生物化学习题（完整）

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生物化学习题

第一章 蛋白质的结构与功能 1.单项选择题

(1)在生理pH条件下,下列哪个氨基酸带正电荷?

A.丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.赖氨酸 E.异亮氨酸 (2)下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸?

A.亮氨酸 B.酪氨酸 C.赖氨酸 D.蛋氨酸 E.苏氨酸 (3)下列关于蛋白质α螺旋的叙述,哪一项是错误的?

A.分子内氢键使它稳定 B.减少R团基间的相互作用可使它稳定 C.疏水键使它稳定 D.脯氨酸残基的存在可中断α E.它是一些蛋白质的二级结构 (4)蛋白质含氮量平均约为

A.20% B.5% C.8% D.16% E.23%

(5)组成蛋白质的20种氨酸酸中除哪一种外,其α碳原子均为不对称碳原子? A.丙氨酸 B.异亮氨酸 C.脯氨酸 D.甘氨酸 E.组氨酸 (6)维系蛋白质一级结构的化学键是

A.盐键 B.疏水键 C.氢键 D.二硫键 E.肽键 (7)维系蛋白质分子中α螺旋的化学键是

A.肽键 B.离子键 C.二硫键 D.氢键 E.疏水键 (8)维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是

A.二硫键 B.盐键 C.氢键 D.范德瓦力 E.疏水键 (9)含两个羧基的氨基酸是：

A.色氨酸 B.酪氨酸 C.谷氨酸 D.赖氨酸 E.苏氨酸 (10)蛋白质变性是由于

A.蛋白质一级结构的改变 B.蛋白质亚基的解聚

C.蛋白质空间构象的破坏 D.辅基的脱落 E.蛋白质水解 (11)变性蛋白质的特点是

A.不易被胃蛋白酶水解 B.粘度下降 C.溶解度增加 D.颜色反应减弱 E.丧失原有的生物活性 (12)处于等电点的蛋白质

A.分子表面净电荷为零 B.分子最不稳定，易变性 C.分子不易沉淀 D.合成多聚体 E.易被蛋白酶水解

(13)有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6，5.0，5.3，6.7，7.3，电泳时欲使其中四种泳向正极，缓冲液的pH应是多少?

A.4.0 B.5.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 (14)蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定? A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI

C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 (15)血清白蛋白(pI为4.7)在下列哪种pH值溶液中带正电荷?

A.pH4.0 B.pH5.0 C.pH6.0 D.pH7.0 E.pH8.0 (16)蛋白质变性不包括：

A.氢键断裂 B.肽键断裂 C.疏水键断裂 D.盐键断裂 E.二硫键断裂 (17)蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?

A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸 （18）天然蛋白质分子量由多少种氨基酸组成？

A.16种 B.20种 C.22种 D.32种 E.64种

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（19）关于蛋白分子中的肽键，下列哪项叙述是错误的？

A.肽键具有部分双键的性质 B.肽键及其相关的6个原子位于一个刚性平面 C.肽键是连接氨基酸的主键 D.与肽键相连的α-碳原子两侧的单键可以自由旋转 E.肽键可以自由旋转

（20）蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是:

A.肽键平面呈螺旋状 B.多为左手螺旋 C.靠盐键(离子键)维持稳定 D.氢键方向与长轴垂直 E.一般为右手螺旋 （21）下列哪种结构不属于蛋白质的二级结构？

A.α-螺旋 B.β-折叠 C.β-转角 D.无规卷曲 E.右手双螺旋 （22）具有四级结构的蛋白质的特征是

A.分子中必定含有辅基 B.每条多肽链都具有完整的生物学活性 C.由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键缔合而成 D.四级结构的稳定性由肽键维持 E.蛋白质必定经过合成后修饰 （23）蛋白质变性是由于

