位：kJ/mol。

（4）反应前后不发生质和量的改变。 4. 辅因子的种类和区别，辅因子的功能。

（1）辅基 与酶蛋白共价结合, 不容易被透析除去。 （2）辅酶 与酶蛋白以非共价键疏松结合, 容易被透析除去。 辅因子的作用: 传递电子、氢或基团。 5．使酶具有高效率的因素有那些？ 几种功能相关的酶彼此嵌合成复合体

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