A.氨基酸的组成改变 B.氨基酸的排列顺序改变 C.肽键的断裂 D.蛋白质空间结构被破坏 E.蛋白质分子的表面电荷及水化膜破坏 （24）有关分子伴侣的叙述正确的是

A.可以促进肽链的正确折叠 B.可以维持蛋白质的空间构象 C.在二硫键的正确配对中不起作用 D.在亚基聚合时发挥重要作用 E.可以促进蛋白质的变性

（25）关于肽键与肽，正确的是

A、肽键具有部分双键性质 B、是核酸分子中的基本结构键 C、含三个肽键的肽称为三肽 D、多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E、蛋白质的肽键也称为寡肽链 （26）蛋白质的四级结构是指

A、氨基酸排列顺序 B、肽链局部的原子排布 C、整条肽链所有原子的空间排布 D、各亚基之间的空间关系 E、没有活性的结构 （27）蛋白质溶液的稳定因素是

A、溶液的粘度大 B、分子表面的疏水基团相互排斥 C、分子表面的水化膜 D、蛋白质溶液属于真溶液 E、以上都不是 2.多项选择题

(1)关于蛋白质肽键的叙述,正确的是

A.肽键具有部分双键的性质 B.肽键较一般C-N单键短

C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D.肽键可自由旋转 (2)妨碍蛋白质形成α螺旋的因素有

A.脯氨酸的存在 B.R基团大的氨基酸残基相邻存在 C.酸性氨基酸的相邻存在 D.碱性氨基酸的相邻存在 (3)蛋白质变性后

A.肽键断裂 B.分子内部疏水基团暴露 C.一级结构改变 D.空间结构改变 (4)下列氨基酸哪些具有疏水侧链?

A.异亮氨酸 B.蛋氨酸 C.脯氨酸 D.苯丙氨酸 (5)关于蛋白质的组成正确的有

A.由C,H,O,N等多种元素组成 B.含氮量约为16% C.可水解成肽或氨基酸 D.由α氨基酸组成 (6)下列哪些氨基酸具有亲水侧链?

A.苏氨酸 B.丝氨酸 C.谷氨酸 D.亮氨酸

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(7)蛋白质变性时

A.分子量发生改变 B.溶解度降低

C.溶液的粘度降低 D.只有高级结构受破坏,一级结构无改变 (8)蛋白质在电场中的泳动方向取决于

A.蛋白质的分子量 B.蛋白质分子所带的净电荷 C.蛋白质所在溶液的温度 D.蛋白质所在溶液的pH值 (9)组成人体蛋白质的氨基酸

A.都是α-氨基酸 B.都是β-氨基酸

C.除甘氨酸外都是L-系氨基酸 D.除甘氨酸外都是D-系氨基酸 (10)下列哪些是碱性氨基酸?

A.组氨酸 B.蛋氨酸 C.精氨酸 D.赖氨酸 (11)关于肽键与肽的下列描述，哪些是正确的?

A.肽键具有部分双键性质 B.是核酸分子中的基本结构键

C.含两个肽键的肽称三肽 D.肽链水解下来的氨基酸称氨基酸残基 (12)变性蛋白质的特性有

A.溶解度显著下降 B.生物学活性丧失C.易被蛋白酶水解 D.凝固或沉淀 3.名词解释

(1)肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键。 (2)多肽链

(3)肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、H 四个原子

(4)蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式 (5)亚基

(6)蛋白质的等电点：在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH

⑺蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。

⑻协同效应: 一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。(正、负)如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。

⑼变构效应: 蛋白质分子因与某种小分子物质 （效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。

⑽分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。 4.填空题

(1)多肽链是由许多氨基酸借（肽）键连接而成的链状化合物.多肽链中每一个氨基酸单位称为（氨基酸残基）.多肽链有两端,即（N-端）和（C-端）。

(2)不同的氨基酸侧链具有不同的功能基团,如丝氨酸残基的（羟)基,半胱氨酸残基上的（巯）基,谷氨酸残基上的（羧）基,赖氨酸残基上的（氨）基等。

(3)维系蛋白质空间结构的键或作用力主要有（氢键）, （盐键）, （疏水键）, （二硫键）和（范德华氏力）。

(4)常见的蛋白质沉淀剂有（中性盐）、（有机溶剂）、（重金属盐）、（有机酸）等 。 (5)蛋白质按其组成可分为两大类,即（单纯蛋白质）和（结合蛋白质）。

(6)使蛋白质成为稳定的亲水胶体,有两种因素,即（颗粒表面的水化膜）和（颗粒表面的相同电荷）。 5. 问答题

(1)用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg,试计算100g大豆中含多少克蛋白质?

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1克大豆中氮含量为 4.4mg/0.1g=44mg/1g=0.044g/1g,100g大豆含蛋白质 量为0.044×100×6.25=27.5g。

(2)氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些?试举列说明之 .

不同的氨基酸侧链上具有不同的功能基团，如丝氨酸和苏氨酸残基上有羟基，半胱氨酸 残基上有巯基，谷氨酸和天冬氨酸残基上有羧基，赖氨酸残基上有氨基，精氨酸残基上有胍基，酪氨酸残基上有酚基等。

(3)简述蛋白质的一级,二级,三级和四级结构.

蛋白质分子的一级结构指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。 蛋白质分子的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子的局部空间排列。

多肽链在二结构的基础上进一步卷曲折叠，形成具有一定规律性的三维空间结构，即为蛋白质的三级结构。

由两条或两条以上独立存在并具有三级结构的多肽链借次级键缔合而成的空间结构，称为蛋 白质的四级结构。

(4)使蛋白质沉淀的方法有哪些?简述之.

使蛋白质沉淀的方法主要有四种：透析及超滤法；丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀；电泳；层析；超速离心。

(5)何谓蛋白质的变性作用?有何实用意义.

蛋白质的变性作用是指蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构发生改变(不改变其 一级结构)，因而失去天然蛋白质的特性，这种现象称为蛋白质的变性作用。

实用意义：利用变性原理，如用酒精，加热和紫外线消毒灭菌，用热凝固法检查尿蛋白等； 防止蛋白质变性，如制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选择适当条件，防止其变性失活。 (6)写出蛋白质分子内的主键和次级键,简述其作用.

蛋白质分子内的主键是肽键。次级键主要有氢键、盐键(离子键)，疏水键，还有范德华 氏力。有的蛋白质分子内还有二硫键，二硫键对维持空间结构也有重要作用。

维持蛋白质分子一级结构的是肽键，还有二硫键。维持二级结构的次级键主要是氢键，维持 三级结构的次级键主要是疏水键，维持四级结构的主要是氢键和盐键。

(7)什么是蛋白质的两性电离?某蛋白质的pI=5,现在pH=8.6的环境中,该蛋白质带什么电荷?在电场中向哪极移动?

蛋白质是两性电解质，分子中即有能游离成正离子的基团，又有能游离成负离子的基团 ，所以蛋白质是两性电解质。

某蛋白质pI=5,在pH=8.6环境中带负电荷，向正极移动。 ⑻举例说明一级结构、空间构象与功能的关系。

一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。一级结构相似结构表现相似的功能，催产素和抗利尿素只有两个氨基酸不同，其余的七个是相同的，所以催产素和抗利尿素有相似的功能。由于两个氨基酸不同，也说明一级结构不同功能不同。

蛋白质分子空间构象与功能的关系十分密切。蛋白质分子空间构象是功能的基础。蛋白质分子空间构象改变，功能也随着改变，如核糖核酸酶的变性后肽链松散活性丧失，去除变性剂后天然构象恢复活性恢复。

⑼谷胱甘肽（GSH）的组成与功能？

答：GSH是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂，具有以下有一些功能：解毒；保护蛋白质的-HS免遭氧化；还原细胞内产生的H2O2。 （10）什么是朊病毒，它是如何传染和致病的？

1997年，诺贝尔生理医学奖授予了美国生物化学家斯坦利·普鲁辛纳（Stanley B.P Prusiner），因为他发现了一种新型的生物——朊病毒（Piron）。朊病毒本质上是具有感染性的蛋白质。普鲁辛纳将此种蛋白质单体称为朊病毒蛋白（PrP）。

对于人类而言，朊病毒病的传染有两种方式。其一为遗传性的，即人家族性朊病毒传染；其二为医源性

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的，如角膜移植、脑电图电极的植入、不慎使用污染的外科器械以及注射取自人垂体的生长激素等。 人的朊病毒病已发现有4种：库鲁病（Ku-rmm）、克——雅氏综合症（CJD）、格斯特曼综合症（GSS）及致死性家庭性失眠症（FFI）。

临床变化都局限于人和动物的中枢神经系统。

1982年普鲁宰纳提出了朊病毒致病的“蛋白质构象致病假说”，以后魏斯曼等人对其逐步完善。其要点如下：①朊病毒蛋白有两种构象：细胞型（正常型PrPc）和搔痒型（致病型PrPsc）。两者的主要区别在于其空间构象上的差异。PrPc仅存在a螺旋，而PrPsc有多个β折叠存在，后者溶解度低，且抗蛋白酶解；②Prpsc可胁迫PrPc转化为Prpsc，实现自我复制，并产生病理效应；③基因突变可导致细胞型PrPsc中的α螺旋结构不稳定，至一定量时产生自发性转化，β片层增加，最终变为Prpsc型，并通过多米诺效应倍增致病。

（11）蛋白质四级结构形成的原理？

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。四级结构形成主要是靠亚基之间疏水作用，其次是氢键和离子键。 （12）哪些氨基酸会妨碍α-螺旋形成？

亮氨酸、谷氨酸和脯氨酸等对α-螺旋的形成有阻碍。 （13）蛋白质变性、沉淀和凝固三者有何关系？

蛋白质的变性是指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失；蛋白质沉淀是指在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 蛋白质的凝固作用是指蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。凝固是在变性的基础上发生的。 （14）蛋白质变性后有哪些改变？

溶解度显著下降；生物学活性丧失；易被蛋白酶水解；凝固或沉淀。

（15）简要说明蛋白质电泳法、透析法、超速离心法和盐析法的基本原理及应用。

电泳法：利用蛋白质分子大小不同、表面电荷不同，在电场中泳动速度不同，使其分离。 透析：高分子量蛋白质不能透过半透膜而与小分子物质分开。

超离心法：蛋白质分子量大小不同，沉降行为不同，在一定离心力作用下而分离。

盐析法：蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质脱水，并减少其表面电荷。使蛋白质沉淀。 （16）简述蛋白质二级结构的构象类型,并描述蛋白质α-螺旋的结构特征。 蛋白质二级结构的构象类型有: α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。

1）在α-螺旋结构中多肽键的主链围绕中心轴是有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时钟方向即右手螺旋，其氨基酸恻链伸向螺旋外侧。

2）每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。

3）α-螺旋的每个肽键N－H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽键都可形成氢键以稳固α-螺旋结构。

（17）蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？

20种L-α-氨基酸。结构特征是具两性、不对称性（Gly除外）

第二章 核酸的化学结构与功能 1.单项选择题

(1)构成核酸的基本单位是

A.核苷 B.磷酸戊糖 C.核苷酸 D.多核苷酸 E.脱氧核苷 (2)下列哪一种碱基存在于RNA不存在于DNA中

A.C B.G C.A D.U E.T (3)RNA和DNA彻底水解后的产物

A.碱基不同,核糖相同 B.碱基不同,核糖不同 C.碱基相同,核糖不同 D.核糖不同,部分碱基不同 E.完全不同

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